Ацетилхолинэстераза
| ацетилхолинэстераза | |||
|---|---|---|---|
 Ацетилхолинэстераза катализирует гидролиз ацетилхолина до ацетат-иона и холина. | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.1.1.7 | ||
| Номер CAS. | 9000-81-1 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| БОЛИ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | ACHE , AChE, ацетилгидролаза, ацетилхолинэстераза (группа крови Yt), ACEE, ARN-YT, ацетилхолинэстераза (группа крови Картрайта), истинная холинэстераза (датированный синоним) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | ОМИМ : 100740 ; МГИ : 87876 ; Гомологен : 543 ; GeneCards : ACHE ; ОМА : АХЭ - ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Ацетилхолинэстераза ( HGNC символ ACHE ; EC 3.1.1.7; систематическое название ацетилхолин ацетилгидролаза ), также известная как AChE, AChase или ацетилгидролаза , является основной холинэстеразой в организме. Это фермент , который катализирует расщепление ацетилхолина и некоторых других эфиров холина , которые действуют как нейромедиаторы :
- ацетилхолин + H 2 O = холин + ацетат
Он обнаруживается главным образом в нервно-мышечных соединениях и в синапсах холинергического химических типа, где его активность служит прекращению синаптической передачи . Он принадлежит к карбоксилэстераз семейству ферментов . Это основная цель ингибирования фосфорорганическими соединениями, такими как нервно-паралитические агенты и пестициды .
Структура и механизм фермента
[ редактировать ]
АХЭ представляет собой гидролазу , гидролизующую эфиры холина. Он обладает очень высокой каталитической активностью — каждая молекула АХЭ расщепляет около 5000 молекул ацетилхолина ( АХ) в секунду. [6] приближается к пределу, диффузией подложки допускаемому . [7] [8] Активный центр АХЭ состоит из двух субсайтов — анионного и эстератического. Структура и механизм действия АХЭ были выяснены на основе кристаллической структуры фермента. [9] [10]
Анионный участок содержит положительный четвертичный амин ацетилхолина, а также другие катионные субстраты и ингибиторы . Катионные субстраты связываются не отрицательно заряженной аминокислотой в анионном центре, а за счет взаимодействия 14 ароматических остатков, выстилающих полость, ведущую к активному центру. [11] [12] [13] Все 14 аминокислот ароматического ущелья высококонсервативны у разных видов. [14] Среди ароматических аминокислот решающее значение имеет триптофан 84, замена которого на аланин приводит к снижению реакционной способности в 3000 раз. [15] Ущелье имеет глубину около 20 ангстрем и ширину пять ангстрем. [16]
Эстератический субсайт, где ацетилхолин гидролизуется до ацетата и холина, содержит каталитическую триаду из трех аминокислот: серина 203, гистидина 447 и глутамата 334. Эти три аминокислоты аналогичны триаде в других сериновых протеазах, за исключением того, что глутамат является третий член, а не аспартат . Более того, эта триада имеет хиральность, противоположную хиральности других протеаз. [17] Реакция гидролиза карбоксильного эфира приводит к образованию ацил-фермента и свободного холина . Затем ацил-фермент подвергается нуклеофильной атаке молекулой воды при содействии группы гистидина 440, высвобождая уксусную кислоту и регенерируя свободный фермент. [18] [19]
Разновидность
[ редактировать ]АХЭ обнаружена у многих биологических видов, включая человека и других млекопитающих, беспозвоночных и растений. [20] [21] [22] [23]
У человека АХЭ представляет собой холинергический фермент, участвующий в гидролизе нейромедиатора ацетилхолина (АХ) на его составляющие — холин и ацетат. [20] В целом, у млекопитающих АХЭ в первую очередь участвует в прекращении передачи импульсов в холинергических синапсах путем быстрого гидролиза нейромедиатора ацетилхолина. [20] У беспозвоночных АХЭ играет аналогичную роль в процессах нервной проводимости в нервно-мышечном соединении. Обычно он располагается в мембранах этих животных и контролирует ионные токи в возбудимых мембранах. [22] [23]
У растений биологические функции АХЭ менее ясны, и ее существование подтверждено косвенными свидетельствами ее активности. Например, исследование Solanum lycopersicum (помидор) выявило 87 генов SlAChE, содержащих домен липазы/ацилгидролазы GDSL. Исследование также показало повышение и понижение регуляции генов SlAChE в условиях стресса, вызванного засолением. [20]
Было обнаружено, что некоторые морские грибы производят соединения, ингибирующие АХЭ. Однако конкретная роль и механизмы АХЭ у грибов изучены не так хорошо, как у млекопитающих. [23] Присутствие и роль АХЭ у бактерий недостаточно изучены. [23]
