✖


Jump to content

Протеиногенная аминокислота

(Перенаправлено с Протеиногенный )
Протеиногенные аминокислоты составляют небольшую часть всех аминокислот.

Протеиногенные аминокислоты — это аминокислоты , которые биосинтетически включаются в белки во время трансляции . Слово «протеиногенный» означает «создающий белок». На протяжении всей известной жизни существует 22 генетически кодируемые (протеиногенные) аминокислоты, 20 из которых входят в стандартный генетический код и еще 2 ( селеноцистеин и пирролизин ), которые могут быть включены с помощью специальных механизмов трансляции. [1]

Напротив, непротеиногенные аминокислоты — это аминокислоты, которые либо не включены в белки (например, ГАМК , L -ДОФА или трийодтиронин ), неправильно включены вместо генетически кодируемой аминокислоты, либо не производятся напрямую и изолированно стандартными клеточными белками. машины (например, гидроксипролин ). Последнее часто является результатом посттрансляционной модификации белков. Некоторые непротеиногенные аминокислоты включены в нерибосомальные пептиды , которые синтезируются нерибосомальными пептидсинтетазами.

И эукариоты , и прокариоты могут включать селеноцистеин в свои белки посредством нуклеотидной последовательности, известной как элемент SECIS , которая заставляет клетку транслировать ближайший кодон UGA в селеноцистеин (UGA обычно является стоп-кодоном ). У некоторых метаногенных прокариот кодон UAG (обычно стоп-кодон) также может транслироваться в пирролизин . [2]

У эукариот имеется только 21 протеиногенная аминокислота, 20 стандартного генетического кода, плюс селеноцистеин . Люди могут синтезировать 12 из них друг из друга или из других молекул промежуточного метаболизма. Остальные девять необходимо потреблять (обычно в виде их белковых производных), поэтому они называются незаменимыми аминокислотами . Незаменимыми аминокислотами являются гистидин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , фенилаланин , треонин , триптофан и валин (т.е. H, I, L, K, M, F, T, W, V). [3]

Было обнаружено, что протеиногенные аминокислоты относятся к набору аминокислот , которые могут распознаваться системами аутоаминоацилирования рибозимов . [4] Таким образом, непротеиногенные аминокислоты были бы исключены из-за случайного эволюционного успеха форм жизни, основанных на нуклеотидах. Были предложены и другие причины, объясняющие, почему определенные специфические непротеиногенные аминокислоты обычно не включаются в белки; например, орнитин и гомосерин циклизуются против основной цепи пептида и фрагментируют белок с относительно коротким периодом полураспада , в то время как другие токсичны, поскольку могут быть ошибочно включены в белки, такие как аналог аргинина канаванин .

отбор Предполагается , что эволюционный определенных протеиногенных аминокислот из первичного супа произошел из-за их лучшего включения в полипептидную цепь, в отличие от непротеиногенных аминокислот. [5]

Структуры

[ редактировать ]

Следующее иллюстрирует структуры и сокращения 21 аминокислоты, которые непосредственно кодируются для синтеза белка генетическим кодом эукариот. Приведенные ниже структуры представляют собой стандартные химические структуры, а не типичные формы цвиттер-ионов , существующие в водных растворах.

Структура 21 протеиногенной аминокислоты с трех- и однобуквенными кодами, сгруппированной по функциональности боковой цепи.

IUPAC / IUBMB теперь также рекомендует стандартные сокращения для следующих двух аминокислот:

Химические свойства

[ редактировать ]

Ниже приводится таблица, в которой перечислены однобуквенные символы, трехбуквенные символы и химические свойства боковых цепей стандартных аминокислот. элементов Перечисленные массы основаны на средневзвешенных значениях изотопов в их естественном содержании . Образование пептидной связи приводит к отщеплению молекулы воды . Следовательно, масса белка равна массе аминокислот, из которых он состоит, минус 18,01524 Да на пептидную связь.

