Синтез аминокислот
Биосинтез аминокислот — это совокупность биохимических процессов ( метаболических путей ), посредством которых аминокислоты производятся . Субстратами этих процессов являются различные соединения в рационе организма или питательной среде. Не все организмы способны синтезировать все аминокислоты. Например, люди могут синтезировать 11 из 20 стандартных аминокислот. Эти 11 называются заменимыми аминокислотами . [1]
α-Кетоглутараты: глутамат, глутамин, пролин, аргинин.
[ редактировать ]Большинство аминокислот синтезируются из α- кетокислот , а затем трансаминируются из другой аминокислоты, обычно из глутамата . Фермент, участвующий в этой реакции, — аминотрансфераза .
- α-кетокислота + глутамат ⇄ аминокислота + α-кетоглутарат
Сам глутамат образуется путем аминирования кетоглутарата α- :
- α-кетоглутарат + NH +
4 ⇄ глутамат
Семейство α-кетоглутарата синтеза аминокислот (синтез глутамата, глютамина, пролина и аргинина) начинается с α-кетоглутарата, промежуточного продукта в цикле лимонной кислоты. Концентрация α-кетоглутарата зависит от активности и метаболизма внутри клетки, а также от регуляции ферментативной активности. В E. coli цитратсинтазе фермент , участвующий в реакции конденсации, инициирующей цикл лимонной кислоты, сильно ингибируется посредством ингибирования по принципу обратной связи α-кетоглутарата и может ингибироваться ДПНГ, а также высокими концентрациями АТФ. [2] Это одна из начальных регуляций синтеза аминокислот семейства α-кетоглутаратов.
Регуляция синтеза глутамата из α-кетоглутарата подлежит регуляторному контролю цикла лимонной кислоты , а также массовому действию, зависящему от концентраций участвующих реагентов из-за обратимого характера реакций трансаминирования и глутаматдегидрогеназы. [2]
Превращение глутамата в глютамин регулируется глутаминсинтетазой (GS) и является ключевым этапом азотистого метаболизма. [2] Этот фермент регулируется как минимум четырьмя различными механизмами: 1. Репрессия и депрессия из-за уровня азота ; 2. Активация и инактивация за счет ферментативных форм (тугая и расслабленная); 3. Кумулятивное ингибирование по принципу обратной связи через метаболиты конечного продукта; и 4. Изменения фермента вследствие аденилирования и деаденилирования . [2] В богатых азотистыми средах или условиях выращивания, содержащих большое количество аммиака, наблюдается низкий уровень ГС, тогда как в ограниченных количествах аммиака удельная активность фермента увеличивается в 20 раз. [2] Подтверждение фермента играет роль в регуляции в зависимости от того, находится ли GS в натянутой или расслабленной форме. Напряженная форма GS полностью активна, но удаление марганца переводит фермент в расслабленное состояние. Специфическое конформационное состояние возникает на основе связывания специфических двухвалентных катионов и также связано с аденилированием. [2] Ингибирование GS по принципу обратной связи происходит за счет кумулятивной обратной связи, обусловленной несколькими метаболитами, включая L-триптофан, L-гистидин, АМФ, ЦТФ, глюкозамин-6-фосфат и карбамилфосфат, аланин и глицин. [2] Избыток какого-либо одного продукта не ингибирует фермент индивидуально, но комбинация или накопление всех конечных продуктов оказывает сильное ингибирующее действие на синтез глютамина . [2] Активность глутаминсинтазы также ингибируется посредством аденилирования. Активность аденилирования катализируется бифункциональным ферментом аденилилтрансфераза/удаление аденилила (AT/AR). Глутамин и регуляторный белок PII действуют вместе, стимулируя аденилирование. [3]
Регуляция биосинтеза пролина может зависеть от начального этапа управления посредством ингибирования отрицательной обратной связи . [4] В E. coli пролин аллостерически ингибирует глутамат-5-киназу, которая катализирует реакцию L-глутамата с нестабильным промежуточным продуктом L-γ-глутамилфосфатом. [4]
Синтез аргинина также использует отрицательную обратную связь, а также репрессию через репрессор, кодируемый геном argR . Генный продукт argR , апорепрессор ArgR и аргинин как корепрессор влияют на оперон биосинтеза аргинина. Степень репрессии определяется концентрацией белка-репрессора и уровнем корепрессора. [5]
Эритрозо-4-фосфат и фосфоенолпируват: фенилаланин, тирозин и триптофан.
