Мой
Белок MinE является одним из трех белков системы Min , кодируемых minB, опероном необходимым для генерации колебаний от полюса к полюсу перед делением бактериальной клетки, что является средством определения средней зоны клетки, как это видно у E.coli.
История
[ редактировать ]Первоначально считалось, что MinE собирается в виде статического кольца в центре клетки, тем самым предотвращая локализацию и связывание ингибирующего комплекса MinCD там и вместо этого заставляя комплекс занимать каждый бактериальный полюс. [ 1 ] Позже Раскин и де Бур выявили динамическое взаимодействие белков Min, при котором нестабильное взаимодействие между белками приводило к колебаниям между полюсами, что приводило к более низким концентрациям комплекса MinCD в центре клетки.
Функция
[ редактировать ]MinE представляет собой фактор топологической специфичности, который противодействует активности ингибитора деления MinCD в сайте деления средней клетки. MinE функционирует как димер и связывается с мембраносвязанным комплексом MinCD, изменяя динамику его связывания. MinE обладает мембраносвязывающей активностью. [ 2 ] а также может взаимодействовать с MinD только на мембране, что указывает на конформационные изменения MinD при взаимодействии с фосфолипидами, что делает его уязвимым для активности MinE. [ 3 ] MinE как положительно, так и отрицательно регулирует взаимодействие MinD с мембраной. [ 3 ]
Анализ делеций показал, что в MinE существуют две области интереса, каждая из которых имеет отдельную функцию. [ 4 ] N-концевой домен содержит домен анти-MinCD, который необходим и достаточен. [ 1 ] взаимодействовать с MinD и противодействовать опосредованному MinCD ингибированию деления, а также стимулировать АТФазную активность MinD, что приводит к отсоединению MinD от мембраны после гидролиза АТФ. [ 5 ] [ 6 ] Также известно, что MinE образует кольцо возле каждого полюса. Цель этой кольцевой структуры - катализировать, в свою очередь, высвобождение мембраносвязанного MinD, придавая региональную специфичность локализации белка Min. [ 7 ]
Структура
[ редактировать ]Спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР) усеченного MinE выявила длинную альфа-спираль , а также две антипараллельные бета-цепи. Предполагается, что эти структуры опосредуют гомодимеризацию за счет взаимодействия альфа/бета-структур. Эти структурные исследования также подтверждают теорию о том, что кольцевая структура MinE может фактически образовывать мультимерную нитевидную структуру в зависимости от взаимодействия этих альфа- и бета-единиц. Также была выдвинута гипотеза, что MinE потенциально может образовывать структуры более высокого порядка, а не просто ограничиваться образованием колец. [ 8 ]
Дополнительные структурные исследования и молекулярная визуализация необходимы для выяснения полимеризационных структур MinE более высокого порядка и определения их динамики в оставшейся системе Min. Недавно вычислительные модели были применены для изучения ограничений этой системы. [ 9 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Раскин Д.М.; де Бур П.А. (1997). «Кольцо MinE: FtsZ-независимая клеточная структура, необходимая для выбора правильного места деления в E. coli» . Клетка . 91 (5): 685–94. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80455-9 . ПМИД 9393861 .
- ^ Се, Ченг-Вэй; Лин, Ти-Ю; Лай, Синь-Мэй; Лин, Чу-Чи; Се, Тин-Сун; Ши, Ю-Линг (01 января 2010 г.). «Прямое взаимодействие MinE с мембраной способствует правильной локализации MinDE в E. coli» . Молекулярная микробиология . 75 (2): 499–512. дои : 10.1111/j.1365-2958.2009.07006.x . ISSN 1365-2958 . ПМК 2814086 . ПМИД 20025670 .
- ^ Jump up to: а б Веккьярелли, Энтони Дж.; Ли, Мин; Мизуути, Митиё; Хван, Лин Чин; Сеол, Йони; Нойман, Кейр К.; Мизуути, Киёси (15 марта 2016 г.). «Мембраносвязанный комплекс MinDE действует как тумблер, который запускает колебания Min, связанные с истощением цитоплазмы MinD» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (11): E1479–1488. Бибкод : 2016PNAS..113E1479V . дои : 10.1073/pnas.1600644113 . ISSN 1091-6490 . ПМЦ 4801307 . ПМИД 26884160 .
- ^ Пичофф С; Воллрат Б; Туриоль С; Буше ЖП. (1995). «Анализ делеции гена minE, который кодирует фактор топологической специфичности клеточного деления Escherichia coli». Мол. Микробиол . 18 (2): 321–9. doi : 10.1111/j.1365-2958.1995.mmi_18020321.x . ПМИД 8709851 . S2CID 24383443 .
- ^ Лу-Ян Ма; Гленн Кинг и Лоуренс Ротфилд (2003). «Картирование сайта MinE, участвующего во взаимодействии с белком выбора сайта отдела MinD Escherichia coli» (PDF) . Дж. Бактериол . 185 (16): 4948–55. дои : 10.1128/JB.185.16.4948-4955.2003 . ПМК 166455 . ПМИД 12897015 .
- ^ Ма Л; Король ГФ; Ротфилд Л. (2003). «Расположение сайта связывания MinE на поверхности MinD предполагает вероятный механизм активации АТФазы MinD Escherichia coli во время выбора места деления» . Мол. Микробиол . 54 (1): 99–108. дои : 10.1111/j.1365-2958.2004.04265.x . ПМИД 15458408 .
- ^ Цзунлинь Ху; Кристиан Саес и Джо Луткенхаус (2003). «Привлечение MinC, ингибитора образования Z-кольца, в мембрану Escherichia coli: роль MinD и MinE» . Дж. Бактериол . 185 (1): 196–203. дои : 10.1128/JB.185.1.196-203.2003 . ПМК 141945 . ПМИД 12486056 .
- ^ Кан ГБ; Песня ХЭ; Ким МК; Юн ХС; Ли Дж.Г.; JY; Чун Дж.С.; Чон Х; Эом Ш. (2010). «Кристаллическая структура Helicobacter pylori MinE, фактор топологической специфичности деления клеток» . Мол. Микробиол . 76 (5): 1222–31. дои : 10.1111/j.1365-2958.2010.07160.x . ПМЦ 2883074 . ПМИД 20398219 .
- ^ Майк Бонни; Элизабет Фишер-Фридрих; Мартин Луз; Петра Швилле; Карстен Крузе (2013). «Мембранное связывание MinE позволяет всесторонне описать формирование структуры Min-белка» . ПЛОС Компьютерная Биол . 9 (12): e1003347. Бибкод : 2013PLSCB...9E3347B . дои : 10.1371/journal.pcbi.1003347 . ПМЦ 3854456 . ПМИД 24339757 .