✖


Jump to content

Области низкой сложности в белках

    Add links

    Области низкой сложности ( LCR ) в белковых последовательностях, также определяемые в некоторых контекстах как композиционно смещенные области ( CBR ), представляют собой области в белковых последовательностях, которые отличаются по составу и сложности от большинства белков, которые обычно связаны с глобулярной структурой. [1] [2] LCRs обладают свойствами, отличными от нормальных областей в отношении структуры , функции и эволюции .

    Структура

    [ редактировать ]

    Первоначально считалось, что LCR представляют собой неструктурированные и гибкие линкеры, которые служат для разделения структурированных (и функциональных) доменов сложных белков. [3] но они способны образовывать и вторичные структуры, например спирали (чаще) и даже листы. [4] Они могут играть структурную роль в таких белках, как коллагены, миозин, кератины, шелк, белки клеточной стенки. [5] Тандемные повторы коротких олигопептидов, богатых глицином, пролином, серином или треонином, способны образовывать гибкие структуры, связывающие лиганды при определенных условиях pH и температуры. [6] Пролин является хорошо известным разрушителем альфа-спирали, однако аминокислотные повторы, состоящие из пролина, могут образовывать полипролиновые спирали. [7]

    Функции

    [ редактировать ]

    Первоначально LCR считались «мусорными» регионами или нейтральными линкерами между доменами; однако экспериментальные и вычислительные данные все чаще указывают на то, что они могут играть важную адаптивную и консервативную роль, имеющую отношение к биотехнологии, экспрессии гетерологичных белков, медицине, а также к нашему пониманию эволюции белков. [8]

    LCR эукариотических белков участвуют в заболеваниях человека. [9] [10] особенно нейродегенеративные, где они имеют тенденцию образовывать амилоиды у людей и других эукариот. [11]

    Сообщается, что они играют клейкую роль, [12] функционируют в выделяемых липких белках, используемых для захвата добычи, [13] или играют роль преобразователей молекулярного движения, например, в прокариотических системах TonB/TolA. [14]

    LCR могут образовывать поверхности для взаимодействия с бислоями фосфолипидов. [15] или как кластеры положительного заряда для связывания ДНК, [8] [16] [17] или как кластеры отрицательных или даже гистидин-кислотных зарядов для координации ионов кальция, магния или цинка. [8] [16]

    Они также могут играть важную роль в трансляции белков, выступая в роли «губок» тРНК, замедляя трансляцию, чтобы дать время для правильного сворачивания образующейся полипептидной цепи. [18] Они могут даже функционировать как контрольные точки сдвига рамки, переключаясь на необычное содержание аминокислот, которое делает белок крайне нестабильным или нерастворимым, что, в свою очередь, запускает быструю переработку перед дальнейшим повреждением клеток. [19] [20]

    Анализы модельных и немодельных эукариотических протеомов показали, что LCR часто обнаруживаются в белках, участвующих в связывании нуклеиновых кислот (ДНК или РНК), в транскрипции, рецепторной активности, развитии, репродукции и иммунитете, тогда как метаболические белки лишены LCR. [3] [21] [22] [23] Биоинформатическое исследование аннотации Uniprot белков, содержащих LCR, показало, что 44% (9751/22259) бактериальных и 44% (662/1521) архейных LCR обнаруживаются в белках с неизвестной функцией, однако значительное количество белков с известными Было также обнаружено, что LCRs содержат LCR (у многих различных видов), особенно те, которые участвуют в трансляции и рибосоме, связывании нуклеиновых кислот, связывании ионов металлов и сворачивании белков. [8]

    Характеристики

    [ редактировать ]

    LCR более распространены у эукариот, но они также присутствуют в значительной степени у многих прокариот. [8] В среднем 0,05 и 0,07% бактериальных и архейных протеомов (общее количество аминокислот LCR в данном протеоме/общее количество аминокислот этого протеома) образуют LCR, тогда как для пяти модельных эукариотических протеомов (человека, плодовой мухи, дрожжей, делящихся дрожжей, арабидопсиса) ) этот охват был значительно выше (в среднем 0,4%; от 2 до 23 раз выше, чем у прокариот). [8]

    Эукариотические LCR обычно длиннее, чем прокариотические LCR. [8] Средний размер эукариотического LCR составляет 42 аминокислоты, тогда как длина LCR бактерий, архей и фага составляет 38, 36 и 33 аминокислоты соответственно. [8]