[ редактировать ]Фенилаланин , тирозин и триптофан — ароматические аминокислоты — образуются из хоризмата . На первом этапе, конденсации 7-фосфата 3-дезокси-D-арабино-гептулозоновой кислоты (DAHP) из PEP/E4P, используются три изофермента AroF, AroG и AroH. Синтез каждого из них регулируется тирозином, фенилаланином и триптофаном соответственно. Остальные ферменты общего пути (превращение DAHP в хоризмат), по-видимому, синтезируются конститутивно, за исключением шикиматкиназы , которая может ингибироваться шикиматом посредством линейного ингибирования смешанного типа.
Тирозин и фенилаланин биосинтезируются из префената , который превращается в промежуточный продукт, специфичный для аминокислот. Этот процесс опосредуется фенилаланиновой (PheA) или тирозиновой (TyrA) специфичной хоризматмутазно-префенатдегидрогеназой. PheA использует простую дегидрогеназу для преобразования префената в фенилпируват , тогда как TyrA использует НАД-зависимую дегидрогеназу для производства 4-гидроксифенилпирувата. И PheA, и TyrA ингибируются по принципу обратной связи соответствующими аминокислотами. Тирозин также может ингибироваться на уровне транскрипции репрессором TyrR. TyrR связывается с TyrR-боксами оперона рядом с промотором гена, который он хочет репрессировать.
Биосинтез триптофана включает превращение хоризмата в антранилат с помощью антранилатсинтазы . Для этого фермента требуется либо глутамин в качестве донора аминогруппы, либо сам аммиак. Антранилатсинтаза регулируется генными продуктами trpE и trpG. trpE кодирует первую субъединицу, которая связывается с хоризматом и перемещает аминогруппу от донора к хоризмату. trpG кодирует вторую субъединицу, которая облегчает перенос аминогруппы от глутамина. Антранилатсинтаза также регулируется путем ингибирования по принципу обратной связи: триптофан является ко-репрессором репрессора TrpR.
Оксалоацетат/аспартат: лизин, аспарагин, метионин, треонин и изолейцин.
[ редактировать ]Семейство аминокислот оксалоацетат/аспартат состоит из лизина , аспарагина , метионина , треонина и изолейцина . Аспартат может превращаться в лизин, аспарагин, метионин и треонин. Треонин также дает начало изолейцину .
Связанные ферменты подлежат регуляции посредством ингибирования и/или репрессии по принципу обратной связи на генетическом уровне. Как это типично для сильно разветвленных метаболических путей, дополнительная регуляция в каждой точке ветвления пути. Этот тип регуляторной схемы позволяет контролировать общий поток аспартатного пути в дополнение к общему потоку отдельных аминокислот. Аспартатный путь использует L-аспарагиновую кислоту в качестве предшественника для биосинтеза одной четверти аминокислот, являющихся строительными блоками.
Аспартат
[ редактировать ]Биосинтез аспартата часто включает переаминирование оксалоацетата.
Фермент аспартокиназа , катализирующий фосфорилирование аспартата и инициирующий его превращение в другие аминокислоты , может быть разбит на 3 изофермента: AK-I, II и III. AK-I ингибируется по обратной связи треонином , тогда как AK-II и III ингибируются лизином . Кстати, AK-III катализирует фосфорилирование аспарагиновой кислоты , которое является обязательным этапом этого пути биосинтеза. Аспартаткиназа подавляется в присутствии треонина или лизина .
