✖


Jump to content

Белковое суперсемейство

(Перенаправлено из суперсемейств белков )

Суперсемейство белков — это крупнейшая группа ( клада ) белков, для которых об общем происхождении можно сделать вывод (см. гомологию ). Обычно это общее происхождение выводится из структурного выравнивания. [1] и механистическое сходство, даже если сходство последовательностей не очевидно. [2] гомологию последовательностей Затем можно определить , даже если она не очевидна (из-за низкого сходства последовательностей). Суперсемейства обычно содержат несколько семейств белков , которые демонстрируют сходство последовательностей внутри каждого семейства. Термин «белковый клан» обычно используется для обозначения суперсемейств протеаз и гликозилгидролаз на основе систем классификации MEROPS и CAZy . [2] [3]

Идентификация

[ редактировать ]
Вверху: вторичная структурная консервативность 80 членов клана протеаз PA (суперсемейства). H обозначает α-спираль , E обозначает β-лист , L обозначает петлю. Ниже показано сохранение последовательности для того же выравнивания. Стрелки указывают остатки каталитической триады . Выровнено на основе структуры DALI

Суперсемейства белков идентифицируют с помощью ряда методов. Близкородственные члены могут быть идентифицированы методами, отличными от тех, которые необходимы для группировки наиболее эволюционно расходящихся членов.

Сходство последовательностей

[ редактировать ]
Выравнивание последовательностей млекопитающих белков- гистонов . Сходство последовательностей подразумевает, что они возникли в результате дупликации генов . Остатки, консервативные во всех последовательностях, выделены серым цветом. Под белковыми последовательностями находится ключ, обозначающий: [4]
Основная статья: Гомология последовательностей

Исторически сложилось так, что сходство различных аминокислотных последовательностей было наиболее распространенным методом определения гомологии . [5] Сходство последовательностей считается хорошим показателем родства, поскольку сходные последовательности с большей вероятностью являются результатом дупликации генов и дивергентной эволюции , а не результатом конвергентной эволюции . Последовательность аминокислот обычно более консервативна, чем последовательность ДНК (из-за вырожденного генетического кода ), поэтому это более чувствительный метод обнаружения. Поскольку некоторые аминокислоты имеют сходные свойства (например, заряд, гидрофобность, размер), консервативные мутации , которые заменяют их местами, часто нейтральны для функционирования. Наиболее консервативные области последовательности белка часто соответствуют функционально важным областям, таким как каталитические сайты и сайты связывания, поскольку эти области менее толерантны к изменениям последовательности.

Использование сходства последовательностей для вывода о гомологии имеет несколько ограничений. Не существует минимального уровня сходства последовательностей, гарантирующего создание идентичных структур. В течение длительных периодов эволюции родственные белки могут не проявлять заметного сходства последовательностей друг с другом. Последовательности с множеством вставок и делеций иногда бывает трудно выровнять и поэтому идентифицировать области гомологичных последовательностей. Например, в PA клане протеаз триаде ни один остаток не консервативен в суперсемействе, даже в каталитической . И наоборот, отдельные семейства, составляющие суперсемейство, определяются на основе выравнивания их последовательностей, например, семейство протеаз C04 в клане PA.

Тем не менее, сходство последовательностей является наиболее часто используемой формой доказательства родства, поскольку количество известных последовательностей значительно превышает количество известных третичных структур . [6] В отсутствие структурной информации сходство последовательностей ограничивает пределы того, какие белки можно отнести к суперсемейству. [6]

Структурное сходство

[ редактировать ]
Структурная гомология в суперсемействе PA (клане PA). Двойная β-бочка, характеризующая надсемейство, выделена красным. Показаны репрезентативные структуры из нескольких семейств суперсемейства PA. Обратите внимание, что некоторые белки имеют частично измененную структуру. Химотрипсин (1gg6), протеаза вируса травления табака (1lvm), калицивирин (1wqs), протеаза вируса Западного Нила (1fp7), эксфолиатиновый токсин (1exf), протеаза HtrA (1l1j), активатор плазминогена змеиного яда (1bqy), хлоропластов протеаза (4fln ) и протеаза вируса артериита лошадей (1mbm).
Основная статья: Структурное выравнивание

