Метионин
 Скелетная формула канонической формы метионина | |||
| |||
| Имена | |||
|---|---|---|---|
| Название ИЮПАК Метионин | |||
| Другие имена 2-амино-4-(метилтио)бутановая кислота | |||
| Идентификаторы | |||
3D model ( JSmol ) | |||
| Сокращения | Мет, М | ||
| ЧЭБИ |
| ||
| ЧЕМБЛ |
| ||
| ХимическийПаук | |||
| Лекарственный Банк |
| ||
| Информационная карта ECHA | 100.000.393 | ||
| Номер ЕС |
| ||
| КЕГГ |
| ||
ПабХим CID | |||
| НЕКОТОРЫЙ |
| ||
Панель управления CompTox ( EPA ) | |||
| Характеристики [2] | |||
| С 5 Н 11 Н О 2 С | |||
| Молярная масса | 149.21 g·mol −1 | ||
| Появление | Белый кристаллический порошок | ||
| Плотность | 1,340 г/см 3 | ||
| Температура плавления | 281 ° C (538 ° F; 554 К) разлагается. | ||
| Растворимый | |||
| Кислотность ( pKa ) | 2,28 (карбоксил), 9,21 (амино) [1] | ||
| Фармакология | |||
| V03AB26 ( ВОЗ ) QA05BA90 ( ВОЗ ), QG04BA90 ( ВОЗ ) | |||
| Страница дополнительных данных | |||
| Метионин (страница данных) | |||
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). | |||
Метионин (символ Met или M ) [3] ( / m ɪ ˈ θ aɪ ə n iː n / ) [4] является незаменимой аминокислотой для человека.
Будучи предшественником других незаменимых аминокислот, таких как цистеин и таурин , универсальных соединений, таких как SAM-e , и важного антиоксиданта глутатиона , метионин играет решающую роль в обмене веществ и здоровье многих видов, включая человека. Метионин также участвует в ангиогенезе и различных процессах, связанных с транскрипцией ДНК, эпигенетической экспрессией и регуляцией генов.
Метионин был впервые выделен в 1921 году Джоном Говардом Мюллером . [5] Он кодируется кодоном AUG . Он был назван Сатору Одаке в 1925 году как сокращение от его структурного описания: 2-амино-4-( бутановая метилтио ) кислота. [6]
подробности Биохимические
Метионин (сокращенно Met или M кодоном AUG) представляет собой α- аминокислоту , которая используется в биосинтезе белков ; кодируется . Он содержит карбоксильную группу (которая находится в депротонированной -COO − образуются в условиях биологического pH ), аминогруппа (которая находится в протонированном -NH +
3 образуют в условиях биологического pH), расположенные в α-положении по отношению к карбоксильной группе, и боковой цепи S - метилтиоэфира классифицирует ее как неполярную алифатическую , что аминокислоту.
В ядерных генах эукариот и архей метионин кодируется стартовым кодоном , что означает, что он указывает начало кодирующей области и является первой аминокислотой, образующейся в возникающем полипептиде во время мРНК трансляции . [7]
Протеиногенная аминокислота [ править ]
Цистеин две серосодержащие и метионин – протеиногенные аминокислоты . За исключением немногих исключений, когда метионин может действовать как окислительно-восстановительный сенсор (например, сульфоксид метионина) . [8] ), остатки метионина не играют каталитической роли. [9] В этом отличие от остатков цистеина, где тиоловая группа играет каталитическую роль во многих белках. [9] Однако тиоэфир в составе метионина играет незначительную структурную роль из-за эффекта стабильности S/π-взаимодействий между атомом серы боковой цепи и ароматическими аминокислотами в одной трети всех известных белковых структур. [9] Отсутствие сильной роли отражается в экспериментах, где небольшой эффект наблюдается в белках, где метионин заменен норлейцином , аминокислотой с прямой углеводородной боковой цепью, в которой отсутствует тиоэфир. [10] Было высказано предположение, что норлейцин присутствовал в ранних версиях генетического кода, но метионин вторгся в окончательную версию генетического кода из-за того, что он используется в кофакторе S -аденозилметионина (SAM-e). [11] Эта ситуация не уникальна и могла произойти с орнитином и аргинином . [12]
Кодировка [ править ]
Метионин — одна из двух аминокислот, кодируемых одним кодоном (AUG) в стандартном генетическом коде ( вторым является триптофан , кодируемый UGG). В соответствии с эволюционным происхождением его кодона другие кодоны AUN кодируют изолейцин , который также является гидрофобной аминокислотой. В митохондриальном геноме нескольких организмов, включая многоклеточных животных и дрожжей , кодон AUA также кодирует метионин. В стандартном генетическом коде коды AUA для изолейцина и соответствующей тРНК ( ileX в Escherichia coli ) используют необычное основание лизидин (бактерии) или агматидин (археи) для дискриминации AUG. [13] [14]
Метиониновый кодон AUG также является наиболее распространенным стартовым кодоном. «Стартовый» кодон представляет собой сообщение для рибосомы , которое сигнализирует об инициации трансляции белка с мРНК, когда кодон AUG находится в консенсусной последовательности Козака . Как следствие, метионин часто включается в N -концевую позицию белков у эукариот и архей во время трансляции, хотя он может быть удален путем посттрансляционной модификации . У бактерий производное N -формилметионина в качестве исходной аминокислоты используется .