Лизин
[ редактировать ]Лизин синтезируется из аспартата по диаминопимелатному (DAP) пути. Первые две стадии пути DAP катализируются аспартокиназой и аспартатполуальдегиддегидрогеназой. Эти ферменты играют ключевую роль в биосинтезе лизина , треонина и метионина . Существуют две бифункциональные аспартокиназа/гомосериндегидрогеназы, ThrA и MetL, в дополнение к монофункциональной аспартокиназе LysC . Транскрипция генов аспартокиназы регулируется концентрацией образующихся впоследствии аминокислот: лизина, треонина и метионина. Чем выше концентрации этих аминокислот, тем меньше транскрибируется ген. ThrA и LysC также ингибируются по обратной связи треонином и лизином. Наконец, DAP-декарбоксилаза LysA опосредует последний этап синтеза лизина и является общей для всех изученных видов бактерий. Образование аспартаткиназы (АК), которая катализирует фосфорилирование аспартата и инициирует его превращение в другие аминокислоты, также ингибируется как лизин и треонин , которые препятствуют образованию аминокислот, полученных из аспартата. Кроме того, высокие концентрации лизина ингибируют активность дигидродипиколинатсинтазы (DHPS). Таким образом, помимо ингибирования первого фермента пути биосинтеза семейств аспартатов, лизин также ингибирует активность первого фермента после точки ветвления, т.е. фермента, специфичного для собственного синтеза лизина.
Аспарагин
[ редактировать ]Биосинтез аспарагина начинается с аспартата с помощью фермента трансаминазы . Фермент аспарагинсинтетаза производит аспарагин, АМФ , глутамат и пирофосфат из аспартата, глутамина и АТФ . В реакции аспарагинсинтетазы АТФ используется для активации аспартата с образованием β-аспартил-АМФ. Глютамин отдает аммониевую группу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ с образованием аспарагина и свободного АМФ.
две аспарагинсинтетазы обнаружены У бактерий . Оба называются белком AsnC . Они кодируются генами AsnA и AsnB. AsnC регулируется аутогенно, то есть продукт структурного гена регулирует экспрессию оперона, в котором находятся эти гены. Стимулирующий эффект AsnC на транскрипцию AsnA подавляется аспарагином. Однако аспарагин не влияет на ауторегуляцию AsnC.
Метионин
[ редактировать ]Биосинтез по пути транссульфурации начинается с аспарагиновой кислоты. Соответствующие ферменты включают аспартокиназу , аспартат-полуальдегиддегидрогеназу , гомосериндегидрогеназу , гомосерин-О-транссукцинилазу , цистатионин-γ-синтазу , цистатионин-β-лиазу (у млекопитающих этот этап осуществляется гомоцистеинметилтрансферазой или бетаин-гомоцистеин S-метилтрансферазой ).
Биосинтез метионина подлежит жесткому регулированию. Белок-репрессор MetJ в сотрудничестве с белком-корепрессором S-аденозил-метионином опосредует репрессию биосинтеза метионина. Регулятор MetR необходим для экспрессии генов MetE и MetH и действует как трансактиватор транскрипции этих генов . Транскрипционная активность MetR регулируется гомоцистеином, который является метаболическим предшественником метионина . Также известно, что витамин B12 может подавлять экспрессию гена MetE, опосредованную голоферментом MetH.
Треонин
[ редактировать ]В растениях и микроорганизмах треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартилполуальдегид и гомосерин . Гомосерин подвергается O -фосфорилированию; этот эфир фосфорной кислоты подвергается гидролизу, сопровождающемуся перемещением ОН-группы. [6] Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают аспартокиназу , β-аспартатполуальдегиддегидрогеназу , гомосериндегидрогеназу , гомосеринкиназу , треонинсинтазу .
Биосинтез треонина регулируется посредством аллостерической регуляции его предшественника, гомосерина , путем структурного изменения фермента гомосериндегидрогеназы. Эта реакция происходит в ключевой точке разветвления пути, при этом субстрат гомосерин служит предшественником биосинтеза лизина, метионина, треонина и изолейцина. Высокие уровни треонина приводят к низкому уровню синтеза гомосерина. Синтез аспартаткиназы (АК), которая катализирует фосфорилирование аспартата и инициирует его превращение в другие аминокислоты, ингибируется по обратной связи лизином , изолейцином и треонином , что предотвращает синтез аминокислот, полученных из аспартата. Таким образом, помимо ингибирования первого фермента пути биосинтеза семейств аспартатов, треонин также ингибирует активность первого фермента после точки ветвления, т.е. фермента, специфичного для собственного синтеза треонина.
