Бутирилхолинэстераза

сука
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1P0P, 4AXB, 4B0P, 2XQG, 1XLV, 2WIK, 2WIL, 1P0Q, 1XLU, 4BDS, 2XQF, 2PM8, 2XQK, 4AQD, 4BBZ, 2WID, 2XMB, 1XLW, 2XMC, 4TPK, 2XMG, 2XMD, 3DKK, 3O9M, 2WSL, 2WIJ, 1P0I, 2WIG, 2XQJ, 3DJY, 1P0M, 4B0O, 2XQI, 2Y1K, 4XII, 2WIF, 2J4C
Идентификаторы
Псевдонимы	BCHE , CHE1, CHE2, E1, бутирилхолинэстераза, BCHED
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 177400 ; МГИ : 894278 ; Гомологен : 20065 ; GeneCards : BCHE ; ОМА : BCHE — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	165,837,462 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	73,615,748 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	parietal pleura; ; right lobe of liver; ; germinal epithelium; ; left uterine tube; ; muscle layer of sigmoid colon; ; pericardium; ; seminal vesicula; ; visceral pleura; ; ventricular zone; ; body of uterus;
	Top expressed in
	duodenum; ; left lobe of liver; ; ascending aorta; ; white adipose tissue; ; atrium; ; brown adipose tissue; ; intercostal muscle; ; epithelium of stomach; ; jejunum; ; lumbar spinal ganglion;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	carboxylic ester hydrolase activity; amyloid-beta binding; cholinesterase activity; choline binding; catalytic activity; identical protein binding; acetylcholinesterase activity; enzyme binding; hydrolase activity; hydrolase activity, acting on ester bonds;
Cellular component	endoplasmic reticulum lumen; blood microparticle; membrane; extracellular region; endoplasmic reticulum; nuclear envelope lumen; extracellular space;
Biological process	choline metabolic process; response to nutrient; neuroblast differentiation; response to glucocorticoid; negative regulation of synaptic transmission; learning; cocaine metabolic process; response to alkaloid; response to folic acid; negative regulation of cell population proliferation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	590
	12038
	ENSG00000114200
	ENSMUSG00000027792
	P06276
	Q03311
	НМ_000055
	НМ_009738
	НП_000046
	НП_033868
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Бутирилхолинэстераза ( HGNC символ BCHE ; EC 3.1.1.8), также известная как BChE , BuChE , BuChase , псевдохолинэстераза или плазменная (холин)эстераза , ^[5] представляет собой неспецифический фермент холинэстеразу , который гидролизует множество различных холина на основе эфиров . У человека он вырабатывается в печени, обнаруживается главным образом в плазме крови и кодируется BCHE геном . ^[6]

Она очень похожа на нейрональную ацетилхолинэстеразу , которая также известна как эритроцитарная холинэстераза. ^[5] Термин «сывороточная холинэстераза» обычно используется в отношении клинического теста, который отражает уровни обоих этих ферментов в крови. ^[5] Определение активности бутирилхолинэстеразы в плазме можно использовать в качестве функционального теста печени, поскольку как гиперхолинэстераземия, так и гипохолинэстераземия указывают на патологические процессы. Период полувыведения BCHE составляет примерно 10–14 дней. ^[7]

Бутирилхолин – это синтетическое соединение, которое не встречается в организме естественным путем. Он используется как инструмент для различения ацетилхолинэстеразы и бутирилхолинэстеразы.

Потенциальная физиологическая роль

Бутирилхолинэстераза может быть физиологическим регулятором грелина. ^[8]

Клиническое значение

Дефицит псевдохолинэстеразы приводит к задержке метаболизма лишь нескольких соединений, имеющих клиническое значение, включая следующие: сукцинилхолин , мивакурий , новокаин , героин и кокаин . Из них наиболее клинически важным субстратом является деполяризующий нервно-мышечный блокатор сукцинилхолин , который фермент псевдохолинэстеразой гидролизуется до сукцинилмонохолина, а затем до янтарной кислоты. ^{[ нужна ссылка ]}

