✖


Jump to content

Глутаминовая кислота

(Перенаправлено с Глутамата )
Не путать с глютамином или глутаровой кислотой .
Чтобы узнать об анионе как нейромедиаторе, см. Глутамат (нейромедиатор) .

Глутаминовая кислота
Глутаминовая кислота в неионной форме
Скелетная формула кислоты L -глутаминовой
Имена
Название ИЮПАК
Глутаминовая кислота
Систематическое название ИЮПАК
2-аминопентандиовая кислота
Другие имена
  • 2-аминоглутаровая кислота
Идентификаторы
  • л- изомер: 56-86-0  проверятьИ
  • рацемат: 617-65-2  проверятьИ
  • d -изомер: 6893-26-1  проверятьИ
3D model ( JSmol )
3DMeet
1723801 (Л) 1723799 (рейка) 1723800 (Д)
ЧЭБИ
ЧЕМБЛ
ХимическийПаук
Лекарственный Банк
Информационная карта ECHA 100.009.567 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • л- изомер: 200-293-7
номер Е Е620 (усилитель вкуса)
3502 (Л) 101971 (РАК) 201189 (Д)
КЕГГ
НЕКОТОРЫЙ
Характеристики
С 5 Н 9 Н О 4
Молярная масса 147.130  g·mol −1
Появление Белый кристаллический порошок
Плотность 1,4601 (20 °С)
Температура плавления 199 ° C (390 ° F; 472 К) разлагается.
8,57 г/л [1]
Растворимость Этанол: 350 мкг/100 г (25 °C) [2]
Кислотность ( pKa ​ ) 2.10, 4.07, 9.47 [3]
−78.5·10 −6 см 3 /моль
Опасности
СГС Маркировка :
GHS07: Восклицательный знак
Предупреждение
Х315 , Х319 , Х335
P261 , P264 , P271 , P280 , P302+P352 , P304+P340 , P305+P351+P338 , P312 , P321 , P332+P313, P337+P313 P362 , P403 , P301 , P403+P233 , P405, P5013 +P233, P405, P501, P501, P501 , , P362 , P403+P233, P3
NFPA 704 (огненный алмаз)
Четырехцветный бриллиант NFPA 704Уровень здоровья 2: Интенсивное или продолжительное, но не хроническое воздействие может привести к временной потере трудоспособности или возможной остаточной травме. Например, хлороформВоспламеняемость 1: Перед возгоранием необходимо предварительно нагреть. Температура вспышки выше 93 °C (200 °F). Например, каноловое маслоНестабильность 0: Обычно стабилен, даже в условиях пожара, не вступает в реакцию с водой. Например, жидкий азотОсобые опасности (белый): нет кода.
2
1
0
Страница дополнительных данных
Глутаминовая кислота (страница данных)
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).

Глутаминовая кислота (символ Glu или E ; [4] анионная форма известна как глутамат ) — α- , используемая практически всеми живыми существами в биосинтезе белков аминокислота . Это несущественное питательное вещество для человека, а это означает, что человеческий организм может синтезировать достаточное его количество для его использования. Это также наиболее распространенный возбуждающий нейромедиатор в нервной системе позвоночных . Он служит предшественником синтеза ингибирующей гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК) в ГАМКергических нейронах.

Его молекулярная формула C.
55Ч
9 НЕТ
4 . Глутаминовая кислота существует в двух оптически изомерных формах; правовращающую . L -форму обычно получают путем гидролиза глютена или из сточных вод производства свекловичного сахара или путем ферментации [5] [ нужна полная цитата ] Его молекулярную структуру можно идеализировать как HOOC-CH( NH
2 )−( СН
2 ) 2 -COOH, с двумя карбоксильными группами -COOH и одной аминогруппой - NH
2 . Однако в твердом состоянии и слабокислых водных растворах молекула принимает электрически нейтральную цвиттер-иона. структуру − OOC-CH( NH +
3 )−( СН
2 ) 2- СООН. Он кодируется кодонами GAA или GAG.

