✖


Jump to content

Пепсин

Пепсин
Пепсин в комплексе с пепстатином . [1]
Идентификаторы
Номер ЕС. 3.4.23.1
Номер CAS. 9001-75-6
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
пепсин Б
Идентификаторы
Номер ЕС. 3.4.23.2
Номер CAS. 9025-48-3
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
пепсин С (гастриксин)
Идентификаторы
Номер ЕС. 3.4.23.3
Номер CAS. 9012-71-9
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

Пепсин / ˈ p ɛ p s ɪ n / представляет собой эндопептидазу , расщепляющую белки на более мелкие пептиды и аминокислоты . Это один из основных пищеварительных ферментов в пищеварительной системе человека и многих других животных, который помогает переваривать белки пищи . Пепсин представляет собой аспарагиновую протеазу , использующую каталитический аспартат в своем активном центре . [2]

Это одна из трех основных эндопептидаз (ферментов, разрезающих белки посередине) в пищеварительной системе человека , две другие — химотрипсин и трипсин . Существуют также экзопептидазы , удаляющие отдельные аминокислоты с обоих концов белков ( карбоксипептидазы, вырабатываемые поджелудочной железой, и аминопептидазы, секретируемые тонким кишечником). В процессе пищеварения эти ферменты, каждый из которых специализируется на разрыве связей между определенными типами аминокислот , совместно расщепляют пищевые белки на их компоненты, то есть пептиды и аминокислоты, которые могут легко всасываться в тонком кишечнике. . Специфичность расщепления пепсина широка, но некоторые аминокислоты, такие как тирозин , фенилаланин и триптофан, увеличивают вероятность расщепления. [3]

пепсина Зимоген (профермент), пепсиноген, высвобождается главными клетками желудка в стенке желудка, и при смешивании с соляной кислотой желудочного сока пепсиноген активируется, превращаясь в пепсин. [2]

История [ править ]

Пепсин был одним из первых ферментов, открытых Теодором Шванном в 1836 году. Шванн придумал свое название от греческого слова πέψις pepsis , что означает « переваривание » (от πέπτειν peptein «переваривать»). [4] [5] [6] [7] Было установлено, что кислым веществом, которое способно превращать продукты на основе азота в водорастворимый материал, является пепсин. [8]

В 1928 году он стал одним из первых ферментов, кристаллизованных, когда Джон Х. Нортроп кристаллизовал его с помощью диализа, фильтрации и охлаждения. [9]

Предшественник [ править ]

Пепсин выражается в виде фермента, называемого пепсиногеном , первичная структура которого имеет дополнительные 44 аминокислоты по сравнению с активным ферментом.

В желудке главные клетки желудка выделяют пепсиноген. Этот зимоген активируется соляной кислотой (HCl), которая выделяется из париетальных клеток слизистой оболочки желудка. Гормон гастрин и блуждающий нерв вызывают высвобождение пепсиногена и HCl из слизистой оболочки желудка при приеме пищи. Соляная кислота создает кислую среду, которая позволяет пепсиногену разворачиваться и расщепляться автокаталитически , образуя тем самым пепсин (активную форму). Пепсин отщепляет 44 аминокислоты от пепсиногена, образуя больше пепсина.

Пепсиногены в основном сгруппированы в 5 различных групп в зависимости от их первичной структуры: пепсиноген A (также называемый пепсиногеном I), пепсиноген B, прогастриксин (также называемый пепсиногеном II и пепсиногеном C), прохимозин (также называемый прореннином) и пепсиноген F (также называемый пепсиногеном беременности). -ассоциированный гликопротеин). [10]

Активность и стабильность [ править ]

Пепсин наиболее активен в кислой среде с pH от 1,5 до 2,5. [11] [12] Соответственно, его основным местом синтеза и активности является желудок ( рН от 1,5 до 2). У человека концентрация пепсина в желудке достигает 0,5 – 1 мг/мл. [13] [14]

Пепсин неактивен при pH 6,5 и выше, однако пепсин не полностью денатурируется или необратимо инактивируется до pH 8,0. [11] [15] Следовательно, пепсин в растворах с pH до 8,0 может реактивироваться при повторном подкислении. Стабильность пепсина при высоком pH имеет существенное значение для развития заболеваний, связанных с ларингофарингеальным рефлюксом . Пепсин остается в гортани после желудочного рефлюкса. [16] [17] При среднем pH гортаноглотки (pH = 6,8) пепсин неактивен, но может реактивироваться при последующих явлениях кислотного рефлюкса, что приводит к повреждению местных тканей.