Производные [ править ]
S -Аденозилметионин [ править ]
Производное метионина S- аденозилметионин (SAM-e) представляет собой кофактор , который служит главным образом донором метила . SAM-e состоит из молекулы аденозила (через 5'-углерод), присоединенной к сере метионина, что делает его катионом сульфония (т.е. имеет три заместителя и положительный заряд). Сера действует как мягкая кислота Льюиса (т.е. донор/электрофил), которая позволяет переносить S -метильную группу в кислородную, азотную или ароматическую систему, часто с помощью других кофакторов, таких как кобаламин (витамин B 12 в люди). Некоторые ферменты используют SAM-e для инициирования радикальной реакции; они называются радикальными ферментами SAM-e .В результате переноса метильной группы S получается -аденозилгомоцистеин. У бактерий он либо регенерируется путем метилирования, либо сохраняется путем удаления аденина и гомоцистеина, в результате чего соединение дигидроксипентандион спонтанно превращается в аутоиндуктор-2 , который выводится из организма в виде ненужного продукта или сигнала кворума.
Биосинтез [ править ]
Как незаменимая аминокислота, метионин не синтезируется de novo у людей и других животных, которым приходится потреблять метионин или метионинсодержащие белки. В растениях и микроорганизмах биосинтез метионина принадлежит к семейству аспартатов наряду с треонином и лизином (через диаминопимелат , но не через α-аминоадипат ). Основная цепь образуется из аспарагиновой кислоты , тогда как сера может происходить из цистеина , метантиола или сероводорода . [9]
- Сначала аспарагиновая кислота превращается через β-аспартилполуальдегид в гомосерин путем двух стадий восстановления концевой карбоксильной группы (поэтому гомосерин имеет γ-гидроксил, следовательно, гомосерин ). Промежуточный аспартат-полуальдегид является точкой разветвления пути биосинтеза лизина, где он вместо этого конденсируется с пируватом. Гомосерин является точкой разветвления треонинового пути, где вместо этого он изомеризуется после активации концевого гидроксила фосфатом (также используемым для биосинтеза метионина в растениях). [9]
- Затем гомосерин активируется фосфатной, сукцинильной или ацетильной группой гидроксила.
- У растений и, возможно, у некоторых бактерий [9] используется фосфат. Этот этап является общим с биосинтезом треонина. [9]
- У большинства организмов ацетильная группа используется для активации гомосерина. У бактерий это может катализироваться ферментом, кодируемым metX или metA (не гомологами). [9]
- У энтеробактерий и ограниченного числа других организмов используется сукцинат. Ферментом, катализирующим реакцию, является МетА, а специфичность к ацетил-КоА и сукцинил-КоА определяется одним остатком. [9] Физиологическая основа предпочтения ацетил-КоА или сукцинил-КоА неизвестна, но такие альтернативные пути присутствуют в некоторых других путях ( например, биосинтезе лизина и биосинтезе аргинина).