Кислота может потерять один протон своей второй карбоксильной группы с образованием сопряженного основания — одноотрицательного аниона глутамата. − OOC-CH( NH +
3 )−( СН
2 ) 2 −СОО − . Эта форма соединения преобладает в нейтральных растворах. Нейромедиатор глутамат играет основную роль в активации нейронов . [6] Этот анион придает пище пикантный вкус умами и содержится в глутаматных ароматизаторах, таких как глутамат натрия . В Европе классифицируется как пищевая добавка Е620 . В сильнощелочных растворах двуотрицательный анион − OOC-CH( NH
2 )−( СН
2 ) 2 −СОО − преобладает. Радикал , соответствующий глутамату, называется глутамилом .

Однобуквенный символ E для глутамата был присвоен как буква, следующая за D для аспартата , поскольку глутамат больше на одну метиленовую группу –CH 2 –. [7]

Химия

[ редактировать ]

Ионизация

[ редактировать ]
Глутамат моноанион.

При растворении глутаминовой кислоты в воде аминогруппа ( − NH
2 ) может получить протон ( H +
), и/или карбоксильные группы могут терять протоны в зависимости от кислотности среды.

В достаточно кислой среде обе карбоксильные группы протонируются и молекула становится катионом с единственным положительным зарядом HOOC−CH( NH +
3 )−( СН
2 ) 2- СООН. [8]

При значениях pH примерно от 2,5 до 4,1 [8] карбоновая кислота, близкая к амину, обычно теряет протон, и кислота становится нейтральным цвиттер-ионом. − OOC-CH( NH +
3 )−( СН
2 ) 2- СООН. Это также форма соединения в кристаллическом твердом состоянии. [9] [10] Изменение состояния протонирования происходит постепенно; обе формы находятся в равных концентрациях при pH 2,10. [11]

При еще более высоком pH другая группа карбоновой кислоты теряет свой протон, и кислота существует почти полностью в виде аниона глутамата. − OOC-CH( NH +
3 )−( СН
2 ) 2 −СОО − , с одним отрицательным зарядом в целом. Изменение состояния протонирования происходит при pH 4,07. [11] Эта форма, в которой оба карбоксилата лишены протонов, доминирует в физиологическом диапазоне pH (7,35–7,45).

При еще более высоком pH аминогруппа теряет дополнительный протон, и преобладающей разновидностью является дважды отрицательный анион. − OOC-CH( NH
2 )−( СН
2 ) 2 −СОО − . Изменение состояния протонирования происходит при pH 9,47. [11]

Оптическая изомерия

[ редактировать ]

Глутаминовая кислота хиральна ; существуют два зеркальных энантиомера : d (-) и л (+). l форма более широко распространена в природе, но Форма d встречается в некоторых особых контекстах, таких как бактериальная капсула и клеточные стенки бактерий ( которые производят ее из l образуют с глутаматрацемазы ) и печени млекопитающих ферментом . [12] [13]

История

[ редактировать ]
Основная статья: Глутаминовая кислота (ароматизатор)

Хотя они встречаются в природе во многих продуктах питания, вклад глутаминовой кислоты и других аминокислот во вкус был научно выявлен только в начале 20 века. Вещество было открыто и идентифицировано в 1866 году немецким химиком Карлом Генрихом Риттхаузеном , который обрабатывал пшеничную клейковину (в честь которой она была названа) серной кислотой . [14] В 1908 году японский исследователь Кикунаэ Икеда из Токийского императорского университета идентифицировал коричневые кристаллы, оставшиеся после выпаривания большого количества бульона комбу , как глутаминовую кислоту. Эти кристаллы на вкус воспроизводили невыразимый, но неоспоримый вкус, который он обнаруживал во многих продуктах, особенно в морских водорослях. Профессор Икеда назвал этот вкус умами . Затем он запатентовал метод массового производства кристаллической соли глутаминовой кислоты — глутамата натрия . [15] [16]

Синтез

[ редактировать ]

Биосинтез

[ редактировать ]
Реагенты Продукты Ферменты
Глютамин + H 2 O → Глу + NH 3 ГЛС , ГЛС2
НАкГлю + Н 2 О → Глю + ацетат N -ацетил-глутаматсинтаза
α-Кетоглутарат + НАДФ H + NH 4 + → Глу + НАДФ + + Н 2 О ГЛУД1 , ГЛУД2 [17]
α-Кетоглутарат + α-аминокислота → Глу + α-кетокислота Трансаминаза
1-пирролин-5-карбоксилат + НАД + + Н 2 О → Глу + НАДН АЛДХ4А1
N-формимино-L-глутамат + FH 4 → Глу + 5-формимино-ФХ 4 FTCD
ЖЕНЩИНА → Глу + НАА ГКПII