изолейцин
[ редактировать ]В растениях и микроорганизмах изолейцин биосинтезируется из пировиноградной кислоты и альфа-кетоглутарата . Ферменты, участвующие в этом биосинтезе, включают ацетолактатсинтазу (также известную как синтаза ацетогидроксикислоты), изомероредуктазу ацетогидроксикислоты , дегидратазу дигидроксикислоты и валинаминотрансферазу . [7]
Что касается регуляции, ферменты треониндезаминаза, дегидраза дигидроксикислот и трансаминаза контролируются регуляцией конечного продукта. т.е. присутствие изолейцина будет подавлять биосинтез треонина. Высокие концентрации изолейцина также приводят к подавлению превращения аспартата в промежуточное соединение аспартил-фосфата, тем самым останавливая дальнейший биосинтез лизина , метионина , треонина и изолейцина .
Рибозо-5-фосфаты: гистидин
[ редактировать ]В E. coli биосинтез начинается с фосфорилирования 5-фосфорибозилпирофосфата (PRPP), катализируемого АТФ-фосфорибозилтрансферазой . Фосфорибозил-АТФ превращается в фосфорибозил-АМФ (ПРАМП). Затем His4 катализирует образование фосфорибозилформиминоAICAR-фосфата, который затем преобразуется в фосфорибулозилформимино-AICAR-P с помощью продукта гена His6. [8] His7 расщепляет фосфорибулозилформимино-AICAR-P с образованием D -эритроимидазол-глицерин-фосфата. После этого His3 образует имидазолацетолфосфат, высвобождая воду. Затем His5 образует L -гистидинол-фосфат, который затем гидролизуется His2 с образованием гистидинола . His4 катализирует окисление L -гистидинола с образованием L -гистидиналя, аминоальдегида. На последнем этапе L -гистидиналь превращается в L -гистидин. [8] [9]
В целом биосинтез гистидина у растений и микроорганизмов очень похож. [10] [11]
HisG → HisE/HisI → HisA → HisH → HisF → HisB → HisC → HisB → HisD (HisE/I и HisB являются бифункциональными ферментами)
Ферменты кодируются опероном His. Этот оперон имеет отдельный блок лидерной последовательности, называемый блоком 1:
Met-Thr-Arg-Val-Gln-Phe-Lys-His-His-His-His-His-His-His-Pro-Asp
Эта лидерная последовательность важна для регуляции гистидина в E. coli . Оперон His действует в рамках системы скоординированной регуляции, в которой все генные продукты подавляются или подавляются в равной степени. Основным фактором репрессии или дерепрессии синтеза гистидина является концентрация заряженных гистидином тРНК. Регулирование гистидина на самом деле довольно просто, учитывая сложность пути его биосинтеза, и оно очень похоже на регулирование триптофана . В этой системе полная лидерная последовательность имеет 4 блока комплементарных цепей, которые могут образовывать структуры шпилек. [11] Первый блок, показанный выше, является ключом к регулированию. Когда гистидином уровни заряженной тРНК в клетке низкие, рибосома останавливается на цепочке остатков His в блоке 1. Эта остановка рибосомы позволит комплементарным нитям 2 и 3 сформировать шпильку. Петля, образованная нитями 2 и 3, образует антитерминатор, и трансляция его генов будет продолжаться, и будет вырабатываться гистидин. Однако, когда уровни заряженной гистидином тРНК высоки, рибосома не остановится на блоке 1, это не позволит нитям 2 и 3 образовать шпильку. Вместо этого нити 3 и 4 образуют шпильку дальше от рибосомы. Шпилька, образованная нитями 3 и 4, является терминирующей петлей, при контакте с которой рибосома будет «сбивать» транскрипт. Когда рибосома удаляется, His -гены не будут транслироваться и гистидин не будет производиться клеткой. [12]
3-фосфоглицераты: серин, глицин, цистеин.
[ редактировать ]Семейство аминокислот 3-фосфоглицерата включает серин, глицин и цистеин.