Биологическая функция
[ редактировать ]Во время нейротрансмиссии АХ высвобождается из пресинаптического нейрона в синаптическую щель и связывается с рецепторами АХ на постсинаптической мембране, передавая сигнал от нерва. АХЭ концентрируется в синаптической щели, где прекращает передачу сигнала путем гидролиза АХ. [6] Высвобожденный холин снова поглощается пресинаптическим нейроном, и АХ синтезируется путем соединения с ацетил-КоА под действием холин-ацетилтрансферазы . [24] [25]
Холиномиметики разрушают этот процесс , действуя как холинергический нейротрансмиттер, невосприимчивый к лизисующему действию ацетилхолинэстеразы. [ нужна ссылка ]
Актуальность заболевания
[ редактировать ]Лекарства или токсины, ингибирующие АХЭ, приводят к сохранению высоких концентраций АХ в синапсах, что приводит к усилению холинергической передачи сигналов в центральной нервной системе , вегетативных ганглиях и нервно-мышечных соединениях . [26]
Необратимые ингибиторы АХЭ могут привести к мышечному параличу , судорогам, спазму бронхов и смерти от удушья . Фосфорорганические соединения (ФОР), эфиры фосфорной кислоты, относятся к классу необратимых ингибиторов АХЭ. [27] Расщепление ОП АХЭ оставляет фосфорильную группу в эстератическом сайте, которая гидролизуется медленно (порядка дней) и может стать ковалентно связанной. Необратимые ингибиторы АХЭ использовались в инсектицидах (например, малатион ) и нервно-паралитических газах для химического оружия (например, зарин и VX ). Карбаматы , эфиры N-метилкарбаминовой кислоты, представляют собой ингибиторы АХЭ, которые гидролизуются в течение нескольких часов и используются в медицинских целях (например, физостигмин для лечения глаукомы ). Обратимые ингибиторы занимают эстератический участок на короткие периоды времени (от секунд до минут) и используются для лечения ряда заболеваний центральной нервной системы. Тетрагидроаминоакридин (ТГА) и донепезил одобрены FDA для улучшения когнитивных функций при болезни Альцгеймера . Ривастигмин также используется для лечения деменции с тельцами Альцгеймера и Леви , а пиридостигмина бромид используется для лечения миастении гравис . [28] [29] [30] [31] [32] [33]
Эндогенным ингибитором АХЭ в нейронах является микроРНК Мир-132 , которая может ограничивать воспаление в головном мозге, подавляя экспрессию этого белка и позволяя АХ действовать противовоспалительно. [34]
Также было показано, что основной активный ингредиент каннабиса, тетрагидроканнабинол , является конкурентным ингибитором ацетилхолинэстеразы. [35]
Распределение
[ редактировать ]АХЭ обнаруживается во многих типах проводящих тканей: нервных и мышечных, центральных и периферических тканях, двигательных и сенсорных волокнах, а также холинергических и нехолинергических волокнах. Активность АХЭ выше в мотонейронах, чем в сенсорных нейронах. [36] [37] [38]
Ацетилхолинэстераза также обнаруживается на мембранах эритроцитов , где различные формы представляют собой группы крови Yt антигены . [39] Ацетилхолинэстераза существует в нескольких молекулярных формах, которые обладают сходными каталитическими свойствами, но различаются олигомерной сборкой и способом прикрепления к поверхности клетки. [ нужна ссылка ]
ген АХЭ
[ редактировать ]У млекопитающих ацетилхолинэстераза кодируется одним геном AChE, тогда как у некоторых беспозвоночных имеется несколько генов ацетилхолинэстеразы. Обратите внимание, что высшие позвоночные также кодируют близкородственный паралог BCHE (бутирилхолинэстеразу) с 50% идентичностью аминокислот с ACHE. [40] Разнообразие продуктов транскрипции единственного гена млекопитающих возникает в результате альтернативного сплайсинга мРНК и посттрансляционных ассоциаций каталитических и структурных субъединиц. Известны три формы: T (хвост), R (прочитанная) и H (гидрофобная). [41]
АЧЕ Т
[ редактировать ]Основная форма ацетилхолинэстеразы, обнаруженная в мозге, мышцах и других тканях, известная как гидрофильная разновидность, которая образует дисульфид-связанные олигомеры с коллагеновыми или липидсодержащими структурными субъединицами. В нервно-мышечных соединениях AChE экспрессируется в асимметричной форме, которая связана с ColQ или субъединицей. В центральной нервной системе он связан с PRiMA , что означает «мембранный якорь, богатый пролином», образуя симметричную форму. В любом случае якорь ColQ или PRiMA служит для поддержания фермента в межклеточном соединении, ColQ для нервно-мышечного соединения и PRiMA для синапсов.
