✖


Jump to content

Аргинин

Аргинин
Скелетная формула аргинина
Имена
ИЮПАК имена
Аргинин
Другие имена
2-амино-5-гуанидинопентановая кислота
Идентификаторы
3D model ( JSmol )
3DMeet
1725411, 1725412 Д , 1725413 Л
ЧЭБИ
ЧЕМБЛ
ХимическийПаук
Лекарственный Банк
Информационная карта ECHA 100.000.738 Отредактируйте это в Викиданных
Номер ЕС
  • Л: 230-571-3
364938 Д
КЕГГ
МеШ Аргинин
номер РТЭКС
  • Л: CF1934200 Л
НЕКОТОРЫЙ
Характеристики
С 6 Н 14 Н 4 О 2
Молярная масса 174.204  g·mol −1
Появление Белые кристаллы
Запах Без запаха
Температура плавления 260 °С; 500 °Ф; 533 К
Точка кипения 368 ° С (694 ° F; 641 К)
14,87 г/100 мл (20 °С)
Растворимость слабо растворим в этаноле
нерастворим в этиловом эфире
войти P −1.652
Кислотность ( pKa ​ ) 2,18 (карбоксил), 9,09 (амино), 13,8 (гуанидино)
Термохимия
232,8 Дж.К. −1 моль −1 (при 23,7 °С)
250,6 Дж.К. −1 моль −1
−624,9–−622,3 кДж моль −1
−3,7396–−3,7370 МДж моль −1
Фармакология
B05XB01 ( ВОЗ ) С
Опасности
СГС Маркировка :
GHS07: Восклицательный знак
Предупреждение
H319
П305+П351+П338
Летальная доза или концентрация (LD, LC):
5110 мг/кг (крыса, перорально)
Паспорт безопасности (SDS) L-аргинин
Родственные соединения
Родственные алкановые кислоты
Родственные соединения
Страница дополнительных данных
Аргинин (страница данных)
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).

Аргинин представляет собой аминокислоту с формулой (H 2 N)(HN)CN(H)(CH 2 ) 3 CH(NH 2 )CO 2 H. Молекула содержит гуанидиногруппу , присоединенную к стандартному аминокислотному каркасу. При физиологическом pH карбоновая кислота депротонируется (-CO 2 − ), и обе амино- и гуанидиногруппы протонируются, образуя катион. Только Энантиомер l- аргинина (обозначение Arg или R ) встречается в природе. [1] Остатки Arg являются обычными компонентами белков . Он кодируется кодонами CGU, CGC, CGA, CGG, AGA и AGG. [2] Гуанидиновая группа аргинина является предшественником биосинтеза оксида азота . [3] Как и все аминокислоты, это белое водорастворимое твердое вещество.

Однобуквенный символ R был присвоен аргинину из-за его фонетического сходства. [4]

История

[ редактировать ]

Аргинин был впервые выделен в 1886 году из проростков желтого люпина немецким химиком Эрнстом Шульце и его помощником Эрнстом Штайгером. [5] [6] Он назвал его от греческого árgyros (ἄργυρος), что означает «серебро» из-за серебристо-белого цвета кристаллов нитрата аргинина. [7] В 1897 году Шульце и Эрнст Винтерштейн (1865–1949) определили структуру аргинина. [8] Шульце и Винтерштейн синтезировали аргинин из орнитина и цианамида в 1899 году. [9] но некоторые сомнения относительно структуры аргинина сохранялись. [10] до синтеза Соренсена в 1910 году. [11]

Источники

[ редактировать ]

Производство

[ редактировать ]

Его традиционно получают путем гидролиза различных дешевых источников белка, например желатина . [12] Его получают в промышленных масштабах путем ферментации. Таким образом можно получить 25-35 г/л, используя глюкозу в качестве источника углерода. [13]

Диетические источники

[ редактировать ]