Общие химические свойства

[ редактировать ]
Аминокислота Короткий Сокращение. Среднее масса ( Да ) пи ПК 1
(α-COO - ) 		ПК 2
(α-NH 3 + )
Аланин А Земля 89.09404 6.01 2.35 9.87
Цистеин С Цис 121.15404 5.05 1.92 10.70
Аспарагиновая кислота Д Асп 133.10384 2.85 1.99 9.90
Глутаминовая кислота И Глу 147.13074 3.15 2.10 9.47
Фенилаланин Ф Пхе 165.19184 5.49 2.20 9.31
Глицин Г Гли 75.06714 6.06 2.35 9.78
Гистидин ЧАС Его 155.15634 7.60 1.80 9.33
изолейцин я С 131.17464 6.05 2.32 9.76
Лизин К Свет 146.18934 9.60 2.16 9.06
Лейцин л Лео 131.17464 6.01 2.33 9.74
Метионин М Из 149.20784 5.74 2.13 9.28
Аспарагин Н Асн 132.11904 5.41 2.14 8.72
Пирролизин ТО Pyl 255.31 ? ? ?
Пролин П Про 115.13194 6.30 1.95 10.64
Глютамин вопрос Глн 146.14594 5.65 2.17 9.13
Аргинин Р Арг 174.20274 10.76 1.82 8.99
Серин С Быть 105.09344 5.68 2.19 9.21
Треонин Т чр 119.12034 5.60 2.09 9.10
Селеноцистеин В сек. 168.053 5.47 1.91 10
Валин V Вал 117.14784 6.00 2.39 9.74
Триптофан В Трп 204.22844 5.89 2.46 9.41
Тирозин И Тир 181.19124 5.64 2.20 9.21

Свойства боковой цепи

[ редактировать ]
Аминокислота Короткий Сокращение. Боковая цепь Гидро-
фобический 		пКа § Полярный рН Маленький Крошечный Ароматный
или алифатический 		Ван дер Ваальс
объем (Å 3 )
Аланин А Земля -CH-CH3 Да- Нет- ДаДаАлифатический 67
Цистеин С Цис -СН 2 Ш Да8.55 Дакислый ДаДа- 86
Аспарагиновая кислота Д Асп -СН 2 СООН Нет3.67 Дакислый ДаНет- 91
Глутаминовая кислота И Глу -СН 2 СН 2 СООН Нет4.25 Дакислый НетНет- 109
Фенилаланин Ф Пхе -СН 2 С 6 Н 5 Да- Нет- НетНетАроматный 135
Глицин Г Гли -ЧАС Да- Нет- ДаДа- 48
Гистидин ЧАС Его -СН 2 - С 3 Н 3 Н 2 Нет6.54 Даслабый базовый НетНетАроматный 118
изолейцин я С -СН(СН 3 )СН 2 СН 3 Да- Нет- НетНетАлифатический 124
Лизин К Свет -(СН 2 ) 4 NH 2 Нет10.40 Дабазовый НетНет- 135
Лейцин л Лео -СН 2 СН(СН 3 ) 2 Да- Нет- НетНетАлифатический 124
Метионин М Из -СН 2 СН 2 С СН 3 Да- Нет- НетНетАлифатический 124
Аспарагин Н Асн -СН 2 КОНН 2 Нет- Да- ДаНет- 96
Пирролизин ТО Pyl -(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 Нетбез даты Даслабый базовый НетНет- ?
Пролин П Про -СН 2 СН 2 СН 2 - Да- Нет- ДаНет- 90
Глютамин вопрос Глн -СН 2 СН 2 КОНН 2 Нет- Да- НетНет- 114
Аргинин Р Арг -(СН 2 ) 3 NH-C(NH)NH 2 Нет12.3 Дастрого базовый НетНет- 148
Серин С Быть -СН 2 ОН Нет- Да- ДаДа- 73
Треонин Т чр -СН(ОН) СН3 Нет- Да- ДаНет- 93
Селеноцистеин В сек. -CH 2 SeH Нет5.43 Неткислый ДаДа- ?
Валин V Вал -СН( СН3 ) 2 Да- Нет- ДаНетАлифатический 105
Триптофан В Трп -СН 2 С 8 Н 6 Н Да- Нет- НетНетАроматный 163
Тирозин И Тир -СН 2 -С 6 Н 4 ОН Нет9.84 Даслабокислый НетНетАроматный 141

§: Значения Asp, Cys, Glu, His, Lys и Tyr были определены с использованием аминокислотного остатка, расположенного в центре пентапептида аланина. [6] Значение Arg взято из Pace et al. (2009). [7] Значение секунд взято из Byun & Kang (2011). [8]

Н.Д.: Значение pKa пирролизина не сообщалось.

