Структура белка
 | Эта статья нуждается в дополнительных ссылок для проверки . ( май 2018 г. ) |
Структура белка – это трехмерное расположение атомов в с аминокислотной цепью молекуле . Белки — это полимеры , в частности полипептиды , образованные из последовательностей аминокислот , которые являются мономерами полимера. Мономер одной аминокислоты также можно назвать остатком , который указывает на повторяющуюся единицу полимера. Белки образуются из аминокислот, подвергающихся реакциям конденсации , в которых аминокислоты теряют одну молекулу воды за каждую реакцию , чтобы прикрепиться друг к другу пептидной связью . По соглашению цепь длиной менее 30 аминокислот часто идентифицируется как пептид , а не белок. [1] Чтобы иметь возможность выполнять свою биологическую функцию, белки складываются в одну или несколько определенных пространственных конформаций, управляемых рядом нековалентных взаимодействий , таких как водородные связи , ионные взаимодействия , силы Ван-дер-Ваальса и гидрофобная упаковка. Чтобы понять функции белков на молекулярном уровне, часто необходимо определить их трехмерную структуру . Это тема научной области структурной биологии , которая использует такие методы, как рентгеновская кристаллография , ЯМР-спектроскопия , криоэлектронная микроскопия (крио-ЭМ) и интерферометрия двойной поляризации , для определения структуры белков.
Размер белковых структур варьируется от десятков до нескольких тысяч аминокислот. [2] По физическому размеру белки классифицируются как наночастицы размером от 1 до 100 нм. очень большие белковые комплексы могут образовываться Из белковых субъединиц . Например, многие тысячи молекул актина собираются в микрофиламент .
Белок обычно претерпевает обратимые структурные изменения при выполнении своей биологической функции. Альтернативные структуры одного и того же белка называются разными конформациями , а переходы между ними — конформационными изменениями .
Уровни белка структуры
Существует четыре различных уровня структуры белка.
Первичная структура [ править ]
Первичная структура белка относится к последовательности аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура удерживается вместе пептидными связями , которые образуются в процессе биосинтеза белка . Два конца полипептидной цепи называются карбоксильным концом (С-конец) и аминоконцом (N-конец) в зависимости от природы свободной группы на каждом конце. Подсчет остатков всегда начинается с N-конца (NH 2 -группы), который является концом, на котором аминогруппа не участвует в пептидной связи. Первичная структура белка определяется геном, соответствующим белку. Определенная последовательность нуклеотидов в ДНК транскрибируется называемом в мРНК , которая считывается рибосомой в процессе, трансляцией . Последовательность аминокислот в инсулине была открыта Фредериком Сэнгером , установившим, что белки имеют определяющие аминокислотные последовательности. [3] [4] Последовательность белка уникальна для этого белка и определяет структуру и функцию белка. Последовательность белка можно определить такими методами, как деградация по Эдману или тандемная масс-спектрометрия . Однако часто он считывается непосредственно из последовательности гена с помощью генетического кода . При обсуждении белков строго рекомендуется использовать слова «аминокислотные остатки», поскольку при образовании пептидной связи теряется молекула воды , и поэтому белки состоят из аминокислотных остатков. Посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование и гликозилирование, обычно также считаются частью первичной структуры и не могут быть считаны из гена. Например, инсулин состоит из 51 аминокислоты в 2 цепях. Одна цепь содержит 31 аминокислоту, а другая — 20 аминокислот.
Вторичная структура [ править ]
Вторичная структура относится к очень регулярным локальным субструктурам реальной основной цепи полипептида. Два основных типа вторичной структуры, α-спираль и β-цепь или β-листы , были предложены в 1951 году Лайнусом Полингом . [5] Эти вторичные структуры определяются характером водородных связей между пептидными группами основной цепи. Они имеют правильную геометрию и ограничены конкретными значениями двугранных углов ψ и φ на графике Рамачандрана . И α-спираль, и β-лист представляют собой способ насыщения всех доноров и акцепторов водородных связей в пептидном остове. Некоторые части белка упорядочены, но не образуют регулярных структур. Их не следует путать со случайным клубком — развернутой полипептидной цепью, лишенной какой-либо фиксированной трехмерной структуры. Несколько последовательных вторичных структур могут образовывать « супервторичную единицу ». [6]
Третичная структура [ править ]
Третичная структура относится к трехмерной структуре, созданной одной молекулой белка (одной полипептидной цепью ). Он может включать один или несколько доменов . α-спирали и β-складчатые листы свернуты в компактную глобулярную структуру . Складывание обусловлено неспецифическими гидрофобными взаимодействиями , захоронением гидрофобных остатков из воды , но структура стабильна только тогда, когда части белкового домена зафиксированы на месте специфическими третичными взаимодействиями, такими как солевые мостики , водородные связи, и плотная упаковка боковых цепей и дисульфидных связей . Дисульфидные связи в цитозольных белках встречаются крайне редко, поскольку цитозоль (внутриклеточная жидкость) обычно является восстановительной средой.
Четвертичная структура [ править ]
Четвертичная структура — это трехмерная структура, состоящая из агрегации двух или более отдельных полипептидных цепей (субъединиц), которые действуют как единая функциональная единица ( мультимер ). Образующийся мультимер стабилизируется теми же нековалентными взаимодействиями и дисульфидными связями, что и третичная структура. Существует множество возможных организаций четвертичной структуры. [7] Комплексы двух или более полипептидов (т.е. множества субъединиц) называются мультимерами . В частности, его можно было бы назвать димером , если он содержит две субъединицы, тримером , если он содержит три субъединицы, тетрамером , если он содержит четыре субъединицы, и пентамером , если он содержит пять субъединиц, и так далее. Субъединицы часто связаны друг с другом операциями симметрии , такими как ось 2-го порядка в димере. Мультимеры, состоящие из идентичных субъединиц, обозначаются префиксом «гомо-», а мультимеры, состоящие из разных субъединиц, обозначаются префиксом «гетеро-», например, гетеротетрамер, такой как два альфа и два бета. цепочки гемоглобина .
Домены, мотивы и складки белка в структуре
Белки часто описывают как состоящие из нескольких структурных единиц. Эти единицы включают домены, мотивы и складки. системах экспрессируется около 100 000 различных белков Несмотря на то, что в эукариотических , различных доменов, структурных мотивов и складок гораздо меньше.
Структурная область [ править ]
Структурный домен — это элемент общей структуры белка, который является самостабилизирующимся и часто сворачивается независимо от остальной части белковой цепи. Многие домены не являются уникальными для белковых продуктов одного гена или одного семейства генов , а вместо этого появляются в различных белках. Домены часто называют и выделяют, потому что они играют важную роль в биологической функции белка, которому они принадлежат; например, « кальцийсвязывающий домен кальмодулина ». Поскольку они независимо стабильны, домены можно «обменять» с помощью генной инженерии между одним белком и другим, чтобы создать химеры . Консервативная комбинация нескольких доменов, которые встречаются в разных белках, таких как домен протеинтирозинфосфатазы и пара доменов C2 , была названа «супердоменом», который может развиваться как единая единица. [8]
и мотивов последовательность Структурные
Структурные . и последовательность мотивов относятся к коротким сегментам трехмерной структуры белка или аминокислотной последовательности, которые были обнаружены в большом количестве различных белков
Супервторичная структура [ править ]
Третичные белковые структуры могут иметь несколько вторичных элементов в одной и той же полипептидной цепи. Супервторичная структура относится к определенной комбинации элементов вторичной структуры , таких как единицы β-α-β или мотив спираль-поворот-спираль . Некоторые из них можно также назвать структурными мотивами.
Белковая складка [ править ]
Складка белка относится к общей архитектуре белка, такой как пучок спирали , β-цилиндр , складка Россмана или различные «складки», представленные в базе данных структурной классификации белков . [9] Родственной концепцией является топология белка .
Динамика белков ансамбли конформационные и
Белки не являются статичными объектами, а скорее населяют ансамбли конформационных состояний . Переходы между этими состояниями обычно происходят на наноуровне и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов. [10] и ферментативный катализ . [11] Динамика белков и конформационные изменения позволяют белкам функционировать как наноразмерные биологические машины внутри клеток, часто в форме мультибелковых комплексов . [12] Примеры включают моторные белки , такие как миозин , который отвечает за сокращение мышц , кинезин , который перемещает груз внутри клеток от ядра по микротрубочкам , и динеин , который перемещает груз внутри клеток к ядру и вызывает аксонемное биение подвижных ресничек и жгутики . «По сути, [подвижная ресничка] представляет собой наномашину, состоящую, возможно, из более чем 600 белков в молекулярных комплексах, многие из которых также функционируют независимо как наномашины... Гибкие линкеры позволяют соединенным ими мобильным белковым доменам рекрутировать свое связывание партнеров и индуцировать дальнюю аллостерию посредством динамики белковых доменов ». [13]
Белки часто рассматривают как относительно стабильные третичные структуры , которые претерпевают конформационные изменения под воздействием взаимодействия с другими белками или в результате ферментативной активности. Однако белки могут иметь различную степень стабильности, а некоторые из менее стабильных вариантов являются белками с внутренней неупорядоченностью . Эти белки существуют и функционируют в относительно «неупорядоченном» состоянии, лишенном стабильной третичной структуры . В результате их трудно описать единой фиксированной третичной структурой . Конформационные ансамбли были разработаны как способ обеспечить более точное и «динамическое» представление конформационного состояния внутренне неупорядоченных белков . [15] [14]
Файлы белковых ансамблей представляют собой представление белка, который можно считать имеющим гибкую структуру. Для создания этих файлов необходимо определить, какие из различных теоретически возможных конформаций белка действительно существуют. Один из подходов заключается в применении вычислительных алгоритмов к данным о белках, чтобы попытаться определить наиболее вероятный набор конформаций для файла ансамбля . Существует несколько методов подготовки данных для базы данных белковых ансамблей , которые делятся на две общие методологии – подходы пула и молекулярной динамики (МД) (показаны на рисунке). Подход на основе пула использует аминокислотную последовательность белка для создания огромного пула случайных конформаций. Затем этот пул подвергается дополнительной вычислительной обработке, которая создает набор теоретических параметров для каждой конформации на основе структуры. Из этого пула отобраны конформационные подмножества, средние теоретические параметры которых близко соответствуют известным экспериментальным данным для этого белка. Альтернативный подход молекулярной динамики учитывает одновременно несколько случайных конформаций и подвергает их всем экспериментальным данным. Здесь экспериментальные данные служат ограничениями на конформации (например, известные расстояния между атомами). Принимаются только конформации, которым удается оставаться в пределах, установленных экспериментальными данными. Этот подход часто применяет большие объемы экспериментальных данных к конформациям, что является очень сложной вычислительной задачей. [14]
Конформационные ансамбли были созданы для ряда высокодинамичных и частично развернутых белков, таких как Sic1 / Cdc4 , [16] р15 ПАФ , [17] МКК7 , [18] Бета-синуклеин [19] и P27 [20]
Сворачивание белка [ править ]
![[икона]](/wiki/File:Wiki_letter_w_cropped.svg){kind=small} | Этот раздел нуждается в расширении . Вы можете помочь, дополнив это . ( апрель 2019 г. ) |
При трансляции полипептиды покидают рибосому в основном в виде случайной спирали и сворачиваются в свое нативное состояние . [21] [22] Обычно считается, что окончательная структура белковой цепи определяется ее аминокислотной последовательностью ( догма Анфинсена ). [23]
белка Стабильность
Термодинамическая стабильность белков представляет собой разницу в свободной энергии между свернутым и развернутым состояниями белка. Эта разница свободной энергии очень чувствительна к температуре, поэтому изменение температуры может привести к разворачиванию или денатурации. Денатурация белка может привести к потере функции и потере нативного состояния. Свободная энергия стабилизации растворимых глобулярных белков обычно не превышает 50 кДж/моль. [ нужна цитата ] Принимая во внимание большое количество водородных связей, которые имеют место для стабилизации вторичных структур, а также стабилизации внутреннего ядра за счет гидрофобных взаимодействий, свободная энергия стабилизации проявляется как небольшая разница между большими числами. [24]
белка Определение структуры
Около 90% белковых структур, доступных в Банке данных белков, были определены методом рентгеновской кристаллографии . [25] Этот метод позволяет измерить трехмерное (3-D) распределение плотности электронов в белке в кристаллизованном состоянии и тем самым сделать вывод о трехмерных координатах всех атомов , которые необходимо определить с определенным разрешением. Примерно 7% известных белковых структур были получены методами ядерного магнитного резонанса (ЯМР). [26] Для более крупных белковых комплексов криоэлектронная микроскопия может определить структуру белка. Разрешение обычно ниже, чем у рентгеновской кристаллографии или ЯМР, но максимальное разрешение постоянно увеличивается. Этот метод по-прежнему особенно ценен для очень больших белковых комплексов, таких как белки оболочки вируса и амилоидные волокна.
Общий состав вторичной структуры можно определить с помощью кругового дихроизма . Колебательную спектроскопию также можно использовать для характеристики конформации пептидов, полипептидов и белков. [27] Двумерная инфракрасная спектроскопия стала ценным методом исследования структур гибких пептидов и белков, которые невозможно изучить другими методами. [28] [29] Более качественную картину структуры белка часто получают с помощью протеолиза , который также полезен для выявления более кристаллизующихся образцов белка. Новые реализации этого подхода, включая быстрый параллельный протеолиз (FASTpp) , позволяют исследовать структурированную фракцию и ее стабильность без необходимости очистки. [30] После того как структура белка определена экспериментально, дальнейшие детальные исследования могут быть проведены вычислительным путем с использованием молекулярно-динамического моделирования этой структуры. [31]
Базы данных о структуре белков [ править ]
База данных о структурах белков — это база данных, которая моделируется на основе различных экспериментально определенных структур белков. Целью большинства баз данных о структурах белков является организация и аннотирование белковых структур, предоставляя биологическому сообществу полезный доступ к экспериментальным данным. Данные, включенные в базы данных о структурах белков, часто включают трехмерные координаты, а также экспериментальную информацию, такую как размеры и углы элементарных ячеек для рентгеновской кристаллографией структур, определенных . Хотя большинство примеров (в данном случае либо белков, либо определений конкретной структуры белка) также содержат информацию о последовательностях, а некоторые базы данных даже предоставляют средства для выполнения запросов на основе последовательностей, основным атрибутом базы данных структуры является структурная информация, тогда как базы данных последовательностей фокусируются на информацию о последовательности и не содержат структурной информации для большинства записей. Базы данных о структуре белков имеют решающее значение для многих усилий в области вычислительной биологии. такие как разработка лекарств на основе структуры , как при разработке используемых вычислительных методов, так и при предоставлении большого набора экспериментальных данных, используемых некоторыми методами для получения информации о функции белка. [32]
Структурные классификации белков [ править ]
Белковые структуры можно группировать на основе их структурного сходства, топологического класса или общего эволюционного происхождения. База данных структурной классификации белков [33] и CATH база данных [34] предоставляют две различные структурные классификации белков. Когда структурное сходство велико, два белка, возможно, произошли от общего предка. [35] и общая структура белков считается свидетельством гомологии . Сходство структур затем можно использовать для группировки белков в суперсемейства белков . [36] Если общая структура значительна, но общая доля мала, общий фрагмент может быть следствием более драматического эволюционного события, такого как горизонтальный перенос генов , и объединение белков, разделяющих эти фрагменты, в суперсемейства белков больше не оправдано. [35] Топологию белка также можно использовать для классификации белков. Теория узлов и топология цепей — это две концепции топологии, разработанные для классификации складок белка на основе пересечения цепей и внутрицепных контактов соответственно.
предсказание белка Вычислительное структуры
Создать последовательность белка гораздо проще, чем определить структуру белка. Однако структура белка дает гораздо больше информации о функции белка, чем его последовательность. Поэтому был разработан ряд методов компьютерного предсказания структуры белка по его последовательности. [37] Методы предсказания ab initio используют только последовательность белка. Методы моделирования потоков и гомологии позволяют построить трехмерную модель белка неизвестной структуры на основе экспериментальных структур эволюционно родственных белков, называемых семейством белков .
См. также [ править ]
- Биомолекулярная структура
- Генная структура
- Структура нуклеиновой кислоты
- PCRPi-БД
- Ленточная диаграмма: трехмерное схематическое изображение белков
Ссылки [ править ]
- ^ Стокер HS (1 января 2015 г.). Органическая и биологическая химия . Cengage Обучение. п. 371. ИСБН 978-1-305-68645-8 .
- ^ Броккьери Л., Карлин С. (10 июня 2005 г.). «Длина белка в протеомах эукариот и прокариот» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (10): 3390–3400. дои : 10.1093/nar/gki615 . ПМК 1150220 . ПМИД 15951512 .
- ^ Сэнгер Ф., Таппи Х. (сентябрь 1951 г.). «Аминокислотная последовательность в фенилаланильной цепи инсулина. I. Идентификация низших пептидов из частичных гидролизатов» . Биохимический журнал . 49 (4): 463–481. дои : 10.1042/bj0490463 . ПМК 1197535 . ПМИД 14886310 .
- ^ Сэнгер Ф (май 1959 г.). «Химия инсулина; определение структуры инсулина открывает путь к лучшему пониманию жизненных процессов». Наука . 129 (3359): 1340–1344. Бибкод : 1959Sci...129.1340G . дои : 10.1126/science.129.3359.1340 . ПМИД 13658959 .
- ^ Полинг Л., Кори Р.Б., Брэнсон Х.Р. (апрель 1951 г.). «Строение белков; две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 37 (4): 205–211. Бибкод : 1951ПНАС...37..205П . дои : 10.1073/pnas.37.4.205 . ПМЦ 1063337 . ПМИД 14816373 .
- ^ Чан Ю.С., Гельфанд Т.И., Кистер А.Э., Гельфанд И.М. (сентябрь 2007 г.). «Новая классификация супервторичных структур сэндвич-подобных белков раскрывает строгие закономерности сборки цепей». Белки . 68 (4): 915–921. дои : 10.1002/прот.21473 . ПМИД 17557333 . S2CID 29904865 .
- ^ Мутевелис Э., Вульфсон Д.Н. (январь 2009 г.). «Периодическая таблица спиральных белковых структур». Журнал молекулярной биологии . 385 (3): 726–732. дои : 10.1016/j.jmb.2008.11.028 . ПМИД 19059267 .
- ^ Хейни Д.Т., Сюэ Б. (май 2015 г.). «Супердомены в иерархии структуры белков: случай PTP-C2» . Белковая наука . 24 (5): 874–882. дои : 10.1002/pro.2664 . ПМЦ 4420535 . ПМИД 25694109 .
- ^ Говиндараджан С., Рекабаррен Р., Гольдштейн Р.А. (июнь 1999 г.). «Оценка общего количества складок белка» . Белки . 35 (4): 408–414. doi : 10.1002/(SICI)1097-0134(19990601)35:4<408::AID-PROT4>3.0.CO;2-A . hdl : 2027.42/34969 . ПМИД 10382668 . S2CID 7147867 . Архивировано из оригинала 5 января 2013 года.
- ^ Бу Зи, Callaway DJ (2011). «Белки ДВИГАЮТСЯ! Динамика белков и дальняя аллостерия в передаче сигналов в клетках» . Структура белка и болезни . Достижения в области химии белков и структурной биологии. Том. 83. Академическая пресса. стр. 163–221. дои : 10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7 . ISBN 9780123812629 . ПМИД 21570668 .
- ^ Фрейзер Дж.С., Кларксон М.В., Дегнан С.С., Эрион Р., Керн Д., Альбер Т. (декабрь 2009 г.). «Скрытые альтернативные структуры пролин-изомеразы, необходимые для катализа» . Природа . 462 (7273): 669–673. Бибкод : 2009Natur.462..669F . дои : 10.1038/nature08615 . ПМЦ 2805857 . ПМИД 19956261 .
- ^ Воет Д., Воет Дж.Г. (2011). Биохимия (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: John Wiley & Sons. ISBN 9780470570951 . OCLC 690489261 .
- ^ Сатир П., Кристенсен С.Т. (июнь 2008 г.). «Строение и функции ресничек млекопитающих» . Гистохимия и клеточная биология . 129 (6): 687–693. дои : 10.1007/s00418-008-0416-9 . ПМК 2386530 . ПМИД 18365235 . 1432-119Х.
- ^ Перейти обратно: а б с Варади М., Вранкен В., Гухарой М., Томпа П. (1 января 2015 г.). «Вычислительные подходы к определению функций внутренне неупорядоченных белков» . Границы молекулярных биологических наук . 2:45 . doi : 10.3389/fmolb.2015.00045 . ПМК 4525029 . ПМИД 26301226 .