Пепсин обладает широкой специфичностью расщепления. Пепсин переваривает до 20% поступивших в организм амидных связей. [18] Остатки в позициях P1 и P1' [19] являются наиболее важными для определения вероятности расщепления. Как правило, гидрофобные аминокислоты в положениях P1 и P1' увеличивают вероятность расщепления. Фенилаланин , лейцин и метионин в положении P1, а также фенилаланин , триптофан и тирозин в положении P1' приводят к наибольшей вероятности расщепления. [3] [18] : 675  Расщеплению препятствуют положительно заряженные аминокислоты гистидин , лизин и аргинин в положении P1. [3]

При ларингофарингеальном рефлюксе [ править ]

Основная статья: Ларингофарингеальный рефлюкс

Пепсин является одной из основных причин повреждения слизистой оболочки при ларингофарингеальном рефлюксе . [20] [21] Пепсин остается в гортани (рН 6,8) после желудочного рефлюкса. [16] [17] Несмотря на то, что пепсин ферментативно неактивен в этой среде, он остается стабильным и может быть реактивирован при последующих случаях кислотного рефлюкса. [15] Воздействие на слизистую гортани ферментативно активного пепсина, а не необратимо инактивированного пепсина или кислоты, приводит к снижению экспрессии защитных белков и тем самым увеличивает восприимчивость гортани к повреждению. [15] [16] [17]

Пепсин может также вызывать повреждение слизистой оболочки при слабокислом или некислотном желудочном рефлюксе. Слабый или некислотный рефлюкс коррелирует с симптомами рефлюкса и повреждением слизистой оболочки. [22] [23] [24] [25] В некислых условиях (нейтральный pH) пепсин интернализуется клетками верхних дыхательных путей, таких как гортань и гортаринг, посредством процесса, известного как рецептор-опосредованный эндоцитоз . [26] Рецептор, посредством которого происходит эндоцитоз пепсина, в настоящее время неизвестен. После клеточного поглощения пепсин сохраняется во внутриклеточных везикулах с низким pH, при котором его ферментативная активность восстанавливается. Пепсин сохраняется в клетке до 24 часов. [27] Такое воздействие пепсина при нейтральном pH и эндоцитоз пепсина вызывает изменения в экспрессии генов, связанные с воспалением, что лежит в основе признаков и симптомов рефлюкса. [28] и прогрессирование опухоли. [29] Это и другие исследования [30] вовлекает пепсин в канцерогенез, связанный с желудочным рефлюксом.

Пепсин в образцах дыхательных путей считается чувствительным и специфичным маркером ларингофарингеального рефлюкса. [31] [32] Исследования по разработке новых терапевтических и диагностических средств, нацеленных на пепсин, для лечения желудочного рефлюкса продолжаются. Теперь доступен быстрый неинвазивный пепсиновый метод диагностики под названием «Пептест», который определяет наличие пепсина в образцах слюны. [33]

Ингибиторы [ править ]

Пепсин может ингибироваться высоким pH (см. « Активность и стабильность ») или соединениями-ингибиторами. Пепстатин представляет собой низкомолекулярное соединение и мощный ингибитор, специфичный для кислых протеаз, с константой ингибирующей диссоциации (Ki) около 10. −10 М — пепсин. Считается, что статический остаток пепстатина отвечает за ингибирование пепстатином пепсина; статин является потенциальным аналогом переходного состояния для катализа пепсином и другими кислыми протеазами. Пепстатин не связывает ковалентно пепсин, поэтому ингибирование пепсина пепстатином обратимо. [34] 1-бис(диазоацетил)-2-фенилэтан обратимо инактивирует пепсин при pH 5, причем реакция ускоряется в присутствии Cu(II). [35]