- Активирующую гидроксильную группу затем заменяют цистеином, метантиолом или сероводородом. Реакция замещения технически представляет собой γ- отщепление с последующим вариантом присоединения по Михаэлю . Все участвующие ферменты являются гомологами и членами семейства PLP-зависимых ферментов метаболизма Cys/Met , которое является подмножеством PLP-зависимой складчатой клады I типа. Они используют кофактор PLP ( пиридоксальфосфат ), который действует путем стабилизации промежуточных карбанионов. [9]
- Если он реагирует с цистеином, образуется цистатионин , который расщепляется с образованием гомоцистеина . Вовлеченные ферменты — это цистатионин-γ-синтаза (кодируемая metB у бактерий) и цистатионин-β-лиаза ( metC ). Цистатионин по-разному связывается в двух ферментах, позволяя протекать β- или γ-реакциям. [9]
- Если он реагирует со свободным сероводородом, образуется гомоцистеин. Это катализируется O -ацетилгомосеринаминокарбоксипропилтрансферазой (ранее известной как O она кодируется metY или metZ . -ацетилгомосерин(тиол)-лиаза. У бактерий [9]
- Если он реагирует с метантиолом, он непосредственно производит метионин. Метантиол является побочным продуктом катаболического пути некоторых соединений, поэтому этот путь встречается реже. [9]
- Если образуется гомоцистеин, тиоловая группа метилируется, образуя метионин. две метионинсинтазы Известны ; один зависит от кобаламина (витамина B 12 ), а другой независим. [9]
Путь с использованием цистеина называется « путем транссульфурации », а путь с использованием сероводорода (или метантиола) называется «путем прямого сульфурилирования».
Цистеин производится аналогичным образом, а именно, он может быть получен из активированного серина и либо из гомоцистеина («путь обратного транссульфурилирования»), либо из сероводорода («путь прямого сульфурилирования»); активированный серин обычно представляет собой O -ацетилсерин (через CysK или CysM в E. coli ), но у Aeropyrum pernix и некоторых других архей O -фосфосерин. используется [15] CysK и CysM являются гомологами, но принадлежат к кладе III типа складки PLP.
Путь транссульфурилирования
Ферменты, участвующие в пути транссульфурилирования E. coli биосинтеза метионина:
- Аспартокиназа
- Аспартат-полуальдегиддегидрогеназа
- Гомосериндегидрогеназа
- Гомосерин- О -транссукцинилаза
- Цистатионин-γ-синтаза
- Цистатионин-β-лиаза
- Метионинсинтаза (у млекопитающих этот этап осуществляется гомоцистеинметилтрансферазой или бетаин-гомоцистеин S -метилтрансферазой ).
пути биохимические Другие
Хотя млекопитающие не могут синтезировать метионин, они все же могут использовать его различными биохимическими путями:
Катаболизм [ править ]
Метионин превращается в S -аденозилметионин (SAM-e) с помощью (1) метионин-аденозилтрансферазы .
SAM-e служит донором метила во многих (2) реакциях метилтрансферазы и превращается в S- аденозилгомоцистеин (SAH).
(3) Аденозилгомоцистеиназа цистеин.
Регенерация [ править ]
Метионин может быть регенерирован из гомоцистеина с помощью (4) метионинсинтазы в реакции, которая требует витамина B12 в качестве кофактора .
Гомоцистеин также можно реметилировать с помощью бетаин-глицина ( N , N , N -триметилглицин, TMG) в метионин с помощью фермента бетаин-гомоцистеин метилтрансферазы (EC2.1.1.5, BHMT). BHMT составляет до 1,5% всего растворимого белка печени, и недавние данные свидетельствуют о том, что он может оказывать большее влияние на гомеостаз метионина и гомоцистеина, чем метионинсинтаза.
Путь обратного транссульфурилирования: цистеин в превращение
Гомоцистеин может превращаться в цистеин.
- (5) Цистатионин-β-синтаза (фермент, которому необходим пиридоксальфосфат , активная форма витамина B6 ) объединяет гомоцистеин и серин с образованием цистатионина . Вместо разложения цистатионина с помощью цистатионин-β-лиазы , как при биосинтетическом пути, цистатионин расщепляется до цистеина и α-кетобутирата с помощью (6) цистатионин-γ-лиазы .
- (7) Фермент дегидрогеназа α-кетокислоты превращает α-кетобутират в пропионил-КоА , который метаболизируется до сукцинил-КоА в трехэтапном процессе (пути см. в разделе «Пропионил-КоА» ).
Синтез этилена [ править ]
Эта аминокислота также используется растениями для синтеза этилена . Этот процесс известен как цикл Ян или цикл метионина.