АЧЕ Х
[ редактировать ]Другая, альтернативно сплайсированная форма, экспрессирующаяся преимущественно в эритроидных тканях, отличается на С-конце и содержит расщепляемый гидрофобный пептид с PI-якорным участком. Он связывается с мембранами посредством фосфоинозитидных (PI) фрагментов, добавляемых посттрансляционно. [42]
АЧЕ Р
[ редактировать ]Третий тип пока обнаружен только у Torpedo sp. и мыши, хотя предполагается, что это происходит и у других видов. Считается, что он участвует в реакции на стресс и, возможно, в воспалении. [43]
Номенклатура
[ редактировать ]Номенклатурные вариации ACHE и холинэстеразы обычно обсуждаются в разделе « Типы и номенклатура холинэстеразы» .
Ингибиторы
[ редактировать ]Для ацетилхолинэстеразы (АХЭ) обратимыми ингибиторами являются те, которые не связываются необратимо и не деактивируют АХЭ. [44] Препараты, которые обратимо ингибируют ацетилхолинэстеразу, изучаются в качестве лечения болезни Альцгеймера и миастении . Примеры включают такрин и донепезил . [45]
Воздействие ингибиторов ацетилхолинэстеразы является одним из нескольких изученных объяснений хронических когнитивных симптомов, проявляющихся у ветеранов после возвращения с войны в Персидском заливе . Солдатам вводили дозу пиридостигмина бромида (ПБ) AChEI в качестве защиты от оружия нервно-паралитического действия. Изучая уровни ацетилхолина с помощью микродиализа и ВЭЖХ -ECD, исследователи из Медицинской школы Университета Южной Каролины определили, что ПБ в сочетании с элементом стресса может привести к когнитивным реакциям. [46]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000087085 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000023328 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Кацунг Б.Г. (2001). «Введение в автономную фармакологию». Базовая и клиническая фармакология (8-е изд.). МакГроу-Хилл. стр. 75–91. ISBN 978-0-07-160405-5 .
- ^ Перейти обратно: а б Первес Д., Августин Г.Дж., Фитцпатрик Д., Кац Л.К., ЛаМантия А.С., Макнамара Д.О. и др. (2001). «Глава 6. Нейромедиаторы: ацетилхолин». Нейронаука (2-е изд.). Сандерленд (Массачусетс): Sinauer Associates. ISBN 978-0-87893-697-7 .
- ^ Куинн Д.М. (1987). «Ацетилхолинэстераза: структура фермента, динамика реакции и виртуальные переходные состояния». Химические обзоры . 87 (5): 955–79. дои : 10.1021/cr00081a005 .
- ^ Тейлор П., Радич З. (1994). «Холинэстеразы: от генов к белкам». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 34 : 281–320. дои : 10.1146/annurev.pa.34.040194.001433 . ПМИД 8042853 .
- ^ Сассман Дж.Л., Харел М., Фролоу Ф., Офнер С., Голдман А., Токер Л. и др. (август 1991 г.). «Атомная структура ацетилхолинэстеразы из Torpedo California: прототип ацетилхолинсвязывающего белка». Наука . 253 (5022): 872–9. Бибкод : 1991Sci...253..872S . дои : 10.1126/science.1678899 . ПМИД 1678899 . S2CID 28833513 .
