✖


Jump to content

Щелочная фосфатаза

Щелочная фосфатаза
Ленточная диаграмма (цвет радуги, N-конец = синий, С-конец = красный) димерной структуры бактериальной щелочной фосфатазы. [1]
Идентификаторы
Номер ЕС. 3.1.3.1
Номер CAS. 9001-78-9
Альт. имена щелочная фосфомоноэстераза, щелочная фосфатаза, щелочная фосфогидролаза, щелочная фенилфосфатаза
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
Щелочная фосфатаза
Структура щелочной фосфатазы. [1]
Идентификаторы
Символ Алк_фосфатаза
Пфам PF00245
ИнтерПро ИПР001952
УМНЫЙ SM00098
PROSITE PDOC00113
СКОП2 1алк / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
PDB1aja​, 1ajb​, 1ajc​, 1ajd​, 1alh​, 1ali​, 1alj​, 1alk​, ,1anj 1ani ,1anj​, 1b8j​, 1ed8​, 1ed9​, 1elx​, 1ely​, 1elz​, ,1ew8 1ew2 ,1ew8​, 1ew9​, 1hjk​, 1hqa​, 1k7h​, 1kh4​, 1kh5​, ,1kh9 1kh7 ,1kh9​, 1khj​, 1khk​, 1khl​, 1khn​, 1shn​, 1shq​, ,1urb 1ura ,1urb​, 1y6v​, 1y7a​, 1zeb​, 1zed​, 1zef​, 2anh​, ,2ga3 2g9y ,2ga3​, 2glq​

Фермент щелочная фосфатаза (ALP, щелочная фенилфосфатаза) представляет собой фосфатазу , выполняющую физиологическую роль дефосфорилирующих соединений. Фермент обнаружен во множестве организмов, как прокариотов , так и эукариотов , с одной и той же общей функцией, но в разных структурных формах, подходящих для среды, в которой они функционируют. Щелочная фосфатаза обнаруживается в периплазматическом пространстве бактерий E. coli . Этот фермент термостабилен и имеет максимальную активность при высоком pH. У людей он встречается во многих формах в зависимости от его происхождения в организме: он играет важную роль в метаболизме в печени и развитии скелета. Из-за его широкой распространенности в этих регионах его концентрация в кровотоке используется диагностами в качестве биомаркера, помогающего поставить такие диагнозы, как гепатит или остеомаляция . [2]

Уровень щелочной фосфатазы в крови проверяется с помощью теста ЩФ, который часто является частью обычных анализов крови. Уровни этого фермента в крови зависят от таких факторов, как возраст, пол или группа крови. [2] Уровень щелочной фосфатазы в крови также увеличивается в два-четыре раза во время беременности. Это результат дополнительной щелочной фосфатазы, вырабатываемой плацентой и печенью. [3] [4] Кроме того, аномальные уровни щелочной фосфатазы в крови могут указывать на проблемы, связанные с печенью, желчным пузырем или костями. Опухоли и инфекции почек, а также недостаточность питания также демонстрируют аномальный уровень щелочной фосфатазы в крови. [2] Уровни щелочной фосфатазы в клетке можно измерить с помощью процесса, называемого «Метод оценки». Обычно берут и окрашивают мазок крови, чтобы классифицировать каждый лейкоцит по определенным «лейкоцитарным индексам щелочной фосфатазы». Этот маркер предназначен для распознавания лейкоцитов и определения различной активности ферментов в зависимости от степени окрашивания каждого образца. [5]

Бактериальный

[ редактировать ]

У грамотрицательных бактерий , таких как Escherichia coli , щелочная фосфатаза расположена в периплазматическом пространстве , снаружи внутренней клеточной мембраны и внутри пептидогликановой части клеточной стенки. Поскольку периплазматическая щель более подвержена изменениям окружающей среды, чем внутренняя клетка, щелочная фосфатаза достаточно устойчива к инактивации, денатурации или деградации . Эта характеристика фермента необычна для многих других белков. [6]

Точная структура и функция изофермента E. coli направлены исключительно на обеспечение источника неорганического фосфата, когда в окружающей среде не хватает этого метаболита. Неорганические фосфаты затем связываются с белками-переносчиками, которые доставляют неорганические фосфаты в специфическую транспортную систему с высоким сродством, известную как фосфат-специфическая транспортная система, которая транспортирует фосфат через цитоплазматическую мембрану. [7]

В то время как внешняя мембрана E. coli содержит порины, проницаемые для фосфорилированных соединений, внутренняя мембрана этого не делает. Возникает вопрос, как транспортировать такие соединения через внутреннюю мембрану в цитозоль. Сильный анионный заряд фосфатных групп вместе с остальной частью соединения делает фосфорилированные соединения очень несмешиваемыми в неполярной области бислоя. Решение возникает при отщеплении фосфатной группы от соединения посредством ЩФ. [8] для транслокации в цитозоль, [9] Основная цель дефосфорилирования щелочной фосфатазой — увеличить скорость диффузии фосфорилированных молекул в клетки, одновременно препятствуя их диффузии. [10]

Щелочная фосфатаза представляет собой цинксодержащий димерный фермент с молекулярной массой 86 000 Да, каждая субъединица которого содержит 429 аминокислот с четырьмя цистеиновыми остатками, связывающими две субъединицы. [11] Щелочная фосфатаза содержит четыре иона Zn и два иона Mg, причем Zn занимает активные центры A и B, а Mg — сайт C, поэтому полностью активная нативная щелочная фосфатаза называется ферментом (Zn A Zn B Mg C ) 2 . Механизм действия щелочной фосфатазы предполагает геометрическую координацию субстрата между ионами Zn в активных центрах. [11]

Щелочная фосфатаза в E. coli редко растворима и активна в условиях повышенных температур, таких как 80 ° C. Из-за кинетической энергии, вызванной этой температурой, слабые водородные связи и гидрофобные взаимодействия обычных белков разрушаются и, следовательно, сливаются и выпадают в осадок. Однако при димеризации щелочной фосфатазы связи, поддерживающие ее вторичную и третичную структуры, эффективно заглубляются, так что при этой температуре они не так сильно затрагиваются. Более того, даже при более высоких температурах, таких как 90 °C, щелочная фосфатаза обладает необычным свойством обратной денатурации. Благодаря этому, хотя он в конечном итоге денатурирует при температуре около 90 ° C, он обладает дополнительной способностью точно реформировать свои связи и возвращаться к своей исходной структуре и функциям после повторного охлаждения. [6]