заболевания Метаболические
Деградация метионина нарушается при следующих метаболических заболеваниях :
- Комбинированная малоновая и метилмалоновая ацидурия (СМАММА)
- Гомоцистинурия
- Метилмалоновая ацидемия
- Пропионовая ацидемия
Химический синтез [ править ]
Промышленный синтез объединяет акролеин , метантиол и цианид, что дает гидантоин . [16] Рацемический метионин также можно синтезировать из диэтилфталимидомалоната натрия путем алкилирования хлорэтилметилсульфидом (ClCH 2 CH 2 SCH 3 ) с последующим гидролизом и декарбоксилированием. Также см. Метанол. [17]
Питание человека [ править ]
Клинические данные о добавлении метионина неубедительны. [18] Диетическое ограничение метионина может привести к заболеваниям костей. [18]
Добавки метионина могут принести пользу тем, кто страдает от отравления медью . [19]
чрезмерное потребление метионина, донора метильной группы при метилировании ДНК , связано с ростом рака. Согласно ряду исследований, [20] [21]
Требования [ править ]
В 2002 году Совет по продовольствию и питанию Медицинского института США установил рекомендуемые диетические нормы (RDA) для незаменимых аминокислот . Для метионина в сочетании с цистеином для взрослых 19 лет и старше — 19 мг/кг массы тела в день. [22]
Это соответствует примерно 1,33 грамма в день для человека весом 70 килограммов.
источники Диетические
| Еда | g/100 g |
|---|---|
| Яйцо , белок, сушеное, порошок, с пониженным содержанием глюкозы | 3.204 |
| Мука кунжутная (обезжиренная) | 1.656 |
| Бразильские орехи | 1.124 |
| Сыр , Пармезан, тертый | 1.114 |
| семя конопли , очищенное | 0.933 |
| Концентрат соевого белка | 0.814 |
| Курица , бройлеры или фритюры, жареные | 0.801 |
| Рыба , тунец, светлая, консервированная в воде, с сухими сухими веществами | 0.755 |
| Говядина вяленая, сушеная | 0.749 |
| Бекон | 0.593 |
| семена чиа | 0.588 |
| Говядина фарш, 95% постного мяса / 5% жира, сырой | 0.565 |
| Свинина фарш, 96% постного мяса/4% жира, сырая | 0.564 |
| Соевые бобы | 0.547 |
| Зародыши пшеницы | 0.456 |
| Яйцо целое, сваренное вкрутую | 0.392 |
| Овес | 0.312 |
| Арахис | 0.309 |
| Нут | 0.253 |
| Кукуруза , желтая | 0.197 |
| Миндаль | 0.151 |
| Фасоль пинто, приготовленная | 0.117 |
| Чечевица , приготовленная | 0.077 |
| Рис коричневый, среднезернистый, приготовленный | 0.052 |
Высокий уровень метионина можно найти в яйцах, мясе и рыбе; семена кунжута, бразильские орехи и семена некоторых других растений; и зерновые культуры. Большинство фруктов и овощей содержат очень мало. Большинство бобовых , хотя и богаты белком, содержат мало метионина. Белки без достаточного количества метионина не считаются полноценными белками . [23] По этой причине рацемический метионин иногда добавляют в качестве ингредиента в корма для домашних животных . [24]
Здоровье [ править ]
Потеря метионина связана со старческим поседением волос. Его недостаток приводит к накоплению перекиси водорода в волосяных фолликулах , снижению эффективности тирозиназы и постепенной потере цвета волос. [25] Метионин повышает внутриклеточную концентрацию глутатиона , тем самым способствуя антиоксидантной защите клеток и окислительно-восстановительной регуляции. Он также защищает клетки от потери черных клеток, вызванной дофамином, путем связывания окислительных метаболитов. [26]
Метионин — промежуточный продукт в биосинтезе цистеина , карнитина , таурина , лецитина , фосфатидилхолина и других фосфолипидов . Неправильное преобразование метионина может привести к атеросклерозу [27] из-за накопления гомоцистеина .
Другое использование [ править ]
DL -метионин иногда дают собакам в качестве добавки; Это помогает снизить вероятность образования камней в почках у собак. Также известно, что метионин увеличивает выведение хинидина с мочой за счет подкисления мочи. Аминогликозидные антибиотики, используемые для лечения инфекций мочевыводящих путей, лучше всего действуют в щелочных условиях, а закисление мочи из-за использования метионина может снизить их эффективность. Если собака находится на диете, вызывающей подкисление мочи, метионин использовать не следует. [28]
Метионин разрешен в качестве добавки к органическим кормам для птицы в рамках сертифицированной органической программы США. [29]
Метионин можно использовать в качестве нетоксичного пестицида против гигантских гусениц- парусников, которые являются серьезным вредителем апельсиновых культур. [30]
См. также [ править ]
- Аллантоин
- формилметионин
- Окисление метионина
- Отравление парацетамолом
- Фотореактивный метионин
- S -Метилцистеин
Ссылки [ править ]
- ^ Доусон Р.М., Эллиотт Д.К., Эллиотт У.Х., Джонс К.М. (1959). Данные для биохимических исследований . Оксфорд: Кларендон Пресс.