Промышленный синтез

[ редактировать ]

Глутаминовая кислота производится в самых больших масштабах среди всех аминокислот, с предполагаемым годовым объемом производства около 1,5 миллионов тонн в 2006 году. [18] Химический синтез был вытеснен аэробной ферментацией организм Corynebacteriumlutamicum (также известный как Brevibacterium flavum ). сахаров и аммиака в 1950-х годах, при этом для производства наиболее широко использовался [19] Выделение и очистка могут быть достигнуты путем концентрирования и кристаллизации ; он также широко доступен в виде гидрохлоридной соли. [20]

Функция и использование

[ редактировать ]

Метаболизм

[ редактировать ]

Глутамат является ключевым соединением в клеточном метаболизме . У людей пищевые белки расщепляются в процессе пищеварения на аминокислоты , которые служат метаболическим топливом для других функциональных ролей в организме. Ключевым процессом деградации аминокислот является трансаминирование , при котором аминогруппа аминокислоты переносится на α- кетокислоту , обычно катализируемую трансаминазой . Реакцию можно обобщить следующим образом:

R 1 -аминокислота + R 2 -α- кетокислота ⇌ R 1 -α-кетокислота + R 2 -аминокислота

Очень распространенной α-кетокислотой является α-кетоглутарат , промежуточный продукт цикла лимонной кислоты . Трансаминирование α-кетоглутарата дает глутамат. Образующаяся в результате альфа-кетокислота также часто бывает полезной и может служить топливом или субстратом для дальнейших процессов метаболизма. Примеры следующие:

Аланин + α-кетоглутарат ⇌ пируват + глутамат.
Аспартат + α-кетоглутарат ⇌ оксалоацетат + глутамат

И пируват , и оксалоацетат являются ключевыми компонентами клеточного метаболизма, участвуя в качестве субстратов или промежуточных продуктов в фундаментальных процессах, таких как гликолиз , глюконеогенез и цикл лимонной кислоты .

Глутамат также играет важную роль в избавлении организма от избытка или отходов азота . Глутамат подвергается дезаминированию — окислительной реакции, катализируемой глутаматдегидрогеназой . [17] следующее:

глутамат + H 2 O + НАДФ + → α-кетоглутарат + НАДФН + NH 3 + H +

Аммиак (как аммоний ) выводится затем преимущественно в виде мочевины , синтезируемой в печени . Таким образом, трансаминирование может быть связано с дезаминированием, что позволяет эффективно удалять азот из аминогрупп аминокислот через глутамат в качестве промежуточного продукта и, наконец, выводить из организма в виде мочевины.

Глутамат также является нейромедиатором (см. ниже), что делает его одной из наиболее распространенных молекул в мозге. Злокачественные опухоли головного мозга, известные как глиома или глиобластома, используют это явление, используя глутамат в качестве источника энергии, особенно когда эти опухоли становятся более зависимыми от глутамата из-за мутаций в гене IDH1 . [21] [22]

См. Также: Цикл глутамат-глютамин.

Нейромедиатор

[ редактировать ]
Основная статья: Глутамат (нейромедиатор)

Глутамат является наиболее распространенным возбуждающим нейромедиатором в нервной системе позвоночных . [23] В химических синапсах глутамат хранится в везикулах . Нервные импульсы вызывают выброс глутамата из пресинаптической клетки. Глутамат действует на ионотропные и метаботропные ( связанные с G-белком ) рецепторы. [23] В противоположной постсинаптической клетке рецепторы глутамата , такие как рецептор NMDA или рецептор AMPA , связывают глутамат и активируются. Благодаря своей роли в синаптической пластичности глутамат участвует в когнитивных функциях таких как обучение и память . мозга, [24] Форма пластичности, известная как долговременная потенциация, происходит в глутаматергических синапсах в гиппокампе , неокортексе и других частях мозга. Глутамат работает не только как передатчик «точка-точка» , но и посредством перекрестных синаптических помех между синапсами, при которых суммирование глутамата, высвобождаемого из соседнего синапса, создает внесинаптическую передачу сигналов/объема . [25] Кроме того, глутамат играет важную роль в регуляции конусов роста и синаптогенезе во время развития мозга, как первоначально описал Марк Мэттсон .