У людей с нормальным уровнем нормально функционирующего фермента псевдохолинэстеразы в плазме гидролиз и инактивация примерно 90–95% внутривенной дозы сукцинилхолина происходит до того, как он достигнет нервно-мышечного соединения. Остальные 5–10% дозы сукцинилхолина действуют как агонист рецептора ацетилхолина в нервно-мышечном соединении, вызывая длительную деполяризацию постсинаптического соединения моторно-концевой пластинки. Эта деполяризация первоначально вызывает фасцикуляцию скелетных мышц. В результате длительной деполяризации эндогенный ацетилхолин, высвобождаемый из пресинаптической мембраны мотонейрона, не вызывает дополнительного изменения мембранного потенциала после связывания с его рецептором на миоците. Вялый паралич скелетных мышц развивается в течение одной минуты. У здоровых людей функция скелетных мышц возвращается к норме примерно через пять минут после однократной болюсной инъекции сукцинилхолина, поскольку он пассивно диффундирует от нервно-мышечного соединения. Дефицит псевдохолинэстеразы может привести к тому, что более высокие уровни интактных молекул сукцинилхолина достигают рецепторов нервно-мышечного соединения, в результате чего продолжительность паралитического эффекта продолжается до восьми часов. Это состояние диагностируется клинически, когда паралич дыхательных и других скелетных мышц не проходит спонтанно после введения сукцинилхолина в качестве дополнительного паралитического средства во время анестезии. В таких случаях требуется респираторная помощь. ^[9]

Мутантные аллели локуса BCHE ответственны за чувствительность к суксаметонию . У гомозиготных людей наблюдается длительное апноэ после введения миорелаксанта суксаметония в связи с хирургической анестезией . Активность псевдохолинэстеразы в сыворотке крови низкая, а ее субстратное поведение атипично. В отсутствие релаксанта гомозигота не находится в невыгодном положении. ^[10]

Наконец, псевдохолинэстеразный метаболизм прокаина приводит к образованию парааминобензойной кислоты (ПАБК). Если пациент, получающий прокаин, принимает сульфонамидные антибиотики, такие как бактрим, эффект антибиотика будет антагонизирован за счет предоставления микробу нового источника ПАБК для последующего синтеза фолиевой кислоты . ^{[ нужна ссылка ]}

Профилактические меры против нервно-паралитических веществ

Бутирилхолинэстераза является профилактической мерой против фосфорорганических агентов нервно-паралитического действия . Он связывает нервно-паралитический агент в кровотоке, прежде чем тот сможет оказать воздействие на нервную систему. Поскольку это биологический поглотитель (и универсальная мишень), в настоящее время он является единственным терапевтическим агентом, эффективным в обеспечении полной стехиометрической защиты от всего спектра фосфорорганических агентов нервно-паралитического действия. ^[11]

Профилактика кокаиновой зависимости.

и передозировки был разработан экспериментальный новый препарат Для потенциального лечения злоупотребления кокаином на основе структуры псевдохолинэстеразы (это был мутант человеческой БухЭ с улучшенной каталитической эффективностью). Было показано, что кокаин выводится из организма в 2000 раз быстрее, чем естественная форма БХЭ. Исследования на крысах показали, что препарат предотвращает судороги и смерть при передозировке кокаина. ^[12]

Трансплантация мышам клеток кожи, модифицированных для экспрессии усиленной формы бутирилхолинэстеразы, обеспечивает долгосрочное высвобождение фермента и эффективно защищает мышей от поведения, связанного с поиском кокаина, и передозировки кокаина. ^[13]

Маркер риска СВДС

Исследование, опубликованное Исследовательской группой по СВДС и апноэ во сне Детской больницы в Уэстмиде, Новый Южный Уэльс, Австралия, в журнале The Lancet от 6 мая 2022 года, показывает, что БуХЭ может быть маркером для детей, которые подвержены риску внезапного рождения ребенка. синдром смерти (СВДС). То есть более низкие уровни БуХЭ были связаны с повышенным риском СВДС. ^[14]

Интерактивная карта маршрутов

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы перейти к соответствующим статьям. ^{[§ 1]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

|alt=Путь к Иринотекану редактировать ]]

путь Иринотеканский

^ Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «IrinotecanPathway_WP229» .

Ингибиторы

Фитоканнабиноиды ^[15]
Цимсерин и производные
Профенамин
Ривастигмин
Такрин
(+)-ZINC-12613047: IC ₅₀ человеческая БуХЭ 13 нМ, высокая селективность по отношению к АХЭ . ^[16]
Гибридные/битопные лиганды ^[17]

Номенклатура

Номенклатурные вариации BCHE и холинэстеразы обычно обсуждаются в разделе « Типы и номенклатура холинэстеразы» .

