CDC20
| CDC20 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | CDC20 , CDC20A, bA276H19.3, p55CDC, цикл деления клеток 20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 603618 ; МГИ : 1859866 ; Гомологен : 37459 ; Генные карты : CDC20 ; ОМА : CDC20 — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Гомолог белка 20 цикла клеточного деления является важным регулятором деления клеток, который кодируется CDC20. геном [5] [6] у людей. Насколько нам известно, его наиболее важной функцией является активация комплекса, способствующего анафазе (APC/C), большого комплекса из 11-13 субъединиц, который инициирует разделение хроматид и вход в анафазу . БТР/С Cdc20 Белковый комплекс имеет две основные последующие мишени. Во-первых, он нацелен на разрушение секурина , что позволяет в конечном итоге разрушить когезин и, таким образом, разделить сестринские хроматиды. Он также нацелен циклинов на разрушение S и M-фазы (S/M), что инактивирует циклин-зависимые киназы S/M (Cdks) и позволяет клетке выйти из митоза . Близкородственный белок, гомолог-1 Cdc20 (Cdh1), играет дополняющую роль в клеточном цикле.
CDC20, по-видимому, действует как регуляторный белок, взаимодействующий со многими другими белками во многих точках клеточного цикла. Он необходим для двух процессов, зависящих от микротрубочек: движения ядра перед анафазой и разделения хромосом. [7]
Открытие
[ редактировать ]CDC20, наряду с несколькими другими белками Cdc, был обнаружен в начале 1970-х годов, когда Хартвелл и его коллеги создали мутанты цикла клеточного деления, которые не смогли завершить основные события клеточного цикла в штамме дрожжей S. cerevisiae . [8] Хартвелл обнаружил мутантов, которые не вступали в анафазу и, следовательно, не могли завершить митоз; этот фенотип можно отнести к гену CDC20. [9] Однако даже после того, как биохимия белка была наконец выяснена, молекулярная роль CDC20 оставалась неясной до открытия APC/C в 1995 году. [10] [11]
Структура
[ редактировать ]CDC20 представляет собой белок, родственный бета-субъединице гетеротримерных G-белков . Рядом с его С-концом он содержит семь повторов WD40 , которые представляют собой несколько коротких структурных мотивов, состоящих примерно из 40 аминокислот, которые часто играют роль в связывании с более крупными белковыми комплексами. В случае с CDC20 они образуют семилопастной бета-пропеллер. CDC20 человека имеет длину около 499 аминокислот и содержит по меньшей мере четыре сайта фосфорилирования вблизи N-конца. Между этими сайтами фосфорилирования, которые играют регуляторную роль, находятся C-box, KEN-box, мотив, взаимодействующий с Mad2, и Cry-бокс. KEN-бокс, а также Cry-бокс являются важными последовательностями распознавания и деградации для APC/C. Cdh1 сложный (см. ниже).
Взаимодействия
[ редактировать ]Было показано, что CDC20 взаимодействует с:
- АНАПК7 [12] [13]
- БУБ1Б , [13] [14] [15] [16] [17] [18]
- CDC16 , [12] [13] [16] [19]
- CDC27 , [12] [13] [16] [19] [20] [21] [22]
- Циклин А1 , [23]
- ФБХО5 , [24]
- HDAC1 , [25]
- HDAC2 , [25] и
- МАД2Л1 . [13] [16] [18] [19] [20] [21] [26] [27] [28] [29] [30] [31]
Однако наиболее важное взаимодействие CDC20 происходит с комплексом, способствующим анафазе. APC/C представляет собой большую убиквитинлигазу E3, которая запускает переход от метафазы к анафазе, маркируя отдельные белки для деградации. Двумя основными мишенями APC/C являются циклины S/M и белок секурин. S/M-циклины активируют циклин-зависимые киназы (Cdks), которые обладают широким спектром последующих эффектов, которые помогают проводить клетку через митоз. Они должны разрушиться, чтобы клетки вышли из митоза. Секурин — это белок, который ингибирует сепаразу , которая, в свою очередь, ингибирует когезин — белок, удерживающий вместе сестринские хроматиды. Следовательно, для развития анафазы секурин должен быть ингибирован, чтобы когезин мог расщепляться сепаразой. Эти процессы зависят как от APC/C, так и от CDC20: когда Cdks фосфорилирует APC/C, CDC20 может связывать и активировать его, обеспечивая как деградацию Cdks, так и расщепление когезина. Активность APC/C зависит от CDC20 (и Cdh1), поскольку CDC20 часто напрямую связывает субстраты APC/C. [32] Фактически считается, что CDC20 и Cdh1 (см. ниже) являются рецепторами для мотивов KEN-бокса и D-бокса на субстратах. [33] Однако этих последовательностей обычно недостаточно для убиквитинирования и деградации; еще многое предстоит узнать о том, как CDC20 связывает свой субстрат.