- ^ Сассман Дж. Л., Харель М., Силман I (июнь 1993 г.). «Трехмерная структура ацетилхолинэстеразы и ее комплексов с антихолинэстеразными препаратами». хим. Биол. Взаимодействуйте . 87 (1–3): 187–97. Бибкод : 1993CBI....87..187S . дои : 10.1016/0009-2797(93)90042-W . ПМИД 8343975 .
- ^ Радич З., Гибни Г., Кавамото С., Макфи-Кигли К., Бонджорно С., Тейлор П. (октябрь 1992 г.). «Экспрессия рекомбинантной ацетилхолинэстеразы в бакуловирусной системе: кинетические свойства мутантов глутамата 199». Биохимия . 31 (40): 9760–7. дои : 10.1021/bi00155a032 . ПМИД 1356436 .
- ^ Ордентлих А., Барак Д., Кронман С., Ариэль Н., Сигалл Ю., Велан Б. и др. (февраль 1995 г.). «Вклад ароматических фрагментов тирозина 133 и анионного участка триптофана 86 в каталитическую эффективность и аллостерическую модуляцию ацетилхолинэстеразы» . Ж. Биол. Хим . 270 (5): 2082–91. дои : 10.1074/jbc.270.5.2082 . ПМИД 7836436 .
- ^ Ариэль Н., Ордентлич А., Барак Д., Бино Т., Велан Б., Шафферман А. (октябрь 1998 г.). «Ароматический участок» из трех проксимальных остатков в активном центре ацетилхолинэстеразы человека обеспечивает разнообразные способы взаимодействия с ингибиторами» . Биохим. Дж . 335 (1): 95–102. дои : 10.1042/bj3350095 . ПМК 1219756 . ПМИД 9742217 .
- ^ Ордентлих А., Барак Д., Кронман С., Флэшнер Ю., Лейтнер М., Сигалл Ю. и др. (август 1993 г.). «Вскрытие детерминант активного центра ацетилхолинэстеразы человека, определяющих субстратную специфичность. Идентификация остатков, составляющих анионный сайт, гидрофобный сайт и ацильный карман» . Ж. Биол. Хим . 268 (23): 17083–95. дои : 10.1016/S0021-9258(19)85305-X . ПМИД 8349597 .
- ^ Тогу В (2001). «Ацетилхолинэстераза: механизм катализа и ингибирования» . Современная медицинская химия - Агенты центральной нервной системы . 1 (2): 155–170. дои : 10.2174/1568015013358536 .
- ^ Ченг С., Сун В., Юань Икс, Сюй Юй (2017). «Движения ацетилхолинэстеразы, выявленные с помощью микросекундного моделирования молекулярной динамики» . Научные отчеты . 7 (1): 3219. Бибкод : 2017НатСР...7.3219С . дои : 10.1038/s41598-017-03088-y . ПМЦ 5468367 . ПМИД 28607438 .
- ^ Трипати А. (октябрь 2008 г.). «Ацетилхолинстераза: универсальный фермент нервной системы». Анналы нейронаук . 15 (4): 106–111. дои : 10.5214/ans.0972.7531.2008.150403 .
- ^ Полинг Л. (1946). «Молекулярная архитектура и биологические реакции» (PDF) . Новости химии и техники . 24 (10): 1375–1377. doi : 10.1021/cen-v024n010.p1375 .
- ^ Фершт А (1985). Строение и механизм ферментов . Сан-Франциско: WH Freeman. п. 14. ISBN 0-7167-1614-3 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Сарангл Ю., Бамел К., Пёрти Р.С. (2023). «Идентификация семейства генов, подобных ацетилхолинэстеразе, и его экспрессия в условиях соленого стресса в Solanum lycopersicum» . Журнал регулирования роста растений . 43 (3): 940–960. дои : 10.1007/s00344-023-11152-3 . S2CID 265016505 .
- ^ Трипати А., Шривастава, Калифорнийский университет (2 января 2010 г.). «Ацетилхолинэстераза: универсальный фермент нервной системы» . Анналы нейронаук . 15 (4): 106–111. дои : 10.5214/ans.0972.7531.2008.150403 .