    В архее галобактерия Natrialba magadii имеет наибольшее количество LCR и наибольшее обогащение LCR. [8] Среди бактерий Enhygromyxa salina , дельта-протеобактерия, принадлежащая к миксобактериям, имеет наибольшее количество LCR и наибольшее обогащение LCR. [8] Любопытно, что четыре из пяти основных бактерий с самым высоким содержанием LCR также являются миксобактериями. [8]

    Тремя наиболее обогащенными аминокислотами в LCR бактерий являются пролин, глицин и аланин, тогда как у архей это треонин, аспартат и пролин. [8] У фагов это аланин, глицин и пролин. [8] Глицин и пролин представляют собой очень обогащенные аминокислоты во всех трех эволюционных линиях, тогда как аланин сильно обогащен бактериями и фагами, но не обогащен архей. С другой стороны, гидрофобные (M, I, L, V) и ароматические аминокислоты (F, Y, W), а также цистеин, аргинин и аспарагин сильно недостаточно представлены в LCR. [8] Очень похожие тенденции для аминокислот с высокой (G, A, P, S, Q) и низкой (M, V, L, I, W, F, R, C) встречаемостью в LCR наблюдались и у эукариот. [24] [21] Эта наблюдаемая закономерность чрезмерной представленности (обогащения) или недостаточной представленности некоторых аминокислот в LCR может быть частично объяснена затратами энергии на синтез или метаболизм каждой из аминокислот. [8] Другим возможным объяснением, которое не исключает предыдущего объяснения затрат энергии, может быть реакционная способность определенных аминокислот. [8] Например, цистеин — очень реактивная аминокислота, большие количества которой в небольшом участке белка недопустимы. [25] Аналогично, чрезвычайно гидрофобные участки могут образовывать неспецифические белок-белковые взаимодействия между собой и с другими умеренно гидрофобными участками. [26] [27] в клетках млекопитающих. Таким образом, их присутствие может нарушить баланс сетей межбелковых взаимодействий внутри клетки, особенно если экспрессия белков-переносчиков высока. [8] Третье объяснение может быть основано на микроэволюционных силах и, более конкретно, на смещении проскальзывания ДНК-полимеразы для определенных ди-три- или тетра-нуклеотидов. [8]

    Обогащение аминокислот для определенных функциональных категорий LCR

    [ редактировать ]

    Биоинформатический анализ прокариотических LCR выявил 5 типов обогащения аминокислотами для определенных функциональных категорий LCR: [8]

    • Белки с терминами GO , связанными со связыванием и процессингом полисахаридов, были обогащены серином и треонином в своих LCR.
    • Белки с терминами GO, связанными со связыванием и процессингом РНК, были обогащены аргинином в своих LCR.
    • Белки с терминами GO, связанными со связыванием и процессингом ДНК, были особенно обогащены лизином, а также глицином, тирозином, фенилаланином и глютамином в своих LCR.
    • Белки с терминами GO, связанными со связыванием металлов и, более конкретно, со связыванием кобальта или никеля, были обогащены в основном гистидином, но также и аспартатом в своих LCR.
    • Белки с терминами GO, связанными со сворачиванием белков, были обогащены глицином, метионином и фенилаланином в своих LCR.

    На основе приведенных выше наблюдений и анализа был разработан веб-сервер нейронной сети под названием LCR-hound для прогнозирования LCR и их функций. [8]

    Эволюция

    [ редактировать ]

    LCR очень интересны с точки зрения микро- и макроэволюции. [8] Они могут возникать в результате проскальзывания ДНК, рекомбинации и репарации. [28] Таким образом, они связаны с горячими точками рекомбинации и могут даже способствовать кроссинговеру. [29] [30] Возникая в результате генетической нестабильности, они могут на уровне ДНК вызывать расширение или сжатие определенной области белка и даже вызывать сдвиги рамки (фазовые варианты), которые влияют на патогенность микробов или предоставляют сырье для эволюции. [31] Самое интригующее то, что они могут пролить свет на очень раннюю эволюцию жизни. [8] [32] На ранней стадии эволюции, когда было доступно лишь несколько аминокислот, а первичный генетический код все еще расширял свой репертуар, первые белки считались короткими, повторяющимися и, следовательно, низкой сложностью. [33] [34] Таким образом, современные LCR могут представлять изначальные аспекты эволюции мира белков и могут дать ключ к разгадке функций ранних протопептидов. [8]

    Большинство исследований было сосредоточено на эволюции, функциональной и структурной роли эукариотических LCR. [8] Однако всестороннее изучение прокариотических LCR из многих разнообразных прокариотических линий дает уникальную возможность понять происхождение, эволюцию и природу этих регионов. Из-за высокого эффективного размера популяции и короткого времени генерации прокариот появление de novo слегка или умеренно вредного аминокислотного повтора или LCR должно быстро отфильтровываться сильными силами отбора. [8] Это должно быть особенно справедливо для LCR, обнаруженных в белках с высокой экспрессией, поскольку они также должны оказывать большое влияние на энергетическую нагрузку трансляции белка. [35] [36] Таким образом, любые прокариотические LCR, которые представляют собой эволюционные случайности и не имеют функционального значения, не должны фиксироваться генетическим дрейфом и, следовательно, не должны демонстрировать какие-либо уровни консервации среди умеренно отдаленных эволюционных родственников. [8] Напротив, любой LCR, обнаруженный среди гомологов нескольких умеренно удаленных видов прокариот, весьма вероятно, должен сохранять за собой функциональную роль. [8]

    LCR и протопептиды раннего генетического кода

    [ редактировать ]

    Аминокислотами с наибольшей частотой в LCR являются глицин и аланин, причем их соответствующие кодоны GGC и GCC являются наиболее частыми, а также комплементарными. [8] У эукариот и, более конкретно, у хордовых (таких как человек, мышь, курица, рыбка данио и морская асцидия), богатые аланином и глицином LCR избыточно представлены в недавно сформированных LCR и, вероятно, лучше переносятся клеткой. [37] Интересно, что также было высказано предположение, что они представляют собой самые первые две аминокислоты. [38] и кодоны [34] [39] [40] раннего генетического кода. Таким образом, эти два кодона и соответствующие им аминокислоты должны были быть составляющими самых ранних олигопептидов длиной 10–55 аминокислот. [41] и очень низкая сложность. Основываясь на нескольких различных критериях и источниках данных, Хиггс и Пудриц [38] предполагают G, A, D, E, V, S, P, I, L, T как ранние аминокислоты генетического кода. Работа Трифонова во многом согласуется с этой категоризацией и предполагает, что ранними аминокислотами в хронологическом порядке являются G, A, D, V, S, P, E, L, T, R. Эволюционный анализ показал, что многие из аминокислот предполагаемый очень ранний генетический код (за исключением гидрофобных) значительно обогащен бактериальными LCR. [8] Большинство более поздних дополнений к генетическому коду значительно недостаточно представлены в бактериальных LCR. [8] Таким образом, они выдвигают гипотезу и предполагают, что в бесклеточной среде ранний генетический код мог также производить олигопептиды низкой сложности из валина и лейцина. [8] Однако позже, в более сложной клеточной среде, эти высокогидрофобные LCR стали неподходящими или даже токсичными с точки зрения взаимодействия белков, и с тех пор их подвергают селекции. [8] Кроме того, они также предполагают, что очень ранние протопептиды не играли роли связывания нуклеиновых кислот. [8] поскольку ДНК и РНК-связывающие LCR сильно обогащены глицином, аргинином и лизином, однако аргинин и лизин не входят в число аминокислот предполагаемого раннего генетического кода.

    Методы обнаружения

    [ редактировать ]
    Основная статья: Список программного обеспечения для обнаружения областей низкой сложности в белках

    Области низкой сложности в белках могут быть обнаружены вычислительным путем из последовательности с использованием различных методов и определений, как описано в разделе . [2] Среди наиболее популярных методологий идентификации LCR — измерение их энтропии Шеннона. [1] Чем ниже значение рассчитанной энтропии, тем более однородным является регион по содержанию аминокислот. Кроме того, был разработан веб-сервер нейронной сети LCR-hound для прогнозирования функции LCR на основе содержания в нем аминокислот или диаминокислот. [8] Для проведения такого анализа также использовались инструменты на основе сжатия, обеспечивающие более высокую чувствительность и одновременно снижающие риск завышения оценок, присущий другим методам. [42]