Регулирование
[ редактировать ]БТР/С Cdc20 Комплекс регулирует себя так, что он присутствует в соответствующие моменты клеточного цикла. Чтобы CDC20 связывался с APC/C, определенные субъединицы APC/C должны быть фосфорилированы с помощью Cdk1 (среди других Cdks). Следовательно, когда активность cdk высока в митозе и клетка должна подготовиться к вступлению в анафазу и выходу из митоза, APC/C Cdc20 комплекс активирован. После активации APC/C Cdc20 способствует деградации Cdks путем инактивации S/M-циклинов. Деградация Cdk приводит к снижению скорости фосфорилирования APC/C и, следовательно, к снижению скорости связывания CDC20. Таким образом, APC/C Cdc20 комплекс инактивируется к концу митоза. [34] Однако, поскольку клетка не сразу вступает в клеточный цикл, Cdks не может быть повторно активирован немедленно. Множество различных механизмов ингибируют Cdks в G1: экспрессируются белки-ингибиторы Cdk, а экспрессия гена циклина подавляется. Важно отметить, что накопление циклина также предотвращается Cdh1. [34]
Cdh1
[ редактировать ]Гомолог CDC20 1 (Cdh1) играет дополняющую CDC20 роль в развитии клеточного цикла. Во времена APC/C Cdc20 активности Cdh1 фосфорилируется и не может связываться с APC/C. Однако после метафазы S/M-Cdks инактивируются APC/C. Cdc20 , а Cdh1 может существовать в нефосфорилированном состоянии и связывать APC/C. Это позволяет APC/C продолжать разлагать циклины S/M (и, следовательно, S/M Cdks) до тех пор, пока они снова не потребуются в следующей S-фазе. Как могут снова появиться S/M-циклины, чтобы перевести клетку в митоз? БТР/С Cdc20 не распознает циклины G1/S. Их концентрация повышается во время G1, активируя G1/S Cdks, которые, в свою очередь, фосфорилируют Cdh1 и постепенно снимают ингибирование S/M циклинов. [34]
Контрольная точка сборки шпинделя
[ редактировать ]CDC20 также является частью контрольной точки сборки шпинделя (SAC) и регулируется ею. Эта контрольная точка гарантирует, что анафаза протекает только тогда, когда центромеры всех сестринских хроматид, выстроенных на метафазной пластинке, правильно прикреплены к микротрубочкам. Контрольная точка поддерживается активной любой неприкрепленной центромерой; только когда все центромеры прикрепятся, начнется анафаза. БТР/С Cdc20 является важной мишенью SAC, который состоит из нескольких различных белков, включая Mad2, Mad3(BubR1) и Bub3. Фактически, эти три белка вместе с CDC20, вероятно, образуют комплекс митотической контрольной точки (MCC), который ингибирует APC/C. Cdc20 поэтому анафаза не может начаться преждевременно. Более того, Bub1 фосфорилирует и, таким образом, напрямую ингибирует CDC20, тогда как у дрожжей Mad2 и Mad3, будучи связанными с CDC20, запускают его аутоубиквитинирование. [35]
Рак
[ редактировать ]CDC20 часто повышается в раковых тканях при различных видах рака. Это коррелирует с агрессивностью рака молочной железы: более высокие уровни связаны с худшими результатами. Сообщалось также о сверхэкспрессии CDC20 при раке легких, желудка и поджелудочной железы. При раке желудка и поджелудочной железы более высокие уровни коррелируют с размером опухоли , гистологической степенью (аномалиями клеток) и метастазами в лимфатические узлы . При колоректальном раке и немелкоклеточном раке легких он связан со стадией рака и поэтому был предложен в качестве биомаркера, помогающего прогнозировать прогноз для людей с обоими видами рака. [36]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000117399 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000006398 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Вайнштейн Дж., Якобсен Ф.В., Сюй-Чен Дж., Ву Т., Баум Л.Г. (май 1994 г.). «Новый белок млекопитающих, p55CDC, присутствующий в делящихся клетках, связан с протеинкиназной активностью и гомологичен белкам цикла деления клеток Saccharomyces cerevisiae Cdc20 и Cdc4» . Мол Клеточная Биол . 14 (5): 3350–63. дои : 10.1128/MCB.14.5.3350 . ПМЦ 358701 . ПМИД 7513050 .