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000114200 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027792 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Жасмин Л. (28 мая 2013 г.). «Холинэстераза - кровь» . Медицинский центр Университета Мэриленда. Архивировано из оригинала 30 октября 2012 г. Проверено 7 сентября 2011 г.
^ Олдердис П.В., Гарднер Х.А., Галутира Д., Локридж О., ЛаДу Б.Н., Макэлпайн П.Дж. (октябрь 1991 г.). «Клонированный ген бутирилхолинэстеразы (BCHE) картируется на одном участке хромосомы, 3q26». Геномика . 11 (2): 452–454. дои : 10.1016/0888-7543(91)90154-7 . hdl : 2027.42/29109 . ПМИД 1769657 .
^ Уиттакер М. (февраль 1980 г.). «Варианты холинэстеразы плазмы и анестезиолог» . Анестезия . 35 (2): 174–197. дои : 10.1111/j.1365-2044.1980.tb03800.x . ПМИД 6992635 . S2CID 32806785 .
^ Чен В.П., Гао Ю., Гэн Л., Паркс Р.Дж., Пан Ю.П., Бримиджойн С. (февраль 2015 г.). «Плазменная бутирилхолинэстераза регулирует уровень грелина для контроля агрессии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (7): 2251–2256. Бибкод : 2015PNAS..112.2251C . дои : 10.1073/pnas.1421536112 . ПМЦ 4343161 . ПМИД 25646463 .
^ «Дефицит псевдохолинэстеразы» . Медскейп . ООО «ВебМД». 15 июля 2021 г.
^ «Ген Энтрез: бутирилхолинэстераза BCHE» .
^ «Системы медицинской идентификации и лечения (MITS)» . Исполнительный офис Объединенной программы химической и биологической защиты . Армия США. Архивировано из оригинала 28 октября 2016 г. Проверено 13 августа 2014 г.
^
Чжэн Ф., Ян В., Ко MC, Лю Дж., Чо Х., Гао Д. и др. (сентябрь 2008 г.). «Самая эффективная кокаингидролаза, созданная путем виртуального скрининга переходных состояний» . Журнал Американского химического общества . 130 (36): 12148–12155. дои : 10.1021/ja803646t . ПМК 2646118 . ПМИД 18710224 .
- «Потенциальное новое лекарство от кокаиновой зависимости и передозировки» . ScienceDaily (пресс-релиз). 16 сентября 2008 г.
^ Ли Ю, Конг Q, Юэ Дж, Гоу Икс, Сюй М, У Икс (февраль 2019 г.). «Эпидермальные стволовые клетки кожи с отредактированным геномом защищают мышей от поведения, связанного с поиском кокаина, и передозировки кокаина» . Природная биомедицинская инженерия . 3 (2): 105–113. дои : 10.1038/s41551-018-0293-z . ПМК 6423967 . ПМИД 30899600 .
^ Харрингтон, Коннектикут, Хафид Н.А., Уотерс К.А. (июнь 2022 г.). «Бутирилхолинэстераза является потенциальным биомаркером синдрома внезапной детской смерти» . Электронная биомедицина . 80 . Детская больница в Уэстмиде, Новый Южный Уэльс, Австралия: 104041. doi : 10.1016/j.ebiom.2022.104041 . ПМК 9092508 . ПМИД 35533499 . S2CID 248645079 .
^ Пуополо Т., Лю С., Ма Х., Сирам Н.П. (19 апреля 2022 г.). «Ингибирующее действие каннабиноидов на активность ферментов ацетилхолинэстеразы и бутирилхолинэстеразы» . Медицинский каннабис и каннабиноиды . 5 (1): 85–94. дои : 10.1159/000524086 . ПМЦ 9149358 . ПМИД 35702400 .
^ Брус Б., Кошак У., Тюрк С., Пишлар А., Кокелле Н., Кос Дж. и др. (октябрь 2014 г.). «Открытие, биологическая оценка и кристаллическая структура нового наномолярного селективного ингибитора бутирилхолинэстеразы». Журнал медицинской химии . 57 (19): 8167–8179. дои : 10.1021/jm501195e . ПМИД 25226236 .
^ Мессерер Р., Далланоче С., Матера С., Веле С., Фламмини Л., Чиринда Б. и др. (июнь 2017 г.). «Новые бифармакофорные ингибиторы холинэстеразы со сродством к мускариновым рецепторам М ₁ и М ₂ » . МедХимКомм . 8 (6): 1346–1359. дои : 10.1039/c7md00149e . ПМК 6072511 . ПМИД 30108847 .