Щелочная фосфатаза в E. coli расположена в периплазматическом пространстве и поэтому может высвобождаться с помощью методов, которые ослабляют клеточную стенку и высвобождают белок. Из-за расположения фермента и структуры белков фермента фермент находится в растворе с меньшим количеством белков, чем в другой части клетки. [12] Термостабильность белков также можно использовать при выделении этого фермента (посредством тепловой денатурации). Кроме того, щелочную фосфатазу можно определить с использованием п-нитрофенилфосфата. Реакция, при которой щелочная фосфатаза дефосфорилирует неспецифический субстрат, п-нитрофенилфосфат, с образованием п-нитрофенола (ПНФ) и неорганического фосфата. Желтый цвет PNP и его λ max при 410 позволяют спектрофотометрически определять ферментативную активность. [13] Некоторые сложности бактериальной регуляции и метаболизма позволяют предположить, что и другие, более тонкие цели фермента также могут играть роль в клетке. в лаборатории Однако мутантные Escherichia coli, лишенные щелочной фосфатазы, выживают довольно хорошо, как и мутанты, неспособные остановить выработку щелочной фосфатазы. [14]

Оптимальный pH для активности фермента E.coli составляет 8,0. [15] в то время как оптимум pH бычьего фермента немного выше и составляет 8,5. [16] Щелочная фосфатаза составляет 6% всех белков в дерепрессированных клетках. [17]

Гетеродимерная щелочная фосфатаза

[ редактировать ]

Когда несколько копий полипептида, кодируемого геном, образуют агрегат, такая белковая структура называется мультимером. Когда мультимер образуется из полипептидов, продуцируемых двумя разными мутантными аллелями конкретного гена, смешанный мультимер может проявлять большую функциональную активность, чем несмешанные мультимеры, образованные каждым из мутантов по отдельности. В таком случае это явление называется внутригенной комплементацией . Щелочная фосфатаза E. coli , димерный фермент, обладает внутригенной комплементацией. [18]

Использование в исследованиях

[ редактировать ]

Путем изменения аминокислот фермента щелочной фосфатазы дикого типа, продуцируемого Escherichia coli , создается мутантная щелочная фосфатаза, которая не только имеет 36-кратное увеличение активности фермента, но и сохраняет термическую стабильность. [19] Типичное использование щелочных фосфатаз в лаборатории включает удаление моноэфиров фосфатов для предотвращения самолигирования, что нежелательно во время клонирования плазмидной ДНК . [20]

Общие щелочные фосфатазы, используемые в исследованиях, включают:

  • Щелочная фосфатаза креветок (SAP) из вида арктических креветок ( Pandalus Borealis ). Эта фосфатаза легко инактивируется повышением температуры, что является полезной функцией в некоторых случаях.
  • Щелочная фосфатаза из кишечника теленка (CIP), как правило, полезна при молекулярном клонировании, когда ДНК подвергается рекомбинации и новая ДНК не образуется. [21] Кроме того, он полезен при детоксикации воспалительных реакций, опосредованных липополисахаридами, таким образом, является лекарственным средством для лечения заболеваний, опосредованных липополисахаридами. [22]
  • Плацентарная щелочная фосфатаза (PLAP) и ее усеченная на С-конце версия, в которой отсутствуют последние 24 аминокислоты (составляющие домен, который нацелен на закрепление мембраны GPI) - секретируемая щелочная фосфатаза (SEAP). Он обладает определенными характеристиками, такими как термостабильность, специфичность субстрата и устойчивость к химической инактивации. [23]
  • Щелочная фосфатаза кишечника человека. В организме человека присутствует несколько типов щелочной фосфатазы, которые определяются как минимум тремя генными локусами. Каждый из этих трех локусов контролирует отдельный тип изофермента щелочной фосфатазы . Однако развитие этого фермента может строго регулироваться другими факторами, такими как термостабильность, электрофорез, ингибирование или иммунология. [24]

Человеческая кишечная щелочная фосфатаза демонстрирует около 80% гомологии с бычьим кишечным ферментом, что подтверждает их общее эволюционное происхождение. Тот же самый бычий фермент имеет более чем 70% гомологию с плацентарным ферментом человека. Однако фермент печени человека и фермент плаценты имеют лишь 20% гомологии, несмотря на их структурное сходство. [25]

Щелочная фосфатаза стала полезным инструментом в лабораториях молекулярной биологии , поскольку ДНК обычно содержит фосфатные группы на 5'- конце. ДНК Удаление этих фосфатов предотвращает лигирование (5'-конец прикрепляется к 3'- концу), тем самым сохраняя линейность молекул ДНК до следующего этапа процесса, для которого они готовятся; кроме того, удаление фосфатных групп позволяет проводить радиоактивное мечение (замену радиоактивными фосфатными группами) для измерения присутствия меченой ДНК на дальнейших этапах процесса или эксперимента. Для этих целей наиболее полезна щелочная фосфатаза креветок, поскольку ее легче всего инактивировать после того, как она выполнила свою работу. [26]

Другое важное применение щелочной фосфатазы — это метка для иммуноферментных анализов из-за повышенной каталитической активности фермента ЩФ. [27]

Недифференцированные плюрипотентные стволовые клетки имеют повышенный уровень щелочной фосфатазы на клеточной мембране , поэтому окрашивание щелочной фосфатазой используется для обнаружения этих клеток и проверки плюрипотентности (т. е. эмбриональных стволовых клеток или клеток эмбриональной карциномы ). [28]

Существует положительная корреляция между уровнями костной щелочной фосфатазы в сыворотке крови (= BAP) и костеобразованием у людей, хотя ее использование в качестве биомаркера в клинической практике не рекомендуется. [29]

Молочная промышленность

[ редактировать ]
Основная статья: Пастеризация § Проверка

Щелочная фосфатаза обычно используется в молочной промышленности как показатель успешной пастеризации. Это связано с тем, что самая термостабильная бактерия , обнаруженная в молоке , Mycobacterium paratuberculosis , разрушается при температурах ниже тех, которые необходимы для денатурации фермента. Поэтому его присутствие идеально подходит для указания на неудачную пастеризацию. [30] [31]

Проверка пастеризации обычно выполняется путем измерения флуоресценции раствора, который становится флуоресцентным при воздействии активной щелочной фосфатазы. Производители молока в Великобритании требуют флуориметрических анализов, чтобы доказать денатурацию щелочной фосфатазы. [32] поскольку тесты на п-нитрофенилфосфат не считаются достаточно точными, чтобы соответствовать стандартам здравоохранения.