- ^ Вайнштейн Дж. (декабрь 1997 г.). «Экспрессия, фосфорилирование и деградация p55Cdc, регулируемая клеточным циклом. Гомолог CDC20/Fizzy/slp1 у млекопитающих» . J Биол Хим . 272 (45): 28501–11. дои : 10.1074/jbc.272.45.28501 . ПМИД 9353311 .
- ^ «Ген Энтрез: гомолог 20 цикла деления клеток CDC20 (S. cerevisiae)» .
- ^ Хартвелл Л.Х., Кулотти Дж., Рид Б. (июнь 1970 г.). «Генетический контроль цикла деления клеток дрожжей, I. Обнаружение мутантов» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 66 (2): 352–9. Бибкод : 1970PNAS...66..352H . дои : 10.1073/pnas.66.2.352 . ПМК 283051 . ПМИД 5271168 .
- ^ Хартвелл Л.Х., Мортимер Р.К., Кулотти Дж., Кулотти М. (июнь 1973 г.). «Генетический контроль цикла деления клеток дрожжей: V. Генетический анализ мутантов cdc» . Генетика . 74 (2): 267–286. дои : 10.1093/генетика/74.2.267 . ПМЦ 1212945 . ПМИД 17248617 .
- ^ Кинг Р.В., Петерс Дж.М., Тугендрейх С., Рольф М., Хитер П., Киршнер М.В. (апрель 1995 г.). «Комплекс 20S, содержащий CDC27 и CDC16, катализирует специфическую для митоза конъюгацию убиквитина с циклином B» . Клетка . 81 (2): 279–88. дои : 10.1016/0092-8674(95)90338-0 . ПМИД 7736580 . S2CID 16958690 .
- ^ Судакин В., Ганот Д., Дахан А., Хеллер Х., Хершко Дж., Лука ФК, Рудерман Дж.В., Хершко А. (февраль 1995 г.). «Циклосома, большой комплекс, содержащий циклин-селективную активность убиквитинлигазы, нацелена на разрушение циклинов в конце митоза» . Мол. Биол. Клетка . 6 (2): 185–97. дои : 10.1091/mbc.6.2.185 . ПМК 275828 . ПМИД 7787245 .
- ^ Jump up to: а б с Водермайер Х.К., Гифферс К., Маурер-Штро С., Эйзенхабер Ф., Петерс Дж.М. (сентябрь 2003 г.). «Субъединицы TPR комплекса, способствующего анафазе, опосредуют связывание с белком-активатором CDH1» . Курс. Биол . 13 (17): 1459–68. Бибкод : 2003CBio...13.1459V . дои : 10.1016/S0960-9822(03)00581-5 . ISSN 0960-9822 . ПМИД 12956947 . S2CID 5942532 .
