Cox5a
| Cox5a | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | Cox5a , Cox, Cox-Va, VA, Cytochrome C-оксидаза субъединица 5A, MC4DN20 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Омим : 603773 ; MGI : 88474 ; Гомологен : 37905 ; Genecards : Cox5a ; OMA : Cox5a - ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викидид | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
цитохрома С Субъединица 5A оксидазы 5а является белком , который у людей кодируется COX5A геном . Цитохром С оксидаза 5а является субъединицей комплекса цитохрома С , также известного как комплекс IV , последний фермент в митохондриальной цепи транспорта электронов . [ 5 ]
Структура
[ редактировать ]Ген COX5A, расположенный на руке Q хромосомы 15 в положении 24.1, состоит из 5 экзонов и составляет 17 880 пар оснований в длину. [ 5 ] Белок COX5A весит 17 кДа и состоит из 150 аминокислот. [ 6 ] [ 7 ] Белок представляет собой субъединицу комплекса IV , которая состоит из 13 субъединиц, кодируемых митохондриально-ядерным, кодируемым. [ 5 ]
Функция
[ редактировать ]Цитохром С оксидаза (Кокс) является терминальным ферментом митохондриальной дыхательной цепи. Это мульти-субъединичный ферментный комплекс, который объединяет перенос электронов из цитохрома C к молекулярному кислороду и способствует протону электрохимическому градиенту через внутреннюю митохондриальную мембрану для стимулирования СФ-синтеза через протонемотную силу . Кодированные в митохондриально субъединицы выполняют электронную передачу протонной насосной деятельности. Функции кодируемых ядерными субъединицами неизвестны, но они могут играть роль в регуляции и сборке комплекса. [ 5 ]
Сводная реакция:
- 4 фей 2+ -cytochrome c + 8 ч + в + O 2 → 4 Fe 3+ -битохром C + 2 H 2 O + 4 H + вне [ 8 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]COX5A (этот ген) и COX5B участвуют в регуляции метаболизма раковых клеток с помощью BCL-2 . COX5A взаимодействует специально с BCL-2, но не с другими членами семьи BCL-2, такими как BCL-XL, BAX или BAK. [ 9 ]
Транс оксидазы (COX) в проницаемых митохондриях , -акцептор транскрипционного белка (TAT) вируса иммунодефицита человека (ВИЧ) ингибирует активность цитохрома С выделенных как из образцов печени мыши, так и человека, сердца и мозга. [ 10 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000178741 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000000088 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый «Ген Entrez: цитохрома C -оксидаза субъединица VA» .
- ^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J, J, J, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J, Odeberg. , Duan H, Ulen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (октябрь 2013). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома специализированной базой знаний» . Исследование циркуляции . 113 (9): 1043–53. doi : 10.1161/circresaha.113.301151 . PMC 4076475 . PMID 23965338 .
- ^ "Цитохрома C -оксидаза субъединица 5а" . Сердечный органеллерный белок Атлас База знаний (copakb) . Архивировано с оригинала 2018-07-19 . Получено 2018-07-18 .
- ^ Voet D , Voet JG , Pratt CW (2013). «Глава 18». Основы биохимии: жизнь на молекулярном уровне (4 -е изд.). Хобокен, Нью -Джерси: Уайли. С. 581–620. ISBN 978-0-470-54784-7 .
- ^ Chen ZX, Pervaiz S (Mar 2010). «Вовлечение субъединиц цитохрома С оксидазы VA и VB в регуляции метаболизма раковых клеток с помощью BCL-2» . Гибель клеток и дифференциация . 17 (3): 408–20. doi : 10.1038/cdd.2009.132 . PMID 19834492 .
- ^ Lecoeur H, Borgne-Sanchez A, Chalain O, El-Khoury R, Brabant M, Langonné A, Porceddu M, Brière JJ, Buron N, Rebouillat D, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Muller S, Péchoux C, Deniaud A, Brenner C, Briand JP, Mullat D, Péchoux , Rustin P, Jacotot и (2012). «Белок-ВИЧ-1 ТАТ непосредственно индуцирует проницаемость митохондриальной мембраны и инактивирует цитохрома С оксидазу» . Клеточная гибель и болезнь . 3 (3): E282. Doi : 10.1038/cbbs.2012.21 . PMC 3317353 . PMID 22419111 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Williams SL, Valnot I, Rustin P, Taanman JW (февраль 2004 г.). «Субассембли цитохрома С оксидазы в культурах фибробластов от пациентов, несущих мутации в COX10, SCO1 или Surf1» . Журнал биологической химии . 279 (9): 7462–9. doi : 10.1074/jbc.m309232200 . PMID 14607829 .
- Hughes GJ, Frutiger S, Paquet N, Pasquali C, Sanchez JC, Tissot JD, Bairoch A, Appel RD, Hochstrasser DF (ноябрь 1993). «Карта белка печени человека: обновление 1993». Электрофорез . 14 (11): 1216–22. Doi : 10.1002/elps.11501401181 . PMID 8313870 . S2CID 33424554 .
- Ковалиев Ли, Шишкин С.С., Эфимокин А.С., Ковалова М.А., Эршова Э.С., Эгоров Т.А., Мусалямов А.К. (июль 1995). «Основной профиль экспрессии белка и двумерная база данных белков сердца человека». Электрофорез . 16 (7): 1160–9. doi : 10.1002/elps.11501601192 . PMID 7498159 . S2CID 32209361 .
- Yano M, Ueta Y, Murasaki A, Kanda H, Oka C, Kawaichi M (август 2004 г.). «Связывание белков с доменом PDZ регулирует протеолитическую активность сериновой протеазы HTRA1» . Биохимический журнал . 381 (Pt 3): 895–904. doi : 10.1042/bj20040435 . PMC 1133901 . PMID 15101818 .
- Hofmann S, Lichtner P, Schuffenhauer S, Gerbitz KD, Meitinger T (1998). "Назначение генов человека, кодирующих субъединицы цитохрома С оксидазы VA (COX5A), VIC (COX6C) и VIIC (COX7C) для хромосомных полос 15Q25, 8Q22-> Q23 и 5Q14 и трех Pseudogenes (Cox5ap1, Cox6cp1, Cox7cp1) to To To To To TO) 14q22, 16p12 и 13q14-> Q21 с помощью рыбного и радиационного гибридного картирования ». Цитогенетика и клеточная генетика . 83 (3–4): 226–7. doi : 10.1159/000015185 . PMID 10072584 .
- Cornelis MC, Monda KL, Yu K, Paynter N, Azzato EM, Bennett SN, Berndt Si, Boerwinkle E, Chanock S, Chatterjee N, Couper D, Curhan G, Heiss G, Hu FB, Hunter DJ, Jacobs K, Jensen Mk , Kraft P, Landi Mt, Nettleton JA, Purdue MP, Rajaraman P, Rimm EB, Rose LM, Rothman N, Silverman D, Stolzenberg-Solomon R, Subar A, Yeager M, Chasman DI, Van Dam Rm, Caporaso NE (Apr 2011). «Мета-анализ по всему геному идентифицирует области на 7P21 (AHR) и 15Q24 (CYP1A2) в качестве детерминантов привычного потребления кофеина» . PLOS Genetics . 7 (4): E1002033. doi : 10.1371/journal.pgen.1002033 . PMC 3071630 . PMID 21490707 .
- Rizzuto R, Nakase H, Zeviani M, Dimauro S, Schon EA (сентябрь 1988 г.). «Субъединица VA человеческого и бычьего цитохрома C оксидазы является высоко консервативной». Ген . 69 (2): 245–56. doi : 10.1016/0378-1119 (88) 90435-0 . PMID 2853101 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Human Расположение генома COX5A и COX5A страница генов в браузере UCSC Genome .
- Масс -спектрометрическая характеристика COX5A в Copakb
Эта статья включает в себя текст из Национальной медицины Соединенных Штатов , которая находится в общественном доступе .