изменение цвета п -нитрофенилфосфата в качестве субстрата в буферном растворе (тест Ашаффенбурга-Муллена). В качестве альтернативы можно использовать [33] Сырое молоко обычно приобретает желтую окраску в течение нескольких минут, тогда как правильно пастеризованное молоко не должно иметь никаких изменений. Есть исключения из этого правила, как, например, термостабильные щелочные фосфатазы, продуцируемые некоторыми бактериями, но эти бактерии не должны присутствовать в молоке. [34]

Кроме того, тест Шарера на быструю фосфатазу исследует наличие и отсутствие ферментов ЩФ в сыром молоке. Этот тест имеет преимущество, поскольку полная и полная пастеризация инактивирует ферменты ЩФ, что не приводит к изменению цвета. Однако положительный результат теста приводит к изменению цвета сырого молока на синий, что указывает на наличие ферментов ЩФ. Тест работает путем отщепления фосфатной группы от динатрийфенилфосфата субстрата, вызывая высвобождение фенольной группы и указывая положительные результаты теста, наблюдаемые визуально и с помощью спектрофотометра. [35]

Ингибиторы

[ редактировать ]

Все изоферменты щелочной фосфатазы млекопитающих, кроме плацентарной (PALP и SEAP), ингибируются гомоаргинином , и аналогичным образом все, кроме кишечной и плацентарной, блокируются левамизолом . [36] Фосфат является еще одним ингибитором, который конкурентно ингибирует щелочную фосфатазу. [37]

Другим известным примером ингибитора щелочной фосфатазы является [(4-нитрофенил)метил]фосфоновая кислота. [38]

В почве, загрязненной металлами, щелочная фосфатаза ингибируется Cd (кадмием). Кроме того, температура усиливает ингибирование Cd активности фермента, что проявляется в увеличении значений K m . [39]

Человек

[ редактировать ]

Физиология

[ редактировать ]

У человека щелочная фосфатаза присутствует во всех тканях организма, но особенно сконцентрирована в печени , желчных протоках , почках , костях , слизистой оболочке кишечника и плаценте . В сыворотке крови преобладают два типа изоферментов щелочной фосфатазы : скелетный и печеночный. В детстве большая часть щелочной фосфатазы имеет скелетное происхождение. [40] Люди и большинство других млекопитающих содержат следующие изоферменты щелочной фосфатазы: [41]

  • ALPI – кишечный (молекулярная масса 150 кДа)
  • ALPL – тканенеспецифический (экспрессируется преимущественно в печени, костях и почках)
  • ALPP – плацентарный (изофермент Ригана)
  • АЛПГ – зародышевые ткани

Четыре гена кодируют четыре изофермента. Ген тканенеспецифической щелочной фосфатазы расположен на хромосоме 1 , а гены трех других изоформ — на хромосоме 2 . [42]

Кишечная щелочная фосфатаза

[ редактировать ]

Кишечная щелочная фосфатаза секретируется энтероцитами и, по-видимому, играет ключевую роль в гомеостазе и защите кишечника. [43] [44] а также для подавления воспаления [45] посредством репрессии нижестоящего Toll-подобного рецептора (TLR)-4 -зависимого и MyD88 -зависимого воспалительного каскада. [46] Он дефосфорилирует токсичные/воспалительные микробные лиганды, такие как липополисахариды (ЛПС), [47] неметилированные цитозин-гуаниндинуклеотиды, флагеллин и внеклеточные нуклеотиды, такие как уридиндифосфат или АТФ. Дефосфорилирование ЛПС с помощью IAP может снизить тяжесть Salmonella Tryphimurium и Clostridioides difficile инфекции , восстанавливая нормальную микробиоту кишечника. [47] Таким образом, измененная экспрессия IAP связана с хроническими воспалительными заболеваниями, такими как воспалительные заболевания кишечника (ВЗК). [47] [48] Он также, по-видимому, регулирует всасывание липидов. [49] и секреция бикарбоната [50] в слизистой двенадцатиперстной кишки, которая регулирует поверхностный pH. С 1960-х годов кишечная щелочная фосфатаза используется для доставки лекарств . расщепляет фосфатные субструктуры лекарств, вспомогательных веществ и даже поверхности наноносителей, он Поскольку этот фермент позволяет создавать системы доставки лекарств, которые могут изменять свои свойства в организме по требованию. [51] Растворимость многих лекарств можно существенно улучшить путем создания фосфатных пролекарств . кишечника На слизистой оболочке фосфатные субструктуры расщепляются щелочной фосфатазой и препарат всасывается. [52] Кроме того, анионные наноносители, обладающие биоинертными свойствами, могут изменить свою поверхность на интерактивную после достижения кишечного эпителия, поскольку из-за инициируемого щелочной фосфатазой отщепления анионных фосфатных групп от их поверхностного заряда преобразуется в катионный, улучшающий, например, клеточное поглощение. [53]

В раковых клетках

[ редактировать ]

Исследования показывают, что белок щелочной фосфатазы, обнаруженный в раковых клетках, аналогичен белку, обнаруженному в доброкачественных тканях организма, и что в обоих случаях этот белок происходит от одного и того же гена. В одном исследовании сравнивались ферменты метастазов в печень гигантоклеточной карциномы легкого и доброкачественных плацентарных клеток. Они были сходны по NH 2 -концевой последовательности, пептидной карте, молекулярной массе субъединицы и изоэлектронной точке. [54]

В другом исследовании, в котором ученые изучали присутствие белка щелочной фосфатазы в линии клеток рака толстой кишки человека, также известной как HT-29, результаты показали, что активность фермента аналогична активности незлокачественного кишечного типа. Однако это исследование показало, что без влияния бутирата натрия активность щелочной фосфатазы в раковых клетках довольно низкая. [55] Исследование, основанное на влиянии бутирата натрия на раковые клетки, показало, что он влияет на экспрессию корегулятора андрогенных рецепторов, транскрипционную активность, а также на ацетилирование гистонов в раковых клетках. [56] Это объясняет, почему добавление бутирата натрия демонстрирует повышенную активность щелочной фосфатазы в раковых клетках толстой кишки человека. [55] Кроме того, это еще раз подтверждает теорию о том, что активность фермента щелочной фосфатазы действительно присутствует в раковых клетках. [57]