Свиной пепсин ингибируется ингибитором пепсина-3 (PI-3), вырабатываемым большим круглым червем свиньи ( Ascaris suum ). [36] PI-3 занимает активный центр пепсина, используя его N-концевые остатки, и тем самым блокирует субстрата связывание . Аминокислотные остатки 1–3 (Gln-Phe-Leu) зрелого PI-3 связываются с положениями P1’–P3’ пепсина. N-конец PI-3 в комплексе PI-3:пепсин расположен за счет водородных связей , которые образуют восьмицепочечный β-лист , где три цепи принадлежат пепсину, а пять - PI-3. [36]

Продукт переваривания белка пепсином тормозит реакцию. [37] [38]

Сукральфат , препарат, используемый для лечения язв желудка и других состояний, связанных с пепсином, также ингибирует активность пепсина. [39]

Приложения [ править ]

Пепсиновая жвачка Бимана
Жевательная резинка Adams Pepsin Tutti Frutti , продаваемая «Для облегчения расстройства желудка и диспепсии».

Коммерческий пепсин добывают из железистого слоя желудков свиней. Это компонент сычужного фермента, используемый для свертывания молока при производстве сыра. Пепсин используется для различных целей в производстве продуктов питания: для модификации и придания взбиваемости соевому белку и желатину, [40] модифицировать растительные белки для использования в немолочных закусках, превращать готовые хлопья в горячие каши быстрого приготовления, [41] и для приготовления гидролизатов белков животного и растительного происхождения для использования в ароматизаторах пищевых продуктов и напитков. Он используется в кожевенной промышленности для удаления волос и остатков тканей со шкур, а также для восстановления серебра из выброшенных фотопленок путем переваривания слоя желатина, удерживающего серебро. [42] Пепсин исторически был добавкой к Beeman's, марки жевательной резинке созданной доктором Эдвином Э. Биманом.

Пепсин обычно используется при получении фрагментов F(ab')2 из антител. В некоторых анализах предпочтительно использовать только антигенсвязывающую (Fab) часть антитела . Для этих применений антитела могут быть ферментативно расщеплены с получением либо Fab, либо F(ab')2-фрагмента антитела. Для получения фрагмента F(ab')2 IgG расщепляется пепсином, который расщепляет тяжелые цепи вблизи шарнирной области. [43] Одна или несколько дисульфидных связей, соединяющих тяжелые цепи в шарнирной области, сохраняются, поэтому две Fab-области антитела остаются соединенными вместе, образуя двухвалентную молекулу (содержащую два сайта связывания антитела), отсюда и обозначение F(ab' )2. Легкие цепи остаются неповрежденными и прикреплены к тяжелой цепи. Фрагмент Fc расщепляется на небольшие пептиды. Fab-фрагменты образуются путем расщепления IgG папаином вместо пепсина. Папаин расщепляет IgG выше шарнирной области, содержащей дисульфидные связи, соединяющие тяжелые цепи, но ниже места дисульфидной связи между легкой цепью и тяжелой цепью. При этом образуются два отдельных моновалентных (содержащих один сайт связывания антитела) Fab-фрагмента и интактный Fc-фрагмент. Фрагменты можно очистить гель-фильтрацией, ионообменной или аффинной хроматографией. [44]

Фрагменты антител Fab и F(ab')2 используются в аналитических системах, где присутствие области Fc может вызвать проблемы. В тканях, таких как лимфатические узлы или селезенка, или в препаратах периферической крови присутствуют клетки с рецепторами Fc (макрофаги, моноциты, В-лимфоциты и естественные клетки-киллеры), которые могут связывать область Fc интактных антител, вызывая фоновое окрашивание в областях, которые не содержат целевого антигена. Использование F(ab')2 или Fab-фрагментов гарантирует, что антитела связываются с антигеном, а не с рецепторами Fc. Эти фрагменты также могут быть желательны для окрашивания клеточных препаратов в присутствии плазмы, поскольку они не способны связывать комплемент, который мог бы лизировать клетки. F(ab')2 и в большей степени Fab-фрагменты позволяют более точно локализовать целевой антиген, т.е. при окрашивании ткани для электронной микроскопии. Двухвалентность фрагмента F(ab')2 позволяет ему сшивать антигены, что позволяет использовать его для анализов преципитации, клеточной агрегации посредством поверхностных антигенов или анализов розеток. [45]

