Треонин
 Скелетная формула L - треонина | |||
| |||
| Имена | |||
|---|---|---|---|
| Название ИЮПАК Треонин | |||
| Другие имена 2-амино-3-гидроксибутановая кислота | |||
| Идентификаторы | |||
3D model ( JSmol ) | |||
| ЧЭБИ |
| ||
| ЧЕМБЛ |
| ||
| ХимическийПаук |
| ||
| Лекарственный Банк |
| ||
| Информационная карта ECHA | 100.000.704 | ||
| Номер ЕС |
| ||
| |||
| КЕГГ |
| ||
ПабХим CID |
| ||
| НЕКОТОРЫЙ |
| ||
Панель управления CompTox ( EPA ) | |||
| Характеристики | |||
| C4H9NOC4H9NO3 | |||
| Молярная масса | 119.120 g·mol −1 | ||
| (H2O, г/дл) 10,6(30°),14,1(52°),19,0(61°) | |||
| Кислотность ( pKa ) | 2,63 (карбоксил), 10,43 (амино) [1] | ||
| Страница дополнительных данных | |||
| Треонин (страница данных) | |||
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). | |||
Треонин (символ Thr или T ) [2] аминокислота , используется в биосинтезе белков которая . Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированном состоянии −NH +
3 образуется при растворении в воде), карбоксильная группа (которая находится в депротонированном -COO − образуется при растворении в воде), а боковая цепь содержит гидроксильную группу , что делает ее полярной незаряженной аминокислотой. Он необходим человеку, то есть организм не может его синтезировать: его необходимо получать с пищей. Треонин синтезируется из аспартата в таких бактериях, как E. coli . [3] Он кодируется всеми кодонами, начиная с AC (ACU, ACC, ACA и ACG).
Боковые цепи треонина часто имеют водородные связи; наиболее распространенные небольшие мотивы, образующиеся на основе взаимодействия с серином : повороты ST , мотивы ST (часто в начале альфа-спиралей ) и скобки ST (обычно в середине альфа-спиралей).
Модификации [ править ]
Остаток треонина подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям . Гидроксильная гликозилированию боковая цепь может подвергаться O -связанному . Кроме того, остатки треонина подвергаются фосфорилированию под действием треонинкиназы . В фосфорилированной форме его можно назвать фосфотреонином. Фосфотреонин имеет три потенциальных координационных центра (карбоксильную, аминную и фосфатную группу), и определение способа координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов, встречающимися в организме, важно для объяснения функции фосфотреонина в биологических процессах. [4]
История [ править ]
Треонин был последней из 20 протеиногенных обнаруженных аминокислот. Он был открыт в 1936 году Уильямом Каммингом Роузом . [5] сотрудничает с Кертисом Мейером. Аминокислота была названа треонином, потому что по структуре она была похожа на треоновую кислоту , четырехуглеродный моносахарид с молекулярной формулой C 4 H 8 O 5. [6]
Стереоизомеры [ править ]
  |
| L -треонин (2S , 3R ) и D -треонин ( 2R , 3S ) |
  |
| L - аллотреонин (2S , 3S ) и D -аллотреонин ( 2R , 3R ) |
Треонин — одна из двух протеиногенных аминокислот с двумя стереогенными центрами, второй — изолейцин . Треонин может существовать в четырех возможных стереоизомерах со следующими конфигурациями: (2S , 3R ) , ( 2R ,3S ) , ( 2S ,3S ) и ( 2R ,3R ) . Однако название L -треонин используется для одного стереоизомера , ( 2S , 3R )-2-амино-3-гидроксибутановой кислоты. Стереоизомер (2S , 3S ) , редко встречающийся в природе, называется L - аллотреонин . [7]
Биосинтез [ править ]
Треонин, как незаменимая аминокислота, не синтезируется в организме человека и должен присутствовать в белках рациона. Взрослым людям требуется около 20 мг/кг массы тела/день. [8] В растениях и микроорганизмах треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартилполуальдегид и гомосерин . Гомосерин подвергается O -фосфорилированию; этот эфир фосфорной кислоты подвергается гидролизу, сопровождающемуся перемещением ОН-группы. [9] Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают:
- аспартокиназа
- β-аспартатполуальдегиддегидрогеназа
- гомосериндегидрогеназа
- гомосеринкиназа
- треонинсинтаза .