Серин
[ редактировать ]Серин — первая произведенная аминокислота этого семейства; затем он модифицируется для производства глицина и цистеина (и многих других биологически важных молекул). Серин образуется из 3-фосфоглицерата по следующему пути:
3-фосфоглицерат → фосфогидроксилпируват → фосфосерин → серин
Превращение 3-фосфоглицерата в фосфогидроксилпируват осуществляется ферментом фосфоглицератдегидрогеназой . Этот фермент является ключевым регуляторным этапом на этом пути. Фосфоглицератдегидрогеназа регулируется концентрацией серина в клетке . При высоких концентрациях этот фермент будет неактивен и серин не будет вырабатываться. При низких концентрациях серина фермент будет полностью активен, и бактерия будет производить серин . [13] Поскольку серин является первой аминокислотой, вырабатываемой в этом семействе, и глицин, и цистеин будут регулироваться доступной концентрацией серина в клетке. [14]
Глицин
[ редактировать ]Глицин биосинтезируется из серина, катализируемый серингидроксиметилтрансферазой (SHMT). Фермент эффективно заменяет гидроксиметильную группу на атом водорода.
SHMT кодируется геном glyA . Регуляция glyA сложна и, как известно, включает серин, глицин, метионин, пурины, тимин и фолаты. Полный механизм еще предстоит выяснить. [15] Известно, что продукт гена метионина MetR и промежуточный гомоцистеин метионина положительно регулируют glyA. Гомоцистеин является коактиватором glyA и должен действовать совместно с MetR. [15] [16] С другой стороны, PurR, белок, который играет роль в синтезе пуринов, и S-адено-силметионин, как известно, подавляют регуляцию glyA . PurR напрямую связывается с контрольной областью glyA и эффективно отключает ген, чтобы бактерия не производила глицин.
Цистеин
[ редактировать ]Гены, необходимые для синтеза цистеина , закодированы цис- регулоном. Интеграция серы положительно регулируется CysB. Эффективными индукторами этого регулона являются N-ацетилсерин (НАС) и очень небольшие количества восстановленной серы. CysB функционирует путем связывания с полусайтами ДНК на cys- регулоне. Эти полусайты различаются по количеству и расположению в зависимости от интересующего промоутера. Однако одна половина территории сохранилась. Он расположен прямо перед -35-сайтом промотора. Есть также несколько дополнительных сайтов в зависимости от промоутера. В отсутствие индуктора NAS CysB будет связываться с ДНК и покрывать многие дополнительные полусайты. Без дополнительных полусайтов регулон не может транскрибироваться и цистеин не будет вырабатываться. Считается, что присутствие NAS вызывает конформационные изменения CysB. Это конформационное изменение позволяет CysB правильно связываться со всеми полусайтами и вызывает рекрутирование РНК-полимеразы. Затем РНК-полимераза транскрибирует цис Будут вырабатываться -регулон и цистеин.
Однако для этого пути требуется дальнейшее регулирование. CysB может подавлять собственную транскрипцию, связываясь со своей последовательностью ДНК и блокируя РНК-полимеразу. В этом случае NAS будет блокировать связывание CysB с его собственной последовательностью ДНК. ОАС является предшественником НАС, цистеин сам по себе может ингибировать CysE, который функционирует для создания ОАС. Без необходимого ОАС не будет производиться НАС и не будет производиться цистеин. Есть еще два негативных регулятора цистеина. Это молекулы сульфида и тиосульфата , они связываются с CysB и конкурируют с NAS за связывание CysB. [17]
Пируват: аланин, валин и лейцин.
[ редактировать ]Пируват, образующийся в результате гликолиза , может участвовать как в цикле ТСА, так и в процессах ферментации . Реакции, начинающиеся с одной или двух молекул пирувата, приводят к синтезу аланина, валина и лейцина. Ингибирование конечных продуктов по обратной связи является основным методом ингибирования, и у E. coli оперон ilvEDA также играет роль в этой регуляции.
Аланин
[ редактировать ]Аланин производится путем переаминирования одной молекулы пирувата с использованием двух альтернативных стадий: 1) превращения глутамата в α-кетоглутарат с помощью глутамат-аланинтрансаминазы и 2) превращения валина в α-кетоизовалерат с помощью трансаминазы C.