- ^ Jump up to: а б с д и Нильссон Дж., Йекезаре М., Миншалл Дж., Пайнс Дж. (декабрь 2008 г.). «APC/C поддерживает контрольную точку сборки шпинделя, нацеливая Cdc20 на уничтожение» . Нат. Клеточная Биол . 10 (12): 1411–20. дои : 10.1038/ncb1799 . ПМЦ 2635557 . ПМИД 18997788 .
- ^ Фанг Джи (март 2002 г.). «Белок контрольной точки BubR1 действует синергично с Mad2, ингибируя комплекс, способствующий анафазе» . Мол. Биол. Клетка . 13 (3): 755–66. дои : 10.1091/mbc.01-09-0437 . ISSN 1059-1524 . ПМК 99596 . ПМИД 11907259 .
- ^ Ву Х, Лан З, Ли В, Ву С, Вайнштейн Дж, Сакамото К.М., Дай В (сентябрь 2000 г.). «p55CDC/hCDC20 связан с BUBR1 и может быть нижестоящей мишенью киназы контрольной точки веретена». Онкоген . 19 (40): 4557–62. дои : 10.1038/sj.onc.1203803 . ISSN 0950-9232 . ПМИД 11030144 . S2CID 23544995 .
- ^ Jump up to: а б с д Каллио М.Дж., Бердмор В.А., Вайнштейн Дж., Горбски Г.Дж. (сентябрь 2002 г.). «Быстрая независимая от микротрубочек динамика Cdc20 в кинетохорах и центросомах в клетках млекопитающих» . Дж. Клеточная Биол . 158 (5): 841–7. дои : 10.1083/jcb.200201135 . ISSN 0021-9525 . ПМК 2173153 . ПМИД 12196507 .
- ^ Судакин В., Чан Г.К., Йен Т.Дж. (сентябрь 2001 г.). «Ингибирование контрольной точки APC/C в клетках HeLa опосредовано комплексом BUBR1, BUB3, CDC20 и MAD2» . Дж. Клеточная Биол . 154 (5): 925–36. дои : 10.1083/jcb.200102093 . ISSN 0021-9525 . ПМК 2196190 . ПМИД 11535616 .
- ^ Jump up to: а б Скуфиас Д.А., Андреассен П.Р., Лакруа Ф.Б., Уилсон Л., Марголис Р.Л. (апрель 2001 г.). «Млекопитающие mad2 и bub1/bubR1 распознают отдельные контрольные точки прикрепления веретена и натяжения кинетохор» . Учеб. Натл. акад. наук. США 98 (8): 4492–7. Бибкод : 2001PNAS...98.4492S . дои : 10.1073/pnas.081076898 . ПМК 31862 . ПМИД 11274370 .
- ^ Jump up to: а б с Каллио М., Вайнштейн Дж., Даум Дж.Р., Берк Д.Дж., Горбски Г.Дж. (июнь 1998 г.). «p55CDC млекопитающих опосредует ассоциацию белка контрольной точки веретена Mad2 с комплексом, способствующим циклосоме/анафазе, и участвует в регуляции начала анафазы и поздних митотических событий» . Дж. Клеточная Биол . 141 (6): 1393–406. дои : 10.1083/jcb.141.6.1393 . ISSN 0021-9525 . ПМК 2132789 . ПМИД 9628895 .
- ^ Jump up to: а б Д'Анджиолелла В., Мари С., Носера Д., Раметти Л., Грико Д. (октябрь 2003 г.). «Контрольная точка веретена требует активности циклин-зависимой киназы» . Генс Дев . 17 (20): 2520–5. дои : 10.1101/gad.267603 . ISSN 0890-9369 . ПМК 218146 . ПМИД 14561775 .
- ^ Jump up to: а б Вассманн К., Бенезра Р. (сентябрь 1998 г.). «Mad2 временно связывается с комплексом APC/p55Cdc во время митоза» . Учеб. Натл. акад. наук. США 95 (19): 11193–8. Бибкод : 1998PNAS...9511193W . дои : 10.1073/pnas.95.19.11193 . ISSN 0027-8424 . ПМК 21618 . ПМИД 9736712 .