- ^ База данных белковых ансамблей
- ^ Миттаг Т., Марш Дж., Гришаев А., Орлицкий С., Лин Х., Сичери Ф. и др. (март 2010 г.). «Последствия структуры/функции в динамическом комплексе внутренне неупорядоченного Sic1 с субъединицей Cdc4 убиквитинлигазы SCF» . Состав . 18 (4): 494–506. doi : 10.1016/j.str.2010.01.020 . ПМЦ 2924144 . ПМИД 20399186 .
- ^ Де Биасио А., Ибаньес де Опакуа А., Кордейро Т.Н., Виллате М., Мерино Н., Сибилле Н. и др. (Февраль 2014 года). «p15PAF представляет собой внутренне неупорядоченный белок с неслучайными структурными предпочтениями в местах взаимодействия с другими белками» . Биофизический журнал . 106 (4): 865–874. Бибкод : 2014BpJ...106..865D . дои : 10.1016/j.bpj.2013.12.046 . ПМЦ 3944474 . ПМИД 24559989 .
- ^ Крагель Дж., Паленсия А., Нанао М.Х., Морин Д., Бувинье Дж., Блэкледж М., Дженсен М.Р. (март 2015 г.). «Структура и динамика сигнального комплекса МКК7-JNK» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (11): 3409–3414. Бибкод : 2015PNAS..112.3409K . дои : 10.1073/pnas.1419528112 . ПМК 4371970 . ПМИД 25737554 .
- ^ Эллисон-младший, Риверс Р.С., Христодулу Дж.К., Вендрусколо М., Добсон К.М. (ноябрь 2014 г.). «Связь между временной структурой в мономерном состоянии и склонностью к агрегации α-синуклеина и β-синуклеина» . Биохимия . 53 (46): 7170–7183. дои : 10.1021/bi5009326 . ПМК 4245978 . ПМИД 25389903 .
- ^ Сиваколунду С.Г., Башфорд Д., Кривацкий Р.В. (ноябрь 2005 г.). «Неупорядоченный p27Kip1 демонстрирует внутреннюю структуру, напоминающую конформацию, связанную с Cdk2 / циклином А». Журнал молекулярной биологии . 353 (5): 1118–1128. дои : 10.1016/j.jmb.2005.08.074 . ПМИД 16214166 .
- ^ Чжан Г., Игнатова З. (февраль 2011 г.). «Складывание при рождении зарождающейся цепи: координация перевода с котрансляционным сворачиванием». Современное мнение в области структурной биологии . 21 (1): 25–31. дои : 10.1016/j.sbi.2010.10.008 . ПМИД 21111607 .
- ^ Альбертс Б. , Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтерс П. (2002). «Форма и строение белков» . Молекулярная биология клетки (Четвертое изд.). Нью-Йорк и Лондон: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3 .
- ^ Анфинсен CB (июль 1972 г.). «Формирование и стабилизация структуры белка» . Биохимический журнал . 128 (4): 737–749. дои : 10.1042/bj1280737 . ПМЦ 1173893 . ПМИД 4565129 .
- ^ Янике Р. (январь 1990 г.). «Структура и функции белка при низких температурах» . Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 326 (1237): 535–553. Бибкод : 1990RSPTB.326..535J . дои : 10.1098/rstb.1990.0030 . JSTOR 2398703 . ПМИД 1969647 .
- ^ Кендрю Дж.К., Бодо Дж., Динцис Х.М., Пэрриш Р.Г., Вайкофф Х., Филлипс, округ Колумбия (март 1958 г.). «Трехмерная модель молекулы миоглобина, полученная методом рентгеноструктурного анализа». Природа . 181 (4610): 662–666. Бибкод : 1958Natur.181..662K . дои : 10.1038/181662a0 . ПМИД 13517261 . S2CID 4162786 .
- ^ «Статистика ПДБ» . 1 октября 2022 г.
- ^ Кримм С., Бандекар Дж. (1986). «Колебательная спектроскопия и конформация пептидов, полипептидов и белков». Достижения в химии белков, том 38 . Том. 38. стр. 181–364. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60528-8 . ISBN 9780120342389 . ПМИД 3541539 .