О регуляции синтеза аланина известно немного. Единственным определенным методом является способность бактерии подавлять активность трансаминазы С с помощью валина или лейцина (см. ilvEDA оперон ). В остальном биосинтез аланина, по-видимому, не регулируется. [18]
Валин
[ редактировать ]Валин вырабатывается четырехферментным путем. Он начинается с конденсации двух эквивалентов пирувата, катализируемой синтазой ацетогидроксикислот, с образованием α-ацетолактата. Второй этап включает НАДФН. + -зависимое восстановление α-ацетолактата и миграция метильных групп с образованием α,β-дигидроксиизовалерата. Это катализируется ацетогидроксиизомероредуктазой. Третья стадия — дегидратация α,β-дигидроксиизовалерата, катализируемая дегидразой дигидроксикислот. На четвертом и последнем этапе полученный α-кетоизовалерат подвергается трансаминированию, катализируемому либо аланин-валин-трансаминазой, либо глутамат-валин-трансаминазой. Биосинтез валина подвергается ингибированию по принципу обратной связи при выработке синтазы ацетогидроксикислот. [18]
Лейцин
[ редактировать ]Путь синтеза лейцина отличается от пути валина, начиная с α-кетоизовалерата. α-изопропилмалатсинтаза катализирует эту конденсацию с ацетил-КоА с образованием α-изопропилмалата. Изомераза превращает α-изопропилмалат в β-изопропилмалат. Третий шаг – НАД. + -зависимое окисление β-изопропилмалата, катализируемое дегидрогеназой. Завершающим этапом является трансаминирование α-кетоизокапроата под действием глутамат-лейцинтрансаминазы.
Лейцин, как и валин, регулирует первый этап своего пути, ингибируя действие α-изопропилмалатсинтазы. [18] Поскольку лейцин синтезируется путем отклонения от пути синтеза валина, ингибирование валина на этом пути по принципу обратной связи также может ингибировать синтез лейцина.
оперон ilvEDA
[ редактировать ]Гены, которые кодируют как дегидразу дигидроксикислот, используемую при создании α-кетоизовалерата и трансаминазы Е, так и другие ферменты, кодируются опероном ilvEDA. Этот оперон связывается и инактивируется валином , лейцином и изолейцином . (Изолейцин не является прямым производным пирувата, но производится с использованием многих из тех же ферментов, которые используются для производства валина и, косвенно, лейцина.) Когда одна из этих аминокислот ограничена, ген, наиболее удаленный от аминокислоты, сайт связывания этого оперона может быть транскрибирован. Когда вторая из этих аминокислот ограничена, может быть транскрибирован следующий ближайший к сайту связывания ген и так далее. [18]
Коммерческий синтез аминокислот
[ редактировать ]Коммерческое производство аминокислот обычно основано на мутантных бактериях, которые перепроизводят отдельные аминокислоты, используя глюкозу в качестве источника углерода. Некоторые аминокислоты производятся путем ферментативного превращения синтетических промежуточных продуктов. 2-аминотиазолин-4-карбоновая кислота является промежуточным продуктом в промышленном синтезе L- цистеина Например, . Аспарагиновую кислоту получают добавлением аммиака к фумарату с помощью лиазы. [19]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Анниган, Ян. «Сколько аминокислот требуется организму?» . СФГейт . Спрос на СМИ . Проверено 28 июля 2015 г.
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Шапиро Б.М., Штадтман Э.Р. (1970). «Регуляция синтеза глютамина в микроорганизмах». Ежегодный обзор микробиологии . 24 : 501–524. дои : 10.1146/annurev.mi.24.100170.002441 . ПМИД 4927139 .
- ^ Белый Д (2007). Физиология и биохимия прокариотов (3-е изд.). Нью-Йорк: Оксфордский университет. Нажимать. ISBN 978-0195301687 .
- ^ Перейти обратно: а б Марко-Марин К., Хиль-Ортис Ф., Перес-Арельяно И., Сервера Х., Фита И., Рубио В. (2007). «Новая двухдоменная архитектура в семействе ферментов аминокислотных киназ, выявленная на основе кристаллической структуры глутамат-5-киназы Escherichia coli» . Журнал молекулярной биологии . 367 (5): 1431–1446. дои : 10.1016/j.jmb.2007.01.073 . hdl : 10261/111016 . ПМИД 17321544 .