Гены [ править ]

Следующие три гена кодируют идентичные ферменты пепсиногена А человека:

Четвертый человеческий ген кодирует гастриксин, также известный как пепсиноген С:

Ссылки [ править ]

  1. ^ ПДБ : 1ПСО ; Фудзинага М., Черная М.М., Тарасова Н.И., Мосиманн С.С., Джеймс М.Н. (май 1995 г.). «Кристаллическая структура пепсина человека и его комплекса с пепстатином» . Белковая наука . 4 (5): 960–72. дои : 10.1002/pro.5560040516 . ПМК   2143119 . ПМИД   7663352 .
  2. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б «Энзимная запись 3.4.23.1» . ExPASy Портал ресурсов по биоинформатике . СИБ . Проверено 14 декабря 2008 г.
  3. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с Хамуро Ю., Коулс С.Дж., Молнар К.С., Туске С.Дж., Морроу Дж.А. (апрель 2008 г.). «Специфика иммобилизованного свиного пепсина в условиях, совместимых с обменом H/D». Быстрая связь в масс-спектрометрии . 22 (7): 1041–6. Бибкод : 2008RCMS...22.1041H . дои : 10.1002/rcm.3467 . ПМИД   18327892 .
  4. ^ Флоркин М. (март 1957 г.). «[Открытие пепсина Теодором Шванном]». Revue Médicale de Liège (на французском языке). 12 (5): 139–44. ПМИД   13432398 .
  5. ^ Азимов I (1980). Краткая история биологии . Вестпорт, Коннектикут: Greenwood Press. п. 95. ИСБН  9780313225833 .
  6. ^ Харпер Д. «Пепсин» . Интернет-словарь этимологии .
  7. ^ πέψις , πέπτειν . Лидделл, Генри Джордж ; Скотт, Роберт ; Греко-английский лексикон в проекте «Персей» .
  8. ^ Фрутон Дж.С. (июнь 2002 г.). «История пепсина и родственных ферментов». Ежеквартальный обзор биологии . 77 (2): 127–47. дои : 10.1086/340729 . JSTOR   3071644 . ПМИД   12089768 . S2CID   24979344 .
  9. ^ Нортроп Дж. Х. (май 1929 г.). «Кристаллический пепсин». Наука . 69 (1796): 580. Бибкод : 1929Sci....69..580N . дои : 10.1126/science.69.1796.580 . ПМИД   17758437 .
  10. ^ Кагеяма Т. (февраль 2002 г.). «Пепсиногены, прогастрицины и прохимозины: структура, функции, эволюция и развитие» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 59 (2): 288–306. дои : 10.1007/s00018-002-8423-9 . ПМЦ   11146132 . ПМИД   11915945 . S2CID   8907522 .
  11. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Пайпер Д.В., Фентон Б.Х. (октябрь 1965 г.). «Кривые рН-стабильности и активности пепсина с особым учетом их клинического значения» . Гут . 6 (5): 506–8. дои : 10.1136/gut.6.5.506 . ПМЦ   1552331 . ПМИД   4158734 .
  12. ^ «Информация о ЕС 3.4.23.1 – пепсин А» . БРЕНДА -ферменты . Проверено 14 декабря 2008 г.
  13. ^ Чжу Х., Харт Калифорния, Сейлз Д., Робертс Н.Б. (сентябрь 2006 г.). «Уничтожение бактерий в желудочном соке - влияние pH и пепсина на Escherichia coli и Helicobacter pylori» . Журнал медицинской микробиологии . 55 (Часть 9): 1265–1270. дои : 10.1099/jmm.0.46611-0 . ПМИД   16914658 .
  14. ^ Бродкорб А, Эггер Л, Альмингер М, Альвито П, Ассунсао Р, Балланс С, Бон Т, Бурлье-Лаканаль С, Бутру Р, Каррьер Ф, Клементе А, Корредиг М, Дюпон Д, Дюфур С, Эдвардс С, Голдинг М, Каракая С., Кирхус Б., Ле Фойнтеун С., Лесмес У., Мацержанка А., Маки А.Р., Мартинс С., Марз С., МакКлементс Д.Д., Менар О., Минекус М., Портманн Р., Сантос К.Н., Сушон И., Сингх Р.П., Вегаруд Г.Е., Уикхэм. MS, Weitschies W, Recio I (апрель 2019 г.). «ИНФОГЕСТ статическое моделирование желудочно-кишечного переваривания пищи in vitro» . Протоколы природы . 14 (4): 991–1014. дои : 10.1038/s41596-018-0119-1 . hdl : 11019/1671 . ПМИД   30886367 .