- ^ Перейти обратно: а б Гайтонде Д., Саркар А., Кайсари С., Сильва С.Д., Диас С., Рао Д.П. и др. (2006). «Активность ацетилхолинэстеразы морской улитки (Cronia Contracta) как биомаркер нейротоксичных загрязнителей вдоль побережья Гоа, западное побережье Индии» . Экотоксикология . 15 (4): 353–358. Бибкод : 2006Ecotx..15..353G . дои : 10.1007/s10646-006-0075-3 . ПМИД 16676216 . S2CID 25702252 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Не Ю, Ян В., Лю Ю, Ян Дж., Лей Икс, Гервик В.Х. и др. (2020). «Ингибиторы ацетилхолинэстеразы и антиоксиданты, добываемые из морских грибов: биоанализы, анализы ЖХ-МС/МС, связанные с биоактивностью, и создание молекулярных сетей» . Науки о морской жизни и технологии . 2 (4): 386–397. Бибкод : 2020MLST....2..386N . дои : 10.1007/s42995-020-00065-9 .
- ^ Уиттакер, вице-президент (1990). «Вклад лекарств и токсинов в понимание холинергической функции» (PDF) . Тенденции в фармакологических науках . 11 (1): 8–13. дои : 10.1016/0165-6147(90)90034-6 . hdl : 11858/00-001M-0000-0013-0E8C-5 . ПМИД 2408211 .
- ^ Первес Д., Августин Г.Дж., Фитцпатрик Д., Холл В.К., ЛаМантия А.С., Макнамара Дж.О. и др. (2008). Нейронаука (4-е изд.). Синауэр Ассошиэйтс. стр. 121–122. ISBN 978-0-87893-697-7 .
- ^ Бакалавр английского языка, Вебстер А.А. (2012). «Ацетилхолинэстераза и ее ингибиторы». Букварь по автономной нервной системе . Эльзевир. стр. 631–633. дои : 10.1016/b978-0-12-386525-0.00132-3 . ISBN 978-0-12-386525-0 .
- ^ «Национальный информационный центр по пестицидам - Технический информационный бюллетень по диазинону» (PDF) . Проверено 24 февраля 2012 г.
- ^ «Клиническое применение: ацетилхолин и болезнь Альцгеймера» . Проверено 24 февраля 2012 г.
- ^ Стултинг РК (1999). Антихолинэстеразные препараты и холинергические агонисты», в «Фармакологии и физиологии в анестезиологической практике» . Липпинкотт-Рэйвен. ISBN 978-0-7817-5469-9 . Архивировано из оригинала 3 марта 2016 года . Проверено 26 февраля 2012 г.
- ^ Тейлор П., Хардман Дж.Г., Лимберд Л.Е., Молинов П.Б., Раддон Р.В., Гилман А.Г. (1996). «5: Автономная фармакология: холинергические препараты» . Фармакологические основы терапии . Компании McGraw-Hill. стр. 161–174. ISBN 978-0-07-146804-6 . Архивировано из оригинала 4 марта 2016 года . Проверено 26 февраля 2012 г.
- ^ Блюменталь Д., Брантон Л., Гудман Л.С., Паркер К., Гилман А., Лазо Дж.С. и др. (1996). «5: Автономная фармакология: холинергические препараты». Гудман и Гилман «Фармакологическая основа терапии» . Нью-Йорк: МакГроу-Хилл. п. 1634. ISBN 978-0-07-146804-6 .
- ^ Драхман Д.Б., Иссельбахер К.Дж., Браунвальд Э., Уилсон Дж.Д., Мартин Дж.Б., Фаучи А.С. и др. (1998). Принципы внутренней медицины Харрисона (14-е изд.). Компании МакКроу-Хилл. стр. 2469–2472 . ISBN 978-0-07-020291-7 .
- ^ Раффе РБ (2004). Автономные и соматические нервные системы в иллюстрированной фармакологии Неттера . Elsevier Наука о здоровье. п. 43. ИСБН 978-1-929007-60-8 .
- ^ Шакед И., Меерсон А., Вольф Ю., Авни Р., Гринберг Д., Гильбоа-Геффен А. и др. (2009). «МикроРНК-132 усиливает холинергическую противовоспалительную передачу сигналов путем воздействия на ацетилхолинэстеразу» . Иммунитет . 31 (6): 965–73. doi : 10.1016/j.immuni.2009.09.019 . ПМИД 20005135 .