Несинаптические глутаматергические сигнальные цепи мозга

[ редактировать ]

внеклеточный глутамат в мозге дрозофилы регулирует кластеризацию постсинаптических рецепторов глутамата посредством процесса, включающего десенсибилизацию рецепторов. Было обнаружено, что [26] Ген, экспрессируемый в глиальных клетках, активно транспортирует глутамат во внеклеточное пространство . [26] в то время как в прилежащем ядре , стимулирующем метаботропные глутаматные рецепторы группы II , этот ген, как было обнаружено, снижает внеклеточные уровни глутамата. [27] Это повышает вероятность того, что этот внеклеточный глутамат играет «эндокринную» роль как часть более крупной гомеостатической системы.

предшественник ГАМК

[ редактировать ]

Глутамат также служит предшественником синтеза ингибирующей гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК) в ГАМК-ергических нейронах. Эту реакцию катализирует глутаматдекарбоксилаза (GAD). [28] ГАМК-ергические нейроны идентифицируют (в исследовательских целях) путем выявления их активности ( методами авторадиографии и иммуногистохимии ). [29] которого больше всего в мозжечке и поджелудочной железе . [30]

Синдром скованного человека — это неврологическое расстройство, вызванное антителами против GAD, приводящее к снижению синтеза ГАМК и, следовательно, к нарушению двигательных функций, таких как ригидность мышц и спазмы. Поскольку поджелудочная железа имеет обильный ГТР, в поджелудочной железе происходит прямое иммунологическое разрушение, и у пациентов развивается сахарный диабет . [31]

Усилитель вкуса

[ редактировать ]
Основная статья: Ароматизатор глутамат

Глутаминовая кислота, являющаяся составной частью белка, присутствует в продуктах, содержащих белок, но ее можно почувствовать только в несвязанной форме. Значительные количества свободной глутаминовой кислоты присутствуют в самых разных продуктах, включая сыры и соевый соус , а глутаминовая кислота отвечает за умами , один из пяти основных вкусов человеческого чувства вкуса . Глутаминовая кислота часто используется в качестве пищевой добавки и усилителя вкуса в форме ее натриевой соли , известной как глутамат натрия (MSG).

Питательное вещество

[ редактировать ]

Все мясо, птица, рыба, яйца, молочные продукты и комбу являются отличными источниками глутаминовой кислоты. Некоторые богатые белком растительные продукты также служат источниками. От 30% до 35% глютена (большая часть белка в пшенице) составляет глутаминовая кислота. Девяносто пять процентов поступающего с пищей глутамата метаболизируется клетками кишечника за первый проход. [32]

Рост растений

[ редактировать ]

Ауксигро – препарат для роста растений, содержащий 30% глутаминовой кислоты.

ЯМР-спектроскопия

[ редактировать ]

В последние годы, [ когда? ] было проведено много исследований по использованию остаточной диполярной связи (RDC) в спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Производное глутаминовой кислоты, поли-γ-бензил-L-глутамат (PBLG), часто используется в качестве среды для выравнивания для контроля масштаба наблюдаемых диполярных взаимодействий. [33]

Роль глутамата в старении

[ редактировать ]
Смотрите также: Старение мозга § Глутамат

Фармакология

[ редактировать ]

Препарат фенциклидин (более известный как PCP или «ангельская пыль») антагонизирует глутаминовую кислоту неконкурентно в отношении рецептора NMDA . По тем же причинам декстрометорфан и кетамин обладают сильным диссоциативным и галлюциногенным действием. Острая инфузия препарата эглуметад (также известного как эглумегад или LY354740), агониста метаботропных рецепторов глутамата 2 и 3 , приводила к заметному уменьшению йохимбином, вызванной стрессовой реакции, у шляпных макак ( Macaca radiata ); хроническое пероральное введение эглуметада этим животным привело к заметному снижению исходного уровня кортизола (примерно 50 процентов) по сравнению с контрольными субъектами, не получавшими лечения. [34] Также было продемонстрировано, что эглуметад действует на метаботропный глутаматный рецептор 3 человека (GRM3) клеток надпочечников , подавляя альдостеронсинтазу , CYP11B1 , и выработку надпочечников стероидов (т.е. альдостерона и кортизола ). [35] Глутамат не легко проходит через гематоэнцефалический барьер , а вместо этого транспортируется с помощью транспортной системы с высоким сродством. [36] [37] Он также может быть преобразован в глютамин .