Примечание. Значение pKa аминокислотного остатка в небольшом пептиде обычно немного отличается, когда он находится внутри белка. Расчеты рКа белка иногда используются для расчета изменения значения рКа аминокислотного остатка в этой ситуации.

Экспрессия генов и биохимия

[ редактировать ]
Аминокислота Короткий Сокращение. Кодон (ы) возникновение Незаменим ‡ у человека
в архейских белках
(%) & 		в белках бактерий
(%) & 		в белках эукариот
(%) & 		в белках человека
(%) &
Аланин А Земля GCU, GCC, GCA, GCG 8.2 10.06 7.63 7.01 Нет
Цистеин С Цис УГУ, УГК 0.98 0.94 1.76 2.3 Условно
Аспарагиновая кислота Д Асп ГАУ, ГАЦ 6.21 5.59 5.4 4.73 Нет
Глутаминовая кислота И Глу ГАА, ГАГ 7.69 6.15 6.42 7.09 Условно
Фенилаланин Ф Пхе УУУ, УУК 3.86 3.89 3.87 3.65 Да
Глицин Г Гли ГГУ, ГГК, ГГА, ГГГ 7.58 7.76 6.33 6.58 Условно
Гистидин ЧАС Его КАУ, САС 1.77 2.06 2.44 2.63 Да
изолейцин я С ОМГ, ОМГ, ОМГ 7.03 5.89 5.1 4.33 Да
Лизин К Свет ААА, ААГ 5.27 4.68 5.64 5.72 Да
Лейцин л Лео УУА, УУГ, КУУ, КУК, КУА, КУГ 9.31 10.09 9.29 9.97 Да
Метионин М Из АВГ 2.35 2.38 2.25 2.13 Да
Аспарагин Н Асн ААУ, ААК 3.68 3.58 4.28 3.58 Нет
Пирролизин ТО Pyl УАГ * 0 0 0 0 Нет
Пролин П Про CCU, CCC, CCA, CCG 4.26 4.61 5.41 6.31 Нет
Глютамин вопрос Глн САА, ЦАГ 2.38 3.58 4.21 4.77 Нет
Аргинин Р Арг CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.51 5.88 5.71 5.64 Условно
Серин С Быть УКУ, УКК, УЦА, UCG, AGU, AGC 6.17 5.85 8.34 8.33 Нет
Треонин Т чр АКУ, АКК, АСА, АЧГ 5.44 5.52 5.56 5.36 Да
Селеноцистеин В сек. УГА ** 0 0 0 >0 Нет
Валин V Вал ГУУ, ГУК, ГУА, ГУГ 7.8 7.27 6.2 5.96 Да
Триптофан В Трп Угги 1.03 1.27 1.24 1.22 Да
Тирозин И Тир УАУ, ОАК 3.35 2.94 2.87 2.66 Условно
Стоп-кодон † - Срок УАА, УАГ, УГА †† ? ? ? — —

* UAG обычно представляет собой янтарный стоп-кодон , но в организмах, содержащих биологический механизм, кодируемый кластером генов pylTSBCD, будет включена аминокислота пирролизин. [9]
** UGA обычно представляет собой стоп-кодон опала (или умбры), но кодирует селеноцистеин, если элемент SECIS . присутствует
† Стоп -кодон не является аминокислотой, но включен для полноты описания.
†† UAG и UGA не всегда действуют как стоп-кодоны (см. выше).
‡ Незаменимая аминокислота не может синтезироваться в организме человека и поэтому должна поступать с пищей. Условно незаменимые аминокислоты обычно не требуются в рационе, но должны поставляться экзогенно определенным группам населения, которые не синтезируют их в адекватных количествах.
& Встречаемость аминокислот основана на протеомах 135 архей, 3775 бактерий, 614 протеомов эукариот и протеоме человека (21 006 белков) соответственно. [10]