  15. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с Джонстон Н., Деттмар П.В., Бишвокарма Б., Лайвли М.О., Куфман Дж.А. (июнь 2007 г.). «Активность/стабильность пепсина человека: последствия заболеваний гортани, связанных с рефлюксом». Ларингоскоп . 117 (6): 1036–9. дои : 10.1097/MLG.0b013e31804154c3 . ПМИД   17417109 . S2CID   22124366 .
  16. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с Джонстон Н., Найт Дж., Деттмар П.В., Лайвли М.О., Кофман Дж. (декабрь 2004 г.). «Пепсин и изофермент карбоангидразы III как диагностические маркеры ларингофарингеальной рефлюксной болезни». Ларингоскоп . 114 (12): 2129–34. дои : 10.1097/01.mlg.0000149445.07146.03 . ПМИД   15564833 . S2CID   23773155 .
  17. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с Джонстон Н., Деттмар П.В., Лайвли М.О., Постма Г.Н., Белафски П.С., Бирчалл М., Куфман Дж.А. (январь 2006 г.). «Влияние пепсина на реакцию белка стресса гортани (Sep70, Sep53 и Hsp70): роль в ларингофарингеальной рефлюксной болезни». Анналы отологии, ринологии и ларингологии . 115 (1): 47–58. дои : 10.1177/000348940611500108 . ПМИД   16466100 . S2CID   29939465 .
  18. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Кокс М., Нельсон Д.Р., Ленинджер А.Л. (2008). Ленингерские принципы биохимии . Сан-Франциско: WH Freeman. п. 96. ИСБН  978-0-7167-7108-1 .
  19. ^ Положения P1 и P1' относятся к аминокислотным остаткам, расположенным непосредственно рядом с расщепляемой связью, на карбоксильной и аминостороне соответственно. Видеть Шехтер I, Бергер А (сентябрь 1968 г.). «Об активном центре протеаз. 3. Картирование активного центра папаина; специфические пептидные ингибиторы папаина». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 32 (5): 898–902. дои : 10.1016/0006-291X(68)90326-4 . ПМИД   5682314 .
  20. ^ Голдберг Х.И., Доддс В.Дж., Джи С., Монтгомери К., Зборальске Ф.Ф. (февраль 1969 г.). «Роль кислоты и пепсина при остром экспериментальном эзофагите» . Гастроэнтерология . 56 (2): 223–30. дои : 10.1016/S0016-5085(69)80121-6 . ПМИД   4884956 .
  21. ^ Лиллемо К.Д., Джонсон Л.Ф., Хармон Дж.В. (август 1982 г.). «Роль компонентов гастродуоденального содержимого при экспериментальном кислотном эзофагите». Операция . 92 (2): 276–84. ПМИД   6808683 .
  22. ^ Тамханкар А.П., Петерс Дж.Х., Портале Дж., Се К.С., Хаген Дж.А., Бремнер К.Г., ДеМистер Т.Р. (ноябрь 2004 г.). «Омепразол не уменьшает гастроэзофагеальный рефлюкс: новые идеи с использованием технологии многоканального внутрипросветного импеданса». Журнал желудочно-кишечной хирургии . 8 (7): 890–7, обсуждение 897–8. дои : 10.1016/j.gassur.2004.08.001 . ПМИД   15531244 . S2CID   6574429 .