- ^ Крамер Э.Р., Гифферс К., Хёльцль Г., Хенгстшлегер М., Петерс Дж.М. (ноябрь 1998 г.). «Активация человеческого комплекса, способствующего анафазе, белками семейства CDC20/Fizzy» . Курс. Биол . 8 (22): 1207–10. Бибкод : 1998CBio....8.1207K . дои : 10.1016/S0960-9822(07)00510-6 . ISSN 0960-9822 . ПМИД 9811605 . S2CID 17181162 .
- ^ Отоши А., Маэда Т., Хигаси Х., Асидзава С., Хатакеяма М. (февраль 2000 г.). «Человеческий p55(CDC)/Cdc20 связывается с циклином А и фосфорилируется комплексом циклин A-Cdk2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 268 (2): 530–4. дои : 10.1006/bbrc.2000.2167 . ISSN 0006-291X . ПМИД 10679238 .
- ^ Сюй Ю., Рейманн Дж. Д., Соренсен К. С., Лукас Дж., Джексон П. К. (май 2002 г.). «E2F-зависимое накопление hEmi1 регулирует вход в S-фазу путем ингибирования APC/C(Cdh1)». Нат. Клеточная Биол . 4 (5): 358–66. дои : 10.1038/ncb785 . ISSN 1465-7392 . ПМИД 11988738 . S2CID 25403043 .
- ^ Jump up to: а б Юн ЮМ, Пэк К.Х., Чон С.Дж., Шин Х.Дж., Ха Г.Х., Чон А.Х., Хван С.Г., Чун Дж.С., Ли К.В. (сентябрь 2004 г.). «Белки митотической контрольной точки, содержащие повторы WD, действуют как репрессоры транскрипции во время интерфазы» . ФЭБС Летт . 575 (1–3): 23–9. дои : 10.1016/j.febslet.2004.07.089 . ISSN 0014-5793 . ПМИД 15388328 . S2CID 21762011 .
- ^ Чжан Ю, Лиз Э (август 2001 г.). «Идентификация перекрывающегося связывающего домена на Cdc20 для Mad2 и комплекса, способствующего анафазе: модель регуляции контрольной точки веретена» . Мол. Клетка. Биол . 21 (15): 5190–9. дои : 10.1128/MCB.21.15.5190-5199.2001 . ISSN 0270-7306 . ПМЦ 87243 . ПМИД 11438673 .
- ^ Сихн Ч.Р., Су Э.Дж., Ли К.Х., Ким Т.И., Ким Ш.Х. (ноябрь 2003 г.). «Мутант p55CDC/hCDC20 вызывает митотическую катастрофу путем ингибирования MAD2-зависимой активности контрольной точки веретена в опухолевых клетках». Рак Летт . 201 (2): 203–10. дои : 10.1016/S0304-3835(03)00465-8 . ISSN 0304-3835 . ПМИД 14607335 .
- ^ Луо X, Фанг Г., Колдирон М., Лин Ю, Ю Х, Киршнер М.В., Вагнер Г. (март 2000 г.). «Структура белка контрольной точки сборки веретена Mad2 и его взаимодействие с Cdc20». Нат. Структура. Биол . 7 (3): 224–9. дои : 10.1038/73338 . ISSN 1072-8368 . ПМИД 10700282 . S2CID 1721494 .
- ^ Сирони Л., Меликсетиан М., Фаретта М., Просперини Э., Хелин К., Мусаккио А. (ноябрь 2001 г.). «Для контрольной точки веретена требуется связывание Mad2 с Mad1 и Cdc20, а не олигомеризация» . ЭМБО Дж . 20 (22): 6371–82. дои : 10.1093/emboj/20.22.6371 . ISSN 0261-4189 . ПМК 125308 . ПМИД 11707408 .
