Шелк ручейника

Шелк ручейника — это шелк, выделяемый шелковыми железами ручейника ( Trichoptera), сходного с чешуекрылых шелкопрядами ( B. mori ). Личинки используют шелк для охоты и защиты. Свойства подводного связывания шелка являются предметом постоянных научных исследований.

Шелк ручейника (фиброин)

Личинки трихоптер, или ручейников , используют шелк для охоты и защиты в водной среде. Подобно шелкопрядам (B. mori) и другим чешуекрылым , этот белок шелка выделяется специализированными шелковыми железами. Структура шелка в основном сохраняется у многих различных видов ручейников, и его можно использовать для связывания мусора, включая камни, палки, ветки и ракушки, а также для создания сетей для ловли добычи. Ручейникам, которые проводят большую часть своего жизненного цикла на личиночной стадии, эти оболочки нужны для защиты нижней части живота и окукливания. Шелк ручейника очень прочный и долговечный. Поскольку их шелк должен быть способен связываться с различными компонентами при полном погружении в воду, поэтому изучается возможность его потенциального применения в качестве водонепроницаемого клея.

Структура белка

Шелк ручейников представляет собой гетеродимер тяжелых и легких белков фиброина с примерно 450 и 250 аминокислотными остатками соответственно. Подобно чешуекрылым, фиброин Trichoptera H и L также содержит консервативные остатки цистеина, необходимые для дисульфидной связи двух белков. В отличие от димера фиброина Lepidoptera, димеры Trichoptera не сопровождаются белком P25, вероятно, из-за ненужной повышенной гидрофильности фиброина трихоптеран. H-фиброин Trichoptera содержит повторяющиеся мотивы β-листов, аналогичные тем, которые обнаружены в фиброине Lepidoptera, характеризующиеся высококонсервативным поворотом пролин-глицин. обнаружен в повторяющейся последовательности в белке и в высококристаллической структуре, обнаруженной в волокнах шелка трихоптер. Однако в то время как фиброин тутового шелкопряда содержит β-листы, богатые глицином и аланином, мотив β-листа фиброина трихоптеры содержит существенно другой аминокислотный состав. Было обнаружено, что мотив β-листа H-фиброина ручейников имеет повторяющийся паттерн (SX)4, что означает, что серин чередуется с обычно изолейцином или валином. Во всем белке H-фиброина более 60% всех серинов были фосфорилированы. Хотя отрицательные заряды обычно считаются дестабилизаторами β-листов, их постоянное появление в β-мотиве предполагает потенциально новую структуру. Эта отрицательно заряженная группа предполагает, что необычную прочность шелка ручейников можно объяснить ионными взаимодействиями, а не водородными связями. Фосфорилированные серины были обнаружены в других подводных биоадгезивах, в том числе в моллюсках и трепангах.

Ионные взаимодействия

На этой диаграмме показаны ионные взаимодействия между отрицательно заряженными аминокислотами и катионами в шелке личинок пресноводных ручейников.

Сильно фосфорилированный β-лист личинок ручейников содержит сильные отрицательные заряды, которые, как было обнаружено, взаимодействуют с двух- и трехвалентными катионами, естественным образом присутствующими в водной среде личинок. Эти катионы, в том числе кальций, магний и железо, жизненно важны для поддержания жесткой структуры β-листа шелка. Ионные взаимодействия между отрицательно заряженными серинами и этими катионами образуют кристалл с элементарной ячейкой 5,9 ангстрем x 23,3 ангстрем x 17,3 ангстрем, как определено методом дифракции рентгеновских лучей. Необходимость этих катионов была показана с использованием ЭДТА для хелатирования и удаления их из структуры белка с образованием мобильного некристаллического белка. Повторное введение одновалентных ионов не смогло восстановить кристаллическую структуру, однако повторное введение кальция или других многовалентных ионов успешно восстановило жесткость белка H-фиброина.