НОС1

НОС1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4D1N, 4UCH, 4UH5, 4UH6, 4V3U, 5ADF, 5ADG, 5ADI, 5FVX, 5FVW, 5FVU, 5FVV
Идентификаторы
Псевдонимы	NOS1 , IHPS1, N-NOS, NC-NOS, NOS, bNOS, nNOS, синтаза оксида азота 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 163731 ; МГИ : 97360 ; Гомологен : 37327 ; Генные карты : NOS1 ; ОМА : NOS1 – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 12 (human)
End	117,452,170 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 5 (mouse)
End	118,096,905 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	body of tongue; ; biceps brachii; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; muscle of thigh; ; pons; ; gastrocnemius muscle; ; spinal ganglia; ; buccal mucosa cell; ; vastus lateralis muscle;
	Top expressed in
	anterior amygdaloid area; ; pontine nuclei; ; subiculum; ; digastric muscle; ; temporal muscle; ; mammillary body; ; dorsal tegmental nucleus; ; ventromedial nucleus; ; lateral hypothalamus; ; sternocleidomastoid muscle;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transmembrane transporter binding; tetrahydrobiopterin binding; NADP binding; cadmium ion binding; FMN binding; metal ion binding; heme binding; oxidoreductase activity; scaffold protein binding; calmodulin binding; protein binding; sodium channel regulator activity; flavin adenine dinucleotide binding; arginine binding; nitric-oxide synthase activity; NADPH-hemoprotein reductase activity;
Cellular component	membrane; photoreceptor inner segment; T-tubule; synapse; ryanodine receptor complex; mitochondrion; perinuclear region of cytoplasm; caveola; cytoskeleton; cell projection; dendritic spine; Z discdkac; sarcoplasmic reticulum membrane; membrane raft; sarcoplasmic reticulum; sarcolemma; cytosol; cytoplasm; nucleoplasm; plasma membrane; protein-containing complex; calyx of Held; nucleus; vesicle membrane; postsynaptic density;
Biological process	multicellular organismal response to stress; positive regulation of guanylate cyclase activity; regulation of sodium ion transport; positive regulation of the force of heart contraction; negative regulation of hydrolase activity; striated muscle contraction; regulation of neurogenesis; negative regulation of serotonin uptake; positive regulation of transcription, DNA-templated; peptidyl-cysteine S-nitrosylation; cell redox homeostasis; arginine catabolic process; negative regulation of potassium ion transport; nitric oxide mediated signal transduction; negative regulation of calcium ion transport into cytosol; myoblast fusion; regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel; regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity; regulation of cardiac conduction; nitric oxide biosynthetic process; positive regulation of sodium ion transmembrane transport; cellular response to growth factor stimulus; neurotransmitter biosynthetic process; positive regulation of histone acetylation; negative regulation of calcium ion transport; regulation of cardiac muscle contraction; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; response to hypoxia; response to heat; negative regulation of blood pressure; retrograde trans-synaptic signaling by nitric oxide; vasodilation; positive regulation of adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway involved in heart process; synaptic signaling by nitric oxide; response to hormone; response to lipopolysaccharide; positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4842
	18125
	ENSG00000089250
	ENSMUSG00000029361
	P29475
	Q9Z0J4
	НМ_000620 ; НМ_001204213 ; НМ_001204214 ; НМ_001204218
	НМ_008712
	НП_000611 ; НП_001191142 ; НП_001191143 ; НП_001191147
	НП_032738
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Синтаза оксида азота 1 (нейрональная) , также известная как NOS1 , представляет собой фермент , который у человека кодируется NOS1 геном . ^[5]^[6]