- ^ Юбэнкс Л.М., Роджерс С.Дж., Бойшер А.Е., Куб Г.Ф., Олсон А.Дж., Дикерсон Т.Дж. и др. (2006). «Молекулярная связь между активным компонентом марихуаны и патологией болезни Альцгеймера» . Мол. Фарм . 3 (6): 773–7. дои : 10.1021/mp060066m . ПМЦ 2562334 . ПМИД 17140265 .
- ^ Массули Дж., Пеццементи Л., Бон С., Крейчи Э., Валлетт Ф.М. (июль 1993 г.). «Молекулярная и клеточная биология холинэстераз». Прогресс нейробиологии . 41 (1): 31–91. дои : 10.1016/0301-0082(93)90040-Y . ПМИД 8321908 . S2CID 21601586 .
- ^ Чако Л.В., Серф Дж.А. (1960). «Гистохимическая локализация холинэстеразы в спинном мозге амфибий и изменения после перерезки вентральных корешков» . Журнал анатомии . 94 (Часть 1): 74–81. ПМК 1244416 . ПМИД 13808985 .
- ^ Коэлле ГБ (1954). «Гистохимическая локализация холинэстеразы в центральной нервной системе крысы». Журнал сравнительной неврологии . 100 (1): 211–35. дои : 10.1002/cne.901000108 . ПМИД 13130712 . S2CID 23021010 .
- ^ Бартельс К.Ф., Зелински Т., Локридж О. (май 1993 г.). «Мутация кодона 322 в гене ацетилхолинэстеразы человека (ACHE) объясняет полиморфизм группы крови YT» . Являюсь. Дж. Хум. Жене . 52 (5): 928–36. ПМК 1682033 . ПМИД 8488842 .
- ^ Джонсон Дж., Мур SW (2012). «Почему бутирилхолинэстераза сохранилась? Структурная и функциональная диверсификация в дуплицированном гене. 2012». Нейрохим. Межд . 16 (5): 783–797. дои : 10.1016/j.neuint.2012.06.016 . ПМИД 22750491 . S2CID 39348660 .
- ^ Массули Дж., Перье Н., Нуреддин Х., Лян Д., Бон С. (2008). «Старые и новые вопросы о холинэстеразах». хим. Биол. Взаимодействуйте . 175 (1–3): 30–44. Бибкод : 2008CBI...175...30M . дои : 10.1016/j.cbi.2008.04.039 . ПМИД 18541228 .
- ^ «Ген Энтрез: ацетилхолинэстераза ACHE (группа крови Yt)» .
- ^ Дори А., Ифергане Г., Саар-Леви Т., Берсудский М., Мор И., Сорек Х. и др. (2007). «Чтение ацетилхолинэстеразы при невропатиях, связанных с воспалением». Наука о жизни . 80 (24–25): 2369–74. дои : 10.1016/j.lfs.2007.02.011 . ПМИД 17379257 .
- ^ Миллард С.Б., Крайгер Г., Ордентлич А., Гринблатт Х.М., Харел М., Рейвс М.Л. и др. (июнь 1999 г.). «Кристаллические структуры старой фосфонилированной ацетилхолинэстеразы: продукты реакции нервно-паралитического агента на атомном уровне». Биохимия . 38 (22): 7032–9. дои : 10.1021/bi982678l . ПМИД 10353814 . S2CID 11744952 .
- ^ Жюльен Р.М., Адвокат CD, Comaty JE (12 октября 2007 г.). Учебник по действию лекарств (одиннадцатое изд.). Стоит издательства. стр. 50 . ISBN 978-1-4292-0679-2 .
- ^ Махт В.А., Вудрафф Дж.Л., Мейси Э.С., Грилло К.А., Уилсон М.А., Фадель Дж.Р. и др. (август 2019 г.). «Пиридостигмин бромид и стресс взаимодействуют, влияя на иммунную функцию, холинергическую нейрохимию и поведение на крысиной модели болезни, вызванной войной в Персидском заливе» . Мозг, поведение и иммунитет . 80 : 384–393. дои : 10.1016/j.bbi.2019.04.015 . ПМК 6790976 . ПМИД 30953774 .
