оксигеназа
Оксигеназой фермент называется любой , который окисляет субстрат к нему путем переноса кислорода из молекулярного кислорода O 2 (как в воздухе). Оксигеназы образуют класс оксидоредуктаз ; их номер ЕС — EC 1.13 или EC 1.14.
Структура
[ редактировать ]Большинство оксигеназ содержат либо металл, обычно железо, либо органический кофактор, обычно флавин . Эти кофакторы взаимодействуют с O 2 , приводя к его переносу в субстрат. [ 1 ]
Оксигеназы являются основным внутриклеточным источником железа и окиси углерода. [ 2 ]
Механизм
[ редактировать ]Выделяют два типа оксигеназ:
- Монооксигеназы , или оксидазы смешанной функции , переносят один атом кислорода на субстрат, а другой атом кислорода восстанавливают до воды .
- Диоксигеназы , или кислородные трансферазы, включают оба атома молекулярного кислорода (O 2 ) в продукт(ы) реакции. [ 3 ]
Среди наиболее распространенных монооксигеназ являются цитохромоксидазы P450 , ответственные за расщепление многочисленных химических веществ в организме.
История
[ редактировать ]Оксигеназы были открыты в 1955 году одновременно двумя группами Осаму Хаяиси из Японии. [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] и Говард С. Мейсон из США. [ 7 ] [ 8 ] В 1986 году Хаяиси был удостоен Премии Вольфа в области медицины «за открытие ферментов оксигеназы и выяснение их структуры и биологического значения». [ 9 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Фецнер, Сюзанна; Штайнер, Роберто А. (2010). «Кофактор-независимые оксидазы и оксигеназы». Прикладная микробиология и биотехнология . 86 (3): 791–804. дои : 10.1007/s00253-010-2455-0 . ПМИД 20157809 . S2CID 25377247 .
- ^ SW, Райтер; Дж. Алам (апрель 2006 г.). «Гемоксигеназа-1/моноксид углерода: от фундаментальной науки к терапевтическому применению». Физиол преп . 86 (2). Медицинский факультет, отделение легочной медицины, аллергии и интенсивной терапии, Медицинский факультет Питтсбургского университета: 583–650. doi : 10.1152/physrev.00011.2005 . ПМИД 16601269 .
- ^ Багг ТДХ (2003). «Ферменты диоксигеназы: каталитические механизмы и химические модели». Тетраэдр . 59 (36): 7075–7101. дои : 10.1016/S0040-4020(03)00944-X .
- ^ Хаяиси и др. (1955) Механизм реакции пирокатехазы, J. Am. хим. Соц. 77 (1955) 5450-5451
- ^ Слигар С.Г., Макрис Т.М., Денисов ИГ (2005). «Тридцать лет исследований микробной монооксигеназы P450: пероксо-гемовые промежуточные соединения - центральная остановка в катализе гем-оксигеназы». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 338 (1): 346–54. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.08.094 . ПМИД 16139790 .
- ^ Хаяиши О (2005). «Одиссея с кислородом». Биохим. Биофиз. Рез. Общий . 338 (1): 2–6. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.09.019 . ПМИД 16185652 .
- ^ Мейсон Х.С., Фаулкс В.К., Петерсон Э. (1955). «Перенос кислорода и транспорт электронов феназным комплексом». Дж. Ам. хим. Соц . 77 (10): 2914–2915. дои : 10.1021/ja01615a088 .
- ^ Уотерман М.Р. (2005). «Профессор Говард Мейсон и активация кислорода». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 338 (1): 7–11. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.08.120 . ПМИД 16153596 .
- ^ «Комитет по медицинской премии единогласно решил, что премия Вольфа в области медицины за 1986 год будет присуждена Осаму Хаяиси» . Фонд Волка . Проверено 12 мая 2014 г.
 | Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |