Дигидродипиколинатсинтаза

Семейство дигидродипиколинатсинтетаз
Семейство дигидродипиколинатсинтетаз
	Кристаллическая структура дигидродипиколинатсинтазы dapa-2 (ba3935) из Bacillus anthracis с разрешением 1,94a.
Идентификаторы
Символ	ДХДПС
Пфам	PF00701
Пфам Клан	CL0036
ИнтерПро	ИПР002220
PROSITE	PDOC00569
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	1dhp / SCOPe / СУПФАМ
CDD	cd00950
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

4-гидрокси-тетрагидродипиколинатсинтаза
4-гидрокси-тетрагидродипиколинатсинтаза
	Гомотетрамер дигидродипиколинатсинтазы, Vitis vinifera
Идентификаторы
Номер ЕС.	4.3.3.7
Номер CAS.	9055-59-8
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

4-Гидрокситетрагидродипиколинатсинтаза (EC 4.3.3.7, дигидродипиколинатсинтаза , дигидропиколинатсинтетаза , дигидродипиколиновая кислотасинтаза , L -аспартат-4-полуальдегидгидролиаза (добавление пирувата и циклизация) , dapA (ген) ) — фермент с систематическим назовите L -аспартат-4-полуальдегидгидролиазу (добавление пирувата и циклизация; образование (4S ) -4-гидрокси-2,3,4,5-тетрагидро-(2S ) -дипиколината) . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

пируват + L -аспартат-4-полуальдегид

\rightleftharpoons

(2S , 4S ) -4-гидрокси-2,3,4,5-тетрагидродипиколинат + H ₂ O

Реакция протекает в три последовательные стадии.

Функция

Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , в частности аминолиаз, которые расщепляют связи углерод-азот. 4-гидрокси-тетрагидродипиколинатсинтаза — ключевой фермент по биосинтеза лизина диаминопимелатному пути у прокариот , некоторых фикомицетов и высших растений . Фермент катализирует конденсацию L-аспартат-бета-полуальдегида и пирувата до 4-гидрокситетрагидропиколиновой кислоты по механизму пинг-понга , при котором пируват связывается с ферментом путем образования основания Шиффа с остатком лизина . ^{[ 5 ]}

Родственные ферменты

Три других белка родственны структурно этому ферменту и, вероятно, также действуют посредством аналогичного каталитического механизма. Это Escherichia coli N-ацетилнейраминалиаза ( EC 4.1.3.3 ) (белок NanA), которая катализирует конденсацию N -ацетил-D-маннозамина и пирувата с образованием N -ацетилнейрамината ; Rhizobium meliloti ( Sinorhizobium meliloti ) белок MosA, ^{[ 6 ]} который участвует в биосинтезе ризопина 3- О -метил-цилло-инозамина; и E. coli гипотетический белок YjhH .

Структура

Последовательности 4-гидрокси-тетрагидродипиколинатсинтазы из разных источников хорошо консервативны. Структура имеет форму гомотетрамера, в котором 2 мономера связаны приблизительно 2-кратной симметрией . ^{[ 5 ]} Каждый мономер состоит из 2 доменов: 8-кратного α/β-цилиндра и С-концевого α-спирального домена. Складка N напоминает складку - ацетилнейраминатиазы. Активный сайт лизина расположен в домене ствола и имеет доступ через 2 канала на С-концевой стороне ствола.