В другом исследовании клетки хориокарциномы выращивали в присутствии 5-бром-2'-дезоксиуридина, и результаты показали 30-40-кратное увеличение активности щелочной фосфатазы. Эта процедура повышения активности фермента известна как индукция фермента . Имеющиеся данные показывают, что активность щелочной фосфатазы в опухолевых клетках действительно существует, но она минимальна и ее необходимо повысить. Результаты этого исследования также показывают, что активность этого фермента различается в разных клеточных линиях хориокарциномы и что активность белка щелочной фосфатазы в этих клетках ниже, чем в доброкачественных клетках плаценты. [58] [59] но уровни значительно выше у детей и беременных женщин. Анализы крови всегда следует интерпретировать с использованием референтного диапазона лаборатории, проводившей анализ. Высокий уровень щелочной фосфатазы может возникнуть при желчных протоков . обструкции [60]

Кроме того, уровень щелочной фосфатазы увеличивается, если происходит активное костеобразование, поскольку фермент является побочным продуктом активности остеобластов (как, например, в случае болезни Педжета костей ). [57]

Уровень щелочной фосфатазы гораздо более повышен в метастатических клетках рака простаты, чем в неметастатических клетках рака простаты. [61] Высокие уровни ЩФ у пациентов с раком простаты связаны со значительным снижением выживаемости. [61]

Уровни также повышены у людей с нелеченой целиакией . [62] Пониженные уровни щелочной фосфатазы встречаются реже, чем повышенные. Источник повышенных уровней можно установить путем определения уровня γ-глутамилтрансферазы в сыворотке крови . Сопутствующее повышение уровня щелочной фосфатазы и γ-глутамилтрансферазы должно вызывать подозрение на гепатобилиарное заболевание. [63]

Некоторые заболевания не влияют на уровень щелочной фосфатазы, например, гепатит С. Высокий уровень этого фермента не отражает какого-либо поражения печени, хотя высокий уровень щелочной фосфатазы может быть результатом закупорки кровотока в желчевыводящих путях или повышение давления в печени. [64]

Повышенные уровни

[ редактировать ]
Основная статья: Повышенная щелочная фосфатаза

По состоянию на 2020 год нормальные уровни ЩФ «не были четко определены», и, как правило, существуют различия в зависимости от пола и расовой принадлежности. [65] и по возрасту: у детей и подростков уровень заметно выше. [66]

Существует множество возможных объяснений повышенного уровня ЩФ. Если причина неясна, изоферментов исследование с использованием электрофореза может подтвердить источник увеличения. Скельфосфатаза (которая локализуется в остеобластах и ​​внеклеточных слоях вновь синтезированного матрикса) высвобождается в кровообращение по пока неясному механизму. [67] Плацентарная щелочная фосфатаза повышена при семиномах. [68] и активных формах рахита , а также при следующих заболеваниях и состояниях: [69]

Пониженные уровни

[ редактировать ]

Следующие состояния или заболевания могут привести к снижению уровня щелочной фосфатазы:

Прогностическое использование

[ редактировать ]

Было показано, что измерение щелочной фосфатазы (наряду со специфическим антигеном простаты) во время и после шести месяцев лечения метастатического рака простаты гормонами позволяет предсказать выживаемость пациентов. [75]

Лейкоцитарная щелочная фосфатаза

[ редактировать ]

Лейкоцитарная щелочная фосфатаза обнаруживается в зрелых лейкоцитах . Уровни лейкоцитов LAP могут помочь в диагностике определенных состояний. [76]

Структура и свойства

[ редактировать ]

Щелочная фосфатаза является гомодимерным ферментом, то есть состоит из двух молекул. В каталитических центрах содержатся три иона металлов, два иона Zn и один Mg, и оба типа имеют решающее значение для проявления ферментативной активности. Ферменты катализируют гидролиз моноэфиров в фосфорной кислоте, что дополнительно может катализировать реакцию трансфосфорилирования с большими концентрациями акцепторов фосфата. Хотя основные особенности каталитического механизма и активности сохраняются у щелочных фосфатов млекопитающих и бактерий, щелочная фосфатаза млекопитающих имеет более высокую удельную активность и значения K m, следовательно, более низкое сродство, более щелочной оптимум pH, меньшую термостабильность и, как правило, мембраносвязанные. и ингибируются L-аминокислотами и пептидами по неконкурентному механизму. Эти свойства заметно различаются у разных изозимов щелочной фосфатазы млекопитающих и, следовательно, демонстрируют разницу в in vivo . функциях [78]