Токсичность глутамата можно снизить с помощью антиоксидантов , а психоактивное начало каннабиса , тетрагидроканнабинол (ТГК), а также непсихоактивное начало каннабидиол (КБД) и другие каннабиноиды блокируют нейротоксичность глутамата с аналогичной эффективностью и, таким образом, являются мощными антиоксидантами. [38] [39]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «L-глутаминовая кислота» . Национальная медицинская библиотека . Проверено 24 июня 2023 г.
  2. ^ Белитц, Х.-Д.; Грош, Вернер; Шиберле, Питер (27 февраля 2009 г.). Пищевая химия . Спрингер. ISBN  978-3540699330 .
  3. ^ «Аминокислотные структуры» . cem.msu.edu. Архивировано из оригинала 11 февраля 1998 года.
  4. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 29 августа 2017 года . Проверено 5 марта 2018 г.
  5. ^ Третий новый международный словарь английского языка Вебстера без сокращений, третье издание, 1971.
  6. ^ Роберт Сапольски (2005), Биология и поведение человека: неврологические истоки индивидуальности (2-е издание); Учебная компания . стр. 19–20 Путеводителя.
  7. ^ Шафран, М. (апрель 1998 г.). «Названия аминокислот и комнатные игры: от тривиальных названий до однобуквенного кода, названия аминокислот напрягают память студентов. Возможна ли более рациональная номенклатура?» . Биохимическое образование . 26 (2): 116–118. дои : 10.1016/S0307-4412(97)00167-2 .
  8. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Альберт Нойбергер (1936), «Константы диссоциации и структуры глутаминовой кислоты и ее эфиров». Биохимический журнал , том 30, выпуск 11, статья CCXCIII, стр. 2085–2094. ПМЦ   1263308 .
  9. ^ Роданте, Ф.; Марросу, Г. (1989). «Термодинамика вторых процессов диссоциации протонов девяти α-аминокислот и третьих процессов ионизации глутаминовой кислоты, аспарагиновой кислоты и тирозина». Термохимика Акта . 141 : 297–303. дои : 10.1016/0040-6031(89)87065-0 .
  10. ^ Леманн, Могенс С.; Кетцле, Томас Ф.; Гамильтон, Уолтер К. (1972). «Прецизионное нейтронографическое определение структуры белков и компонентов нуклеиновых кислот. VIII: кристаллическая и молекулярная структура β-формы аминокислоты-глутаминовой кислоты». Журнал кристаллической и молекулярной структуры . 2 (5): 225–233. дои : 10.1007/BF01246639 . S2CID   93590487 .
  11. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с Уильям Х. Браун и Лоуренс С. Браун (2008), Органическая химия (5-е издание). Cengage Обучение. п. 1041. ISBN   0495388572 , 978-0495388579 .
  12. ^ Национальный центр биотехнологической информации, « D-глутамат ». База данных соединений PubChem , CID=23327. Доступ 17 февраля 2017 г.
  13. ^ Лю, Л.; Ёсимура, Т.; Эндо, К.; Кисимото, К.; Фучики, Ю.; Мэннинг, Дж. М.; Эсаки, Н.; Сода, К. (1998). «Компенсация ауксотрофии D -глутамата Escherichia coli WM335 геном аминотрансферазы D -аминокислот и регуляция экспрессии murI » . Бионауки, биотехнологии и биохимия . 62 (1): 193–195. дои : 10.1271/bbb.62.193 . ПМИД   9501533 .
  14. ^ РХА Плиммер (1912) [1908]. РХА Плиммер; Ф. Г. Хопкинс (ред.). Химический состав белка . Монографии по биохимии. Том. Часть I. Анализ (2-е изд.). Лондон: Longmans, Green and Co. p. 114 . Проверено 3 июня 2012 г.
  15. ^ Рентон, Алекс (10 июля 2005 г.). «Если глутамат натрия так вреден для вас, почему не у всех в Азии болит голова?» . Хранитель . Проверено 21 ноября 2008 г.