Структура гораздо более консервативна в эволюционном отношении, чем последовательность, так что белки с очень похожей структурой могут иметь совершенно разные последовательности. [7] В течение очень длительного периода эволюции очень немногие остатки демонстрируют обнаруживаемую консервативность аминокислотной последовательности, однако вторичные структурные элементы и третичные структурные мотивы высококонсервативны. Некоторая динамика белка [8] и конформационные изменения структуры белка также могут быть консервативными, как это видно в суперсемействе серпинов . [9] Следовательно, третичную структуру белка можно использовать для обнаружения гомологии между белками, даже если в их последовательностях не остается никаких доказательств родства. Программы структурного выравнивания , такие как DALI , используют трехмерную структуру интересующего белка для поиска белков с похожими складками. [10] Однако в редких случаях родственные белки могут эволюционировать и стать структурно несходными. [11] и родство можно установить только другими методами. [12] [13] [14]

Механистическое сходство

[ редактировать ]
Основная статья: Ферментативный механизм

Каталитический механизм ферментов внутри суперсемейства обычно консервативен, хотя субстратная специфичность может существенно различаться. [15] Каталитические остатки также имеют тенденцию располагаться в том же порядке в белковой последовательности. [16] Для семейств протеаз внутри клана PA, хотя и произошла дивергентная эволюция остатков каталитической триады , используемых для осуществления катализа, все члены используют сходный механизм для осуществления ковалентного нуклеофильного катализа белков, пептидов или аминокислот. [17] Однако одного механизма недостаточно, чтобы сделать вывод о родстве. Некоторые каталитические механизмы развивались конвергентно несколько раз независимо и таким образом образуют отдельные суперсемейства. [18] [19] [20] а в некоторых суперсемействах наблюдается ряд различных (хотя часто химически схожих) механизмов. [15] [21]

Эволюционное значение

[ редактировать ]

Белковые суперсемейства представляют собой нынешние пределы нашей способности идентифицировать общее происхождение. [22] Это крупнейшая эволюционная группа, основанная на прямых доказательствах , которые возможны в настоящее время. Таким образом, они относятся к числу самых древних эволюционных событий, изучаемых в настоящее время. Некоторые суперсемейства имеют членов, присутствующих во всех , что царствах жизни указывает на то, что последний общий предок этого суперсемейства был последним универсальным общим предком всей жизни (LUCA). [23]

Члены надсемейства могут принадлежать к разным видам, причем предковый белок представляет собой форму белка, существовавшую у предкового вида ( ортология ). И наоборот, белки могут принадлежать одному и тому же виду, но произошли от одного белка, ген которого был продублирован в геноме ( паралогия ).

Диверсификация

[ редактировать ]

Большинство белков содержат несколько доменов. От 66 до 80% эукариотических белков имеют несколько доменов, тогда как около 40-60% прокариотических белков имеют несколько доменов. [5] Со временем многие суперсемейства доменов смешались. На самом деле очень редко можно встретить «постоянно изолированные суперсемейства». [5] [1] Когда домены объединяются, порядок доменов от N-до C-конца («доменная архитектура») обычно хорошо сохраняется. Кроме того, количество комбинаций доменов, наблюдаемых в природе, невелико по сравнению с количеством возможностей, что позволяет предположить, что отбор действует на все комбинации. [5]