Щелочная фосфатаза имеет гомологию с большим количеством других ферментов и составляет часть суперсемейства ферментов с несколькими перекрывающимися каталитическими аспектами и характеристиками субстрата. Это объясняет, почему наиболее характерные структурные особенности щелочных кислот млекопитающих такие, какие они есть, и указывают на их субстратную специфичность и гомологию с другими членами семейства изоферментов нуклеозидпирофосфатазы/фосфодиэстеразы. [42] Исследования показали связь между членами семейства щелочных фосфатаз и арилсульфатазами. Сходство в структуре указывает на то, что эти два семейства ферментов произошли от общего предка. Дальнейший анализ связал щелочные фосфаты и арилсульфатазы с более крупным суперсемейством. Некоторые из общих генов, обнаруженных в этом суперсемействе, кодируют фосфодиэстеразу, а также аутотоксин. [79]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б PDB : 1ALK : Ким Э.Э., Вайкофф Х.В. (март 1991 г.). «Механизм реакции щелочной фосфатазы на основе кристаллических структур. Ионный катализ двух металлов». Журнал молекулярной биологии . 218 (2): 449–64. дои : 10.1016/0022-2836(91)90724-К . ПМИД   2010919 .
  2. ^ Jump up to: а б с Лоу Д., Санвикорес Т., Зубайр М. и др. (4 ноября 2022 г.). «Щелочная фосфатаза» . СтатПерлз. ПМИД   29083622 . Проверено 22 июля 2023 г.
  3. ^ Шипман К.Е., Холт А.Д., Гама Р. (апрель 2013 г.). «Интерпретация изолированного повышенного уровня щелочной фосфатазы в сыворотке крови у бессимптомного пациента». БМЖ . 346 : ф976. дои : 10.1136/bmj.f976 . ПМИД   23553977 . S2CID   20385424 .
  4. ^ Jump up to: а б с Гроновский А.М. (2004). «Беременность человека». Справочник по клиническим лабораторным исследованиям во время беременности . Хумана Пресс. стр. 1–13. дои : 10.1007/978-1-59259-787-1_1 . ISBN  978-1-4684-9862-2 .
  5. ^ Каплов Л.С. (октябрь 1955 г.). «Гистохимическая процедура локализации и оценки активности щелочной фосфатазы лейкоцитов в мазках крови и костного мозга» (PDF) . Кровь . 10 (10): 1023–9. дои : 10.1182/blood.v10.10.1023.1023 . ПМИД   13260361 .
  6. ^ Jump up to: а б Шлезингер М.Дж., Барретт К. (ноябрь 1965 г.). «Обратимая диссоциация щелочной фосфатазы Escherichia coli. I. Образование и реактивация субъединиц» (PDF) . Журнал биологической химии . 240 (11): 4284–92. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97057-2 . ПМИД   4954367 .
  7. ^ Нинфа А (2010). Фундаментальные лабораторные подходы к биохимии и биотехнологии . Соединенные Штаты Америки: John Wiley & Sons, INC. с. 230. ИСБН  978-0-470-08766-4 .
  8. ^ Рао Н.Н., Торриани А. (июль 1990 г.). «Молекулярные аспекты транспорта фосфатов в Escherichia coli». Молекулярная микробиология . 4 (7): 1083–90. дои : 10.1111/j.1365-2958.1990.tb00682.x . ПМИД   1700257 . S2CID   43220370 .
  9. ^ Уиллски Г.Р., Беннетт Р.Л., Малами М.Х. (февраль 1973 г.). «Транспорт неорганического фосфата в Escherichia coli : участие двух генов, которые играют роль в регуляции щелочной фосфатазы» . Журнал бактериологии . 113 (2): 529–39. дои : 10.1128/JB.113.2.529-539.1973 . ПМК   285262 . ПМИД   4570598 .
  10. ^ Хориучи Т., Хориучи С., Мизуно Д. (май 1959 г.). «Возможный феномен отрицательной обратной связи, контролирующий образование щелочной фосфомоноэстеразы в Escherichia coli ». Природа . 183 (4674): 1529–30. Бибкод : 1959Natur.183.1529H . дои : 10.1038/1831529b0 . PMID   13666805 . S2CID   4294310 .
  11. ^ Jump up to: а б Коулман Дж. Э. (1992). «Строение и механизм щелочной фосфатазы». Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры . 21 : 441–83. дои : 10.1146/annurev.bb.21.060192.002301 . ПМИД   1525473 . S2CID   34764597 .
  12. ^ Аммерман Дж.В., Азам Ф. (март 1985 г.). «Бактериальная 5-нуклеотидаза в водных экосистемах: новый механизм регенерации фосфора». Наука . 227 (4692): 1338–40. Бибкод : 1985Sci...227.1338A . дои : 10.1126/science.227.4692.1338 . ПМИД   17793769 . S2CID   24216177 .
  13. ^ «п-Нитрофенилфосфат (ПНФФ)» . Биолаборатории Новой Англии . Проверено 15 мая 2017 г.
  14. ^ Ваннер Б.Л., Латтерелл П. (октябрь 1980 г.). «Мутанты, пораженные щелочной фосфатазой, экспрессия: доказательства наличия множественных положительных регуляторов фосфатного регулона в Escherichia coli» . Генетика . 96 (2): 353–66. дои : 10.1093/генетика/96.2.353 . ПМК   1214304 . ПМИД   7021308 .
  15. ^ Гарен А., Левинталь С. (март 1960 г.). «Тонкая структура генетического и химического исследования фермента щелочной фосфатазы E. coli. I. Очистка и характеристика щелочной фосфатазы». Биохимика и биофизика Acta . 38 : 470–83. дои : 10.1016/0006-3002(60)91282-8 . ПМИД   13826559 .
  16. ^ Харада М., Удагава Н., Фукасава К., Хираока Б.И., Моги М. (февраль 1986 г.). «Неорганическая пирофосфатазная активность очищенной щелочной фосфатазы бычьей пульпы при физиологическом pH». Журнал стоматологических исследований . 65 (2): 125–7. дои : 10.1177/00220345860650020601 . ПМИД   3003174 . S2CID   20508311 .
  17. ^ Да, М.Ф., Трела Дж.М. (май 1976 г.). «Очистка и характеристика репрессируемой щелочной фосфатазы из Thermus aquaticus » (PDF) . Журнал биологической химии . 251 (10): 3134–9. дои : 10.1016/S0021-9258(17)33509-3 . ПМИД   5454 .
  18. ^ Хехир М.Дж., Мерфи Дж.Э., Кантровитц Э.Р. (декабрь 2000 г.). «Характеристика гетеродимерных щелочных фосфатаз из Escherichia coli: исследование внутригенной комплементации». Журнал молекулярной биологии . 304 (4): 645–56. дои : 10.1006/jmbi.2000.4230 . ПМИД   11099386 .