  16. ^ «Кикунаэ Икеда Глутамат натрия» . Патентное ведомство Японии . 7 октября 2002 года. Архивировано из оригинала 28 октября 2007 года . Проверено 21 ноября 2008 г.
  17. ^ Альвисе Пероза; Фульвио Зеккини (2007). Методы и реагенты для зеленой химии: Введение . Джон Уайли и сыновья. п. 25. ISBN  978-0-470-12407-9 .
  18. ^ Майкл К. Фликинджер (2010). Энциклопедия промышленной биотехнологии: биопроцессы, биосепарация и клеточные технологии, набор из 7 томов . Уайли. стр. 215–225. ISBN  978-0-471-79930-6 .
  19. ^ Фоли, Патрик; Керманшахи лить, Азаде; Бич, Эван С.; Циммерман, Джули Б. (2012). «Получение и синтез возобновляемых ПАВ». хим. Соц. Преподобный . 41 (4): 1499–1518. дои : 10.1039/C1CS15217C . ISSN   0306-0012 . ПМИД   22006024 .
  20. ^ ван Лит, SA; Навис, AC; Веррейп, К; Никлу, СП; Бьерквиг, Р; Весселинг, П; Тонкс, Б; Моленаар, Р; ван Ноорден, CJ; Лендерс, WP (август 2014 г.). «Глутамат как хемотаксическое топливо для клеток диффузной глиомы: они являются присосками глутамата?». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры о раке . 1846 (1): 66–74. дои : 10.1016/j.bbcan.2014.04.004 . ПМИД   24747768 .
  21. ^ ван Лит, SA; Моленаар, Р; ван Ноорден, CJ; Лендерс, WP (декабрь 2014 г.). «Опухолевые клетки в поисках глутамата: альтернативное объяснение повышенной инвазивности глиом с мутацией IDH1» . Нейроонкология . 16 (12): 1669–1670. дои : 10.1093/neuonc/nou152 . ПМЦ   4232089 . ПМИД   25074540 .
  22. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Мелдрам, Б.С. (2000). «Глутамат как нейромедиатор в мозге: Обзор физиологии и патологии» . Журнал питания . 130 (дополнение 4S): 1007S–1015S. дои : 10.1093/jn/130.4.1007s . ПМИД   10736372 .
  23. ^ Макэнти, штат Вашингтон; Крук, TH (1993). «Глутамат: его роль в обучении, памяти и старении мозга». Психофармакология . 111 (4): 391–401. дои : 10.1007/BF02253527 . ПМИД   7870979 . S2CID   37400348 .
  24. ^ Окубо, Ю.; Секия, Х.; Намики, С.; Сакамото, Х.; Иинума, С.; Ямасаки, М.; Ватанабэ, М.; Хиросе, К.; Иино, М. (2010). «Визуализация внесинаптической динамики глутамата в мозге» . Труды Национальной академии наук . 107 (14): 6526–6531. Бибкод : 2010PNAS..107.6526O . дои : 10.1073/pnas.0913154107 . ПМК   2851965 . ПМИД   20308566 .
  25. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Огюстен Х., Грожан Ю., Чен К., Шэн К., Фезерстоун Д.Э. (2007). «Невезикулярное высвобождение глутамата глиальными транспортерами xCT подавляет кластеризацию глутаматных рецепторов in vivo» . Журнал неврологии . 27 (1): 111–123. doi : 10.1523/JNEUROSCI.4770-06.2007 . ПМК   2193629 . ПМИД   17202478 .
  26. ^ Чжэн Си; Бейкер Д.А.; Шен Х; Карсон Д.С.; Каливас П.В. (2002). «Метаботропные рецепторы глутамата группы II модулируют внеклеточный глутамат в прилежащем ядре». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 300 (1): 162–171. дои : 10.1124/jpet.300.1.162 . ПМИД   11752112 .
  27. ^ Бак, Лассе К.; Шусбо, Арне; Ваагепетерсен, Хелле С. (август 2006 г.). «Цикл глутамат/ГАМК-глутамин: аспекты транспорта, гомеостаза нейромедиаторов и переноса аммиака» . Журнал нейрохимии . 98 (3): 641–653. дои : 10.1111/j.1471-4159.2006.03913.x . ISSN   0022-3042 . ПМИД   16787421 .