Дальнейшее чтение

Бодур Э., Кокуграс А.Н. (декабрь 2005 г.). «Влияние индол-3-уксусной кислоты на бутирилхолинэстеразу сыворотки человека и лошадей». Химико-биологические взаимодействия . 157–158 (16): 375–378. дои : 10.1016/j.cbi.2005.10.061 . ПМИД 16429500 .
Локридж О. (октябрь 1988 г.). «Структура сывороточной холинэстеразы человека». Биоэссе . 9 (4): 125–128. дои : 10.1002/bies.950090406 . hdl : 2027.42/50189 . ПМИД 3067729 . S2CID 29779511 .
Олдердис П.В., Гарднер Х.А., Галутира Д., Локридж О., ЛаДу Б.Н., Макэлпайн П.Дж. (октябрь 1991 г.). «Клонированный ген бутирилхолинэстеразы (BCHE) картируется на одном участке хромосомы, 3q26». Геномика . 11 (2): 452–454. дои : 10.1016/0888-7543(91)90154-7 . hdl : 2027.42/29109 . ПМИД 1769657 .
Гоган Дж., Парк Х., Приддл Дж., Крейг И., Крейг С. (октябрь 1991 г.). «Уточнение локализации бутирилхолинэстеразы человека на хромосоме 3q26.1-q26.2 с использованием зонда, полученного ПЦР». Геномика . 11 (2): 455–458. дои : 10.1016/0888-7543(91)90155-8 . ПМИД 1769658 .
Арпагаус М., Котт М., Вацис К.П., Бартельс К.Ф., Ла Дю Б.Н., Локридж О. (январь 1990 г.). «Структура гена бутирилхолинэстеразы человека. Доказательства единственной копии». Биохимия . 29 (1): 124–131. дои : 10.1021/bi00453a015 . ПМИД 2322535 .
Ногейра КП, МакГуайр МС, Гразер С, Бартельс CF, Арпагаус М, Ван дер Спек А.Ф. и др. (май 1990 г.). «Идентификация мутации сдвига рамки считывания, ответственной за молчащий фенотип сывороточной холинэстеразы человека, Gly 117 (GGT----GGAG)» . Американский журнал генетики человека . 46 (5): 934–942. ПМК 1683584 . ПМИД 2339692 .
МакГуайр MC, Ногейра CP, Бартельс CF, Лайтстоун Х, Хаджра А, Ван дер Спек AF и др. (февраль 1989 г.). «Идентификация структурной мутации, ответственной за устойчивый к дибукаину (атипичный) вариант формы сывороточной холинэстеразы человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (3): 953–957. Бибкод : 1989ПНАС...86..953М . дои : 10.1073/pnas.86.3.953 . ПМК 286597 . ПМИД 2915989 .
Проди К.А., Зевин-Сонкин Д., Гнатт А., Голдберг О., Сорек Х. (июнь 1987 г.). «Выделение и характеристика полноразмерных клонов кДНК, кодирующих холинэстеразу, из тканей плода человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (11): 3555–3559. Бибкод : 1987PNAS...84.3555P . дои : 10.1073/pnas.84.11.3555 . ПМК 304913 . ПМИД 3035536 .
Локридж О., Адкинс С., Ла Дю Б.Н. (сентябрь 1987 г.). «Расположение дисульфидных связей в последовательности сывороточной холинэстеразы человека» . Журнал биологической химии . 262 (27): 12945–12952. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45149-6 . ПМИД 3115973 .
Мактирнан С., Адкинс С., Шатонне А., Воган Т.А., Бартельс С.Ф., Котт М. и др. (октябрь 1987 г.). «Клон кДНК мозга для холинэстеразы человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 84 (19): 6682–6686. Бибкод : 1987PNAS...84.6682M . дои : 10.1073/pnas.84.19.6682 . ПМК 299147 . ПМИД 3477799 .