- ^ Маас В.К. (1991). «Регуляция биосинтеза аргинина: его вклад в понимание контроля экспрессии генов» . Генетика . 128 (3): 489–94. дои : 10.1093/генетика/128.3.489 . ПМК 1204522 . ПМИД 1874410 .
- ^ Ленинджер, Альберт Л.; Нельсон, Дэвид Л.; Кокс, Майкл М. (2000). Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 1-57259-153-6 .
- ^ Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Ленинджер, Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: Стоит публикации. ISBN 1-57259-153-6 .
- ^ Перейти обратно: а б Кулис-Хорн, Роберт К.; Персике, Маркус; Калиновский, Йорн (01 января 2014 г.). «Биосинтез гистидина, его регуляция и биотехнологическое применение у Corynebacterium glutamicum» . Микробная биотехнология . 7 (1): 5–25. дои : 10.1111/1751-7915.12055 . ISSN 1751-7915 . ПМЦ 3896937 . ПМИД 23617600 .
- ^ Адамс, Э. (1 ноября 1955 г.). «L-Гистидинал, биосинтетический предшественник гистидина» . Журнал биологической химии . 217 (1): 325–344. дои : 10.1016/S0021-9258(19)57184-8 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 13271397 .
- ^ Степанский А.; Леустек, Т. (1 марта 2006 г.). «Биосинтез гистидина в растениях». Аминокислоты . 30 (2): 127–142. дои : 10.1007/s00726-005-0247-0 . ISSN 0939-4451 . ПМИД 16547652 . S2CID 23733445 .
- ^ Перейти обратно: а б Коэн Г.Н. (2007). Биосинтез гистидина и его регуляция . Спрингер. стр. 399–407. ISBN 9789048194377 .
- ^ «Регуляция гистидина и хитиновых оперонов» . Архивировано из оригинала 9 декабря 2012 года . Проверено 29 апреля 2012 г.
- ^ Бриджерс ВФ (1970). «Взаимосвязь метаболической регуляции серина с фосфолипидами и одноуглеродным метаболизмом». Международный журнал биохимии . 1 (4): 495–505. дои : 10.1016/0020-711X(70)90065-0 .
- ^ Пильцер Л.И. (декабрь 1963 г.). «Путь и контроль биосинтеза серина в Escherichia coli» . Ж. Биол. Хим . 238 (12): 3934–44. дои : 10.1016/S0021-9258(18)51809-3 . ПМИД 14086727 .
- ^ Перейти обратно: а б Стейерт Дж.Г., Рольфес Р.Дж., Залкин Х., Штауффер Г.В. (1990). «Регуляция гена glyA Escherichia coli с помощью продукта гена purR» . Дж. Бактериол . 172 (7): 3799–803. дои : 10.1128/jb.172.7.3799-3803.1990 . ПМК 213358 . ПМИД 2113912 .
- ^ Пламанн, доктор медицинских наук, Штауффер Г.В. (1989). «Регуляция гена glyA Escherichia coli с помощью продукта гена metR и гомоцистеина» . Дж. Бактериол . 171 (9): 4958–62. дои : 10.1128/jb.171.9.4958-4962.1989 . ПМК 210303 . ПМИД 2670901 .
- ^ Фигге РМ (2007). «Биосинтез метионина». В Вендише В.Ф. (ред.). Биосинтез аминокислот: пути, регуляция и метаболическая инженерия . Берлин: Шпрингер. стр. 206–208. ISBN 978-3540485957 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Умбаргер Х.Э. (1978). «Биосинтез аминокислот и его регуляция». Ежегодный обзор биохимии . 47 : 533–606. дои : 10.1146/annurev.bi.47.070178.002533 . ПМИД 354503 .
- ^ Драуз, Карлхайнц; Грейсон, Ян; Климанн, Аксель; Криммер, Ганс Петер; Лейхтенбергер, Вольфганг; Векбекер, Кристоф (2006). Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. дои : 10.1002/14356007.a02_057.pub2 . ISBN 978-3527306732 .