  19. ^ Мандеки В., Шоллкросс М.А., Совадски Дж., Томазич-Аллен С. (октябрь 1991 г.). «Мутагенез консервативных остатков в активном центре щелочной фосфатазы Escherichia coli дает ферменты с повышенным kcat». Белковая инженерия . 4 (7): 801–4. дои : 10.1093/протеин/4.7.801 . ПМИД   1798702 .
  20. ^ Максам А.М., Гилберт В. (1980). «Секвенирование ДНК, меченной на концах, с химическим расщеплением по основанию» . Нуклеиновые кислоты Часть I. Методы энзимологии. Том. 65. С. 499–560 . дои : 10.1016/S0076-6879(80)65059-9 . ISBN  978-0-12-181965-1 . ПМИД   6246368 .
  21. ^ Грин, Майкл Р.; Сэмбрук, Джозеф (3 августа 2020 г.). «Щелочная фосфатаза» . Протоколы Колд-Спринг-Харбора . 2020 (8): pdb.top100768. дои : 10.1101/pdb.top100768 . ISSN   1940-3402 . ПМИД   32747588 .
  22. ^ Боймер, Шанталь; Вулферинк, Марти; Раабен, Виллем; Фихтер, Даниэль; Брэндс, Рууд; Сэйнен, Виллем (30 ноября 2003 г.). «Щелочная фосфатаза кишечника телят, новый терапевтический препарат для лечения заболеваний, опосредованных липополисахаридами (ЛПС), снижает токсичность ЛПС у мышей и поросят» . Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 307 (2): 737–744. дои : 10.1124/jpet.103.056606 . ISSN   0022-3565 . ПМИД   12970380 .
  23. ^ Биркетт DJ, Дон Джей, Нил ФК, Позен С (май 1966 г.). «Щелочная фосфатаза сыворотки крови при беременности; иммунологическое исследование» . Британский медицинский журнал . 1 (5497): 1210–2. дои : 10.1136/bmj.1.5497.1210 . JSTOR   25407775 . ПМК   1845009 . ПМИД   5933831 .
  24. ^ Бенхэм Ф.Дж., Харрис Х. (август 1979 г.). «Линии клеток человека, экспрессирующие кишечную щелочную фосфатазу» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 76 (8): 4016–9. Бибкод : 1979PNAS...76.4016B . дои : 10.1073/pnas.76.8.4016 . JSTOR   69758 . ПМЦ   383967 . ПМИД   291061 .
  25. ^ Хуа Дж.К., Бергер Дж., Пан Ю.К., Халмс Дж.Д., Уденфренд С. (апрель 1986 г.). «Частичное секвенирование щелочных фосфатаз взрослого человека, плода человека и кишечника крупного рогатого скота: сравнение с изоферментами плаценты и печени человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (8): 2368–72. Бибкод : 1986PNAS...83.2368H . дои : 10.1073/pnas.83.8.2368 . JSTOR   27284 . ПМК   323298 . ПМИД   3458202 .
  26. ^ де Бакер, Маайке; МакСвини, Шон; Расмуссен, Ханне Б.; Риисе, Бьёрн В.; Линдли, Питер; Хаф, Эдвард (17 мая 2002 г.). «Кристаллическая структура 1,9 Å термолабильной щелочной фосфатазы креветок» . Журнал молекулярной биологии . 318 (5): 1265–1274. дои : 10.1016/S0022-2836(02)00035-9 . ПМИД   12083516 .
  27. ^ Лю, Лин; Чанг, Йонг; Лу, Цзясинь; Чжан, Шуо; И, Синьяо (11 сентября 2023 г.). «Обзор разработки оптических иммуноанализов, связанных с щелочной фосфатазой» . Молекулы . 28 (18): 6565. doi : 10,3390/molecules28186565 . ISSN   1420-3049 . ПМЦ   10536125 . ПМИД   37764341 .
  28. ^ «Приложение E: Маркеры стволовых клеток» . Информация о стволовых клетках . Национальные институты здравоохранения, Министерство здравоохранения и социальных служб США. Архивировано из оригинала 21 сентября 2015 г. Проверено 24 сентября 2013 г.
  29. ^ Шулц П., Симан Э., Дельмас П.Д. (2000). «Биохимические измерения костного обмена у детей и подростков». Международный остеопороз . 11 (4): 281–94. дои : 10.1007/s001980070116 . ПМИД   10928217 . S2CID   8223812 .
  30. ^ Кей Х (1935). «Некоторые результаты применения простого теста эффективности пастеризации». Ланцет . 225 (5835): 1516–1518. дои : 10.1016/S0140-6736(01)12532-8 .
  31. ^ Хой В.А., Нив ФК (1937). «Тест на фосфатазу для эффективной пастеризации». Ланцет . 230 (5949): 595–598. дои : 10.1016/S0140-6736(00)83378-4 .
  32. ^ «BS EN ISO 11816-1:2013 – Молоко и молочные продукты. Определение активности щелочной фосфатазы. Флуориметрический метод для молока и напитков на молочной основе» . Британский институт стандартов (BSI) . Проверено 23 августа 2016 г. .
  33. ^ Ашаффенбург Р., Маллен Дж. Э. (1949). «Быстрый и простой тест на фосфатазу молока». Журнал молочных исследований . 16 (1): 58–67. дои : 10.1017/S0022029900005288 . S2CID   85673728 .
  34. ^ Ашаффенбург, Р.; Маллен, JEC (1 июня 2009 г.). «381. Быстрый и простой тест на фосфатазу молока» . Журнал молочных исследований . 16 (1): 58–67. дои : 10.1017/s0022029900005288 . ISSN   0022-0299 .
  35. ^ Лакра, Сунил; Джадхав, Виджай Дж.; Гарг, СР (2016). «Разработка хроматографического метода определения активности щелочной фосфатазы в пастеризованном молоке» . Пищевые аналитические методы . 9 (7): 2002–2009. дои : 10.1007/s12161-015-0380-7 . ISSN   1936-9751 .
  36. ^ Шарма У., Пал Д., Прасад Р. (июль 2014 г.). «Щелочная фосфатаза: обзор» . Индийский журнал клинической биохимии . 29 (3): 269–78. дои : 10.1007/s12291-013-0408-y . ПМК   4062654 . ПМИД   24966474 .
  37. ^ Икбал Дж. (июль 2011 г.). «Микроанализ с иммобилизованным ферментом в капиллярном электрофорезе для исследования характеристик и ингибирования щелочных фосфатаз». Аналитическая биохимия . 414 (2): 226–31. дои : 10.1016/j.ab.2011.03.021 . ПМИД   21439261 .
  38. ^ Ганеллин CR, Triggle DJ, ред. (1999). Словарь фармакологических средств (1-е изд.). Лондон: Чепмен и Холл. ISBN  978-0-412-46630-4 .
  39. ^ Тан Х, Махмюллер МБ, Ван З, Ли Х, Хе В, Котруфо МФ, Шен В (апрель 2018 г.). «Температура усиливает сродство щелочной фосфатазы почвы к Cd». Хемосфера . 196 : 214–222. Бибкод : 2018Chmsp.196..214T . doi : 10.1016/j.chemSphere.2017.12.170 . ПМИД   29304459 .