Локридж О., Бартелс К.Ф., Воган Т.А., Вонг С.К., Нортон С.Е., Джонсон Л.Л. (январь 1987 г.). «Полная аминокислотная последовательность холинэстеразы сыворотки человека» . Журнал биологической химии . 262 (2): 549–557. дои : 10.1016/S0021-9258(19)75818-9 . ПМИД 3542989 .
Джбило О., Тутант Дж.П., Вацис К.П., Шатонне А., Локридж О. (август 1994 г.). «Промотор и сайт начала транскрипции генов бутирилхолинэстеразы человека и кролика» . Журнал биологической химии . 269 (33): 20829–20837. дои : 10.1016/S0021-9258(17)31897-5 . ПМИД 8063698 .
Мэттс С., Брэдли Р., Слотер Э., Браун С. (1996). «Кокаин и бутирилхолинэстераза (БХЭ): определение ферментативных параметров». Науки о жизни . 58 (13): PL257–PL261. дои : 10.1016/0024-3205(96)00065-3 . ПМИД 8622553 .
Иида С., Киношита М., Фуджи Х., Морияма Ю., Накамура Ю., Юра Н., Мориваки К. (1996). «Мутации гена бутирилхолинэстеразы человека в семье с гипохолинэстераземией» . Человеческая мутация . 6 (4): 349–351. дои : 10.1002/humu.1380060411 . ПМИД 8680411 . S2CID 86734543 .
Камендулис Л.М., Бжезинский М.Р., Пиндель Е.В., Босрон В.Ф., Дин Р.А. (ноябрь 1996 г.). «Метаболизм кокаина и героина катализируется одними и теми же карбоксилэстеразами печени человека». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 279 (2): 713–717. ПМИД 8930175 .
Хидака К., Иучи И., Томита М., Ватанабэ Ю., Минатогава Ю., Ивасаки К. и др. (ноябрь 1997 г.). «Генетический анализ японского пациента с дефицитом бутирилхолинэстеразы». Анналы генетики человека . 61 (Часть 6): 491–496. дои : 10.1046/j.1469-1809.1997.6160491.x . ПМИД 9543549 . S2CID 23291616 .
Браун С.П., Слотер Э.А., Коуч Р.А., Рудник Э.М., Маклин А.М. (июль 1998 г.). «Влияние концентрации бутирилхолинэстеразы в плазме на гидролиз кокаина in vitro в плазме человека». Биофармацевтика и распределение лекарств . 19 (5): 309–314. doi : 10.1002/(SICI)1099-081X(199807)19:5<309::AID-BDD108>3.0.CO;2-9 . ПМИД 9673783 . S2CID 35577799 .
Альтамирано CV, Локридж О (октябрь 1999 г.). «Консервативные ароматические остатки С-конца бутирилхолинэстеразы человека опосредуют ассоциацию тетрамеров». Биохимия . 38 (40): 13414–13422. дои : 10.1021/bi991475+ . ПМИД 10529218 .
Дарвеш С., Кумар Р., Робертс С., Уолш Р., Мартин Э. (июнь 2001 г.). «Бутирилхолинэстераза-опосредованное усиление ферментативной активности трипсина». Клеточная и молекулярная нейробиология . 21 (3): 285–296. дои : 10.1023/А:1010947205224 . ПМИД 11569538 . S2CID 9861675 .
Барта С., Сасвари-Секели М., Деваи А., Ковач Э., Стауб М., Эньеди П. (декабрь 2001 г.). «Анализ мутаций в гене холинэстеразы плазмы пациентов с длительным нервно-мышечным блоком в анамнезе во время анестезии». Молекулярная генетика и обмен веществ . 74 (4): 484–488. дои : 10.1006/mgme.2001.3251 . ПМИД 11749053 .