- ^ Уэст, Роберт С., изд. (1981). Справочник CRC по химии и физике (62-е изд.). Бока-Ратон, Флорида: CRC Press. п. С-374. ISBN 0-8493-0462-8 . .
- ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 г.
- ^ «Метионин» . Издательство Оксфордского университета. Архивировано из оригинала 27 января 2018 года.
- ^ Паппенгеймер А.М. (1987). «Биографические мемуары Джона Говарда Мюллера» (PDF) . Вашингтон, округ Колумбия: Национальная академия наук.
- ^ Одаке, Сатору (1925). «О присутствии серосодержащей аминокислоты в дрожжах» . Бюллетень Агрохимического общества Японии . 1 (8): 87–89. дои : 10.1271/bbb1924.1.87 . ISSN 1881-1272 .
- ^ Гуедес Р.Л., Просдочими Ф., Фернандес Г.Р., Моура Л.К., Рибейру Х.А., Ортега Х.М. (декабрь 2011 г.). «Биосинтез аминокислот и пути ассимиляции азота: большая геномная делеция в ходе эволюции эукариот» . БМК Геномика . 12 (Приложение 4): S2. дои : 10.1186/1471-2164-12-S4-S2 . ПМК 3287585 . ПМИД 22369087 .
- ^ Бигелоу DJ, Squier TC (январь 2005 г.). «Окислительно-восстановительная модуляция клеточной передачи сигналов и метаболизма посредством обратимого окисления метиониновых сенсоров в белках, регулирующих кальций» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика (Представленная рукопись). 1703 (2): 121–134. дои : 10.1016/j.bbapap.2004.09.012 . ПМИД 15680220 .
- ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к л м н Член парламента Ферла, Патрик В.М. (август 2014 г.). «Бактериальный биосинтез метионина» . Микробиология . 160 (Часть 8): 1571–1584. дои : 10.1099/mic.0.077826-0 . ПМИД 24939187 .
- ^ Чирино ПК, Тан Ю, Такахаши К, Тиррелл Д.А., Арнольд Ф.Х. (сентябрь 2003 г.). «Глобальное включение норлейцина вместо метионина в гемовый домен цитохрома P450 BM-3 увеличивает активность пероксигеназы». Биотехнология и биоинженерия . 83 (6): 729–734. дои : 10.1002/бит.10718 . ПМИД 12889037 . S2CID 11380413 .
- ^ Альварес-Карреньо К, Бесерра А, Ласкано А (октябрь 2013 г.). «Норвалин и норлейцин, возможно, были более распространенными белковыми компонентами на ранних стадиях клеточной эволюции». Происхождение жизни и эволюция биосферы . 43 (4–5): 363–375. Бибкод : 2013OLEB...43..363A . дои : 10.1007/s11084-013-9344-3 . ПМИД 24013929 . S2CID 17224537 .
- ^ Джукс Т.Х. (август 1973 г.). «Аргинин как эволюционный нарушитель синтеза белка». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 53 (3): 709–714. дои : 10.1016/0006-291x(73)90151-4 . ПМИД 4731949 .
- ^ Икеучи Ю, Кимура С, Нумата Т, Накамура Д, Ёкогава Т, Огата Т, Вада Т, Сузуки Т, Сузуки Т (апрель 2010 г.). «Агматин-конъюгированный цитидин в антикодоне тРНК необходим для декодирования AUA у архей». Химическая биология природы . 6 (4): 277–282. дои : 10.1038/nchembio.323 . ПМИД 20139989 .
- ^ Мурамацу Т., Нисикава К., Немото Ф., Кучино Ю., Нисимура С., Миядзава Т., Ёкояма С. (ноябрь 1988 г.). «Кодоновые и аминокислотные особенности транспортной РНК преобразуются посредством одной посттранскрипционной модификации». Природа . 336 (6195): 179–181. Бибкод : 1988Natur.336..179M . дои : 10.1038/336179a0 . ПМИД 3054566 . S2CID 4371485 .