  40. ^ Рейсс И, Индерриден Д, Крузе К (январь 1996 г.). «Определение костноспецифической щелочной фосфатазы при нарушениях обмена кальция в детском возрасте». Педиатрический ежемесячный журнал . 144 (9): 885–890. дои : 10.1007/s001120050054 . S2CID   12764174 .
  41. ^ Аспиазу, Даниэль; Гонсало, Серджио; Вилла-Беллоста, Рикардо (12 марта 2019 г.). «Тканевая неспецифическая щелочная фосфатаза и сосудистая кальцификация: потенциальная терапевтическая мишень» . Текущие обзоры кардиологии . 15 (2): 91–95. дои : 10.2174/1573403x14666181031141226 . ISSN   1573-403X . ПМК   6520574 . ПМИД   30381085 .
  42. ^ Jump up to: а б Миллан Х.Л. (июнь 2006 г.). «Щелочные фосфатазы: структура, субстратная специфичность и функциональное родство с другими членами большого суперсемейства ферментов» . Пуринергическая сигнализация . 2 (2): 335–41. дои : 10.1007/s11302-005-5435-6 . ПМЦ   2254479 . ПМИД   18404473 .
  43. ^ Алам С.Н., Яммин Х., Моавен О. и др. (апрель 2014 г.). «Кишечная щелочная фосфатаза предотвращает чувствительность к кишечным патогенам, вызванную антибиотиками» . Анналы хирургии . 259 (4): 715–22. дои : 10.1097/sla.0b013e31828fae14 . ПМЦ   3855644 . ПМИД   23598380 .
  44. ^ Лаллес ЖП (февраль 2014 г.). «Кишечная щелочная фосфатаза: новые функции и защитные эффекты» . Обзоры питания . 72 (2): 82–94. дои : 10.1111/нуре.12082 . ПМИД   24506153 .
  45. ^ Гош С.С., Гер Т.В., Гош С. (декабрь 2014 г.). «Куркумин и хроническая болезнь почек (ХБП): основной механизм действия через стимуляцию эндогенной кишечной щелочной фосфатазы» . Молекулы . 19 (12): 20139–56. дои : 10.3390/molecules191220139 . ПМК   6271001 . ПМИД   25474287 .
  46. ^ Вайшнав С., Хупер Л.В. (2007). «Щелочная фосфатаза: сохранение покоя на поверхности эпителия кишечника» . Клетка-хозяин и микроб . 2 (6): 365–367. дои : 10.1016/j.chom.2007.11.004 . ПМИД   18078687 .
  47. ^ Jump up to: а б с Бильски Дж., Мазур-Биали А., Войчик Д. и др. (2017). «Роль кишечной щелочной фосфатазы при воспалительных заболеваниях желудочно-кишечного тракта» . Медиаторы воспаления . 2017 : 9074601. doi : 10.1155/2017/9074601 . ПМЦ   5339520 . ПМИД   28316376 .
  48. ^ Молнар К., Ваннай А., Себени Б. и др. (июль 2012 г.). «Кишечная щелочная фосфатаза в слизистой оболочке толстой кишки у детей с воспалительными заболеваниями кишечника» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 18 (25): 3254–9. doi : 10.3748/wjg.v18.i25.3254 (неактивен 31 января 2024 г.). ПМЦ   3391762 . ПМИД   22783049 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  49. ^ Нарисава С., Хуан Л., Ивасаки А., Хасегава Х., Альперс Д.Х., Миллан Дж.Л. (ноябрь 2003 г.). «Ускоренное всасывание жиров у мышей с нокаутом кишечной щелочной фосфатазы» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (21): 7525–30. дои : 10.1128/mcb.23.21.7525-7530.2003 . ПМК   207564 . PMID   14560000 .
  50. ^ Акиба Ю., Мизумори М., Гут П.Х., Энгель Э., Кауниц Дж.Д. (декабрь 2007 г.). «Активность щелочной фосфатазы двенадцатиперстной кишки влияет на секрецию бикарбоната у крыс». Американский журнал физиологии. Физиология желудочно-кишечного тракта и печени . 293 (6): G1223–33. дои : 10.1152/ajpgi.00313.2007 . ПМИД   17916646 . S2CID   3091278 .
  51. ^ Ле-Винь, Б; Аккуш-Дагдевирен, ЗБ; Ле, НМН; Назир, я; Бернкоп-Шнурх, А (2022). «Щелочная фосфатаза: надежный эндогенный партнер для доставки и диагностики лекарств» . Передовая терапия . 5 (2): 2100219. doi : 10.1002/adtp.202100219 . S2CID   245865286 .
  52. ^ Тантра, Т; Сингх, Ю; Патекар, Р; Кулкарни, С; Кумар, П; Тареджа, С (2023). «Фосфатные пролекарства: подход к улучшению биодоступности клинически одобренных лекарств». Курс. Мед. Хим . 30 (3): 336–357. дои : 10.2174/0929867330666230209094738 . ПМИД   36757029 . S2CID   256697019 .
  53. ^ Ле, Н.Н.; Стейнбринг, К; Ле-Винь, Б; Джалиль, А; Матущак, Б; Бернкоп-Шнурх, А (2021). «Полифосфатные покрытия: многообещающая стратегия преодоления дилеммы поликатионов» . J. Наука о коллоидном интерфейсе . 587 : 279–289. Бибкод : 2021JCIS..587..279L . doi : 10.1016/j.jcis.2020.12.019 . ПМИД   33360901 . S2CID   229694823 .
  54. ^ Грин П.Дж., Сассман Х.Х. (октябрь 1973 г.). «Структурное сравнение эктопической и нормальной плацентарной щелочной фосфатазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 70 (10): 2936–40. Бибкод : 1973PNAS...70.2936G . дои : 10.1073/pnas.70.10.2936 . JSTOR   63137 . ПМК   427142 . ПМИД   4517947 .
  55. ^ Jump up to: а б Герц Ф., Шермер А., Халвер М., Богарт Л.Х. (сентябрь 1981 г.). «Щелочная фосфатаза в HT-29, линии клеток рака толстой кишки человека: влияние бутирата натрия и гиперосмоляльности». Архив биохимии и биофизики . 210 (2): 581–91. дои : 10.1016/0003-9861(81)90224-1 . ПМИД   7305346 .
  56. ^ Паскова Л., Смесный Трткова К., Фиалова Б., Бенедикова А., Лангова К., Колар З. (август 2013 г.). «Разное влияние бутирата натрия на раковые и нормальные клетки простаты». Токсикология in vitro . 27 (5): 1489–95. Бибкод : 2013ToxVi..27.1489P . дои : 10.1016/j.tiv.2013.03.002 . ПМИД   23524101 .
  57. ^ Jump up to: а б Лоу, Дхрув; Санвикторес, Терренс; Зубайр, Мухаммед; Джон, Савио (2024), «Щелочная фосфатаза» , StatPearls , Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing, PMID   29083622 , получено 28 апреля 2024 г.