Масс-спектрометрия

[ редактировать ]

В масс-спектрометрии пептидов и белков полезно знание масс остатков. Масса пептида или белка представляет собой сумму масс остатков плюс массу воды ( моноизотопная масса = 18,01056 Да; средняя масса = 18,0153 Да). Массы остатков рассчитывают по табличным химическим формулам и атомным весам. [11] В масс-спектрометрии ионы также могут включать один или несколько протонов ( моноизотопная масса = 1,00728 Да; средняя масса* = 1,0074 Да). *Протоны не могут иметь среднюю массу, это сбивает с толку вывод о том, что дейтроны являются действительным изотопом, но они должны принадлежать к другому виду (см. Гидрон (химия) ).

Аминокислота Короткий Сокращение. Формула Мой. масса § ( Да ) Среднее масса ( Да )
Аланин А Земля С 3 Ч 5 НЕТ 71.03711 71.0779
Цистеин С Цис С 3 Н 5 НОС 103.00919 103.1429
Аспарагиновая кислота Д Асп С 4 Ч 5 НЕТ 3 115.02694 115.0874
Глутаминовая кислота И Глу С 5 Ч 7 НЕТ 3 129.04259 129.1140
Фенилаланин Ф Пхе C9HC9H9NO NO147.06841 147.1739
Глицин Г Гли С 2 Ч 3 НЕТ 57.02146 57.0513
Гистидин ЧАС Его C6H7NC6H7N3O O137.05891 137.1393
изолейцин я С С 6 Ч 11 НЕТ 113.08406 113.1576
Лизин К Свет С 6 Н 12 Н 2 О 128.09496 128.1723
Лейцин л Лео С 6 Ч 11 НЕТ 113.08406 113.1576
Метионин М Из С 5 Ч 9 США 131.04049 131.1961
Аспарагин Н Асн С 4 Н 6 Н 2 О 2 114.04293 114.1026
Пирролизин ТО Pyl С 12 Н 19 Н 3 О 2 237.14773 237.2982
Пролин П Про С 5 Ч 7 НЕТ 97.05276 97.1152
Глютамин вопрос Глн C5H8N2OC5H8N2O2 128.05858 128.1292
Аргинин Р Арг С 6 Н 12 Н 4 О 156.10111 156.1857
Серин С Быть С 3 Ч 5 НЕТ 2 87.03203 87.0773
Треонин Т чр C4H7NOC4H7NO2 101.04768 101.1039
Селеноцистеин В сек. С 3 Н 5 НОС 150.95364 150.0489
Валин V Вал С 5 Ч 9 НЕТ 99.06841 99.1311
Триптофан В Трп С 11 Н 10 Н 2 О 186.07931 186.2099
Тирозин И Тир C9H9NOC9H9NO2 163.06333 163.1733

§ Моноизотопная масса

Стехиометрия и метаболические затраты в клетке

[ редактировать ]

В таблице ниже указано содержание аминокислот в клетках E.coli и метаболические затраты (АТФ) на синтез аминокислот. Отрицательные числа указывают на то, что метаболические процессы являются энергетически выгодными и не требуют затрат чистого АТФ клетки. [12] В состав аминокислот входят аминокислоты в свободной форме и в полимеризационной форме (белки).