Аргинин классифицируется как полунезаменимая или условно незаменимая аминокислота , в зависимости от стадии развития и состояния здоровья человека. [14] Недоношенные дети не способны синтезировать аргинин внутри организма, что делает эту аминокислоту жизненно важной для них. [15] Большинству здоровых людей не требуется принимать аргинин, поскольку он входит в состав всех белковосодержащих продуктов. [16] и может синтезироваться в организме из глутамина через цитруллин . [17] [18] Кроме того, диетический аргинин необходим здоровым людям, временно находящимся в состоянии физиологического стресса, например, во время восстановления после ожогов, травм или сепсиса. [18] или если какое-либо из основных мест биосинтеза аргинина, тонкий кишечник и почки , имеют сниженную функцию, поскольку тонкий кишечник выполняет первый этап процесса синтеза, а почки - второй. [3]

Аргинин является незаменимой аминокислотой для птиц, так как у них нет цикла мочевины . [19] Для некоторых хищников, например кошек, собак [20] и хорькам аргинин необходим, [3] потому что после еды их высокоэффективный катаболизм белков производит большое количество аммиака , который необходимо переработать в цикле мочевины, и если аргинина недостаточно, результирующая токсичность аммиака может быть смертельной. [21] На практике это не проблема, поскольку мясо содержит достаточно аргинина, чтобы избежать такой ситуации. [21]

Животные источники аргинина включают мясо, молочные продукты и яйца. [22] [23] а растительные источники включают семена всех типов, например, зерновые, бобы и орехи. [23]

Биосинтез

[ редактировать ]

Аргинин синтезируется из цитруллина в цикле мочевины путем последовательного действия цитозольных ферментов аргининосукцинатсинтетазы и аргининосукцинатлиазы . Это энергетически затратный процесс, поскольку на каждую молекулу аргининосукцината синтезируемую одна молекула аденозинтрифосфата (АТФ) гидролизуется до аденозинмонофосфата (АМФ), потребляя два эквивалента АТФ. [ нужна ссылка ]

Пути, связывающие аргинин, глутамин и пролин , двунаправлены. Таким образом, чистое использование или производство этих аминокислот сильно зависит от типа клеток и стадии развития. [ нужна ссылка ]

Биосинтез аргинина.

Аргинин вырабатывается организмом следующим образом. Эпителиальные клетки тонкой кишки вырабатывают цитруллин, в первую очередь из глутамина и глутамата , который секретируется в кровоток, который доставляет его к клеткам проксимальных канальцев почек , которые экстрагируют цитруллин и превращают его в аргинин, который возвращается в кровь. . Это означает, что нарушение функции тонкой кишки или почек может снизить синтез аргинина и, таким образом, создать диетическую потребность в аргинине. Для такого человека аргинин станет «необходимым».

Синтез аргинина из цитруллина также происходит на низком уровне во многих других клетках, и способность клеток к синтезу аргинина может заметно увеличиваться в условиях, которые увеличивают выработку индуцибельной синтазы оксида азота (NOS) . Это позволяет цитруллину, побочному продукту производства оксида азота, катализируемого NOS, перерабатываться в аргинин по пути, известному как путь цитруллин-оксид азота (цитруллин-NO) или путь аргинин-цитруллин. Об этом свидетельствует тот факт, что во многих типах клеток синтез оксида азота может в некоторой степени поддерживаться цитруллином, а не только аргинином. Однако эта рециркуляция не является количественной, поскольку цитруллин накапливается в клетках, продуцирующих оксид азота, вместе с нитратами и нитритами , стабильными конечными продуктами распада оксида азота. [24]

Функция

[ редактировать ]

Аргинин играет важную роль в делении клеток , заживлении ран , удалении аммиака из организма, иммунной функции , [25] и выброс гормонов. [14] [26] [27] Является предшественником синтеза оксида азота (NO), [28] что делает его важным в регуляции артериального давления . [29] [30] Аргинин необходим для функционирования Т-клеток в организме и может привести к нарушению их регуляции, если он истощен. [31] [32]

Белки

[ редактировать ]