- ^ Пуополо Т., Лю С., Ма Х., Сирам Н.П. (19 апреля 2022 г.). «Ингибирующее действие каннабиноидов на активность ферментов ацетилхолинэстеразы и бутирилхолинэстеразы» . Медицинский каннабис и каннабиноиды . 5 (1): 85–94. дои : 10.1159/000524086 . ПМЦ 9149358 . ПМИД 35702400 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Силман I, Футерман А.Х. (1988). «Способы прикрепления ацетилхолинэстеразы к поверхности мембраны» . Евро. Дж. Биохим . 170 (1–2): 11–22. дои : 10.1111/j.1432-1033.1987.tb13662.x . ПМИД 3319614 .
- Сассман Дж.Л., Харел М., Фролоу Ф., Офнер С., Голдман А., Токер Л. и др. (1991). «Атомная структура ацетилхолинэстеразы из Torpedo California: прототип ацетилхолинсвязывающего белка». Наука . 253 (5022): 872–9. Бибкод : 1991Sci...253..872S . дои : 10.1126/science.1678899 . ПМИД 1678899 . S2CID 28833513 .
- Сорек Х., Зейдман С. (2001). «Ацетилхолинэстераза - новые роли старого актера». Обзоры природы Неврология . 2 (4): 294–302. дои : 10.1038/35067589 . ПМИД 11283752 . S2CID 5947744 .
- Шен Т., Тай К., Хенчман Р.Х., Маккаммон Дж.А. (2003). «Молекулярная динамика ацетилхолинэстеразы». Акк. хим. Рез . 35 (6): 332–40. дои : 10.1021/ar010025i . ПМИД 12069617 .
- Пакаски М., Каса П. (2003). «Роль ингибиторов ацетилхолинэстеразы в метаболизме белка-предшественника амилоида». Текущие цели по борьбе с наркотиками. ЦНС и неврологические расстройства . 2 (3): 163–71. дои : 10.2174/1568007033482869 . ПМИД 12769797 .
- Мешорер Э., Сорек Х. (2006). «Достоинства и недостатки альтернативного сплайсинга AChE при невропатологиях, связанных со стрессом». Тенденции нейробиологии . 29 (4): 216–24. doi : 10.1016/j.tins.2006.02.005 . ПМИД 16516310 . S2CID 18983474 .
- Эрлих Г., Вьегас-Пекиньо Э., Гинзберг Д., Синдел Л., Сорек Х., Закут Х. (1992). «Картирование гена ацетилхолинэстеразы человека на хромосоме 7q22 путем флуоресцентной гибридизации in situ в сочетании с селективной ПЦР-амплификацией из панели соматических гибридных клеток и библиотек ДНК, отсортированных по хромосомам». Геномика . 13 (4): 1192–7. дои : 10.1016/0888-7543(92)90037-S . ПМИД 1380483 .
- Спринг Ф.А., Гарднер Б., Ансти DJ (1992). «Доказательства того, что антигены системы групп крови Yt расположены на ацетилхолинэстеразы эритроцитов человека» . Кровь . 80 (8): 2136–41. дои : 10.1182/blood.V80.8.2136.2136 . ПМИД 1391965 .
- Шафферман А., Кронман С., Флэшнер Ю., Лейтнер М., Гросфельд Х., Ордентлих А. и др. (1992). «Мутагенез ацетилхолинэстеразы человека. Идентификация остатков, участвующих в каталитической активности и сворачивании полипептидов» . Ж. Биол. Хим . 267 (25): 17640–8. дои : 10.1016/S0021-9258(19)37091-7 . ПМИД 1517212 .
- Гетман Д.К., Юбэнкс Дж.Х., Кэмп С., Эванс Г.А., Тейлор П. (1992). «Человеческий ген, кодирующий ацетилхолинэстеразу, расположен на длинном плече 7-й хромосомы» . Являюсь. Дж. Хум. Жене . 51 (1): 170–7. ПМК 1682883 . ПМИД 1609795 .
- Ли Ю, Кэмп С., Рачинский Т.Л., Гетман Д., Тейлор П. (1992). «Геновая структура ацетилхолинэстеразы млекопитающих. Альтернативные экзоны диктуют тканеспецифическую экспрессию» . Ж. Биол. Хим . 266 (34): 23083–90. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54466-5 . ПМИД 1744105 .
- Велан Б., Гросфельд Х., Кронман С., Лейтнер М., Гозес Ю., Лазар А. и др. (1992). «Влияние устранения межсубъединичных дисульфидных связей на активность, сборку и секрецию рекомбинантной ацетилхолинэстеразы человека. Экспрессия мутанта ацетилхолинэстеразы Cys-580 ---- Ala» . Ж. Биол. Хим . 266 (35): 23977–84. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54380-5 . ПМИД 1748670 .
- Сорек Х., Бен-Азиз Р., Проди К.А., Зейдман С., Гнатт А., Невилл Л. и др. (1991). «Молекулярное клонирование и конструирование кодирующей области ацетилхолинэстеразы человека выявили аттенуирующую структуру, богатую G + C» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (24): 9688–92. Бибкод : 1990PNAS...87.9688S . дои : 10.1073/pnas.87.24.9688 . ПМЦ 55238 . ПМИД 2263619 .
- Чхайлани В., Дерр Д., Эрлз Б., Шмелл Э., Август Т. (1989). «Очистка и частичный анализ аминокислотной последовательности ацетилхолинэстеразы эритроцитов человека». ФЭБС Летт . 247 (2): 279–82. Бибкод : 1989FEBSL.247..279C . дои : 10.1016/0014-5793(89)81352-3 . ПМИД 2714437 . S2CID 41843002 .
- Лапидот-Лифсон Ю., Проди К.А., Гинзберг Д., Мейтес Д., Закут Х., Сорек Х. (1989). «Коамплификация генов ацетилхолинэстеразы и бутирилхолинэстеразы человека в клетках крови: корреляция с различными лейкозами и аномальным мегакариоцитопоэзом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (12): 4715–9. Бибкод : 1989PNAS...86.4715L . дои : 10.1073/pnas.86.12.4715 . ПМК 287342 . ПМИД 2734315 .
- Базелянский М., Роби Э., Кирш Дж. Ф. (1986). «Фракционная диффузионно-ограниченная составляющая реакций, катализируемых ацетилхолинэстеразой». Биохимия . 25 (1): 125–30. дои : 10.1021/bi00349a019 . ПМИД 3954986 .
- Гастон С.М., Марчес Р.Б., Джакой Э.Р. (1982). «Мозговой лигатин: мембранный лектин, связывающий ацетилхолинэстеразу». Дж. Селл. Биохим . 18 (4): 447–59. дои : 10.1002/jcb.1982.240180406 . ПМИД 7085778 . S2CID 22975039 .
- Ордентлих А., Барак Д., Кронман С., Ариэль Н., Сигалл Ю., Велан Б. и др. (1995). «Вклад ароматических фрагментов тирозина 133 и анионного участка триптофана 86 в каталитическую эффективность и аллостерическую модуляцию ацетилхолинэстеразы» . Ж. Биол. Хим . 270 (5): 2082–91. дои : 10.1074/jbc.270.5.2082 . ПМИД 7836436 .
- Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
- Бен Азиз-Алоя Р., Штернфельд М., Сорек Х. (1994). «Промоторные элементы и альтернативный сплайсинг гена ACHE человека». Прог. Мозговой Рес . 98 : 147–53. дои : 10.1016/s0079-6123(08)62392-4 . ПМИД 8248502 .
- Массули Дж., Пеццементи Л., Бон С., Крейчи Э., Валлетт Ф.М. (1993). «Молекулярная и клеточная биология холинэстераз». Прог. Мозговой Рес . 41 (1): 31–91. дои : 10.1016/0301-0082(93)90040-Y . ПМИД 8321908 . S2CID 21601586 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Тематические исследования ATSDR в экологической медицине: ингибиторы холинэстеразы, включая инсектициды и боевые отравляющие вещества нервно-паралитического действия США Министерство здравоохранения и социальных служб
- Протеопедия Ацетилхолинэстераза
- Протеопедия АХЭ_ингибиторы_и_субстраты
- Протеопедия АХЭ_ингибиторы_и_субстраты_(Часть_II)
- Протеопедия Бивалентные ингибиторы АХЭ AChE_biвалентные_ингибиторы Бивалентные ингибиторы АХЭ
- Ацетилхолинэстераза: великолепный фермент — PDBe.
- Ацетилхолинэстераза — RCSB PDB
- человека Местоположение генома ACHE и страница сведений о гене ACHE в браузере генома UCSC .
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P22303 (человеческая ацетилхолинэстераза) в PDBe-KB .
галерея PDB |
|---|