Примеры

[ редактировать ]
Суперсемейство α/β-гидролаз
Члены имеют общий α/β-лист, содержащий 8 нитей, соединенных спиралями , с остатками каталитической триады в том же порядке. [24] активности включают протеазы , липазы , пероксидазы , эстеразы , эпоксидгидролазы и дегалогеназы . [25]
Суперсемейство щелочной фосфатазы
Члены имеют сэндвич-структуру αβα. [26] а также выполнение обычных беспорядочных реакций по общему механизму. [27]
Надсемейство глобинов
Члены имеют общую глобулярную складку из 8- спирали альфа - . [28] [29]
Суперсемейство иммуноглобулинов
Члены имеют сэндвич-подобную структуру из двух листов антипараллельных β-нитей ( Ig-фолд ) и участвуют в распознавании, связывании и адгезии . [30] [31]
Клан ПА
Члены имеют общую химотрипсиноподобную двойную β-цилиндрическую складку и схожие механизмы протеолиза, но идентичность последовательностей <10%. Клан содержит как цистеиновые , так и сериновые протеазы (разные нуклеофилы ). [2] [32]
Суперсемейство Рас
Члены имеют общий каталитический G-домен 6-нитевого β-листа, окруженного 5 α-спиралями. [33]
Суперсемейство RSH
Члены группы обладают общей способностью гидролизовать и/или синтезировать ppGpp алармоны в условиях строгого реагирования . [34]
Надсемейство Серпинов
Члены имеют общую высокоэнергетическую, напряженную складку, которая может претерпевать большие конформационные изменения , которые обычно используются для ингибирования сериновых и цистеиновых протеаз путем разрушения их структуры. [9]
Суперсемейство стволов TIM
Члены имеют большую бочкообразную структуру α 8 β 8 . Это одна из наиболее распространенных белковых складок , и монофиличность этого суперсемейства до сих пор оспаривается. [35] [36]

Ресурсы суперсемейства белков

[ редактировать ]

В нескольких биологических базах данных документированы суперсемейства белков и белковые складки, например:

  • Pfam - база данных выравниваний и HMM семейств белков
  • PROSITE - База данных белковых доменов, семейств и функциональных сайтов
  • PIRSF - Система классификации суперсемейств
  • PASS2 - Выравнивание белков как структурные суперсемейства v2
  • СУПЕРСЕМЕЙСТВО - Библиотека HMM, представляющая суперсемейства, и база данных аннотаций (суперсемейства и семейства) для всех полностью секвенированных организмов.
  • SCOP и CATH - Классификация белковых структур на суперсемейства, семейства и домены.

Аналогичным образом существуют алгоритмы, которые ищут в PDB белки со структурной гомологией целевой структуре, например:

  • DALI - Структурное выравнивание на основе матричного метода выравнивания расстояний