  23. ^ Кавамура О, Аслам М, Риттманн Т, Хофманн С, Шейкер Р (июнь 2004 г.). «Физические свойства и pH желудочно-пищеводного рефлюксата: 24-часовое одновременное амбулаторное исследование импеданса и мониторинга pH». Американский журнал гастроэнтерологии . 99 (6): 1000–10. дои : 10.1111/j.1572-0241.2004.30349.x . ПМИД   15180717 . S2CID   8530885 .
  24. ^ Ольшлагер Б.К., Кирога Э., Иш Х.А., Куэнка-Абенте Ф. (январь 2006 г.). «Обнаружение гастроэзофагеального и фарингеального рефлюкса с использованием импеданса и 24-часового мониторинга pH у бессимптомных субъектов: определение нормальной среды». Журнал желудочно-кишечной хирургии . 10 (1): 54–62. дои : 10.1016/j.gassur.2005.09.005 . ПМИД   16368491 . S2CID   41176354 .
  25. ^ Мэйни И, Тутуян Р., Шей С., Вела М., Чжан Х, Сифрим Д., Кастель Д.О. (октябрь 2006 г.). «Кислотный и некислотный рефлюкс у пациентов с персистирующими симптомами, несмотря на кислотосупрессивную терапию: многоцентровое исследование с использованием комбинированного амбулаторного импедансно-pH-мониторинга» . Гут . 55 (10): 1398–402. дои : 10.1136/gut.2005.087668 . ПМК   1856433 . ПМИД   16556669 .
  26. ^ Джонстон Н., Уэллс К.В., Блюмин Дж.Х., Тухилл Р.Дж., Мерати А.Л. (декабрь 2007 г.). «Рецепторно-опосредованное поглощение пепсина эпителиальными клетками гортани». Анналы отологии, ринологии и ларингологии . 116 (12): 934–8. дои : 10.1177/000348940711601211 . ПМИД   18217514 . S2CID   32026624 .
  27. ^ Джонстон Н., Уэллс К.В., Сэмюэлс Т.Л., Блюмин Дж.Х. (август 2010 г.). «Обоснование использования пепсина в лечении рефлюксной болезни». Анналы отологии, ринологии и ларингологии . 119 (8): 547–58. дои : 10.1177/000348941011900808 . ПМИД   20860281 . S2CID   44531943 .
  28. ^ Сэмюэлс Т.Л., Джонстон Н. (ноябрь 2009 г.). «Пепсин как возбудитель воспаления при некислотном рефлюксе». Отоларингология – хирургия головы и шеи . 141 (5): 559–63. дои : 10.1016/j.otohns.2009.08.022 . ПМИД   19861190 . S2CID   23855277 .
  29. ^ Балквилл Ф., Мантовани А (февраль 2001 г.). «Воспаление и рак: обратно к Вирхову?». Ланцет . 357 (9255): 539–45. дои : 10.1016/S0140-6736(00)04046-0 . ПМИД   11229684 . S2CID   1730949 .
  30. ^ Адамс Дж., Хайнц П., Гросс Н., Андерсен П., Эвертс Э., Вакс М., Коэн Дж. (март 2000 г.). «Кислота/пепсин способствуют канцерогенезу в защечном мешке хомяка». Архив отоларингологии – хирургии головы и шеи . 126 (3): 405–9. дои : 10.1001/archotol.126.3.405 . ПМИД   10722017 .
  31. ^ Найт Дж., Лайвли М.О., Джонстон Н., Деттмар П.В., Куфман Дж.А. (август 2005 г.). «Чувствительный иммуноанализ пепсина для выявления ларингофарингеального рефлюкса». Ларингоскоп . 115 (8): 1473–8. дои : 10.1097/01.mlg.0000172043.51871.d9 . ПМИД   16094128 . S2CID   2196018 .
  32. ^ Сэмюэлс Т.Л., Джонстон Н. (март 2010 г.). «Пепсин как маркер внепищеводного рефлюкса». Анналы отологии, ринологии и ларингологии . 119 (3): 203–8. дои : 10.1177/000348941011900310 . ПМИД   20392035 . S2CID   29266257 .
  33. ^ Бардхан К.Д., Стругала В., Деттмар П.В. (2012). «Возвращение к рефлюксу: повышение роли пепсина» . Международный журнал отоларингологии . 2012 : 646901. doi : 10.1155/2012/646901 . ПМК   3216344 . ПМИД   22242022 .