  58. ^ Чоу JY, Робинсон JC (июль 1977 г.). «Индукция плацентарной щелочной фосфатазы в клетках хориокарциномы 5-бром-2'-дезоксиуридином». Ин Витро . 13 (7): 450–60. дои : 10.1007/bf02615106 . JSTOR   4291955 . ПМИД   18400 . S2CID   6726390 .
  59. ^ «Тест изоферментов АЛФ» . Медицинская энциклопедия MedlinePlus . Национальная медицинская библиотека США.
  60. ^ «ЩЭФ: Тест – Щелочная фосфатаза» . Лабораторные тесты онлайн . Американская ассоциация клинической химии (AACC) . Проверено 23 августа 2016 г. .
  61. ^ Jump up to: а б Рао С.Р., Снайт А.Е., Марино Д., Ченг Икс (2017). «Происходящая из опухоли щелочная фосфатаза регулирует рост опухоли, пластичность эпителия и безрецидивную выживаемость при метастатическом раке простаты» . Британский журнал рака . 116 (2): 227–236. дои : 10.1038/bjc.2016.402 . ПМК   5243990 . ПМИД   28006818 .
  62. ^ Прюсснер HT (март 1998 г.). «Выявление целиакии у ваших пациентов». Американский семейный врач . 57 (5): 1023–34, 1039–41. ПМИД   9518950 .
  63. ^ Врун Д. (1990). «Щелочная фосфатаза и гамма-глутамилтрансфераза» . Клинические методы: анамнез, физические и лабораторные исследования. 3-е издание . Баттервортс. ISBN  9780409900774 . ПМИД   21250047 .
  64. ^ «Щелочная фосфатаза: тест функции печени - вирусный гепатит» . www.hepatitis.va.gov . Проверено 2 мая 2016 г.
  65. ^ Гонсалес Х., Имам З., Вонг Р., Ли Дж., Лу М., Трюдо С., Гордон С., Имам М., Гиш Р. (октябрь 2020 г.). «Нормальные уровни щелочной фосфатазы зависят от расы/этнической принадлежности: данные обследования здоровья и питания NationalGEP» . BMJ Открытая гастроэнтерология . 7 (1): e000502. doi : 10.1136/bmjgast-2020-000502 . ПМЦ   7559036 . ПМИД   33055108 .
  66. ^ Голами Бахнемири М, Мирабедини С, Мохаммади П, Бармаки Х, Каффарипур З, Резапур М, Алиджанпур М (2022). «Определение эталонного уровня щелочной фосфатазы в сыворотке крови у здоровых детей в возрасте 1-18 лет» . Каспийский журнал внутренней медицины . 13 (4): 749–756. дои : 10.22088/cjim.13.4.749 . ПМЦ   9659844 . ПМИД   36420337 .
  67. ^ Дельмас П.Д. (декабрь 1991 г.). «Что мы знаем о биохимических маркерах костей?» . Клиническая акушерство и гинекология Байера . 5 (4): 817–30. дои : 10.1016/s0950-3552(05)80289-5 . ПМИД   1822819 . Проверено 1 мая 2016 г.
  68. ^ Ланге П.Х., Миллан Дж.Л., Стигбранд Т., Весселла Р.Л., Руослахти Э., Фишман У.Х. (август 1982 г.). «Плацентарная щелочная фосфатаза как опухолевый маркер семиномы». Исследования рака . 42 (8): 3244–7. ПМИД   7093962 .
  69. ^ Дагдейл, округ Колумбия. «ALP-тест крови: Медицинская энциклопедия MedlinePlus» . МедлайнПлюс . Проверено 26 февраля 2014 г.
  70. ^ Фуко П., Фуко М.Х., Кухаревич Б., Бюро Ф, Аликс М., Дросдовски М.А. (1991). «[Значение исследования общей щелочной фосфатазы и костного изофермента в популяции пациентов с остеопорозом]» . Анналы биологической клиники . 49 (9): 477–81. ПМИД   1789501 .
  71. ^ «Щелочная фосфатаза: медицинский тест MedlinePlus» . medlineplus.gov . Проверено 30 апреля 2024 г.
  72. ^ МакКомб Р.Б., Бауэрс Г.Н., Позен С. (1979). «Клиническое использование измерений щелочной фосфатазы». Щелочная фосфатаза . Спрингер США. стр. 525–786. дои : 10.1007/978-1-4613-2970-1_9 . ISBN  978-1-4613-2972-5 .
  73. ^ Мюллер М.Н., Каппас А. (октябрь 1964 г.). «Эстрогенная фармакология. I. Влияние эстрадиола и эстриола на печеночную утилизацию сульфобромофталеина (BSP) у человека» . Джей Клин Инвест . 43 (10): 1905–14. дои : 10.1172/JCI105064 . ПМК   289635 . ПМИД   14236214 .
  74. ^ «Щелочная фосфатаза: медицинский тест MedlinePlus» . medlineplus.gov . Проверено 30 апреля 2024 г.
  75. ^ Робинсон Д., Сандблом Г., Йоханссон Р., Гармо Х., Статтин П., Моммзен С., Варенхорст Е. (январь 2008 г.). «Прогнозирование выживаемости при метастатическом раке простаты на основе ранних серийных измерений простатического специфического антигена и щелочной фосфатазы» . Журнал урологии . 179 (1): 117–22, обсуждение 122–3. дои : 10.1016/j.juro.2007.08.132 . ПМИД   17997442 .
  76. ^ Гараттини, Энрико; Джанни, Маурицио (01 июля 2009 г.). «Лейкоцитарная щелочная фосфатаза - специфический маркер постмитотических нейтрофильных гранулоцитов: регуляция при остром промиелоцитарном лейкозе» . Лейкемия и лимфома . 23 (5–6): 493–503. дои : 10.3109/10428199609054858 . ISSN   1042-8194 . ПМИД   9031080 .
  77. ^ Арчечи Р.Дж., Ханн И.М., Смит О.П., ред. (2006). Детская гематология (3-е изд.). Уайли-Блэквелл. п. 763. ИСБН  978-1-4051-3400-2 .
  78. ^ Миллан, Хосе Луис (17 июня 2006 г.). «Щелочные фосфатазы: структура, субстратная специфичность и функциональное родство с другими членами большого суперсемейства ферментов» . Пуринергическая сигнализация . 2 (2): 335–341. дои : 10.1007/s11302-005-5435-6 . ISSN   1573-9538 . ПМЦ   2254479 . ПМИД   18404473 .
  79. ^ О'Брайен П.Дж., Хершлаг Д. (май 2001 г.). «Функциональные взаимосвязи в суперсемействе щелочных фосфатаз: фосфодиэстеразная активность щелочной фосфатазы Escherichia coli». Биохимия . 40 (19): 5691–9. CiteSeerX   10.1.1.322.8876 . дои : 10.1021/bi0028892 . ПМИД   11341834 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Alkaline_phosphatase&oldid=1236397870"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 23121463b272b15d6e1991f63838d993__1721817120
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/23/93/23121463b272b15d6e1991f63838d993.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Alkaline phosphatase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)