Боковая цепь аргинина является амфипатической , поскольку при физиологическом pH она содержит положительно заряженную гуанидиниевую группу, которая является высокополярной, на конце гидрофобной алифатической углеводородной цепи. Поскольку глобулярные белки имеют гидрофобную внутреннюю часть и гидрофильную поверхность, [33] аргинин обычно находится снаружи белка, где гидрофильная головная группа может взаимодействовать с полярным окружением, например, принимая участие в образовании водородных связей и солевых мостиков. [34] По этой причине его часто обнаруживают на границе раздела двух белков. [35] Алифатическая часть боковой цепи иногда остается под поверхностью белка. [34]

Остатки аргинина в белках могут деиминироваться ферментами PAD с образованием цитруллина в процессе посттрансляционной модификации , называемом цитруллинированием . Это важно для развития плода, является частью нормального иммунного процесса, а также контроля экспрессии генов, но также важен при аутоиммунных заболеваниях . [36] Другая посттрансляционная модификация аргинина включает метилирование протеин- метилтрансферазами . [37]

Предшественник

[ редактировать ]

Аргинин является непосредственным предшественником оксида азота, важной сигнальной молекулы, которая может действовать как вторичный мессенджер , а также как межклеточный мессенджер, регулирующий расширение сосудов, а также участвующий в реакции иммунной системы на инфекцию. [ нужна ссылка ]

Аргинин также является предшественником мочевины , орнитина и агматина ; необходим для синтеза креатина ; а также может быть использован для синтеза полиаминов (главным образом через орнитин и в меньшей степени через агматин, цитруллин и глутамат). Присутствие асимметричного диметиларгинина (АДМА), близкого родственника, ингибирует реакцию оксида азота; поэтому ADMA считается маркером сосудистых заболеваний , так же как L -аргинин считается признаком здорового эндотелия . [38]

Структура

[ редактировать ]
Делокализация заряда в гуанидиновой группе л -аргинин

Аминокислотная аргинина боковая цепь состоит из 3-углеродной алифатической прямой цепи, дистальный конец которой закрыт гуанидиновой группой, имеющей p K a 13,8. [39] и поэтому всегда протонирован и положительно заряжен при физиологическом pH. Из-за сопряжения двойной связи с неподеленными парами азота положительный заряд делокализуется, что позволяет образовывать множественные водородные связи .

Исследовать

[ редактировать ]

Гормон роста

[ редактировать ]

Аргинин, вводимый внутривенно, используется в тестах на стимуляцию гормона роста. [40] потому что он стимулирует секрецию гормона роста . [41] Обзор клинических испытаний показал, что пероральный аргинин увеличивает выработку гормона роста, но снижает секрецию гормона роста, которая обычно связана с физическими упражнениями. [42] Однако более недавнее исследование показало, что, хотя пероральный аргинин повышал уровень L -аргинина в плазме, он не вызывал повышения уровня гормона роста. [43]

Вирус простого герпеса (герпес)

[ редактировать ]

в клетках человека в аминокислотах, Исследования, проведенные в 1964 году по изучению потребностей вируса простого герпеса показали, что «...отсутствие аргинина или гистидина и, возможно, присутствие лизина заметно мешают синтезу вируса», но пришли к выводу, что «нет готового объяснения». доступны для любого из этих наблюдений». [44]

Дальнейшие обзоры приходят к выводу, что «эффективность лизина при губном герпесе может заключаться больше в профилактике, чем в лечении». и что «использование лизина для уменьшения тяжести или продолжительности вспышек» не поддерживается, хотя необходимы дальнейшие исследования. [45] Исследование 2017 года пришло к выводу, что «клиницисты могли бы рассмотреть возможность информирования пациентов о теоретической роли добавок лизина в профилактике язв простого герпеса, но научных данных недостаточно, чтобы подтвердить это. Пациентов с сердечно-сосудистыми заболеваниями или заболеваниями желчного пузыря следует предупреждать и предупреждать о теоретические риски». [46]

Повышенное артериальное давление

[ редактировать ]

Мета-анализ показал, что L -аргинин снижает кровяное давление по совокупным оценкам 5,4 мм рт. ст. для систолического кровяного давления и 2,7 мм рт. ст. для диастолического кровяного давления. [47]