    Ссылки

    [ редактировать ]
    1. ^ Jump up to: а б Вуттон Дж. К. (сентябрь 1994 г.). «Неглобулярные домены в белковых последовательностях: автоматическая сегментация с использованием показателей сложности» . Компьютеры и химия . 18 (3): 269–285. дои : 10.1016/0097-8485(94)85023-2 . ПМИД   7952898 .
    2. ^ Jump up to: а б Миер П, Паладин Л, Тамана С, Петросян С, Хайду-Солтес Б, Урбанек А, Грука А, Плевчински Д, Гринберг М, Бернадо П, Гаспари З, Узунис К.А., Промпонас В.Дж., Каява А.В., Хэнкок Дж.М., Тосатто СК, Достаньи З., Андраде-Наварро М.А. (30 января 2019 г.). «Распутывание сложности белков низкой сложности» . Краткий Биоинформ . 21 (2): 458–472. дои : 10.1093/нагрудник/bbz007 . ПМЦ   7299295 . ПМИД   30698641 .
    3. ^ Jump up to: а б Хантли М.А., Голдинг ГБ (1 июля 2002 г.). «Простые последовательности редко встречаются в банке данных белков» . Белки: структура, функции и генетика . 48 (1): 134–140. дои : 10.1002/прот.10150 . ISSN   0887-3585 . ПМИД   12012345 . S2CID   42193081 .
    4. ^ Кумари Б., Кумар Р., Кумар М. (2015). «Низкая сложность и неупорядоченные области белков имеют разные структурные и аминокислотные предпочтения» . Молекулярные биосистемы . 11 (2): 585–594. дои : 10.1039/C4MB00425F . ISSN   1742-206X . ПМИД   25468592 .
    5. ^ Луо Х, Ниджвин Х (01 июля 2014 г.). «Понимание и идентификация аминокислотных повторов» . Брифинги по биоинформатике . 15 (4): 582–591. дои : 10.1093/нагрудник/bbt003 . ISSN   1467-5463 . ПМЦ   4103538 . ПМИД   23418055 .
    6. ^ Мацусима Н., Ёсида Х., Кумаки Ю., Камия М., Танака Т., Крецингер Ю.И. (30 ноября 2008 г.). «Гибкие структуры и лигандные взаимодействия тандемных повторов, состоящих из олигопептидов, богатых пролином, глицином, аспарагином, серином и/или треонином», в белках . Современная наука о белках и пептидах . 9 (6): 591–610. дои : 10.2174/138920308786733886 . ПМИД   19075749 . Проверено 3 ноября 2020 г.
    7. ^ Аджубей А.А., Штернберг М.Ю., Макаров А.А. (июнь 2013 г.). «Спираль полипролина-II в белках: структура и функция» . Журнал молекулярной биологии . 425 (12): 2100–2132. дои : 10.1016/j.jmb.2013.03.018 . ПМИД   23507311 .
    8. ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж к л м н тот п д р с т в v В х и С аа аб и объявление но из в ах Нтунтуми К., Властаридис П., Моссиалос Д., Статопулос К., Илиопулос И., Промпонас В., Оливер С.Г., Амуциас Г.Д. (04.11.2019). «Области низкой сложности в белках прокариот выполняют важные функциональные роли и высоко консервативны» . Исследования нуклеиновых кислот . 47 (19): 9998–10009. дои : 10.1093/nar/gkz730 . ISSN   0305-1048 . ПМК   6821194 . ПМИД   31504783 . Текст был скопирован из этого источника, который доступен по международной лицензии Creative Commons Attribution 4.0 .
    9. ^ Карлин С., Броккьери Л., Бергман А., Мразек Дж., Джентлес А.Дж. (08 января 2002 г.). «Аминокислоты присутствуют в эукариотических протеомах и ассоциациях болезней» . Труды Национальной академии наук . 99 (1): 333–338. Бибкод : 2002PNAS...99..333K . дои : 10.1073/pnas.012608599 . ISSN   0027-8424 . ПМК   117561 . ПМИД   11782551 .
    10. ^ Миркин С.М. (21 июня 2007 г.). «Расширяемые повторы ДНК и болезни человека» . Природа . 447 (7147): 932–940. Бибкод : 2007Natur.447..932M . дои : 10.1038/nature05977 . ISSN   0028-0836 . ПМИД   17581576 . S2CID   4397592 .