Аминокислота Короткий Сокращение. Избыток
(количество молекул (×10 8 )
для клеток E. coli ) 		Стоимость АТФ в синтезе
Аэробный
условия 		Анаэробный
условия
Аланин А Земля 2.9 -1 1
Цистеин С Цис 0.52 11 15
Аспарагиновая кислота Д Асп 1.4 0 2
Глутаминовая кислота И Глу 1.5 -7 -1
Фенилаланин Ф Пхе 1.1 -6 2
Глицин Г Гли 3.5 -2 2
Гистидин ЧАС Его 0.54 1 7
изолейцин я С 1.7 7 11
Лизин К Свет 2.0 5 9
Лейцин л Лео 2.6 -9 1
Метионин М Из 0.88 21 23
Аспарагин Н Асн 1.4 3 5
Пирролизин ТО Pyl - - -
Пролин П Про 1.3 -2 4
Глютамин вопрос Глн 1.5 -6 0
Аргинин Р Арг 1.7 5 13
Серин С Быть 1.2 -2 2
Треонин Т чр 1.5 6 8
Селеноцистеин В сек. - - -
Валин V Вал 2.4 -2 2
Триптофан В Трп 0.33 -7 7
Тирозин И Тир 0.79 -8 2

Примечания

[ редактировать ]
Аминокислота Сокращение. Примечания
Аланин А Земля Он очень распространен и очень универсален, он более жесткий, чем глицин, но достаточно мал, чтобы устанавливать лишь небольшие стерические ограничения для конформации белка. Он ведет себя достаточно нейтрально и может располагаться как в гидрофильных участках белка снаружи, так и в гидрофобных участках внутри.
Аспарагин или аспарагиновая кислота Б Аскс Заполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
Цистеин С Цис Атом серы легко связывается с ионами тяжелых металлов . В окислительных условиях два цистеина могут образовать дисульфидную связь с образованием аминокислоты цистин . Когда цистины являются частью белка, , инсулина например , третичная структура стабилизируется, что делает белок более устойчивым к денатурации ; следовательно, дисульфидные связи часто встречаются в белках, которым приходится функционировать в суровых условиях окружающей среды, включая пищеварительные ферменты (например, пепсин и химотрипсин ) и структурные белки (например, кератин ). Дисульфиды также содержатся в пептидах, слишком маленьких, чтобы самостоятельно сохранять стабильную форму (например, в инсулине ).
Аспарагиновая кислота Д Асп Asp ведет себя аналогично глутаминовой кислоте и несет гидрофильную кислотную группу с сильным отрицательным зарядом. Обычно он расположен на внешней поверхности белка, что делает его водорастворимым. Он связывается с положительно заряженными молекулами и ионами и часто используется в ферментах для фиксации ионов металлов. Находясь внутри белка, аспартат и глутамат обычно сочетаются с аргинином и лизином.
Глутаминовая кислота И Глу Glu ведет себя аналогично аспарагиновой кислоте и имеет более длинную и немного более гибкую боковую цепь.
Фенилаланин Ф Пхе Важные для человека фенилаланин, тирозин и триптофан содержат большую жесткую ароматическую группу на боковой цепи. Это самые большие аминокислоты. Подобно изолейцину, лейцину и валину, они гидрофобны и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой белковой молекулы. Фенилаланин может превращаться в тирозин.
Глицин Г Гли Из-за двух атомов водорода у α-углерода глицин не является оптически активным . Это самая маленькая аминокислота, она легко вращается и придает гибкость белковой цепи. Он способен проникать в самые узкие места, например, в тройную спираль коллагена . Поскольку слишком большая гибкость обычно нежелательна, в качестве структурного компонента он встречается реже, чем аланин.
Гистидин ЧАС Его Он необходим для человека. Даже в слабокислых условиях происходит протонирование азота, изменяющее свойства гистидина и полипептида в целом. Он используется многими белками в качестве регуляторного механизма, изменяя конформацию и поведение полипептида в кислых областях, таких как поздняя эндосома или лизосома , вызывая изменение конформации ферментов. Однако для этого необходимо лишь несколько гистидинов, поэтому их сравнительно мало.