Дополнение с L -аргинин снижает диастолическое артериальное давление и продлевает беременность у женщин с гестационной гипертензией , включая женщин с повышенным артериальным давлением как часть преэклампсии . Он не снизил систолическое артериальное давление и не улучшил вес при рождении . [48]

Шизофрения

[ редактировать ]

Как жидкостная хроматография, так и жидкостная хроматография/масс-спектрометрический анализ показали, что ткань мозга умерших людей с шизофренией демонстрирует измененный метаболизм аргинина. Анализы также подтвердили значительное снижение уровня γ-аминомасляной кислоты (ГАМК), но увеличение концентрации агматина и соотношения глутамат/ГАМК в случаях шизофрении. Регрессионный анализ показал положительную корреляцию между активностью аргиназы и возрастом начала заболевания, а также между уровнем L-орнитина и продолжительностью заболевания. Более того, кластерный анализ показал, что L-аргинин и его основные метаболиты L-цитруллин, L-орнитин и агматин образуют отдельные группы, которые были изменены в группе больных шизофренией. Несмотря на это, биологическая основа шизофрении до сих пор плохо изучена, ряд факторов, таких как гиперфункция дофамина, глутаматергическая гипофункция, ГАМКергический дефицит, дисфункция холинергической системы, уязвимость к стрессу и нарушения нервного развития, связаны с этиологией и/или патофизиологией шизофрении. болезнь. [49]

Феномен Рейно

[ редактировать ]

Было показано, что пероральный L-аргинин обращает вспять некроз пальцев при синдроме Рейно. [50]

Безопасность и потенциальное лекарственное взаимодействие

[ редактировать ]