    11. ^ Кумари Б., Кумар Р., Чаухан В., Кумар М. (30 октября 2018 г.). «Сравнительный функциональный анализ белков, содержащих предсказанные амилоидные области низкой сложности» . ПерДж . 6 : е5823. дои : 10.7717/peerj.5823 . ISSN   2167-8359 . ПМК   6214233 . ПМИД   30397544 .
    12. ^ Итак, CR, Fears KP, Leary DH, Scancella JM, Wang Z, Liu JL, Orihuela B, Rittschof D, Spillmann CM, Wahl KJ (08.11.2016). «Основа последовательности наноструктуры ракушечного цемента определяется белками с гомологией шелка» . Научные отчеты . 6 (1): 36219. Бибкод : 2016NatSR...636219S . дои : 10.1038/srep36219 . ISSN   2045-2322 . ПМК   5099703 . ПМИД   27824121 .
    13. ^ Харитос В.С., Ниранджан А., Вейсман С., Труман Х.Э., Шрискантха А., Сазерленд Т.Д. (07.11.2010). «Расстройство использования: онихофоры используют для захвата добычи сильно неструктурированные белки, а не шелка» . Труды Королевского общества B: Биологические науки . 277 (1698): 3255–3263. дои : 10.1098/rspb.2010.0604 . ISSN   0962-8452 . ПМК   2981920 . ПМИД   20519222 .
    14. ^ Брюэр С., Толли М., Трейер I, Барр Г., Дорман С., Ханнави К., Хиггинс С., Эванс Дж., Левин Б., Вормальд М. (20 декабря 1990 г.). «Структура и функция дипептидных повторов X-Pro в белках TonB Salmonella typhimurium и Escherichia coli» . Журнал молекулярной биологии . 216 (4): 883–895. дои : 10.1016/S0022-2836(99)80008-4 . ПМИД   2266560 .
    15. ^ Робисон А.Д., Сан С., Пойтон М.Ф., Джонсон Г.А., Пеллуа Дж.П., Юнгвирт П., Ваздар М., Кремер П.С. (08 сентября 2016 г.). «Полиаргинин взаимодействует более прочно и кооперативно, чем полилизин, с бислоями фосфолипидов» . Журнал физической химии Б. 120 (35): 9287–9296. doi : 10.1021/acs.jpcb.6b05604 . ISSN   1520-6106 . ПМЦ   5912336 . ПМИД   27571288 .
    16. ^ Jump up to: а б Чжу З.Ю., Карлин С. (6 августа 1996 г.). «Кластеры заряженных остатков в трехмерных структурах белков» . Труды Национальной академии наук . 93 (16): 8350–8355. Бибкод : 1996PNAS...93.8350Z . дои : 10.1073/pnas.93.16.8350 . ISSN   0027-8424 . ПМК   38674 . ПМИД   8710874 .
    17. ^ Кушваха АК, Гроув А (01 февраля 2013 г.). «С-концевые повторы последовательности низкой сложности Mycobacterium smegmatis Ku модулируют связывание ДНК» . Отчеты по биологическим наукам . 33 (1): 175–84. дои : 10.1042/BSR20120105 . ISSN   0144-8463 . ПМЦ   3553676 . ПМИД   23167261 .
    18. ^ Фрюжье М., Бур Т., Аях М., Сантос М.А., Рюдингер-Тирион Дж., Теобальд-Дитрих А., Пицци Э. (21 января 2010 г.). «Области низкой сложности ведут себя как губки тРНК, помогая котрансляционному сворачиванию плазмодийных белков» . Письма ФЭБС . 584 (2): 448–454. дои : 10.1016/j.febslet.2009.11.004 . ПМИД   19900443 . S2CID   24172658 .
    19. ^ Тайдмерс Дж., Могк А., Букау Б. (ноябрь 2010 г.). «Клеточные стратегии контроля агрегации белков» . Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 11 (11): 777–788. дои : 10.1038/nrm2993 . ISSN   1471-0072 . ПМИД   20944667 . S2CID   22449895 .
    20. ^ Линг Дж., Чо С., Го Л.Т., Эрни Х.Р., Райнхарт Дж., Сёлль Д. (14 декабря 2012 г.). «Агрегация белка, вызванная действием аминогликозидов, предотвращается с помощью поглотителя перекиси водорода» . Молекулярная клетка . 48 (5): 713–722. дои : 10.1016/j.molcel.2012.10.001 . ПМЦ   3525788 . ПМИД   23122414 .
