Гистидин-аммиак-лиаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

гистидин-аммиаклиаза
гистидин-аммиаклиаза
	Гомотетрамер гистидин-аммиак-лиазы, Pseudomonas putida
Идентификаторы
Номер ЕС.	4.3.1.3
Номер CAS.	9013-75-6
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

ИМЕТЬ ЗНАЧЕНИЕ
Идентификаторы
Псевдонимы	HAL , HIS, HSTD, гистидинаммиаклиаза, гистидинаммиаклиаза
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 609457 ; МГИ : 96010 ; Гомологен : 68229 ; Генные карты : HAL ; OMA : HAL – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 12 (human)
End	95,996,365 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	93,355,166 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; human penis; ; skin of thigh; ; vulva; ; blood; ; oocyte; ; skin of arm; ; monocyte; ; secondary oocyte; ; skin of abdomen;
	Top expressed in
	morula; ; skin of external ear; ; left lobe of liver; ; lip; ; skin of back; ; lumbar spinal ganglion; ; calvaria; ; belly cord; ; spermatid; ; granulocyte;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	catalytic activity; lyase activity; ammonia-lyase activity; histidine ammonia-lyase activity;
Cellular component	cytosol; cytoplasm;
Biological process	histidine metabolic process; histidine catabolic process to glutamate and formate; histidine catabolic process to glutamate and formamide; histidine catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	3034
	15109
	ENSG00000084110
	ЭНСМУСГ00000020017
	P42357
	P35492
	НМ_001258333 ; НМ_001258334 ; НМ_002108
	НМ_010401
	НП_001245262 ; НП_001245263 ; НП_002099
	НП_034531
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Гистидинаммиак-лиаза ( EC 4.3.1.3 , гистидаза , гистидиназа ) — фермент , который у человека кодируется HAL геном . ^[5]^[6] Он превращает гистидин в аммиак и урокановую кислоту . Его систематическое название — L -гистидин аммиаклиаза (уроканатобразующая) .

Функция

Гистидинаммиаклиаза представляет собой цитозольный фермент, катализирующий первую реакцию катаболизма гистидина, неокислительное дезаминирование - гистидина L до транс -урокановой кислоты. ^[5] Реакция катализируется 3,5-дигидро-5-метилдиен-4Н - имидазол-4-оном (МИО), электрофильным кофактором , который образуется автокаталитически в результате циклизации белкового остова фермента. ^[7]

Предложено автокаталитическое образование кофактора MIO в другом ферменте, фенилаланинаммиаклиазе , из трипептида Ala-Ser-Gly путем двух стадий удаления воды.

Патология

Мутации в гене гистидазы связаны с гистидинемией и уроканиновой ацидурией .

См. также

Фенилаланин-аммиаклиаза , еще один фермент, содержащий кофактор MIO.

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000084110 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020017 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Энтрез Ген: гистидин-аммиак-лиаза» .
^ Сучи М., Сано Х., Мизуно Х., Вада Ю. (сентябрь 1995 г.). «Молекулярное клонирование и структурная характеристика гена гистидазы человека (HAL)». Геномика . 29 (1): 98–104. дои : 10.1006/geno.1995.1219 . ПМИД 8530107 .
^ Шведе Т.Ф., Рети Дж., Шульц Г.Е. (27 апреля 1999 г.). «Кристаллическая структура гистидин-аммиаклиазы, раскрывающая новую модификацию полипептида в качестве каталитического электрофила». Биохимия . 38 (17): 5355–5361. дои : 10.1021/bi982929q . ПМИД 10220322 .

Дальнейшее чтение

Сучи М., Харада Н., Вада Ю., Такаги Ю. (1993). «Молекулярное клонирование кДНК, кодирующей гистидазу человека». Биохим. Биофиз. Акта . 1216 (2): 293–5. дои : 10.1016/0167-4781(93)90157-9 . ПМИД 7916645 .
Давила С., Фрёлинг Ф.Е., Тан А. и др. (2010). «Новые генетические ассоциации, обнаруженные в исследовании реакции хозяина на вакцину против гепатита B». Гены Иммунитет . 11 (3): 232–8. дои : 10.1038/gen.2010.1 . ПМИД 20237496 . S2CID 11183658 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Экхарт Л., Шмидт М., Милднер М. и др. (2008). «Экспрессия гистидазы в эпидермальных кератиноцитах человека: регуляция с помощью статуса дифференцировки и полностью транс-ретиноевой кислоты». Дж. Дерматол. Наука . 50 (3): 209–15. дои : 10.1016/j.jdermsci.2007.12.009 . ПМИД 18280705 .
Уэлш М.М., Карагас М.Р., Эпплбаум К.М. и др. (2008). «Роль иммуносупрессии ультрафиолетового излучения при немеланомном раке кожи, о чем свидетельствуют взаимодействия генов и окружающей среды» . Канцерогенез . 29 (10): 1950–4. doi : 10.1093/carcin/bgn160 . ПМК 2556967 . ПМИД 18641401 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2002). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . JSTOR 3074035 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Каваи Ю., Морияма А., Асаи К. и др. (2005). «Молекулярная характеристика гистидинемии: идентификация четырех миссенс-мутаций в гене гистидазы». Хм. Жене . 116 (5): 340–6. дои : 10.1007/s00439-004-1232-5 . ПМИД 15806399 . S2CID 33960184 .
Тейлор Р.Г., Гарсиа-Эрас Дж., Сэдлер С.Дж. и др. (1991). «Локализация гистидазы в области хромосомы человека 12q22 → q24.1 и области хромосомы мыши 10C2 → D1». Цитогенет. Клеточная генетика . 56 (3–4): 178–81. дои : 10.1159/000133082 . ПМИД 2055114 .
Алеман Г., Ортис В., Лэнгли Э. и др. (2005). «Регуляция глюкагоном промотора гена гистидазы крысы в культивируемых гепатоцитах крысы и клетках гепатобластомы человека». Являюсь. Дж. Физиол. Эндокринол. Метаб . 289 (1): E172–9. дои : 10.1152/ajpendo.00584.2004 . ПМИД 15741241 .

Внешние ссылки

Гистидин + аммиак-лиаза Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Эта о лиазе статья незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000084110 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020017 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Перейти обратно: ^а ^б «Энтрез Ген: гистидин-аммиак-лиаза» .

[pmid8530107-6] Сучи М., Сано Х., Мизуно Х., Вада Ю. (сентябрь 1995 г.). «Молекулярное клонирование и структурная характеристика гена гистидазы человека (HAL)». Геномика . 29 (1): 98–104. дои : 10.1006/geno.1995.1219 . ПМИД 8530107 .

[7] Шведе Т.Ф., Рети Дж., Шульц Г.Е. (27 апреля 1999 г.). «Кристаллическая структура гистидин-аммиаклиазы, раскрывающая новую модификацию полипептида в качестве каталитического электрофила». Биохимия . 38 (17): 5355–5361. дои : 10.1021/bi982929q . ПМИД 10220322 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

v т и Углерод-азотные лиазы ( КФ 4.3)
4.3.1: ammonia-lyases	Histidine ammonia-lyase Formiminotransferase cyclodeaminase Serine dehydratase Phenylalanine ammonia-lyase
4.3.2: amidine-lyases	Argininosuccinate lyase Adenylosuccinate lyase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)