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б Холм Л., Розенстрём П. (июль 2010 г.). «Сервер Дали: сохранение карт в 3D» . Исследования нуклеиновых кислот . 38 (проблема с веб-сервером): W545–9. дои : 10.1093/нар/gkq366 . ПМК   2896194 . ПМИД   20457744 .
  2. ^ Jump up to: а б с Роулингс Н.Д., Барретт А.Дж., Бейтман А. (январь 2012 г.). «MEROPS: база данных протеолитических ферментов, их субстратов и ингибиторов» . Исследования нуклеиновых кислот . 40 (Проблема с базой данных): D343–50. дои : 10.1093/nar/gkr987 . ПМК   3245014 . ПМИД   22086950 .
  3. ^ Хенриссат Б, Байрох А (июнь 1996 г.). «Обновление классификации гликозилгидролаз на основе последовательностей» . Биохимический журнал . 316 (Часть 2): 695–6. дои : 10.1042/bj3160695 . ПМЦ   1217404 . ПМИД   8687420 .
  4. ^ «Кластерный FAQ #Символы» . Кластал . Архивировано из оригинала 24 октября 2016 года . Проверено 8 декабря 2014 г.
  5. ^ Jump up to: а б с д Хан Дж.Х., Бэти С., Никсон А.А., Тейхманн С.А., Кларк Дж. (апрель 2007 г.). «Складывание и эволюция многодоменных белков». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 8 (4): 319–30. дои : 10.1038/nrm2144 . ПМИД   17356578 . S2CID   13762291 .
  6. ^ Jump up to: а б Пандит С.Б., Госар Д., Абхиман С., Суджата С., Диксит С.С., Мхатре Н.С., Соудхамини Р., Шринивасан Н. (январь 2002 г.). «SUPFAM - база данных потенциальных взаимоотношений суперсемейств белков, полученная путем сравнения семейств, основанных на последовательностях и структурах: значение для структурной геномики и аннотаций функций в геномах» . Исследования нуклеиновых кислот . 30 (1): 289–93. дои : 10.1093/нар/30.1.289 . ПМК   99061 . ПМИД   11752317 .
  7. ^ Оренго, Калифорния, Торнтон Дж. М. (2005). «Белковые семейства и их эволюция - структурная перспектива». Ежегодный обзор биохимии . 74 (1): 867–900. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133029 . ПМИД   15954844 .
  8. ^ Лю Ю, Бахар I (сентябрь 2012 г.). «Эволюция последовательности коррелирует со структурной динамикой» . Молекулярная биология и эволюция . 29 (9): 2253–63. дои : 10.1093/molbev/mss097 . ПМЦ   3424413 . ПМИД   22427707 .
  9. ^ Jump up to: а б Сильверман Г.А., Бёрд П.И., Каррелл Р.В., Черч ФК, Кофлин П.Б., Геттинс П.Г., Ирвинг Дж.А., Ломас Д.А., Люк С.Дж., Мойер Р.В., Пембертон П.А., Ремолд-О'Доннелл Э., Салвесен Г.С., Трэвис Дж., Уиссток Дж.К. (сентябрь) 2001). «Серпины представляют собой расширяющееся суперсемейство структурно сходных, но функционально разнообразных белков. Эволюция, механизм ингибирования, новые функции и пересмотренная номенклатура» . Журнал биологической химии . 276 (36): 33293–6. дои : 10.1074/jbc.R100016200 . ПМИД   11435447 .
  10. ^ Холм Л., Лааксо Л.М. (июль 2016 г.). «Обновление сервера Дали» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (П1): W351–5. дои : 10.1093/nar/gkw357 . ПМЦ   4987910 . ПМИД   27131377 .
  11. ^ Паскуаль-Гарсиа А., Абиа Д., Ортис А.Р., Бастолла У. (2009). «Пересечение между дискретным и непрерывным пространством белковых структур: взгляд на автоматическую классификацию и сети белковых структур» . PLOS Вычислительная биология . 5 (3): e1000331. Бибкод : 2009PLSCB...5E0331P . дои : 10.1371/journal.pcbi.1000331 . ПМЦ   2654728 . ПМИД   19325884 .