- ^ Фанг Г., Ю Х., Киршнер М.В. (июнь 1998 г.). «Белок контрольной точки MAD2 и митотический регулятор CDC20 образуют тройной комплекс с комплексом, способствующим анафазе, для контроля инициации анафазы» . Генс Дев . 12 (12): 1871–83. дои : 10.1101/гад.12.12.1871 . ISSN 0890-9369 . ПМК 316912 . ПМИД 9637688 .
- ^ Приветт Л.М., Вейер Дж.Ф., Нгуен Х.Н., Ю Х, Петти Э.М. (июль 2008 г.). «Потеря CHFR в эпителиальных клетках молочной железы человека вызывает нестабильность генома, нарушая контрольную точку сборки митотического веретена» . Неоплазия . 10 (7): 643–52. дои : 10.1593/neo.08176 . ПМК 2435002 . ПМИД 18592005 .
- ^ Водермайер ХК (октябрь 2001 г.). «Клеточный цикл: Официанты, обслуживающие машину Разрушения» . Курс. Биол . 11 (20): Р834–7. Бибкод : 2001CBio...11.R834V . дои : 10.1016/S0960-9822(01)00498-5 . ПМИД 11676939 . S2CID 11277828 .
- ^ Крафт С., Водермайер Х.К., Маурер-Штро С., Эйзенхабер Ф., Петерс Дж.М. (май 2005 г.). «Пропеллерный домен WD40 Cdh1 действует как рецептор коробки разрушения для субстратов APC/C» . Мол. Клетка . 18 (5): 543–53. doi : 10.1016/j.molcel.2005.04.023 . ПМИД 15916961 .
- ^ Jump up to: а б с Морган Д.Л. (2007). Клеточный цикл: принципы управления . Лондон: Опубликовано New Science Press совместно с Oxford University Press. ISBN 978-0-87893-508-6 .
- ^ Ю Х (июль 2007 г.). «Cdc20: активатор WD40 для машины, разрушающей клеточный цикл» . Мол. Клетка . 27 (1): 3–16. doi : 10.1016/j.molcel.2007.06.009 . ПМИД 17612486 .
- ^ Кертис Н.Л., Руда Г.Ф., Бреннан П., Боланос-Гарсия В.М. (2020). «Дерегуляция хромосомной сегрегации и рак» . Ежегодный обзор биологии рака . 4 : 257–278. doi : 10.1146/annurev-cancerbio-030419-033541 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
- Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (1997). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
- Каллио М., Вайнштейн Дж., Даум Дж.Р., Берк Д.Дж., Горбски Г.Дж. (1998). «p55CDC млекопитающих опосредует ассоциацию белка контрольной точки веретена Mad2 с комплексом, способствующим циклосоме/анафазе, и участвует в регуляции начала анафазы и поздних митотических событий» . Дж. Клеточная Биол . 141 (6): 1393–406. дои : 10.1083/jcb.141.6.1393 . ПМК 2132789 . ПМИД 9628895 .
- Фанг Г., Ю Х., Киршнер М.В. (1998). «Белок контрольной точки MAD2 и митотический регулятор CDC20 образуют тройной комплекс с комплексом, способствующим анафазе, для контроля инициации анафазы» . Генс Дев . 12 (12): 1871–83. дои : 10.1101/гад.12.12.1871 . ПМК 316912 . ПМИД 9637688 .
- Вайнштейн Дж., Карим Дж., Гешвинд Д.Х., Нельсон С.Ф., Крамм Дж., Сакамото К.М. (1998). «Геномная организация, 5'-фланкирующая область энхансера и хромосомное назначение гена клеточного цикла p55Cdc». Мол. Жене. Метаб . 64 (1): 52–7. дои : 10.1006/mgme.1998.2698 . ПМИД 9682218 .
- Фанг Г., Ю Х., Киршнер М.В. (1998). «Прямое связывание членов семейства белков CDC20 активирует комплекс, способствующий анафазе, в митозе и G1» . Мол. Клетка . 2 (2): 163–71. дои : 10.1016/S1097-2765(00)80126-4 . ПМИД 9734353 .