изолейцин я С Иль необходим человеку. Изолейцин, лейцин и валин имеют большие алифатические гидрофобные боковые цепи. Их молекулы жесткие, а их взаимные гидрофобные взаимодействия важны для правильного сворачивания белков, поскольку эти цепи имеют тенденцию располагаться внутри белковой молекулы.
Лейцин или изолейцин Дж Xle Заполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
Лизин К Свет Лиз необходим человеку и ведет себя аналогично аргинину. Он содержит длинную гибкую боковую цепь с положительно заряженным концом. Гибкость цепи делает лизин и аргинин пригодными для связывания с молекулами с множеством отрицательных зарядов на поверхности. Например, активные области ДНК -связывающих белков богаты аргинином и лизином. Благодаря сильному заряду эти две аминокислоты склонны располагаться на внешних гидрофильных поверхностях белков; когда они обнаруживаются внутри, они обычно соединяются с соответствующей отрицательно заряженной аминокислотой, например, аспартатом или глутаматом.
Лейцин л Лео Лей необходим человеку и ведет себя аналогично изолейцину и валину.
Метионин М Из Мет необходим для человека. Всегда первая аминокислота, которая включается в белок, иногда она удаляется после трансляции. Как и цистеин, он содержит серу, но с метильной группой вместо водорода. Эту метильную группу можно активировать, и она используется во многих реакциях, когда новый атом углерода добавляется к другой молекуле.
Аспарагин Н Асн Подобно аспарагиновой кислоте, Asn содержит амидную группу, в которой Asp имеет карбоксильную группу .
Пирролизин ТО Pyl Похож на лизин , но имеет пирролиновое кольцо.
Пролин П Про Pro содержит необычное кольцо у N-концевой аминогруппы, которое приводит амидную последовательность CO-NH в фиксированную конформацию. Он может разрушать структуры сворачивания белка, такие как α-спираль или β-лист , вызывая желаемый излом в белковой цепи. Обычный для коллагена , он часто подвергается посттрансляционной модификации до гидроксипролина .
Глютамин вопрос Глн Подобно глутаминовой кислоте, Gln содержит амидную группу, где Glu имеет карбоксильную группу . Используемая в белках и в качестве хранилища аммиака , это самая распространенная аминокислота в организме.
Аргинин Р Арг Функционально аналогичен лизину.
Серин С Быть Серин и треонин имеют короткую группу, оканчивающуюся гидроксильной группой. Его водород легко удалить, поэтому серин и треонин часто выступают донорами водорода в ферментах. Оба они очень гидрофильны, поэтому внешние области растворимых белков, как правило, богаты ими.
Треонин Т чр Важный для человека Thr ведет себя аналогично серину.
Селеноцистеин В сек. Селеновый селен аналог цистеина, в котором заменяет атом серы .
Валин V Вал Важный для человека, Вал ведет себя аналогично изолейцину и лейцину.
Триптофан В Трп Важный для человека Trp ведет себя аналогично фенилаланину и тирозину. Это предшественник серотонина и естественно флуоресцентный .
Неизвестный Х Да Заполнитель, когда аминокислота неизвестна или не важна.
Тирозин И Тир Тир ведет себя аналогично фенилаланину (предшественнику тирозина) и триптофану и является предшественником меланина , адреналина и гормонов щитовидной железы . Естественно флуоресцентный , его флуоресценция обычно гасится за счет передачи энергии триптофанам.
Глутаминовая кислота или глутамин С Глкс Заполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
Катаболизм аминокислот

Катаболизм

[ редактировать ]

Аминокислоты можно классифицировать по свойствам их основных продуктов: [13]

  • Глюкогенный, продукты которого способны образовывать глюкозу путем глюконеогенеза.
  • Кетогенные продукты, не обладающие способностью образовывать глюкозу: эти продукты все еще можно использовать для кетогенеза или синтеза липидов .
  • Аминокислоты катаболизируются как в глюкогенные, так и в кетогенные продукты.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Амброгелли А., Палиура С., Зёлль Д. (январь 2007 г.). «Естественное расширение генетического кода». Химическая биология природы . 3 (1): 29–35. дои : 10.1038/nchembio847 . ПМИД   17173027 .
  2. ^ Лобанов А.В., Туранов А.А., Хэтфилд Д.Л., Гладышев В.Н. (август 2010 г.). «Двойные функции кодонов в генетическом коде» . Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 45 (4): 257–65. дои : 10.3109/10409231003786094 . ПМК   3311535 . ПМИД   20446809 .
  3. ^ Молодой VR (август 1994 г.). «Потребности взрослых в аминокислотах: необходимость серьезного пересмотра текущих рекомендаций» (PDF) . Журнал питания . 124 (8 дополнений): 1517S–1523S. дои : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S . ПМИД   8064412 .
  4. ^ Эривес А (август 2011 г.). «Модель ферментов протоантикодонов РНК, требующих гомохиральности L-аминокислот» . Журнал молекулярной эволюции . 73 (1–2): 10–22. Бибкод : 2011JMolE..73...10E . дои : 10.1007/s00239-011-9453-4 . ПМЦ   3223571 . ПМИД   21779963 .
  5. ^ Френкель-Пинтер, Моран; Хейнс, Джей В.; С, Мартин; Петров Антон С.; Буркар, Брэдли Т.; Кришнамурти, Раманарайан; Худ, Николас В.; Леман, Люк Дж.; Уильямс, Лорен Дин (13 августа 2019 г.). «Селективное включение белковых катионных аминокислот по сравнению с небелковыми в модельных реакциях пребиотической олигомеризации» . Труды Национальной академии наук . 116 (33): 16338–16346. Бибкод : 2019PNAS..11616338F . дои : 10.1073/pnas.1904849116 . ISSN   0027-8424 . ПМК   6697887 . ПМИД   31358633 .
  6. ^ Теркилл Р.Л., Гримсли Г.Р., Шольц Дж.М., Пейс К.Н. (май 2006 г.). «Значения pK ионизируемых групп белков» . Белковая наука . 15 (5): 1214–8. дои : 10.1110/ps.051840806 . ПМЦ   2242523 . ПМИД   16597822 .
  7. ^ Пейс С.Н., Гримсли Г.Р., Шольц Дж.М. (май 2009 г.). «Ионизируемые группы белков: значения pK и их вклад в стабильность и растворимость белка» . Журнал биологической химии . 284 (20): 13285–9. дои : 10.1074/jbc.R800080200 . ПМЦ   2679426 . ПМИД   19164280 .
  8. ^ Бён Б.Дж., Кан Ю.К. (май 2011 г.). «Конформационные предпочтения и значение pK (a) остатка селеноцистеина». Биополимеры . 95 (5): 345–53. дои : 10.1002/bip.21581 . ПМИД   21213257 . S2CID   11002236 .
  9. ^ Ротер М., Кшицкий Дж. А. (август 2010 г.). «Селеноцистеин, пирролизин и уникальный энергетический метаболизм метаногенных архей» . Архея . 2010 : 1–14. дои : 10.1155/2010/453642 . ПМЦ   2933860 . ПМИД   20847933 .
  10. ^ Козловский Л.П. (январь 2017 г.). «Протеом-pI: база данных изоэлектрических точек протеома» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (Д1): Д1112–Д1116. дои : 10.1093/nar/gkw978 . ПМК   5210655 . ПМИД   27789699 .
  11. ^ «Атомный вес и изотопный состав всех элементов» . НИСТ . Проверено 12 декабря 2016 г.
  12. ^ Филлипс Р., Кондев Дж., Териот Дж., Гарсия Х.Г., Орм Н. (2013). Физическая биология клетки (Второе изд.). Гирляндная наука. п. 178. ИСБН  978-0-8153-4450-6 .
  13. ^ Ферье Д.Р. (2005). «Глава 20: Разложение и синтез аминокислот». В Champe PC, Харви Р.А., Ферье Д.Р. (ред.). Иллюстрированные обзоры Липпинкотта: биохимия (Иллюстрированные обзоры Липпинкотта) . Хагерствон, доктор медицины: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN  978-0-7817-2265-0 .

Общие ссылки

[ редактировать ]
[ редактировать ]
На Wikimedia Commons есть средства массовой информации, связанные с протеиногенными аминокислотами .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteinogenic_amino_acid&oldid=1218549801"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 0cc93a6a10623027a9aecd6358b3c495__1712910180
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/0c/95/0cc93a6a10623027a9aecd6358b3c495.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Proteinogenic amino acid - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)