Фосфатидилинозитфосфаткиназы

Фосфатидилинозитфосфаткиназы (PIPK) представляют собой киназы , которые фосфорилируют фосфоинозитиды , PtdIns P и PtdIns P ₂ которые являются производными фосфатидилинозитола (PtdIns). Было обнаружено, что PtdIns фосфорилируется только по трем (3,4,5) из пяти гидроксильных групп, возможно, потому, что гидроксильные группы D-2 и D-6 не могут фосфорилироваться из-за стерических затруднений. ^{[ 1 ]} Все 7 комбинаций фосфорилированных PtdIns обнаружены у животных , все, кроме PtdIns(3,4,5) P3 _, обнаружены у растений . ^{[ 2 ]}

PIPK сегодня разделены на три группы: тип I, II и III, которые имеют значительную гомологию последовательностей , но различаются специфичностью субстрата, субклеточной локализацией и функциями. ^{[ 3 ]} Тип 1 представляет собой PIPK, которые фосфорилируют PtdIns4 P до PtdIns(4,5) P ₂ и называются PtdIns4 P 5-киназами, поскольку они фосфорилируют по гидроксильной группе D-5. PIPK типа II фосфорилируют PtdIns5 P в сайте D-4 и называются PtdIns5 P 4-киназами. И, наконец, ПИПК типа III представляют собой PtdIns3 P 5-киназы, фосфорилирующие PtdIns до PtdIns(3,5) P ₂ , прототипом которых является Fab1 у дрожжей (см [1] . описательную картину в ). Субстратная специфичность типов I и II зависит от так называемой петли активации . Петля активации представляет собой участок из 22–27 аминокислотных остатков, расположенный вблизи С-конца каталитического домена во всех ПИПК. ^{[ нужна ссылка ]} Когда петли активации PIPK типа I и типа II были заменены, химера с основной цепью типа I проявляла специфичность к субстрату типа II, и наоборот, к другой химере. ^{[ 4 ]}

Список ПИПК

Ссылки

^ Петтитт Т.Р., Дав СК, Лаббен А., Каламинус СДДж, Вакелам МДЖО. Анализ интактных фосфоинозитидов в биологических образцах. American Soc f Biochem и Mol Biol 2006; 47:1588-1596
^ Мюллер-Робер Б., Пикаль К. Метаболизм инозитол-фосфолипидов у арабидопсиса. Охарактеризованные и предполагаемые изоформы инозитолфосфолипидкиназы и фосфоинозитид-специфической фосфолипазы C. Plant Physiol 2002 130:22–46
^ Андерсон Р.А., Вороненков И.В., Дафман С.Д., Кунц Дж., Лойенс Дж.К. Фосфатидилинозитфосфаткиназы, многогранное семейство сигнальных ферментов. J Biol Chem 1999; 274:9907-9910
^ Кунц Дж., Уилсон М.П., Киселева М., Херли Дж.Х., Маджерус П.В., Андерсон Р.А. Петля активации фосфатидилинозитолфосфаткиназ определяет специфичность передачи сигналов. Мол Селл 2000 5:1-11

Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Петтитт Т.Р., Дав СК, Лаббен А., Каламинус СДДж, Вакелам МДЖО. Анализ интактных фосфоинозитидов в биологических образцах. American Soc f Biochem и Mol Biol 2006; 47:1588-1596

[2] Мюллер-Робер Б., Пикаль К. Метаболизм инозитол-фосфолипидов у арабидопсиса. Охарактеризованные и предполагаемые изоформы инозитолфосфолипидкиназы и фосфоинозитид-специфической фосфолипазы C. Plant Physiol 2002 130:22–46

[3] Андерсон Р.А., Вороненков И.В., Дафман С.Д., Кунц Дж., Лойенс Дж.К. Фосфатидилинозитфосфаткиназы, многогранное семейство сигнальных ферментов. J Biol Chem 1999; 274:9907-9910

[4] Кунц Дж., Уилсон М.П., Киселева М., Херли Дж.Х., Маджерус П.В., Андерсон Р.А. Петля активации фосфатидилинозитолфосфаткиназ определяет специфичность передачи сигналов. Мол Селл 2000 5:1-11

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]