Ссылки

^ Югари Ю., Гильварг С. (декабрь 1965 г.). «Стадия конденсации в синтезе диаминопимелата» . Журнал биологической химии . 240 (12): 4710–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97013-4 . ПМИД 5321309 .
^ Бликлинг С., Реннер С., Лабер Б., Поленц Х.Д., Холак Т.А., Хубер Р. (январь 1997 г.). «Механизм реакции дигидродипиколинатсинтазы Escherichia coli , исследованный методами рентгеновской кристаллографии и ЯМР-спектроскопии». Биохимия . 36 (1): 24–33. дои : 10.1021/bi962272d . ПМИД 8993314 .
^ Девениш С.Р., Блант Дж.В., Джеррард Дж.А. (июнь 2010 г.). «Исследования ЯМР открывают альтернативные субстраты дигидродипиколинатсинтазы и предполагают, что дигидродипиколинатредуктаза также является дегидратазой». Журнал медицинской химии . 53 (12): 4808–12. дои : 10.1021/jm100349s . ПМИД 20503968 .
^ Соарес да Кошта Т.П., Маскрофт-Тейлор AC, Добсон Р.К., Девениш С.Р., Джеймсон ГБ, Джеррард Дж.А. (июль 2010 г.). «Насколько важен «незаменимый» лизин активного центра дигидродипиколинатсинтазы?». Биохимия . 92 (7): 837–45. дои : 10.1016/j.biochi.2010.03.004 . ПМИД 20353808 .
^ Jump up to: ^а ^б Мирвальдт К., Корндорфер I, Хубер Р. (февраль 1995 г.). «Кристаллическая структура дигидродипиколинатсинтазы из Escherichia coli при разрешении 2,5 А». Журнал молекулярной биологии . 246 (1): 227–39. дои : 10.1006/jmbi.1994.0078 . ПМИД 7853400 .
^ Мерфи П.Дж., Тренц С.П., Гржемски В., Де Брейн Ф.Дж., Шелл Дж. (август 1993 г.). «Локус rhizopine mos Rhizobium meliloti представляет собой мозаичную структуру, способствующую его симбиотической регуляции» . Журнал бактериологии . 175 (16): 5193–204. дои : 10.1128/jb.175.16.5193-5204.1993 . ПМК 204987 . ПМИД 8349559 .

Дальнейшее чтение

Шедларски Дж. Г., Гильварг С. (март 1970 г.). «Пируват-аспарагиновый полуальдегид-конденсирующий фермент Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 245 (6): 1362–73. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63245-4 . ПМИД 4910051 .

Внешние ссылки

4-гидрокси-тетрагидродипиколинат + синтаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR002220.

[1] Югари Ю., Гильварг С. (декабрь 1965 г.). «Стадия конденсации в синтезе диаминопимелата» . Журнал биологической химии . 240 (12): 4710–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97013-4 . ПМИД 5321309 .

[2] Бликлинг С., Реннер С., Лабер Б., Поленц Х.Д., Холак Т.А., Хубер Р. (январь 1997 г.). «Механизм реакции дигидродипиколинатсинтазы Escherichia coli , исследованный методами рентгеновской кристаллографии и ЯМР-спектроскопии». Биохимия . 36 (1): 24–33. дои : 10.1021/bi962272d . ПМИД 8993314 .

[3] Девениш С.Р., Блант Дж.В., Джеррард Дж.А. (июнь 2010 г.). «Исследования ЯМР открывают альтернативные субстраты дигидродипиколинатсинтазы и предполагают, что дигидродипиколинатредуктаза также является дегидратазой». Журнал медицинской химии . 53 (12): 4808–12. дои : 10.1021/jm100349s . ПМИД 20503968 .

[4] Соарес да Кошта Т.П., Маскрофт-Тейлор AC, Добсон Р.К., Девениш С.Р., Джеймсон ГБ, Джеррард Дж.А. (июль 2010 г.). «Насколько важен «незаменимый» лизин активного центра дигидродипиколинатсинтазы?». Биохимия . 92 (7): 837–45. дои : 10.1016/j.biochi.2010.03.004 . ПМИД 20353808 .

[pmid7853400-5] Jump up to: ^а ^б Мирвальдт К., Корндорфер I, Хубер Р. (февраль 1995 г.). «Кристаллическая структура дигидродипиколинатсинтазы из Escherichia coli при разрешении 2,5 А». Журнал молекулярной биологии . 246 (1): 227–39. дои : 10.1006/jmbi.1994.0078 . ПМИД 7853400 .

[pmid8349559-6] Мерфи П.Дж., Тренц С.П., Гржемски В., Де Брейн Ф.Дж., Шелл Дж. (август 1993 г.). «Локус rhizopine mos Rhizobium meliloti представляет собой мозаичную структуру, способствующую его симбиотической регуляции» . Журнал бактериологии . 175 (16): 5193–204. дои : 10.1128/jb.175.16.5193-5204.1993 . ПМК 204987 . ПМИД 8349559 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Углерод-азотные лиазы ( КФ 4.3)
4.3.1: ammonia-lyases	Histidine ammonia-lyase Formiminotransferase cyclodeaminase Serine dehydratase Phenylalanine ammonia-lyase
4.3.2: amidine-lyases	Argininosuccinate lyase Adenylosuccinate lyase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)