- Вассманн К., Бенезра Р. (1998). «Mad2 временно связывается с комплексом APC/p55Cdc во время митоза» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 95 (19): 11193–8. Бибкод : 1998PNAS...9511193W . дои : 10.1073/pnas.95.19.11193 . ПМК 21618 . ПМИД 9736712 .
- Крамер Э.Р., Гифферс К., Хёльцль Г., Хенгстшлегер М., Петерс Дж.М. (1999). «Активация человеческого комплекса, способствующего анафазе, белками семейства CDC20/Fizzy» . Курс. Биол . 8 (22): 1207–10. Бибкод : 1998CBio....8.1207K . дои : 10.1016/S0960-9822(07)00510-6 . ПМИД 9811605 . S2CID 17181162 .
- Кэхилл Д.П., да Коста Л.Т., Карсон-Вальтер Э.Б., Кинцлер К.В., Фогельштейн Б., Ленгауэр С. (1999). «Характеристика MAD2B и других генов контрольных точек митотического веретена» . Геномика . 58 (2): 181–7. дои : 10.1006/geno.1999.5831 . PMID 10366450 .
- Фарруджио, округ Колумбия, Таунсли FM, Рудерман СП (1999). «Cdc20 связывается с киназой aurora2/Aik» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 96 (13): 7306–11. Бибкод : 1999PNAS...96.7306F . дои : 10.1073/pnas.96.13.7306 . ПМК 22081 . ПМИД 10377410 .
- Отоши А., Маэда Т., Хигаси Х., Асидзава С., Хатакеяма М. (2000). «Человеческий p55(CDC)/Cdc20 связывается с циклином А и фосфорилируется комплексом циклин A-Cdk2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 268 (2): 530–4. дои : 10.1006/bbrc.2000.2167 . ПМИД 10679238 .
- Луо X, Фанг Г, Колдирон М, Лин Ю, Ю Х, Киршнер М.В., Вагнер Г. (2000). «Структура белка контрольной точки сборки веретена Mad2 и его взаимодействие с Cdc20». Нат. Структура. Биол . 7 (3): 224–9. дои : 10.1038/73338 . ПМИД 10700282 . S2CID 1721494 .
- Ву Х, Лан З, Ли В, Ву С, Вайнштейн Дж, Сакамото К.М., Дай В (2000). «p55CDC/hCDC20 связан с BUBR1 и может быть нижестоящей мишенью киназы контрольной точки веретена». Онкоген . 19 (40): 4557–62. дои : 10.1038/sj.onc.1203803 . ПМИД 11030144 . S2CID 23544995 .
- Скуфиас Д.А., Андреассен П.Р., Лакруа Ф.Б., Уилсон Л., Марголис Р.Л. (2001). «Млекопитающие mad2 и bub1/bubR1 распознают отдельные контрольные точки прикрепления веретена и натяжения кинетохор» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 98 (8): 4492–7. Бибкод : 2001PNAS...98.4492S . дои : 10.1073/pnas.081076898 . ПМК 31862 . ПМИД 11274370 .
- Рейманн Дж.Д., Фрид Э., Сюй Дж.Ю., Крамер Э.Р., Питерс Дж.М., Джексон П.К. (2001). «Emi1 является митотическим регулятором, который взаимодействует с Cdc20 и ингибирует комплекс, способствующий анафазе» . Клетка . 105 (5): 645–55. дои : 10.1016/S0092-8674(01)00361-0 . ПМИД 11389834 . S2CID 16366514 .
- Чжан Ю, Лиз Э (2001). «Идентификация перекрывающегося связывающего домена на Cdc20 для Mad2 и комплекса, способствующего анафазе: модель регуляции контрольной точки веретена» . Мол. Клетка. Биол . 21 (15): 5190–9. дои : 10.1128/MCB.21.15.5190-5199.2001 . ПМЦ 87243 . ПМИД 11438673 .
- Чен Дж, Фан Г (2001). «MAD2B является ингибитором комплекса, способствующего анафазе» . Генс Дев . 15 (14): 1765–70. дои : 10.1101/gad.898701 . ПМК 312737 . ПМИД 11459826 .