  12. ^ Ли Д., Чжан Л., Инь Х., Сюй Х., Саткоски Траск Дж., Смит Д.Г., Ли Ю., Ян М., Чжу Ц. (июнь 2014 г.). «Эволюция α- и θ-дефензинов приматов, выявленная путем анализа геномов». Отчеты по молекулярной биологии . 41 (6): 3859–66. дои : 10.1007/s11033-014-3253-z . ПМИД   24557891 . S2CID   14936647 .
  13. ^ Кришна С.С., Гришин Н.В. (апрель 2005 г.). «Структурный дрейф: возможный путь к изменению складки белка» . Биоинформатика . 21 (8): 1308–10. doi : 10.1093/биоинформатика/bti227 . ПМИД   15604105 .
  14. ^ Брайан П.Н., Орбан Дж. (август 2010 г.). «Белки, меняющие складки» . Современное мнение в области структурной биологии . 20 (4): 482–8. дои : 10.1016/j.sbi.2010.06.002 . ПМЦ   2928869 . ПМИД   20591649 .
  15. ^ Jump up to: а б Дессайи, Бенуа Х.; Доусон, Натали Л.; Дас, Сайони; Оренго, Кристин А. (2017), «Функциональное разнообразие внутри складок и суперсемейств», От структуры белка к функции с помощью биоинформатики , Springer Нидерланды, стр. 295–325, doi : 10.1007/978-94-024-1069-3_9 , ISBN  9789402410679
  16. ^ Эчаве Дж., Спилман С.Дж., Уилке К.О. (февраль 2016 г.). «Причины изменения скорости эволюции белковых участков» . Обзоры природы. Генетика . 17 (2): 109–21. дои : 10.1038/nrg.2015.18 . ПМЦ   4724262 . ПМИД   26781812 .
  17. ^ Шафи Т., Гатти-Лафранкони П., Минтер Р., Холлфельдер Ф. (сентябрь 2015 г.). «Эволюция восстановления инвалидности ведет к химически универсальной протеазе, допускающей нуклеофилы» . ХимБиоХим . 16 (13): 1866–1869. дои : 10.1002/cbic.201500295 . ПМЦ   4576821 . ПМИД   26097079 .
  18. ^ Буллер А.Р., Таунсенд, Калифорния (февраль 2013 г.). «Внутренние эволюционные ограничения на структуру протеазы, ацилирование ферментов и идентичность каталитической триады» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (8): E653–61. Бибкод : 2013PNAS..110E.653B . дои : 10.1073/pnas.1221050110 . ПМК   3581919 . ПМИД   23382230 .
  19. ^ Коутиньо ПМ, Делери Э, Дэвис Дж.Дж., Хенриссат Б (апрель 2003 г.). «Развивающаяся иерархическая семейная классификация гликозилтрансфераз». Журнал молекулярной биологии . 328 (2): 307–17. дои : 10.1016/S0022-2836(03)00307-3 . ПМИД   12691742 .
  20. ^ Замоцкий М., Хофбауэр С., Шаффнер И., Гассельхубер Б., Николусси А., Суди М., Пиркер К.Ф., Фуртмюллер П.Г., Обингер С. (май 2015 г.). «Независимая эволюция четырех суперсемейств гемопероксидазы» . Архив биохимии и биофизики . 574 : 108–19. дои : 10.1016/j.abb.2014.12.025 . ПМК   4420034 . ПМИД   25575902 .
  21. ^ Акива, Эяль; Браун, Шошана; Альмонацид, Дэниел Э.; Барбер, Алан Э.; Кастер, Эшли Ф.; Хикс, Майкл А.; Хуанг, Конрад С.; Лаук, Флориан; Машияма, Сьюзен Т. (23 ноября 2013 г.). «База данных о связях структуры и функции» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (Д1): Д521–Д530. дои : 10.1093/nar/gkt1130 . ISSN   0305-1048 . ПМК   3965090 . ПМИД   24271399 .
  22. ^ Шахнович Б.Е., Дидс Э., Делиси С., Шахнович Э. (март 2005 г.). «Структура белка и история эволюции определяют топологию пространства последовательностей» . Геномные исследования . 15 (3): 385–92. arXiv : q-bio/0404040 . дои : 10.1101/гр.3133605 . ПМК   551565 . ПМИД   15741509 .
  23. ^ Ранеа Дж.А., Силлеро А., Торнтон Дж.М., Оренго, Калифорния (октябрь 2006 г.). «Эволюция суперсемейства белков и последний универсальный общий предок (LUCA)». Журнал молекулярной эволюции . 63 (4): 513–25. Бибкод : 2006JMolE..63..513R . дои : 10.1007/s00239-005-0289-7 . hdl : 10261/78338 . ПМИД   17021929 . S2CID   25258028 .