Метаболизм [ править ]
Треонин метаболизируется как минимум тремя способами:
- У многих животных он превращается в пируват посредством треониндегидрогеназы . Промежуточное соединение на этом пути может подвергаться тиолизу с КоА с образованием ацетил-КоА и глицина .
- У человека ген треониндегидрогеназы является неактивным псевдогеном . [10] поэтому треонин превращается в α-кетобутират . Механизм первой стадии аналогичен механизму, катализируемому сериндегидратазой , причем реакции серин- и треониндегидратазы, вероятно, катализируются одним и тем же ферментом. [11]
- У многих организмов он O-фосфорилируется киназой для подготовки к дальнейшему метаболизму. Это особенно важно для бактерий как часть биосинтеза кобаламина ( витамина B12 ), поскольку продукт превращается в (R)-1-аминопропан-2-ол для включения в боковую цепь витамина. [12]
- Треонин используется для синтеза глицина при эндогенном производстве L-карнитина в мозге и печени крыс. [13] [14]
заболевания Метаболические
 |
Деградация треонина нарушается при следующих метаболических заболеваниях :
- Комбинированная малоновая и метилмалоновая ацидурия (СМАММА) [15]
- Метилмалоновая ацидемия [15]
- Пропионовая ацидемия [16]
треонина в качестве пищевой добавки животных Исследование на
Эффекты пищевых добавок с треонином были исследованы на бройлерах. [17]
Незаменимая аминокислота треонин участвует в метаболизме жиров, создании белков, пролиферации и дифференцировке эмбриональных стволовых клеток , а также здоровье и функционировании кишечника. Здоровье и болезни животных тесно связаны с потребностью в треонине и его метаболизмом. Воспаление кишечника и нарушения энергетического обмена у животных можно облегчить путем введения соответствующего количества диетического треонина. Тем не менее, поскольку эти эффекты относятся к контролю пищевого метаболизма, необходимы дополнительные исследования для подтверждения результатов на различных моделях животных. Кроме того, необходимы дополнительные исследования, чтобы понять, как треонин контролирует динамическое равновесие барьерной функции кишечника, иммунологический ответ и кишечную флору. [18]
Источники [ править ]
Продукты с высоким содержанием треонина включают творог , птицу , рыбу , мясо , чечевицу , черную черепаху. [19] и кунжута . семена [20]
Рацемический треонин можно получить из кротоновой кислоты путем альфа-функционализации с использованием ацетата ртути (II) . [21]
Ссылки [ править ]
- ^ Доусон, RMC и др., Данные для биохимических исследований , Оксфорд, Clarendon Press, 1959.
- ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 г.
- ^ Раис, Бадр; Шассаньоль, Кристоф; Леттелье, Тьерри; Фелл, Дэвид; Маза, Жан-Пьер (2001). «Синтез треонина из аспартата в бесклеточных экстрактах Escherichia coli: динамика пути» . Биохим Дж . 356 (Часть 2): 425–32. дои : 10.1042/bj3560425 . ПМЦ 1221853 . ПМИД 11368769 .
- ^ Ястржаб, Рената (2013). «Исследование новых фосфотреониновых комплексов, образующихся в бинарных и тройных системах, включая биогенные амины и медь (II)». Журнал координационной химии . 66 (1): 98–113. дои : 10.1080/00958972.2012.746678
- ^ Словарь ученых . Дэйнтит, Джон., Йертсен, Дерек. Оксфорд: Издательство Оксфордского университета. 1999. с. 459. ИСБН 9780192800862 . OCLC 44963215 .
{{cite book}}: CS1 maint: другие ( ссылка ) - ^ Мейер, Кертис (20 июля 1936 г.). «Пространственная конфигурация альфа-амино-бета-гидрокси-н-масляной кислоты» (PDF) . Журнал биологической химии . 115 (3): 721–729. дои : 10.1016/S0021-9258(18)74711-X .
- ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов (Рекомендации 1983 г.)» . Чистая и прикладная химия . 56 (5): 601, 603, 608. 1 января 1984 г. doi : 10.1351/pac198456050595 .
- ^ Медицинский институт (2002). «Белки и аминокислоты» . Диетическая норма потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот . Вашингтон, округ Колумбия: Издательство национальных академий. стр. 589–768. дои : 10.17226/10490 . ISBN 978-0-309-08525-0 .
- ^ Ленинджер, Альберт Л.; Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 1-57259-153-6 . .
- ^ Стипанюк, Марта Х.; Кодилл, Мари А. (2013). Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека – электронная книга . Elsevier Науки о здоровье. ISBN 9780323266956 .
- ^ Бхардвадж, Ума; Бхардвадж, Равиндра. Биохимия для медсестер . Пирсон Образовательная Индия. ISBN 9788131795286 .
- ^ Фанг, Х; Канг, Дж; Чжан, Д. (30 января 2017 г.). «Микробное производство витамина B 12 : обзор и перспективы на будущее» . Заводы по производству микробных клеток . 16 (1): 15. дои : 10.1186/s12934-017-0631-y . ПМК 5282855 . ПМИД 28137297 .
- ^ Адева-Андани, М; Соуто-Адева, Г; Аменейрос-Родригес, Э; Фернандес-Фернандес, К; Донапетри-Гарсия, К; Домингес-Монтеро, А (январь 2018 г.). «Инсулинорезистентность и метаболизм глицина у человека». Аминокислоты . 50 (1): 11–27. дои : 10.1007/s00726-017-2508-0 . ПМИД 29094215 . S2CID 3708658 .
- ^ Далангин, Р; Ким, А; Кэмпбелл, RE (27 августа 2020 г.). «Роль аминокислот в нейротрансмиссии и флуоресцентные инструменты для их обнаружения» . Международный журнал молекулярных наук . 21 (17): 6197. doi : 10.3390/ijms21176197 . ПМЦ 7503967 . ПМИД 32867295 .
- ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Маноли, Ирини; Слоан, Дженнифер Л.; Вендитти, Чарльз П. (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Изолированная метилмалоновая ацидемия» , GeneReviews® , Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл, PMID 20301409 , получено 9 марта 2024 г.
- ^ Щелочков Олег А.; Каррильо, Нурия; Вендитти, Чарльз (1993), Адам, Маргарет П.; Фельдман, Джерри; Мирзаа, Гайда М.; Пагон, Роберта А. (ред.), «Пропионовая ацидемия» , GeneReviews® , Сиэтл (Вашингтон): Вашингтонский университет, Сиэтл, PMID 22593918 , получено 9 марта 2024 г.
- ^ Кайсрани, Шафкат Наваз; Ахмед, Ибрар; Азам, Фахим; Биби, Фехмида; Сайма; Паша, Талат Насир; Азам, Фарук (01 июля 2018 г.). «Треонин в рационах бройлеров: обновленный обзор» . Анналы зоотехники . 18 (3): 659–674. дои : 10.2478/aoas-2018-0020 . ISSN 2300-8733 .
- ^ Тан, Ци; Пэн, Тан; Нин, Ма; Си, Ма (28 июля 2021 г.). «Физиологические функции треонина у животных: помимо пищевого метаболизма» . Питательные вещества . 13 (8): 2592. дои : 10.3390/nu13082592 . ПМЦ 8399342 . ПМИД 34444752 .
- ^ "Ошибка" . ndb.nal.usda.gov . Архивировано из оригинала 16 ноября 2018 г. Проверено 29 мая 2013 г.
- ^ «Данные о питании SELF — пищевые факты, информация и калькулятор калорий» . Nutritiondata.self.com . Проверено 27 марта 2018 г.
- ^ Картер, Герберт Э .; Уэст, Гарольд Д. (1940). «дл-треонин» . Органические синтезы . 20 :101 ; Сборник томов , т. 3, с. 813 ..