Внешние ссылки

Бутирилхолинэстераза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
человека Расположение генома BCHE и страница сведений о гене BCHE в браузере генома UCSC .

[WikiPathways-15] Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «IrinotecanPathway_WP229» .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000114200 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027792 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[umm_serum-5] Jump up to: ^а ^б ^с Жасмин Л. (28 мая 2013 г.). «Холинэстераза - кровь» . Медицинский центр Университета Мэриленда. Архивировано из оригинала 30 октября 2012 г. Проверено 7 сентября 2011 г.

[pmid1769657-6] Олдердис П.В., Гарднер Х.А., Галутира Д., Локридж О., ЛаДу Б.Н., Макэлпайн П.Дж. (октябрь 1991 г.). «Клонированный ген бутирилхолинэстеразы (BCHE) картируется на одном участке хромосомы, 3q26». Геномика . 11 (2): 452–454. дои : 10.1016/0888-7543(91)90154-7 . hdl : 2027.42/29109 . ПМИД 1769657 .

[pmid6992635-7] Уиттакер М. (февраль 1980 г.). «Варианты холинэстеразы плазмы и анестезиолог» . Анестезия . 35 (2): 174–197. дои : 10.1111/j.1365-2044.1980.tb03800.x . ПМИД 6992635 . S2CID 32806785 .

[8] Чен В.П., Гао Ю., Гэн Л., Паркс Р.Дж., Пан Ю.П., Бримиджойн С. (февраль 2015 г.). «Плазменная бутирилхолинэстераза регулирует уровень грелина для контроля агрессии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (7): 2251–2256. Бибкод : 2015PNAS..112.2251C . дои : 10.1073/pnas.1421536112 . ПМЦ 4343161 . ПМИД 25646463 .

[urlPseudocholinesterase_Deficiency-9] «Дефицит псевдохолинэстеразы» . Медскейп . ООО «ВебМД». 15 июля 2021 г.

[10] «Ген Энтрез: бутирилхолинэстераза BCHE» .

[urlMedical_Identification_and_Treatment_Systems(MITS)-11] «Системы медицинской идентификации и лечения (MITS)» . Исполнительный офис Объединенной программы химической и биологической защиты . Армия США. Архивировано из оригинала 28 октября 2016 г. Проверено 13 августа 2014 г.

[pmid18710224-12] Чжэн Ф., Ян В., Ко MC, Лю Дж., Чо Х., Гао Д. и др. (сентябрь 2008 г.). «Самая эффективная кокаингидролаза, созданная путем виртуального скрининга переходных состояний» . Журнал Американского химического общества . 130 (36): 12148–12155. дои : 10.1021/ja803646t . ПМК 2646118 . ПМИД 18710224 .
«Потенциальное новое лекарство от кокаиновой зависимости и передозировки» . ScienceDaily (пресс-релиз). 16 сентября 2008 г.

[14] «Потенциальное новое лекарство от кокаиновой зависимости и передозировки» . ScienceDaily (пресс-релиз). 16 сентября 2008 г.

[13] Ли Ю, Конг Q, Юэ Дж, Гоу Икс, Сюй М, У Икс (февраль 2019 г.). «Эпидермальные стволовые клетки кожи с отредактированным геномом защищают мышей от поведения, связанного с поиском кокаина, и передозировки кокаина» . Природная биомедицинская инженерия . 3 (2): 105–113. дои : 10.1038/s41551-018-0293-z . ПМК 6423967 . ПМИД 30899600 .

[14] Харрингтон, Коннектикут, Хафид Н.А., Уотерс К.А. (июнь 2022 г.). «Бутирилхолинэстераза является потенциальным биомаркером синдрома внезапной детской смерти» . Электронная биомедицина . 80 . Детская больница в Уэстмиде, Новый Южный Уэльс, Австралия: 104041. doi : 10.1016/j.ebiom.2022.104041 . ПМК 9092508 . ПМИД 35533499 . S2CID 248645079 .

[16] Пуополо Т., Лю С., Ма Х., Сирам Н.П. (19 апреля 2022 г.). «Ингибирующее действие каннабиноидов на активность ферментов ацетилхолинэстеразы и бутирилхолинэстеразы» . Медицинский каннабис и каннабиноиды . 5 (1): 85–94. дои : 10.1159/000524086 . ПМЦ 9149358 . ПМИД 35702400 .

[pmid25226236-17] Брус Б., Кошак У., Тюрк С., Пишлар А., Кокелле Н., Кос Дж. и др. (октябрь 2014 г.). «Открытие, биологическая оценка и кристаллическая структура нового наномолярного селективного ингибитора бутирилхолинэстеразы». Журнал медицинской химии . 57 (19): 8167–8179. дои : 10.1021/jm501195e . ПМИД 25226236 .

[18] Мессерер Р., Далланоче С., Матера С., Веле С., Фламмини Л., Чиринда Б. и др. (июнь 2017 г.). «Новые бифармакофорные ингибиторы холинэстеразы со сродством к мускариновым рецепторам М ₁ и М ₂ » . МедХимКомм . 8 (6): 1346–1359. дои : 10.1039/c7md00149e . ПМК 6072511 . ПМИД 30108847 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[§ 1]

[15]

[16]

[17]