L-аргинин признан безопасным (GRAS-статус) при приеме до 20 граммов в день. [51] L-аргинин содержится во многих продуктах, таких как рыба, птица и молочные продукты, и используется в качестве пищевой добавки. [52] Он может взаимодействовать с различными отпускаемыми по рецепту лекарствами и растительными добавками. [52]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Проверено 5 марта 2018 г.
  2. ^ Совместная комиссия IUPAC-IUBMB по биохимической номенклатуре. «Номенклатура и символика аминокислот и пептидов» . Рекомендации по органической и биохимической номенклатуре, символам и терминологии и т. д . Архивировано из оригинала 29 мая 2007 года . Проверено 17 мая 2007 г.
  3. ^ Jump up to: а б с Игнарро ЖЖ (13 сентября 2000 г.). Оксид азота: биология и патобиология . Академическая пресса. п. 189. ИСБН  978-0-08-052503-7 .
  4. ^ «Комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. Однобуквенное обозначение аминокислотных последовательностей» . Журнал биологической химии . 243 (13): 3557–3559. 10 июля 1968 г. doi : 10.1016/S0021-9258(19)34176-6 .
  5. ^ Апель Ф (июль 2015 г.). «Биография фон Эрнста Шульце» (PDF) . Архивировано из оригинала (PDF) 17 ноября 2015 года . Проверено 6 ноября 2017 г.
  6. ^ Шульце Э., Штайгер Э (1887). « На аргинине». Журнал физиологической химии . 11 (1–2): 43–65.
  7. ^ «БИОЭТИМОЛОГИЯ: ПРОИСХОЖДЕНИЕ В БИОМЕДИЦИНСКИХ ТЕРМИНАХ: аргинин (Arg R)» . Проверено 25 июля 2019 г.
  8. ^ Шульце Э., Винтерштейн Э (сентябрь 1897 г.). «О продукте расщепления аргинина» . Отчеты Немецкого химического общества (на немецком языке). 30 (3): 2879–2882. дои : 10.1002/cber.18970300389 . Структура аргинина представлена ​​на стр. 2882.
  9. ^ Шульце Э., Винтерштейн Э (октябрь 1899 г.). «О конституции аргинина» . Отчеты Немецкого химического общества (на немецком языке). 32 (3): 3191–3194. дои : 10.1002/cber.18990320385 .
  10. ^ Коэн Дж. Б. (1919). Органическая химия для продвинутых студентов, Часть 3 (2-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк, США: Longmans, Green & Co. 140.
  11. ^ Зельренсен С.П. (январь 1910 г.). О синтезе рацемического амино - δ- аргинина ( α - « гуанидо -н- валериановой кислоты) и изомерной α-гуанидо-δ-амино -н- валериановой кислоты». Отчеты Немецкого химического общества (на немецком языке). 43 (1): 643–651. дои : 10.1002/cber.191004301109 .
  12. ^ Бранд Э, Сандберг М (1932). «Д-аргинина гидрохлорид». Орг. Синтез . 12 :4. дои : 10.15227/orgsyn.012.0004 .
  13. ^ Драуз, Карлхайнц; Грейсон, Ян; Климанн, Аксель; и др. (2006). «Аминокислоты». Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. дои : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . ISBN  978-3527306732 . {{cite encyclopedia}}: Неизвестный параметр |name-list-format= проигнорировал( |name-list-style= предложил) ( помощь )
  14. ^ Jump up to: а б Тапьеро Х., Мате Г., Куврёр П., Тью К.Д. (ноябрь 2002 г.). «L-Аргинин». (обзор). Биомедицина и фармакотерапия . 56 (9): 439–445. дои : 10.1016/s0753-3322(02)00284-6 . ПМИД   12481980 .
  15. ^ Ву Джи, Джагер Л.А., Базер Ф.В., Роудс Дж.М. (август 2004 г.). «Дефицит аргинина у недоношенных детей: биохимические механизмы и последствия для питания» . (обзор). Журнал пищевой биохимии . 15 (8): 442–51. дои : 10.1016/j.jnutbio.2003.11.010 . ПМИД   15302078 .
  16. ^ «Лекарственные препараты и добавки аргинина» . Клиника Мэйо . Проверено 15 января 2015 г.
  17. ^ Шкипер А (1998). Справочник диетолога по энтеральному и парентеральному питанию . Джонс и Бартлетт Обучение. п. 76. ИСБН  978-0-8342-0920-6 .
  18. ^ Jump up to: а б Борласе BC (1994). Энтеральное питание . Джонс и Бартлетт Обучение. п. 48. ИСБН  978-0-412-98471-6 .
  19. ^ Фридленд Р.А., Бриггс С. (06 декабря 2012 г.). Биохимический подход к питанию . Springer Science & Business Media. п. 45. ИСБН  9789400957329 .
