Плазмепсин
 | Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( январь 2024 г. ) |
| Плазмепсин I | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.4.23.38 | ||
| Номер CAS. | 180189-87-1 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
| Плазмепсин II | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.4.23.39 | ||
| Номер CAS. | 159447-18-4 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Плазмепсины представляют собой класс, состоящий как минимум из 10 ферментов ( EC 3.4.23.38 и EC 3.4.23.39 ), продуцируемых паразитом Plasmodium falciparum . имеется десять различных изоформ этих белков и десять генов, кодирующих их соответственно У плазмодия (Plm I, II, III, IV, V, VI, VII, IX, X и HAP). Было высказано предположение, что семейство плазмепсинов меньше у других видов человеческого плазмодия . Экспрессия Plm I, II, IV, V, IX, X и HAP происходит в эритроцитарном цикле, а экспрессия Plm VI, VII, VIII происходит в экзоэритроцитарном цикле. Благодаря своей активности по разложению гемоглобина они являются важной причиной симптомов у больных малярией . Следовательно, это семейство ферментов является потенциальной мишенью для противомалярийных препаратов.
Плазмепсины представляют собой аспарагиновой кислоты протеазы , то есть их активный центр содержит два аспарагиновой кислоты остатка . Эти два аспарагиновой кислоты остатка действуют соответственно как донор и акцептор протонов, катализируя гидролиз пептидной связи в белках .
Существует четыре типа плазмепсинов, близкородственных, но различающихся по специфичности места расщепления. Плазмепсины I и II расщепляют гемоглобин между остатками фенилаланина 33 и лейцина 34 субъединицы α-глобина.
Название плазмепсин может происходить от слов Plasmodium (организм) и пепсин (обычная протеаза аспарагиновой кислоты со схожей молекулярной структурой).
Ближайшим (непатогенным) ферментативным эквивалентом у человека является фермент бета-секретаза .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сильва А.М., Ли А.Ю., Гульник С.В., Майер П., Коллинз Дж., Бхат Т.Н., Коллинз П.Дж., Качау Р.Е., Люкер К.Е., Глузман И.Ю., Фрэнсис С.Е., Оксман А., Голдберг Д.Е., Эриксон Дж.В. (сентябрь 1996 г.). «Структура и ингибирование плазмепсина II, фермента Plasmodium falciparum, разлагающего гемоглобин» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 93 (19): 10034–9. Бибкод : 1996PNAS...9310034S . дои : 10.1073/pnas.93.19.10034 . ПМЦ 38331 . ПМИД 8816746 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Дам Дж.Б., Редди Г.Р., Йоуэлл К.А., Данн Б.М., Кей Дж., Берри С. (1994). «Последовательность, экспрессия и смоделированная структура аспарагиновой протеиназы малярийного паразита человека Plasmodium falciparum». Мол. Биохим. Паразитол . 64 (2): 177–90. дои : 10.1016/0166-6851(94)90024-8 . ПМИД 7935597 .
- Бернштейн Н.К., Черный М.М., Летшер Х., Ридли Р.Г., Джеймс М.Н. (1999). «Кристаллическая структура новой аспарагиновой протеиназы зимогена проплазмепсина II из Plasodium falciparum». Нат. Структура. Биол . 6 (1): 32–7. дои : 10.1038/4905 . ПМИД 9886289 . S2CID 2326003 .
- Карубиу В., Бхакат С., Солиман М.Э. (2015). «Динамика лоскута протеаз плазмепсин: предлагаемые параметры и понимание молекулярной динамики». Мол. Биосист . 11 (4): 1061–1066. дои : 10.1039/C4MB00631C . ПМИД 25630418 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: Плазмепсин I A01.022 , Плазмепсин II A01.023
- плазмепсин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)