- ^ Мино К., Исикава К. (сентябрь 2003 г.). «Новая реакция сульфгидрилирования O -фосфо- L -серина, катализируемая O -ацетилсеринсульфгидрилазой из Aeropyrum pernix K1» . Письма ФЭБС . 551 (1–3): 133–138. дои : 10.1016/S0014-5793(03)00913-X . ПМИД 12965218 . S2CID 28360765 .
- ^ Карлхайнц Драуц; Ян Грейсон; Аксель Клеманн; Ганс Петер Криммер; Вольфганг Лейхтенбергер; Кристоф Векбекер (2006). Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. дои : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . ISBN 978-3527306732 .
- ^ Баргер Г., Вайхзельбаум Т.Э. (1934). « дл -метионин» . Органические синтезы . 14:58 ; Сборник томов , т. 2, с. 384 .
- ^ «Метионин» . ВебМД .
- ^ Кавуото П., Фенек М.Ф. (2012). «Обзор зависимости от метионина и роли ограничения метионина в контроле роста рака и продлении жизни». Обзоры лечения рака . 38 (6): 726–736. дои : 10.1016/j.ctrv.2012.01.004 . ПМИД 22342103 .
- ^ Cellarier E, Durando X, Vasson MP, Farges MC, Demiden A, Maurizis JC, Madelmont JC, Chollet P (2003). «Метиониновая зависимость и лечение рака». Обзоры лечения рака . 29 (6): 489–499. дои : 10.1016/S0305-7372(03)00118-X . ПМИД 14585259 .
- ^ Медицинский институт (2002). «Белки и аминокислоты» . Диетическая норма потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот . Вашингтон, округ Колумбия: Издательство национальных академий. стр. 589–768. дои : 10.17226/10490 . ISBN 978-0-309-08525-0 .
- ^ Финкельштейн JD (май 1990 г.). «Метаболизм метионина у млекопитающих». Журнал пищевой биохимии . 1 (5): 228–237. дои : 10.1016/0955-2863(90)90070-2 . ПМИД 15539209 . S2CID 32264340 .
- ^ Палика Л (1996). Руководство для потребителей по кормам для собак: что содержится в кормах для собак, почему они там и как выбрать лучший корм для вашей собаки . Нью-Йорк: Книжный дом Хауэлла. ISBN 978-0-87605-467-3 .
- ^ Вуд Дж.М., Декер Х., Хартманн Х., Чаван Б., Рокос Х., Спенсер Дж.Д. и др. (июль 2009 г.). «Старческое поседение волос: окислительный стресс, опосредованный H2O2, влияет на цвет волос человека, притупляя восстановление сульфоксида метионина» . Журнал ФАСЭБ . 23 (7): 2065–75. arXiv : 0706.4406 . дои : 10.1096/fj.08-125435 . hdl : 10454/6241 . ПМИД 19237503 . S2CID 16069417 .
- ^ Пиннен Ф. и др. (2009). «Копрепараты, связывающие L -дофа и серосодержащие антиоксиданты: новые фармакологические средства против болезни Паркинсона». Журнал медицинской химии . 52 (2): 559–63. дои : 10.1021/jm801266x . ПМИД 19093882 .
- ^ Рефсум Х., Уеланд П.М., Нюгорд О., Воллсет С.Е. (1998). «Гомоцистеин и сердечно-сосудистые заболевания». Ежегодный обзор медицины . 49 (1): 31–62. дои : 10.1146/annurev.med.49.1.31 . ПМИД 9509248 .
- ^ Гримшоу, Джейн (25 июля 2011 г.) Использование метионина для собак и побочные эффекты . critters360.com
- ^ «Правила и положения» . Федеральный реестр . 76 (49): 13501–13504. 14 марта 2011 г.
- ^ Льюис Д.С., Куда Дж.П., Стивенс Б.Р. (декабрь 2011 г.). «Новый биорациональный пестицид: эффективность метионина против Heraclides (Papilio) cresphontes , суррогата инвазивного Princeps (Papilio) demoleus (Lepidoptera: Papilionidae)» . Журнал экономической энтомологии . 104 (6): 1986–1990. дои : 10.1603/ec11132 . ПМИД 22299361 . S2CID 45255198 .
Внешние ссылки [ править ]
- Рудра М.Н., Чоудхури Л.М. (30 сентября 1950 г.). «Содержание метионина в злаках и бобовых» . Природа . 166 (568): 568. Бибкод : 1950Natur.166..568R . дои : 10.1038/166568a0 . ПМИД 14780151 . S2CID 3026278 .