  34. ^ Марчинишин Дж., Харцук Дж.А., Тан Дж. (1977). «Механизм ингибирования пепстатина». Кислые протеазы: структура, функции и биология . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 95. стр. 199–210. дои : 10.1007/978-1-4757-0719-9_12 . ISBN  978-1-4757-0721-2 . ПМИД   339690 .
  35. ^ Хусейн С.С., Фергюсон Дж.Б., Фрутон Дж.С. (ноябрь 1971 г.). «Бифункциональные ингибиторы пепсина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 68 (11): 2765–8. Бибкод : 1971PNAS...68.2765H . дои : 10.1073/pnas.68.11.2765 . ПМК   389520 . ПМИД   4941985 .
  36. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Нг К.К., Петерсен Дж.Ф., Черный М.М., Гарен С., Залаторис Дж.Дж., Рао-Найк С., Данн Б.М., Марцен М.Р., Пеанаски Р.Дж., Джеймс М.Н. (август 2000 г.). «Структурная основа ингибирования свиного пепсина ингибитором пепсина-3 Ascaris». Структурная биология природы . 7 (8): 653–7. дои : 10.1038/77950 . ПМИД   10932249 . S2CID   39440342 .
  37. ^ Нортроп HJ (1932). «История выделения кристаллических пепсина и трипсина». Научный ежемесячник . 35 (4): 333–340. Бибкод : 1932SciMo..35..333N .
  38. ^ Гринвелл П., Ноулз-младший, Шарп Х. (июнь 1969 г.). «Ингибирование реакций, катализируемых пепсином, продуктами и аналогами продуктов. Кинетические доказательства упорядоченного высвобождения продуктов» . Биохимический журнал . 113 (2): 363–8. дои : 10.1042/bj1130363 . ПМК   1184643 . ПМИД   4897199 .
  39. ^ Самлофф И.М., О'Делл С. (август 1985 г.). «Ингибирование пептической активности сукральфатом». Американский медицинский журнал . 79 (2С): 15–8. дои : 10.1016/0002-9343(85)90566-2 . ПМИД   3929601 .
  40. ^ Кун Л.Ю. (2006). Микробная биотехнология: принципы и применение (2-е изд.). Сингапур: Всемирная научная издательская компания. ISBN  981-256-677-5 .
  41. ^ Патент США 2259543 , Биллингс Х.Дж., «Обогащенные хлопья», опубликован в 1938 году, передан компании Cream of Wheat Corporation.  
  42. ^ Смит Э.Р. (сентябрь 1933 г.). «Желатиназа и метод Гейтса-Гилмана-Каугилла для оценки пепсина» . Журнал общей физиологии . 17 (1): 35–40. дои : 10.1085/jgp.17.1.35 . ПМК   2141270 . ПМИД   19872760 .
  43. ^ Фалькенбург В.Дж., ван Шаарденбург Д., Оойеваар-де Хир П., Цанг-А-Сджо М.В., Бултинк И.Е., Воскуйл А.Е., Бентлаге А.Е., Видарссон Г., Вольбинк Г., Риспенс Т. (январь 2017 г.). «Антишарнирные антитела распознают неоэпитопы, ограниченные подклассом IgG и протеазой» . Журнал иммунологии . 198 (1): 82–93. дои : 10.4049/gymmunol.1601096 . ПМИД   27864476 .
  44. ^ Лейн Д.С., Харлоу Э. (1988). Антитела: лабораторное руководство . Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. стр. А2926. ISBN  0-87969-314-2 .
  45. ^ «Пепсин» . Ферментный исследователь . Мерк КГаА.

Внешние ссылки [ править ]

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Pepsin&oldid=1228249872"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 254d8fd97f223ca46aa96e92c7bf2a0e__1717991640
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/25/0e/254d8fd97f223ca46aa96e92c7bf2a0e.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Pepsin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)