    21. ^ Jump up to: а б Хаэрти В., Голдинг ГБ (октябрь 2010 г.). Бонен Л. (ред.). «Последовательности низкой сложности и повторы отдельных аминокислот: а не просто «мусорные» пептидные последовательности» . Геном . 53 (10): 753–762. дои : 10.1139/G10-063 . ISSN   0831-2796 . ПМИД   20962881 .
    22. ^ Фальшивый НГ (21 марта 2005 г.). «Функциональные данные о распределении и роли белков, содержащих гомопептидные повторы» . Геномные исследования . 15 (4): 537–551. дои : 10.1101/гр.3096505 . ISSN   1088-9051 . ПМЦ   1074368 . ПМИД   15805494 .
    23. ^ Альба М., Томпа П., Вейтиа Р. (2007), Вольф Дж.Н. (редактор), «Повторы аминокислот, структура и эволюция белков» , Динамика генома , 3 , Базель: KARGER: 119–130, doi : 10.1159/000107607 , ISBN  978-3-8055-8340-4 , PMID   18753788 , получено 3 ноября 2020 г.
    24. ^ Маркотт Э.М., Пеллегрини М., Йейтс Т.О., Айзенберг Д. (15 октября 1999 г.). «Перепись белковых повторов» . Журнал молекулярной биологии . 293 (1): 151–160. дои : 10.1006/jmbi.1999.3136 . ПМИД   10512723 .
    25. ^ Марино С.М., Гладышев В.Н. (10 февраля 2012 г.). «Анализ и функциональное прогнозирование реактивных остатков цистеина» . Журнал биологической химии . 287 (7): 4419–4425. дои : 10.1074/jbc.R111.275578 . ISSN   0021-9258 . ПМК   3281665 . ПМИД   22157013 .
    26. ^ Дорсман Дж. К. (15 июня 2002 г.). «Сильная агрегация и повышенная токсичность полилейцина по сравнению с полиглутамином распространяется на клетки млекопитающих» . Молекулярная генетика человека . 11 (13): 1487–1496. дои : 10.1093/hmg/11.13.1487 . ПМИД   12045202 .
    27. ^ Ома Ю, Кино Ю, Сасагава Н, Исиура С (14 мая 2004 г.). «Внутриклеточная локализация гомополимерных белков, содержащих аминокислоты, экспрессируемых в клетках млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (20): 21217–21222. дои : 10.1074/jbc.M309887200 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   14993218 . S2CID   23798438 .
    28. ^ Эллегрен Х (1 июня 2004 г.). «Микросателлиты: простые последовательности со сложной эволюцией» . Обзоры природы Генетика . 5 (6): 435–445. дои : 10.1038/nrg1348 . ISSN   1471-0056 . ПМИД   15153996 . S2CID   11975343 .
    29. ^ Верстрепен К.Дж., Янсен А., Левиттер Ф., Финк Г.Р. (1 сентября 2005 г.). «Внутригенные тандемные повторы порождают функциональную изменчивость» . Природная генетика . 37 (9): 986–990. дои : 10.1038/ng1618 . ISSN   1061-4036 . ПМК   1462868 . ПМИД   16086015 .
    30. ^ Сивах П., Пофали С.Д., Ганеш С. (1 июля 2006 г.). «Геномный и эволюционный взгляд на гены, кодирующие белки с повторами одиночных аминокислот» . Молекулярная биология и эволюция . 23 (7): 1357–1369. дои : 10.1093/molbev/msk022 . ISSN   1537-1719 . ПМИД   16618963 .
    31. ^ Моксон Р., Бейлисс К., Худ Д. (1 декабря 2006 г.). «Бактериальные непредвиденные локусы: роль повторов простой последовательности ДНК в бактериальной адаптации» . Ежегодный обзор генетики . 40 (1): 307–333. дои : 10.1146/annurev.genet.40.110405.090442 . ISSN   0066-4197 . ПМИД   17094739 .
    32. ^ Толл-Риера М, Радо-Трилла Н, Мартис Ф, Альба ММ (01 марта 2012 г.). «Роль последовательностей низкой сложности в формировании новых последовательностей, кодирующих белок» . Молекулярная биология и эволюция . 29 (3): 883–886. дои : 10.1093/molbev/msr263 . ISSN   0737-4038 . ПМИД   22045997 .
    33. ^ Оно С., Эпплен Дж.Т. (1 июня 1983 г.). «Примитивный код и повторы основных олигомеров как первичная последовательность, кодирующая белок» . Труды Национальной академии наук . 80 (11): 3391–3395. Бибкод : 1983PNAS...80.3391O . дои : 10.1073/pnas.80.11.3391 . ISSN   0027-8424 . ПМК   394049 . ПМИД   6574491 .
    34. ^ Jump up to: а б Трифонов Е.Н. (сентябрь 2009 г.). «Происхождение генетического кода и самых ранних олигопептидов» . Исследования в области микробиологии . 160 (7): 481–486. дои : 10.1016/j.resmic.2009.05.004 . ПМИД   19524038 .
    35. ^ Акаши Х, Годобори Т (19 марта 2002 г.). «Метаболическая эффективность и аминокислотный состав в протеомах Escherichia coli и Bacillus subtilis» . Труды Национальной академии наук . 99 (6): 3695–3700. Бибкод : 2002PNAS...99.3695A . дои : 10.1073/pnas.062526999 . ISSN   0027-8424 . ПМК   122586 . ПМИД   11904428 .
    36. ^ Бартон, М.Д., Дельнери Д., Оливер С.Г., Рэттрей М., Бергман К.М. (17 августа 2010 г.). Бэлер Дж. (ред.). «Эволюционная системная биология стоимости биосинтеза аминокислот в дрожжах» . ПЛОС ОДИН . 5 (8): е11935. Бибкод : 2010PLoSO...511935B . дои : 10.1371/journal.pone.0011935 . ISSN   1932-6203 . ПМЦ   2923148 ​​. ПМИД   20808905 .
    37. ^ Радо-Трилла Н., Альба М. (2012). «Изучение роли областей низкой сложности в эволюции белков позвоночных» . Эволюционная биология BMC . 12 (1): 155. Бибкод : 2012BMCEE..12..155R . дои : 10.1186/1471-2148-12-155 . ISSN   1471-2148 . ПМК   3523016 . ПМИД   22920595 .
    38. ^ Jump up to: а б Хиггс П.Г., Пудриц Р.Э. (июнь 2009 г.). «Термодинамическая основа синтеза пребиотических аминокислот и природа первого генетического кода» . Астробиология . 9 (5): 483–490. arXiv : 0904.0402 . Бибкод : 2009AsBio...9..483H . дои : 10.1089/ast.2008.0280 . ISSN   1531-1074 . ПМИД   19566427 . S2CID   9039622 .
    39. ^ Трифонов Е (30.12.2000). «Консенсусный временной порядок аминокислот и эволюция триплетного кода» . Джин . 261 (1): 139–151. дои : 10.1016/S0378-1119(00)00476-5 . ПМИД   11164045 .
    40. ^ Трифонов Е.Н. (01.08.2004). «Триплетный код из первых принципов» . Журнал биомолекулярной структуры и динамики . 22 (1): 1–11. дои : 10.1080/07391102.2004.10506975 . ISSN   0739-1102 . ПМИД   15214800 . S2CID   28509952 .
    41. ^ Феррис Дж.П., Хилл А.Р., Лю Р., Оргель Л.Е. (2 мая 1996 г.). «Синтез длинных пребиотических олигомеров на минеральных поверхностях» . Природа . 381 (6577): 59–61. Бибкод : 1996Natur.381...59F . дои : 10.1038/381059a0 . hdl : 2060/19980119839 . ISSN   0028-0836 . ПМИД   8609988 . S2CID   4351826 .
    42. ^ Сильва Дж.М., Ци В., Пиньо А.Дж., Пратас Д. (28 декабря 2022 г.). «AlcoR: моделирование, картирование и визуализация областей низкой сложности в биологических данных без выравнивания» . ГигаСайенс . 12 . doi : 10.1093/gigascience/giad101 . ISSN   2047-217X . ПМЦ   10716826 . ПМИД   38091509 .
    Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Low_complexity_regions_in_proteins&oldid=1236560543"
    Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
    Arc.Ask3.Ru
    Номер скриншота №: 4ee273a5ca5b38e594cb025aeadd63d2__1721892900
    URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/4e/d2/4ee273a5ca5b38e594cb025aeadd63d2.html
    Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
    Low complexity regions in proteins - Wikipedia
    Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)