  24. ^ Карр П.Д., Оллис Д.Л. (2009). «Альфа-бета-гидролазная складка: обновление». Буквы о белках и пептидах . 16 (10): 1137–48. дои : 10.2174/092986609789071298 . ПМИД   19508187 .
  25. ^ Нардини М., Дейкстра Б.В. (декабрь 1999 г.). «Ферменты альфа-/бета-гидролазы: семейство продолжает расти». Современное мнение в области структурной биологии . 9 (6): 732–7. дои : 10.1016/S0959-440X(99)00037-8 . ПМИД   10607665 .
  26. ^ «СКОП» . Архивировано из оригинала 29 июля 2014 года . Проверено 28 мая 2014 г.
  27. ^ Мохамед МФ, Хольфельдер Ф (январь 2013 г.). «Эффективная перекрестная каталитическая распущенность ферментов, катализирующих перенос фосфорила». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1834 (1): 417–24. дои : 10.1016/j.bbapap.2012.07.015 . ПМИД   22885024 .
  28. ^ Брэнден С., Туз Дж. (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Паб Garland. ISBN  978-0815323051 .
  29. ^ Болоньези М., Онешти С., Гатти Г., Кода А., Асенци П., Брунори М. (февраль 1989 г.). «Aplysia limacina myoglobin. Кристаллографический анализ при разрешении 1,6 А». Журнал молекулярной биологии . 205 (3): 529–44. дои : 10.1016/0022-2836(89)90224-6 . ПМИД   2926816 .
  30. ^ Борк П., Холм Л., Сандер С. (сентябрь 1994 г.). «Складка иммуноглобулина. Структурная классификация, закономерности последовательности и общее ядро». Журнал молекулярной биологии . 242 (4): 309–20. дои : 10.1006/jmbi.1994.1582 . ПМИД   7932691 .
  31. ^ Брюммендорф Т., Ратьен Ф.Г. (1995). «Молекулы клеточной адгезии 1: суперсемейство иммуноглобулинов». Белковый профиль . 2 (9): 963–1108. PMID   8574878 .
  32. ^ Базан Дж. Ф., Флеттерик Р. Дж. (ноябрь 1988 г.). «Вирусные цистеиновые протеазы гомологичны трипсиноподобному семейству сериновых протеаз: структурные и функциональные значения» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (21): 7872–6. Бибкод : 1988PNAS...85.7872B . дои : 10.1073/pnas.85.21.7872 . ПМЦ   282299 . ПМИД   3186696 .
  33. ^ Феттер И.Р., Виттингхофер А. (ноябрь 2001 г.). «Переключатель связывания гуаниновых нуклеотидов в трех измерениях». Наука . 294 (5545): 1299–304. Бибкод : 2001Sci...294.1299V . дои : 10.1126/science.1062023 . ПМИД   11701921 . S2CID   6636339 .
  34. ^ Аткинсон, Джемма К.; Тенсон, Танель; Гаврилюк, Василий (9 августа 2011 г.). «Суперсемейство гомологов RelA/SpoT (RSH): распространение и функциональная эволюция синтетаз и гидролаз ppGpp на древе жизни» . ПЛОС ОДИН . 6 (8): e23479. Бибкод : 2011PLoSO...623479A . дои : 10.1371/journal.pone.0023479 . ISSN   1932-6203 . ПМК   3153485 . ПМИД   21858139 .
  35. ^ Нагано Н., Оренго, Калифорния, Торнтон Дж. М. (август 2002 г.). «Одно сложение со многими функциями: эволюционные отношения между семействами стволов TIM, основанные на их последовательностях, структурах и функциях». Журнал молекулярной биологии . 321 (5): 741–65. дои : 10.1016/s0022-2836(02)00649-6 . ПМИД   12206759 .
  36. ^ Фарбер Дж. (1993). «α/β-бочка, полная эволюционных проблем». Современное мнение в области структурной биологии . 3 (3): 409–412. дои : 10.1016/S0959-440X(05)80114-9 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_superfamily&oldid=1187408315"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c61a403134d98d13f53a167f35409efa__1701211440
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c6/fa/c61a403134d98d13f53a167f35409efa.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Protein superfamily - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)