Функция

Синтазы оксида азота ( EC 1.14.13.39 ) (NOS) представляют собой семейство синтаз , которые катализируют выработку оксида азота (NO) из L-аргинина . NO является химическим переносчиком, выполняющим разнообразные функции в организме в зависимости от его ферментативного источника и локализации в тканях. В головном мозге и периферической нервной системе, где в значительной степени присутствует NOS1, NO проявляет многие свойства нейромедиатора и может участвовать в долговременном потенциировании . Он участвует в нейротоксичности, связанной с инсультом и нейродегенеративными заболеваниями, нервной регуляцией гладких мышц, включая перистальтику и расслабление сфинктера, а также эрекцией полового члена. NO также отвечает за активность релаксирующего фактора эндотелия, регулирующего кровяное давление, который вырабатывается родственным ему ферментом NOS3. В макрофагах NO опосредует туморицидное и бактерицидное действие, поскольку вырабатывается родственным ему ферментом NOS2. Различные фармакологические ингибиторы NO-синтаз (NOS) блокируют эти эффекты, но дальнейшее различие их функций было выяснено на животных моделях, в которых эти специфические гены были инактивированы. Нейрональная БДУ (NOS1), эндотелиальная БДУ (NOS3) и индуцируемая БДУ NOS макрофагов представляют собой отдельные изоформы. ^[7] Как нейрональная, так и макрофагальная формы необычны среди окислительных ферментов, поскольку требуют нескольких доноров электронов: флавинадениндинуклеотида (ФАД), флавинмононуклеотида (ФМН), НАДФН и тетрагидробиоптерина . ^[8]

Клиническое значение

Это связано с астмой , ^[9]^[10] шизофрения , ^[11]^[12] синдром беспокойных ног , ^[13] и психостимулирующая нейротоксичность. Это также исследовалось в отношении биполярного расстройства. ^[14] и воздействие загрязнения воздуха . ^[15]

Взаимодействия

Было показано, что NOS1 взаимодействует с DLG4. ^[16]^[17] и НОС1АП . ^[16]