{{cite book}}:|journal=игнорируется ( помогите ) - ^ Лессинг Дж., Рой С., Репперт М., Баер М., Маркс Д., Янсен Т.Л. и др. (март 2012 г.). «Идентификация остаточной структуры в внутренне неупорядоченных системах: двумерное ИК-спектроскопическое исследование пептида GVGXPGVG» (PDF) . Журнал Американского химического общества . 134 (11): 5032–5035. дои : 10.1021/ja2114135 . hdl : 11370/ff19c09b-088a-48f0-afee-2111a9b19252 . ПМИД 22356513 .
- ^ Янсен Т.Л., Кнестер Дж. (март 2008 г.). «Двумерная инфракрасная популяционная трансферная спектроскопия для усиления структурных маркеров белков» . Биофизический журнал . 94 (5): 1818–1825. Бибкод : 2008BpJ....94.1818J . дои : 10.1529/biophysj.107.118851 . ПМК 2242754 . ПМИД 17981904 .
- ^ Минде Д.П., Морис М.М., Рюдигер С.Г. (2012). «Определение биофизической стабильности белков в лизатах с помощью анализа быстрого протеолиза, FASTpp» . ПЛОС ОДИН . 7 (10): е46147. Бибкод : 2012PLoSO...746147M . дои : 10.1371/journal.pone.0046147 . ПМЦ 3463568 . ПМИД 23056252 .
- ^ Кумари И., Сандху П., Ахмед М., Ахтер Ю. (август 2017 г.). «Моделирование молекулярной динамики, проблемы и возможности: взгляд биолога». Современная наука о белках и пептидах . 18 (11): 1163–1179. дои : 10.2174/1389203718666170622074741 . ПМИД 28637405 .
- ^ Ласковский Р.А. (июнь 2011 г.). «Базы данных о структуре белков». Молекулярная биотехнология . 48 (2): 183–198. дои : 10.1007/s12033-010-9372-4 . ПМИД 21225378 . S2CID 45184564 .
- ^ Мурзин А.Г., Бреннер С.Е. , Хаббард Т. , Чотия С. (апрель 1995 г.). «SCOP: база данных структурной классификации белков для исследования последовательностей и структур» (PDF) . Журнал молекулярной биологии . 247 (4): 536–540. дои : 10.1016/S0022-2836(05)80134-2 . ПМИД 7723011 . Архивировано из оригинала (PDF) 26 апреля 2012 года.
- ^ Оренго, Калифорния , Мичи А.Д., Джонс С., Джонс Д.Т., Суинделлс М.Б., Торнтон Дж.М. (август 1997 г.). «CATH — иерархическая классификация белковых доменных структур» . Состав . 5 (8): 1093–1108. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00260-8 . ПМИД 9309224 .
- ^ Перейти обратно: а б Паскуаль-Гарсия А., Абиа Д., Ортис А.Р., Бастолья У. (март 2009 г.). «Пересечение дискретного и непрерывного пространства белковых структур: понимание автоматической классификации и сетей белковых структур» . PLOS Вычислительная биология . 5 (3): e1000331. Бибкод : 2009PLSCB...5E0331P . дои : 10.1371/journal.pcbi.1000331 . ПМЦ 2654728 . ПМИД 19325884 .
- ^ Холм Л., Розенстрём П. (июль 2010 г.). «Сервер Дали: сохранение карт в 3D» . Исследования нуклеиновых кислот . 38 (проблема с веб-сервером): W545–W549. дои : 10.1093/нар/gkq366 . ПМК 2896194 . ПМИД 20457744 .
- ^ Чжан Ю (июнь 2008 г.). «Прогресс и проблемы в предсказании структуры белков» . Современное мнение в области структурной биологии . 18 (3): 342–348. дои : 10.1016/j.sbi.2008.02.004 . ПМК 2680823 . ПМИД 18436442 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Хронология определения структуры белка: 50 лет - HTML-версия - Национальный институт общих медицинских наук. Архивировано 29 октября 2018 г. в Wayback Machine в НИЗ.
Внешние ссылки [ править ]
СМИ, связанные с белковыми структурами, на Викискладе?
-en.svg){kind=link}
-en.svg){kind=link}
- Структура белка Drugdesign.org