Константа специфичности

В области биохимии ( константа специфичности также называемая кинетической эффективностью или $k_{cat}/K_{M}$ ), является мерой того, насколько эффективно фермент превращает субстраты в продукты . Сравнение констант специфичности также можно использовать как меру предпочтения фермента различным субстратам (т.е. субстратной специфичности). Чем выше константа специфичности, тем больше фермент «предпочитает» этот субстрат. ^[1]

Следующее уравнение, известное как модель Михаэлиса-Ментен , используется для описания кинетики ферментов :

{\ce {{E}+ S <=>[k_f][k_r] ES ->[k_{cat}] {E}+ P}}

где E, S, ES и P представляют собой фермент , субстрат , фермент - субстратный комплекс и продукт соответственно. Символы $k_{f}$ , $k_{r}$ , и $k_{\mathrm {cat} }$ обозначают константы скорости «прямого» связывания и «обратного» связывания субстрата и «каталитического» превращения субстрата в продукт соответственно.

Константа Михаэлиса, в свою очередь, определяется следующим образом:

K_{M}={\frac {k_{r}+k_{cat}}{k_{f}}}

Константа Михаэлиса равна концентрации субстрата, при которой фермент превращает субстраты в продукты с половиной своей максимальной скорости, и, следовательно, связана со сродством субстрата к ферменту. Каталитическая константа ( $k_{cat}$ ) — это скорость образования продукта, когда фермент насыщен субстратом, и, следовательно, отражает максимальную скорость фермента. Скорость образования продукта зависит как от того, насколько хорошо фермент связывает субстрат, так и от того, насколько быстро фермент превращает субстрат в продукт после связывания субстрата. Для кинетически совершенного фермента каждое столкновение фермента и субстрата приводит к образованию продукта, и, следовательно, скорость реакции ограничивается только скоростью, с которой фермент сталкивается с субстратом в растворе. Следовательно, верхний предел для $k_{cat}/K_{M}$ равна скорости диффузии субстрата, которая находится в пределах 10 ⁸ и 10 ⁹ с ⁻¹М ⁻¹. ^[2]

См. также

Номер оборота

Ссылки

^ Воет Д., Воет Дж., Пратт С. (2008). Принципы биохимии (3-е изд.). Уайли. стр. 366–372. ISBN 978-0470233962 .
^ Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2002). «Раздел 8.4: Модель Михаэлиса-Ментена учитывает кинетические свойства многих ферментов» . Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6 .

Эта по биохимии статья незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[voet08-1] Воет Д., Воет Дж., Пратт С. (2008). Принципы биохимии (3-е изд.). Уайли. стр. 366–372. ISBN 978-0470233962 .

[Stryer_2002-2] Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2002). «Раздел 8.4: Модель Михаэлиса-Ментена учитывает кинетические свойства многих ферментов» . Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6 .

[1]

[2]