См. также

Синтаза оксида азота

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000089250 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029361 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Кисимото Дж., Сперр Н., Ляо М., Лижи Л., Эмсон П., Сюй В. (ноябрь 1992 г.). «Локализация синтазы оксида азота головного мозга (NOS) на хромосоме 12 человека». Геномика . 14 (3): 802–4. дои : 10.1016/S0888-7543(05)80192-2 . ПМИД 1385308 .
^ Геллер Д.А., Ловенштейн С.Дж., Шапиро Р.А., Нусслер А.К., Ди Сильвио М., Ван С.К., Накаяма Д.К., Симмонс Р.Л., Снайдер Ш., Биллиар Т.Р. (апрель 1993 г.). «Молекулярное клонирование и экспрессия индуцибельной синтазы оксида азота из гепатоцитов человека» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 90 (8): 3491–5. Бибкод : 1993PNAS...90.3491G . дои : 10.1073/pnas.90.8.3491 . ПМК 46326 . ПМИД 7682706 .
^ Ловенштейн С.Дж., Глатт К.С., Бредт Д.С., Снайдер Ш. (август 1992 г.). «Клонированная и экспрессированная синтаза оксида азота макрофагов контрастирует с ферментом мозга» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 89 (15): 6711–5. Бибкод : 1992PNAS...89.6711L . дои : 10.1073/pnas.89.15.6711 . ПМК 49573 . ПМИД 1379716 .
^ «Ген Энтрез: NOS1 Синтаза оксида азота 1 (нейрональная)» .
^ Граземанн Х., Яндава К.Н., Драцен Дж.М. (декабрь 1999 г.). «Нейрональная NO-синтаза (NOS1) является основным геном-кандидатом для развития астмы» . Клин. Эксп. Аллергия . 29. 29 (Приложение 4): 39–41. ПМИД 10641565 . Архивировано из оригинала 5 января 2013 г.
^ Люнг Т.Ф., Лю Е.К., Тан Н.Л., Ко Ф.В., Ли С.И., Лам К.В., Вонг Г.В. (октябрь 2005 г.). «Полиморфизм синтазы оксида азота и фенотипы астмы у китайских детей». Клин. Эксп. Аллергия . 35 (10): 1288–94. дои : 10.1111/j.1365-2222.2005.02342.x . ПМИД 16238787 . S2CID 24110873 .
^ Синкай Т., Омори О, Хори Х., Накамура Дж. (2002). «Аллельная ассоциация нейронального гена синтазы оксида азота (NOS1) с шизофренией» . Мол. Психиатрия . 7 (6): 560–3. дои : 10.1038/sj.mp.4001041 . ПМИД 12140778 .
^ Рейф А., Хертерих С., Стробель А., Элис А.С., Саур Д., Джейкоб К.П., Винкер Т., Топнер Т., Фритцен С., Уолтер У., Шмитт А., Фаллгаттер А.Дж., Леш К.П. (март 2006 г.). «Гаплотип нейрональной синтазы оксида азота (NOS-I), связанный с шизофренией, изменяет функцию префронтальной коры» . Мол. Психиатрия . 11 (3): 286–300. дои : 10.1038/sj.mp.4001779 . ПМИД 16389274 .
^ Винкельманн Дж, Лихтнер П, Шормайр Б, Ур М, Хаук С, Стиасны-Кольстер К, Тренквальдер С, Паулюс В, Пеглау И, Эйзенсер И, Иллиг Т, Вихманн Х.Э., Пфистер Х, Голич Дж, Беттеккен Т, Пютц Б, Холсбур Ф., Мейтингер Т., Мюллер-Михсок Б. (февраль 2008 г.). «Варианты нейронального гена синтазы оксида азота (nNOS, NOS1) связаны с синдромом беспокойных ног». Мов. Разлад . 23 (3): 350–8. дои : 10.1002/mds.21647 . ПМИД 18058820 . S2CID 42425890 .
^ Буттеншон Х.Н., Морс О., Эвальд Х., Маккуиллин А., Калси Г., Лоуренс Дж., Гурлинг Х., Крузе Т.А. (январь 2004 г.). «Нет связи между полиморфизмом гена нейрональной синтазы оксида азота (NOS1) на хромосоме 12q24 и биполярным расстройством». Являюсь. Дж. Мед. Жене. Б Нейропсихиатр. Жене . 124Б (1): 73–5. дои : 10.1002/ajmg.b.20040 . ПМИД 14681919 . S2CID 45596789 .
^ Стинакерс В., Де Хердт Э., Де Бовер П., Бос И., Инт Панис Л. (2013). «Нейровоспаление, вызванное загрязнением воздуха: анализ экспрессии генов у лабораторных животных» . Магистерская диссертация, ГРУППА Т – Левенский инженерный колледж .
^ Jump up to: ^а ^б Джеффри С.Р., Снеговик А.М., Элиассон М.Дж., Коэн Н.А., Снайдер Ш.Х. (январь 1998 г.). «CAPON: белок, связанный с нейрональной синтазой оксида азота, который регулирует его взаимодействие с PSD95» . Нейрон . 20 (1): 115–24. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80439-0 . ПМИД 9459447 . S2CID 14613261 .
^ Бренман Дж.Э., Чао Д.С., Джи Ш., МакГи А.В., Крэйвен С.Е., Сантильяно Д.Р., Ву З, Хуан Ф., Ся Х., Питерс М.Ф., Фрёнер С.С., Бредт Д.С. (март 1996 г.). «Взаимодействие синтазы оксида азота с белком постсинаптической плотности PSD-95 и альфа1-синтрофином, опосредованное доменами PDZ» . Клетка . 84 (5): 757–67. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81053-3 . ПМИД 8625413 . S2CID 15834673 .