  20. ^ Потребность собак в питательных веществах . Пресса национальных академий. 1985. с. 65. ИСБН  978-0-309-03496-8 .
  21. ^ Jump up to: а б Вортингер А., Бернс К. (11 июня 2015 г.). Питание и управление заболеваниями для ветеринарных техников и медсестер . Джон Уайли и сыновья. п. 232. ИСБН  978-1-118-81108-5 .
  22. ^ Спано М.А., Краскал Л.Дж., Томас Д.Т. (30 августа 2017 г.). Питание для спорта, физических упражнений и здоровья . Кинетика человека. п. 240. ИСБН  978-1-4504-1487-6 .
  23. ^ Jump up to: а б Уотсон Р.Р., Зибади С. (28 ноября 2012 г.). Биоактивные пищевые факторы и растительные экстракты в дерматологии . Springer Science & Business Media. п. 75. ИСБН  978-1-62703-167-7 .
  24. ^ Моррис С.М. (октябрь 2004 г.). «Ферменты метаболизма аргинина» . (обзор). Журнал питания . 134 (10 Доп.): 2743S–2747S, обсуждение 2765S–2767S. дои : 10.1093/jn/134.10.2743S . PMID   15465778 .
  25. ^ Мауро С., Фрезза С. (13 июля 2015 г.). Метаболические проблемы иммунных клеток в здоровье и болезнях . Фронтирс Медиа С.А. п. 17. ISBN  9782889196227 .
  26. ^ Стехмиллер Дж. К., Чилдресс Б., Коуэн Л. (февраль 2005 г.). «Добавки аргинина и заживление ран». (обзор). Питание в клинической практике . 20 (1): 52–61. дои : 10.1177/011542650502000152 . ПМИД   16207646 .
  27. ^ Витте М.Б., Барбул А. (2003). «Физиология аргинина и его значение для заживления ран». (обзор). Заживление и регенерация ран . 11 (6): 419–23. дои : 10.1046/j.1524-475X.2003.11605.x . ПМИД   14617280 . S2CID   21239136 .
  28. ^ Эндрю П.Дж., Майер Б. (август 1999 г.). «Ферментативная функция синтаз оксида азота» . (обзор). Сердечно-сосудистые исследования . 43 (3): 521–31. дои : 10.1016/S0008-6363(99)00115-7 . ПМИД   10690324 .
  29. ^ Гекче Н. (октябрь 2004 г.). «L-аргинин и гипертония» . Журнал питания . 134 (10 дополнений): 2807S–2811S, обсуждение 2818S–2819S. дои : 10.1093/jn/134.10.2807S . PMID   15465790 .
  30. ^ Кибе Р., Курихара С., Сакаи Ю. и др. (2014). «Повышение уровня полиаминов в просвете толстой кишки, вырабатываемых кишечной микробиотой, задерживает старение у мышей» . Научные отчеты . 4 (4548): 4548. Бибкод : 2014NatSR...4E4548K . дои : 10.1038/srep04548 . ПМК   4070089 . ПМИД   24686447 .
  31. ^ Банерджи, Кастури; Чаттопадхьяй, Агнибха; Банерджи, Сатарупа (01 июля 2022 г.). «Понимание связи стволовых клеток с развитием плода и канцерогенезом во время беременности» . Достижения в области биологии рака: метастазы . 4 : 100042. doi : 10.1016/j.adcanc.2022.100042 . ISSN   2667-3940 . S2CID   248485831 .
  32. ^ Родригес, Пауло К.; Кичено, Дэвид Г.; Очоа, Аугусто К. (05 октября 2006 г.). «Наличие l-аргинина регулирует развитие клеточного цикла Т-лимфоцитов» . Кровь . 109 (4): 1568–1573. дои : 10.1182/blood-2006-06-031856 . ISSN   0006-4971 . ПМК   1794048 . ПМИД   17023580 .
  33. ^ Мэтьюз К.К., Ван Холде К.Э., Ахерн К.Г. (2000). Биохимия (3-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Бенджамин Каммингс. стр. 180 . ISBN  978-0805330663 . OCLC   42290721 .
  34. ^ Jump up to: а б Барнс М.Р. (16 апреля 2007 г.). Биоинформатика для генетиков: учебник по биоинформатике для анализа генетических данных . Джон Уайли и сыновья. п. 326. ИСБН  9780470026199 .
  35. ^ Клеантхаус С (2000). Белково-белковое распознавание . Издательство Оксфордского университета. п. 13. ISBN  9780199637607 .
  36. ^ Гриффитс и Анвин, 2016 , с. 275.
  37. ^ Гриффитс и Анвин, 2016 , с. 176.
  38. ^ Гамбарделла Дж., Хондкар В., Морелли М.Б., Ван Х, Сантулли Дж., Тримарко В. (август 2020 г.). «Аргинин и эндотелиальная функция» . Биомедицины . 8 (8): 277. doi : 10.3390/biomedicines8080277 . ПМК   7460461 . ПМИД   32781796 .
  39. ^ Fitch CA, Platzer G, Okon M и др. (май 2015 г.). «Аргинин: новый взгляд на значение pKa» . Белковая наука . 24 (5): 752–61. дои : 10.1002/pro.2647 . ПМЦ   4420524 . ПМИД   25808204 .
  40. ^ Энциклопедия MedlinePlus : Тест на стимуляцию гормона роста
  41. ^ Альба-Рот Дж., Мюллер О.А., Шополь Дж., фон Вердер К. (декабрь 1988 г.). «Аргинин стимулирует секрецию гормона роста, подавляя секрецию эндогенного соматостатина». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 67 (6): 1186–9. doi : 10.1210/jcem-67-6-1186 . ПМИД   2903866 . S2CID   7488757 .
  42. ^ Каналей Дж. А. (январь 2008 г.). «Гормон роста, аргинин и физические упражнения». Текущее мнение о клиническом питании и метаболической помощи . 11 (1): 50–4. дои : 10.1097/MCO.0b013e3282f2b0ad . ПМИД   18090659 . S2CID   22842434 .
  43. ^ Forbes SC, Bell GJ (июнь 2011 г.). «Острые эффекты перорального приема низких и высоких доз L-аргинина у молодых активных мужчин в состоянии покоя». Прикладная физиология, питание и обмен веществ . 36 (3): 405–11. дои : 10.1139/ч11-035 . ПМИД   21574873 .
  44. ^ Танкерсли RW (март 1964 г.). «Потребность в аминокислотах вируса простого герпеса в клетках человека» . Журнал бактериологии . 87 (3): 609–613. дои : 10.1128/jb.87.3.609-613.1964 . ПМК   277062 . ПМИД   14127578 .
  45. ^ Томблин Ф.А., Лукас К.Х. (февраль 2001 г.). «Лизин для лечения губного герпеса» . Американский журнал аптеки системы здравоохранения . 58 (4): 298–300, 304. doi : 10.1093/ajhp/58.4.298 . ПМИД   11225166 .
  46. ^ Майлоо В.Дж., Рампес С. (июнь 2017 г.). «Лизин для профилактики простого герпеса: обзор фактических данных» . Интегративная медицина . 16 (3): 42–46. ПМК   6419779 . ПМИД   30881246 .
  47. ^ Дун Цзюй, Цинь Л.К., Чжан Цз и др. (декабрь 2011 г.). «Влияние перорального приема L-аргинина на артериальное давление: метаанализ рандомизированных двойных слепых плацебо-контролируемых исследований». обзор. Американский кардиологический журнал . 162 (6): 959–65. дои : 10.1016/j.ahj.2011.09.012 . ПМИД   22137067 .
  48. ^ Гуй С., Цзя Дж., Ню С. и др. (март 2014 г.). «Добавка аргинина для улучшения материнских и неонатальных исходов при гипертоническом расстройстве беременности: систематический обзор» . (обзор). Журнал системы ренин-ангиотензин-альдостерон . 15 (1): 88–96. дои : 10.1177/1470320313475910 . ПМИД   23435582 .
  49. ^ Лю П., Цзин Ю., Колли Н.Д. и др. (август 2016 г.). «Измененный метаболизм аргинина в мозге при шизофрении» . Трансляционная психиатрия . 6 (8): е871. дои : 10.1038/tp.2016.144 . ПМК   5022089 . ПМИД   27529679 .
  50. ^ Рембольд, Кристофер М.; Айерс, Карлос Р. (февраль 2003 г.). «Пероральный L-аргинин может обратить вспять некроз пальцев при феномене Рейно» . Молекулярная и клеточная биохимия . 244 (1–2): 139–141. дои : 10.1023/А:1022422932108 . ISSN   0300-8177 . ПМИД   12701823 . S2CID   30249281 .
  51. ^ Шао А., Хэткок Дж. Н. (апрель 2008 г.). «Оценка риска для аминокислот таурина, L-глютамина и L-аргинина». Нормативная токсикология и фармакология . 50 (3): 376–99. дои : 10.1016/j.yrtph.2008.01.004 . ПМИД   18325648 .
  52. ^ Jump up to: а б «L-аргинин» . MedlinePlus, Национальные институты здравоохранения США. 13 октября 2021 г. Проверено 27 мая 2021 г.

Источники

[ редактировать ]
  • Гриффитс-младший, Анвин Р.Д. (2016). Анализ посттрансляционных модификаций белков методом масс-спектрометрии . Джон Уайли и сыновья. ISBN  978-1-119-25088-3 .
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы, связанные с аргинином .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Arginine&oldid=1233933065"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: e595b7e04b28cd358e61e7bb44cf1219__1720709400
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/e5/19/e595b7e04b28cd358e61e7bb44cf1219.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Arginine - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)