  28. ^ Керр, ДИБ; Онг, Дж. (январь 1995 г.). « ГАМК В рецепторы » . Фармакология и терапия . 67 (2): 187–246. дои : 10.1016/0163-7258(95)00016-А . ПМИД   7494864 .
  29. ^ Крюгер, Кристиан; Стокер, Винфрид; Шлоссер, Майкл (2007). «АУТОАНТИТЕЛА К ДЕКАРБОКСИЛАЗЕ ГЛУТАМИНОВОЙ КИСЛОТЫ» . Аутоантитела (2-е изд.). стр. 369–378.
  30. ^ Ньюсом, Скотт Д.; Джонсон, Тори (15 августа 2022 г.). «Расстройства спектра синдрома скованного человека: больше, чем кажется на первый взгляд» . Журнал нейроиммунологии . 369 : 577915. doi : 10.1016/j.jneuroim.2022.577915 . ISSN   0165-5728 . ПМЦ   9274902 . ПМИД   35717735 .
  31. ^ Ридс, П.Дж.; и др. (1 апреля 2000 г.). «Кишечный метаболизм глутамата» . Журнал питания . 130 (4с): 978С–982С. дои : 10.1093/jn/130.4.978S . ПМИД   10736365 .
  32. ^ CM Thiele, Concepts Magn. Резон. А, 2007, 30А, 65–80
  33. ^ Коплан Дж.Д., Мэтью С.Дж., Смит Э.Л., Трост Р.К., Шарф Б.А., Мартинес Дж., Горман Дж.М., Монн Дж.А., Шопп Д.Д., Розенблюм Л.А. (июль 2001 г.). «Влияние LY354740, нового глутаматергического метаботропного агониста, на гипоталамо-гипофизарно-надпочечниковую ось приматов и норадренергическую функцию». Спектр ЦНС . 6 (7): 607–612, 617. doi : 10.1017/S1092852900002157 . ПМИД   15573025 . S2CID   6029856 .
  34. ^ Фелисола С.Дж., Накамура Й., Сато Ф., Моримото Р., Кикучи К., Накамура Т., Хозава А., Ван Л., Онодера Й., Исэ К., Макнамара К.М., Мидорикава С., Сузуки С., Сасано Х. (январь 2014 г.). «Глутаматные рецепторы и регуляция стероидогенеза в надпочечниках человека: метаботропный путь». Молекулярная и клеточная эндокринология . 382 (1): 170–177. дои : 10.1016/j.mce.2013.09.025 . ПМИД   24080311 . S2CID   3357749 .
  35. ^ Смит, Квентин Р. (апрель 2000 г.). «Транспорт глутамата и других аминокислот через гематоэнцефалический барьер» . Журнал питания . 130 (дополнение 4S): 1016S–1022S. дои : 10.1093/jn/130.4.1016S . ПМИД   10736373 .
  36. ^ Хокинс, Ричард А. (сентябрь 2009 г.). «Гематоэнцефалический барьер и глутамат» . Американский журнал клинического питания . 90 (3): 867С–874С. дои : 10.3945/ajcn.2009.27462BB . ПМК   3136011 . ПМИД   19571220 . Эта организация не позволяет чистому поступлению глутамата в мозг; скорее, он способствует удалению глютамата и поддержанию низких концентраций глютамата в ECF.
  37. ^ Хэмпсон, Эйдан Дж. (1998). «Каннабидиол и (-)Δ9-тетрагидроканнабинол являются нейропротекторными антиоксидантами» . Proc Natl Acad Sci США . 95 (14): 8268–8273. дои : 10.1073/pnas.95.14.8268 . ПМК   20965 . ПМИД   9653176 .
  38. ^ Хэмпсон, Эйдан Дж. (2006). «Нейропротекторные антиоксиданты из марихуаны» . Анналы Нью-Йоркской академии наук . 899 (1): 274–282. дои : 10.1111/j.1749-6632.2000.tb06193.x . S2CID   39496546 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы по теме глутаминовой кислоты .
  • Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN  0-7167-4339-6 .
[ редактировать ]
Поищите глутаминовую кислоту в Викисловаре, бесплатном словаре.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Glutamic_acid&oldid=1236516858"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 567ba5cd0ab0ebc3fd5e5d915b141060__1721881860
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/56/60/567ba5cd0ab0ebc3fd5e5d915b141060.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Glutamic acid - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)