Дальнейшее чтение

Миягоэ-Сузуки Ю, Такеда С.И. (2001). «Ассоциация нейрональной синтазы оксида азота (nNOS) с альфа1-синтрофином в сарколемме». Микроск. Рез. Тех . 55 (3): 164–70. дои : 10.1002/jemt.1167 . ПМИД 11747091 . S2CID 28225242 .
Уоддингтон С.Н. (2002). «Аргиназа при гломерулонефрите» . Почки Int . 61 (3): 876–81. дои : 10.1046/j.1523-1755.2002.00236.x . ПМИД 11849441 .
Ротилио Г., Аквилано К., Чириоло М.Р. (2004). «Взаимодействие супероксиддисмутазы Cu,Zn и синтазы оксида азота в нейродегенеративных процессах» . ИУБМБ Жизнь . 55 (10–11): 629–34. дои : 10.1080/15216540310001628717 . ПМИД 14711010 . S2CID 19518719 .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 12 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000089250 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029361 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1385308-5] Кисимото Дж., Сперр Н., Ляо М., Лижи Л., Эмсон П., Сюй В. (ноябрь 1992 г.). «Локализация синтазы оксида азота головного мозга (NOS) на хромосоме 12 человека». Геномика . 14 (3): 802–4. дои : 10.1016/S0888-7543(05)80192-2 . ПМИД 1385308 .

[pmid7682706-6] Геллер Д.А., Ловенштейн С.Дж., Шапиро Р.А., Нусслер А.К., Ди Сильвио М., Ван С.К., Накаяма Д.К., Симмонс Р.Л., Снайдер Ш., Биллиар Т.Р. (апрель 1993 г.). «Молекулярное клонирование и экспрессия индуцибельной синтазы оксида азота из гепатоцитов человека» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 90 (8): 3491–5. Бибкод : 1993PNAS...90.3491G . дои : 10.1073/pnas.90.8.3491 . ПМК 46326 . ПМИД 7682706 .

[pmid1379716-7] Ловенштейн С.Дж., Глатт К.С., Бредт Д.С., Снайдер Ш. (август 1992 г.). «Клонированная и экспрессированная синтаза оксида азота макрофагов контрастирует с ферментом мозга» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 89 (15): 6711–5. Бибкод : 1992PNAS...89.6711L . дои : 10.1073/pnas.89.15.6711 . ПМК 49573 . ПМИД 1379716 .

[entrez-8] «Ген Энтрез: NOS1 Синтаза оксида азота 1 (нейрональная)» .

[pmid10641565-9] Граземанн Х., Яндава К.Н., Драцен Дж.М. (декабрь 1999 г.). «Нейрональная NO-синтаза (NOS1) является основным геном-кандидатом для развития астмы» . Клин. Эксп. Аллергия . 29. 29 (Приложение 4): 39–41. ПМИД 10641565 . Архивировано из оригинала 5 января 2013 г.

[pmid16238787-10] Люнг Т.Ф., Лю Е.К., Тан Н.Л., Ко Ф.В., Ли С.И., Лам К.В., Вонг Г.В. (октябрь 2005 г.). «Полиморфизм синтазы оксида азота и фенотипы астмы у китайских детей». Клин. Эксп. Аллергия . 35 (10): 1288–94. дои : 10.1111/j.1365-2222.2005.02342.x . ПМИД 16238787 . S2CID 24110873 .

[pmid12140778-11] Синкай Т., Омори О, Хори Х., Накамура Дж. (2002). «Аллельная ассоциация нейронального гена синтазы оксида азота (NOS1) с шизофренией» . Мол. Психиатрия . 7 (6): 560–3. дои : 10.1038/sj.mp.4001041 . ПМИД 12140778 .

[pmid16389274-12] Рейф А., Хертерих С., Стробель А., Элис А.С., Саур Д., Джейкоб К.П., Винкер Т., Топнер Т., Фритцен С., Уолтер У., Шмитт А., Фаллгаттер А.Дж., Леш К.П. (март 2006 г.). «Гаплотип нейрональной синтазы оксида азота (NOS-I), связанный с шизофренией, изменяет функцию префронтальной коры» . Мол. Психиатрия . 11 (3): 286–300. дои : 10.1038/sj.mp.4001779 . ПМИД 16389274 .

[pmid18058820-13] Винкельманн Дж, Лихтнер П, Шормайр Б, Ур М, Хаук С, Стиасны-Кольстер К, Тренквальдер С, Паулюс В, Пеглау И, Эйзенсер И, Иллиг Т, Вихманн Х.Э., Пфистер Х, Голич Дж, Беттеккен Т, Пютц Б, Холсбур Ф., Мейтингер Т., Мюллер-Михсок Б. (февраль 2008 г.). «Варианты нейронального гена синтазы оксида азота (nNOS, NOS1) связаны с синдромом беспокойных ног». Мов. Разлад . 23 (3): 350–8. дои : 10.1002/mds.21647 . ПМИД 18058820 . S2CID 42425890 .

[pmid14681919-14] Буттеншон Х.Н., Морс О., Эвальд Х., Маккуиллин А., Калси Г., Лоуренс Дж., Гурлинг Х., Крузе Т.А. (январь 2004 г.). «Нет связи между полиморфизмом гена нейрональной синтазы оксида азота (NOS1) на хромосоме 12q24 и биполярным расстройством». Являюсь. Дж. Мед. Жене. Б Нейропсихиатр. Жене . 124Б (1): 73–5. дои : 10.1002/ajmg.b.20040 . ПМИД 14681919 . S2CID 45596789 .

[Steenackers-15] Стинакерс В., Де Хердт Э., Де Бовер П., Бос И., Инт Панис Л. (2013). «Нейровоспаление, вызванное загрязнением воздуха: анализ экспрессии генов у лабораторных животных» . Магистерская диссертация, ГРУППА Т – Левенский инженерный колледж .

[pmid9459447-16] Jump up to: ^а ^б Джеффри С.Р., Снеговик А.М., Элиассон М.Дж., Коэн Н.А., Снайдер Ш.Х. (январь 1998 г.). «CAPON: белок, связанный с нейрональной синтазой оксида азота, который регулирует его взаимодействие с PSD95» . Нейрон . 20 (1): 115–24. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80439-0 . ПМИД 9459447 . S2CID 14613261 .

[pmid8625413-17] Бренман Дж.Э., Чао Д.С., Джи Ш., МакГи А.В., Крэйвен С.Е., Сантильяно Д.Р., Ву З, Хуан Ф., Ся Х., Питерс М.Ф., Фрёнер С.С., Бредт Д.С. (март 1996 г.). «Взаимодействие синтазы оксида азота с белком постсинаптической плотности PSD-95 и альфа1-синтрофином, опосредованное доменами PDZ» . Клетка . 84 (5): 757–67. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81053-3 . ПМИД 8625413 . S2CID 15834673 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

v т и Оксидоредуктазы : диоксигеназы , включая стероидные гидроксилазы ( EC 1.14)
1.14.11 : 2-оксоглутарат	Пролилгидроксилаза HIF-пролилгидроксилаза ЭГЛН1 ЭГЛН2 ЭГЛН3 P4HTM Лизилгидроксилаза АлкБ АЛКБХ1 ФТО
1.14.13 : НАДН или НАДФН.	Флавинсодержащая монооксигеназа ФМО1 ФМО2 ФМО3 ФМО4 ФМО5 Синтаза оксида азота НОС1 НОС2 НОС3 Холестерин 7 альфа-гидроксилаза Метанмонооксигеназа 3А4 14α-деметилаза 24-гидроксихолестерин-7α-гидроксилаза
1.14.14 : восстановленный флавин или флавопротеин	19А1 2D6 2Е1
1.14.15 : восстановленный железосерный белок	11Б1 11Б2 11А1
1.14.16 : восстановленный птеридин ( зависит от BH4 )	Фенилаланингидроксилаза Тирозингидроксилаза Триптофангидроксилаза
1.14.17 : восстановленный аскорбат	Дофамин-бета-гидроксилаза
14.1.18 - 19 : другое	Тирозиназа Стеароил-КоА-десатураза-1
14.1.99 - разное	Циклооксигеназа Гемоксигеназа ( HMOX1 ) Скваленмонооксигеназа 17А1 21А2 Экдизон-20-монооксигеназа Дезоксигипузинмонооксигеназа

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )