✖


Jump to content

Аминотрансфераза аминокислот с разветвленной цепью

Аминотрансфераза аминокислот с разветвленной цепью
Кристаллографическая структура аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью Mycobacterium smegmatis [1]
Идентификаторы
Символ БКАТ
Альт. символы БСТ
ген NCBI 587
HGNC 977
МОЙ БОГ 113530
RefSeq НМ_001190
ЮниПрот О15382
Другие данные
Номер ЕС 2.6.1.42
Локус Хр. 19 q13
Искать
StructuresSwiss-model
DomainsInterPro

Аминотрансфераза аминокислот с разветвленной цепью ( BCAT ), также известная как трансаминаза аминокислот с разветвленной цепью , представляет собой аминотрансферазу фермент ( EC 2.6.1.42 ), который действует на аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA). У человека он кодируется BCAT2 геном . Фермент BCAT катализирует превращение BCAA и α-кетоглутарата в α-кетокислоты с разветвленной цепью и глутамат .

Структура справа аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью была обнаружена с помощью рентгеновской дифракции с разрешением 2,20 Å. Аминотрансфераза аминокислот с разветвленной цепью, обнаруженная на этом изображении, была выделена из микобактерий . Этот белок состоит из двух идентичных полипептидных цепей , всего 372 остатка. [2]

Биологическая функция аминотрансфераз аминокислот с разветвленной цепью заключается в катализе синтеза или расщепления аминокислот с разветвленной цепью лейцина , изолейцина и валина . [3] У человека аминокислоты с разветвленной цепью незаменимы и разрушаются под действием BCAT.

Структура и функции

[ редактировать ]

У человека BCAT представляют собой гомодимеры , состоящие из двух доменов: малой субъединицы (остатки 1–170) и большой субъединицы (остатки 182–365). Эти субъединицы соединены короткой петлеобразной соединительной областью (остатки 171–181). [4] Обе субъединицы состоят из четырех альфа-спиралей и бета-складчатого листа . [5] Структурные исследования аминотрансфераз аминокислот с разветвленной цепью человека (hBCAT) показали, что все пептидные связи в обеих изоформах являются транс- за исключением связи между остатками Gly338-Pro339. [5] Активный центр фермента находится на границе раздела двух доменов. [5] Как и другие ферменты трансаминазы (а также многие ферменты других классов), BCAT требуют кофактора пиридоксаль-5'-фосфата для активности (PLP). Было обнаружено, что PLP изменяет конформацию ферментов аминотрансфераз, блокируя конформацию фермента посредством связи основания Шиффа (имина) в реакции между остатком лизина фермента и карбонильной группой кофактора. [6] Это конформационное изменение позволяет субстратам связываться с карманом активного центра ферментов.

Активный сайт

[ редактировать ]

Помимо связи с основанием Шиффа, PLP прикрепляется к активному центру фермента посредством водородных связей по остаткам Tyr 207 и Glu237. Кроме того, атомы кислорода фосфата молекулы PLP взаимодействуют с остатками Arg99, Val269, Val270 и Thr310. [5] BCAT млекопитающих демонстрируют уникальный структурный мотив CXXC (Cys315 и Cys318), чувствительный к окислителям. [7] и модулируется посредством S-нитрозирования, [8] посттрансляционная модификация, которая регулирует передачу сигналов в клетках. [9] Было обнаружено, что модификация этих двух остатков цистеина путем окисления (in vivo/vitro) или титрования (in vitro) ингибирует активность фермента. [4] что указывает на то, что мотив CXXC имеет решающее значение для оптимального сворачивания и функционирования белка. [10] Чувствительность обоих изоферментов к окислению делает их потенциальными биомаркерами окислительно -восстановительной среды внутри клетки. [11] Хотя мотив CXXC присутствует только в BCAT млекопитающих, было обнаружено, что окружающие его аминокислотные остатки высококонсервативны как в прокариотических, так и в эукариотических клетках. [12] Конвей, Йинавар и др. обнаружили, что активный центр млекопитающих содержит три поверхности: поверхность A (Phe75, Tyr207 и Thr240), поверхность B (Phe30, Tyr141 и Ala314) и поверхность C (Tyr70, Leu153 и Val155, расположенные в противоположном домене), которые связываются с субстрат во взаимодействии типа Ван-дер-Ваальса с разветвленными боковыми цепями аминокислотных субстратов. [12]

Изоформы

[ редактировать ]

млекопитающее

[ редактировать ]

BCAT у млекопитающих катализируют первый этап метаболизма аминокислот с разветвленной цепью, обратимое трансаминирование с последующим окислительным декарбоксилированием продуктов трансаминирования α-кетоизокапроата, α-кето-β-метилвалерата и α-кетоизовалерата с образованием изовалерил-КоА, 3- метилбутирил-КоА и изобутирил-КоА соответственно. [13] Эта реакция регулирует метаболизм аминокислот и является важным этапом в транспортировке азота по всему организму. [14] Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) повсеместно распространены во многих организмах и составляют 35% всех белков и 40% аминокислот, необходимых всем млекопитающим. [13] BCAT млекопитающих существуют в двух изоформах: цитозольной (BCATc) и митохондриальной (BCATm). Изоформы имеют 58% гомологию, [15] но различаются по расположению и каталитической эффективности.

BCATc

[ редактировать ]

Цитозольные аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью являются менее распространенными из двух изоформ, обнаруживаемых в цитоплазме клеток млекопитающих почти исключительно во всей нервной системе. [15] Хотя BCATc экспрессируются лишь в некоторых тканях взрослых, они экспрессируются на высоком уровне во время эмбриогенеза. [16] Цитозольная изоформа имеет более высокую скорость обновления, примерно в 2-5 раз быстрее, чем митохондриальная изоформа. [17] Было обнаружено, что BCATc более стабильен, чем BCATm, и имеются данные, свидетельствующие о наличии 2 сульфидных связей. Цитозольный изофермент не теряет активности при титровании одной тиоловой группы. [17] hBCATc демонстрирует более низкий окислительно-восстановительный потенциал (приблизительно 30 мВ), чем hBCATm. [11] Человеческий BCATc кодируется BCAT1. [18]

BCATm

[ редактировать ]
Аминотрансфераза аминокислот с разветвленной цепью, митохондриальная, гомодимер, человек

Митохондриальные аминокислоты-аминотрансферазы с разветвленной цепью являются более распространенными из двух изоформ, присутствующих во всех тканях митохондрий клетки. [8] Было обнаружено, что ацинарная ткань поджелудочной железы содержит самые высокие уровни BCATm в организме. [19] Кроме того, были обнаружены два гомолога нормальной BCATm. Один гомолог обнаружен в плацентарной ткани, а другой ко-репрессирует ядерные рецепторы гормонов щитовидной железы. [16] [20] BCATm более чувствителен к окислительно-восстановительной среде клетки и может ингибироваться ионами никеля, даже если среда восстанавливающая. Было обнаружено, что BCATm не образует дисульфидных связей, а титрование двух групп -SH 5,5'-дитиобис (2-нитробензойной кислотой) полностью устраняет активность фермента в случае изофермента BCATm. [17] У человека BCATm кодируется геном BCAT2 . [21]

Изоформы растений

[ редактировать ]

Растительные BCAT также были идентифицированы, но их количество и последовательность различаются у разных видов. В исследованиях Arabidopsis thaliana (кресс-салат) было идентифицировано шесть изоформ BCAT, гомология которых составляет 47,5–84,1% друг с другом. Эти изоформы также имеют около 30% гомологии последовательностей с изоформами человека и дрожжей ( Saccharomyces cerevisiae) . [22] BCAT1 расположен в митохондриях, BCAT2, 3 и 5 — в хлоропластах, а BCAT4 и 6 — в цитоплазме A. thaliana . [23] Однако исследования BCAT в Solanum tuberosum (картофель) выявили две изоформы длиной 683 (BCAT1) и 746 (BCAT2) п.н., локализованные преимущественно в хлоропластах. [24]

Бактериальные изоформы

[ редактировать ]

У бактерий существует только одна изоформа фермента BCAT. Однако структура фермента у разных организмов различна. У Escherichia coli фермент представляет собой гексамер, содержащий шесть идентичных субъединиц. Каждая субъединица имеет молекулярную массу 34 кДа и состоит из 308 аминокислот. [25] Напротив, Lactococcus Lactis BCAT представляет собой гомодимер, сходный с изоформами млекопитающих. Каждая субъединица BCAT L. Lactis состоит из 340 аминокислот с молекулярной массой 38 кДа. [26]

Физиологические роли

[ редактировать ]

Люди

[ редактировать ]

Поскольку аминокислоты с разветвленной цепью играют решающую роль в формировании и функционировании многих белков, BCAT играют важную роль в физиологии млекопитающих. Было обнаружено, что BCAT взаимодействуют с протеиндисульфидизомеразами, классом ферментов, которые регулируют восстановление клеток и правильное сворачивание белков. [10] Второй этап метаболизма аминокислот с разветвленной цепью (окислительное карбоксилирование дегидрогеназой кетокислот с разветвленной цепью) стимулирует секрецию инсулина. Потеря BCATm коррелирует с потерей секреции инсулина, стимулируемой BCKD, но не связана с потерями секреции инсулина другими метаболическими путями. [19] BCATc регулирует передачу сигналов mTORC1 и пути гликолитического метаболизма, индуцированные TCR, во время CD4. + Активация Т-клеток. [27] В мозгу BCATc регулирует количество выработки глутамата для использования в качестве нейромедиатора или для будущего синтеза γ-аминомасляной кислоты (ГАМК). [28]

Растения

[ редактировать ]

BCAT также играют роль в физиологии видов растений, но они не изучены так широко, как BCAT млекопитающих. в Cucumis melo (дыня) BCAT играют роль в выработке летучих ароматических соединений, которые придают дыне особый аромат и вкус. Было обнаружено, что [29] В Solanum lycopersicum (помидоры) BCAT играют роль в синтезе аминокислот с разветвленной цепью, которые действуют как доноры электронов в цепи переноса электронов. В целом растительные BCAT обладают катаболическими и анаболическими регуляторными функциями. [30]

Бактерии

[ редактировать ]

В бактериальной физиологии BCAT выполняют обе реакции, образуя как α-кетокислоты, так и аминокислоты с разветвленной цепью. Бактерии, растущие на среде, в которой отсутствует правильное соотношение аминокислот для роста, должны быть способны синтезировать аминокислоты с разветвленной цепью для размножения. [31] Было обнаружено, что у Streptococcus mutans , грамположительных бактерий, обитающих в полости рта человека и ответственных за кариес, биосинтез/деградация аминокислот регулирует гликолиз и поддерживает внутренний pH клетки. Это позволяет бактериям выживать в кислых условиях полости рта человека за счет расщепления углеводов. [32]

Использование

[ редактировать ]

Синтетическая органическая химия

[ редактировать ]

BCAT использовались в синтезе некоторых фармацевтических препаратов в качестве альтернативы катализаторам на основе тяжелых металлов, которые могут быть дорогими и вредными для окружающей среды. Аминотрансферазы (трансаминазы) в целом использовались для создания неприродных аминокислот, важных строительных блоков для пептидомиметических препаратов и сельскохозяйственных продуктов. BCAT из E. coli обычно разрабатывается для сверхэкспрессии и экстракции из целых клеток для использования в химическом синтезе. [33] Аминотрансферазы используются потому, что они могут выполнять обычно многостадийную реакцию за одну стадию, могут осуществлять реакции с широким спектром субстратов и обладают высокой региоселективностью и энантиоселективностью. [34] В синтетической органической химии BCAT обычно используются для преобразования L-лейцина в 2-кетоглутарат.

Цель по наркотикам

[ редактировать ]

Противосудорожное средство габапентин [Нейронтин; 1-(аминометил)циклогексанауксусная кислота] — препарат, часто используемый для лечения пациентов с нейропатической болью. [35] [36] [37] Эта невропатическая боль может быть вызвана рядом причин, включая диабетическую невропатию и постгерпетическую невралгию. [38] Габапентин — это аминокислотный препарат, структурно похожий на два нейромедиатора — глутамат (синтезируемый BCAT) и ГАМК. Препарат конкурентно ингибирует обе изоформы BCAT в мозге, замедляя выработку глутамата. [39] Габапентин также ингибирует ГАМК-аминотрансферазу (ГАМК-Т) и глутаматдегидрогеназу (ГДГ), два других фермента метаболических путей глутамата и ГАМК.

Производство колбасных изделий и сыров

[ редактировать ]

Бактерия L. Lactis является основной бактерией, ответственной за созревание сыров, а ферменты бактерий играют ключевую роль в развитии вкуса, текстуры и аромата. [40] Аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью помогают производить такие соединения, как изовалериановая кислота, изомасляная кислота, 2- и 3-метилбутан(ал)(ол) и 2-метилпропан(ал)(ол), которые придают фруктовый или солодовый аромат в зависимости от количества. присутствующего соединения. [41] Наряду с ароматическими аминотрансферазами (AraT), BCAT в L. Lactis помогают развивать аромат/вкус, возникающий в результате летучих соединений серы, образующихся во время ферментации.

Бактерии Staphylococcus carnosus и Enterococcus faecalis часто используются в тандеме с другими молочнокислыми бактериями, чтобы начать процесс ферментации мяса. BCAT в этих двух бактериях осуществляют трансаминирование во время ферментации мяса, производя соответствующие α-кетокислоты из аминокислот. По мере ферментации эти α-кетокислоты разлагаются на класс соединений, известных как летучие вещества с метиловым разветвлением, которые включают альдегиды, спирты и карбоновые кислоты, все из которых способствуют отчетливому запаху и вкусу колбасных изделий. [42]

Идеальные условия

[ редактировать ]

Исследование BCAT из Lactococcus Lactis, проведенное Ивоном, Шамбеллоном и др., обнаружило следующие идеальные условия для бактериального изофермента:

  • pH: ~7,5
  • Температура: ~35–40 °C (хранение при температуре 6 °C обеспечивает стабильность фермента в течение примерно 1 недели)
  • Отсутствие карбонила, сульфгидрила или Cu. 2+ или Ко 2+ реагенты/соединения
  • Фермент лучше всего катализирует реакцию с аминокислотами с разветвленной цепью (в порядке от наибольшей активности к наименьшей: изолейцин, лейцин, валин)
  • Фермент также проявляет минимальную активность в отношении метионина, цистеина и аланина. [26]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Краткая информация о структуре 3DTF - Структурный анализ микобактериальной аминотрансферазы с разветвленной цепью - значение для разработки ингибиторов» . Банк данных белков RCSB .
  2. ^ «Банк данных белков RCSB - Краткое описание структуры для 3DTF - Структурный анализ микобактериальной аминотрансферазы с разветвленной цепью - значение для разработки ингибиторов» .
  3. ^ Хатсон С. (2001). «Структура и функции аминотрансфераз с разветвленной цепью». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 70 : 175–206. дои : 10.1016/s0079-6603(01)70017-7 . ISBN  9780125400701 . ПМИД   11642362 .
  4. ^ Jump up to: а б Конвей М.Э., Йеннавар Н., Валлин Р., Пул Л.Б., Хатсон С.М. (июль 2002 г.). «Идентификация чувствительного к пероксиду окислительно-восстановительного переключателя на мотиве CXXC в митохондриальной аминотрансферазе с разветвленной цепью человека». Биохимия . 41 (29): 9070–8. дои : 10.1021/bi020200i . ПМИД   12119021 .
  5. ^ Jump up to: а б с д Йеннавар Н., Данбар Дж., Конвей М., Хатсон С., Фарбер Дж. (апрель 2001 г.). «Структура митохондриальной аминотрансферазы с разветвленной цепью человека». Acta Crystallographica Раздел D. 57 (Часть 4): 506–15. дои : 10.1107/s0907444901001925 . ПМИД   11264579 .
  6. ^ Тони, доктор медицины (ноябрь 2011 г.). «Ферментология пиридоксальфосфата». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1814 (11): 1405–6. дои : 10.1016/j.bbapap.2011.08.007 . ПМИД   21871586 .
  7. ^ Йеннавар Н.Х., Ислам М.М., Конвей М., Валлин Р., Хатсон С.М. (декабрь 2006 г.). «Изофермент митохондриальной аминотрансферазы человека с разветвленной цепью: структурная роль центра CXXC в катализе» . Журнал биологической химии . 281 (51): 39660–71. дои : 10.1074/jbc.M607552200 . ПМИД   17050531 .
  8. ^ Jump up to: а б Халл Дж., Хинди М.Э., Кехо П.Г., Чалмерс К., Лав С., Конвей М.Э. (декабрь 2012 г.). «Распределение белков аминотрансфераз с разветвленной цепью в мозге человека и их роль в регуляции глутамата». Журнал нейрохимии . 123 (6): 997–1009. дои : 10.1111/jnc.12044 . ПМИД   23043456 . S2CID   206088992 .
  9. ^ Томас Д.Д., Журд'ейль Д. (октябрь 2012 г.). «S-нитрозирование: современные концепции и новые разработки» . Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 17 (7): 934–6. дои : 10.1089/ars.2012.4669 . ПМЦ   3411337 . ПМИД   22530975 .
  10. ^ Jump up to: а б Эль Хинди М, Хезвани М, Корри Д, Халл Дж, Эль Амрауи Ф, Харрис М, Ли С, Форшоу Т, Уилсон А, Мэнсбридж А, Хасслер М, Патель В.Б., Кехо П.Г., Лав С., Конвей М.Э. (июнь 2014 г.) . «Белки аминотрансфераз с разветвленной цепью: новые окислительно-восстановительные шапероны для протеиндисульфидизомеразы - последствия при болезни Альцгеймера» . Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 20 (16): 2497–513. дои : 10.1089/ars.2012.4869 . ПМК   4026213 . ПМИД   24094038 .
  11. ^ Jump up to: а б Коулз С.Дж., Хэнкок Дж.Т., Конвей М.Э. (февраль 2012 г.). «Дифференциальный окислительно-восстановительный потенциал между цитозольной и митохондриальной аминотрансферазой с разветвленной цепью человека» . Acta Biochimica et Biophysica Sinica . 44 (2): 172–6. дои : 10.1093/abbs/gmr103 . ПМИД   22107788 .
  12. ^ Jump up to: а б Конвей М.Э., Йеннавар Н., Валлин Р., Пул Л.Б., Хатсон С.М. (апрель 2003 г.). «Человеческая митохондриальная аминотрансфераза с разветвленной цепью: структурная основа субстратной специфичности и роль окислительно-восстановительных цистеинов». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 3-й международный симпозиум по витамину B6, PQQ, карбонильному катализу и хинопротеинам. 1647 (1–2): 61–5. дои : 10.1016/S1570-9639(03)00051-7 . ПМИД   12686109 .
  13. ^ Jump up to: а б Харпер А.Э., Миллер Р.Х., Блок КП (1 января 1984 г.). «Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью». Ежегодный обзор питания . 4 (1): 409–54. дои : 10.1146/annurev.nu.04.070184.002205 . ПМИД   6380539 .
  14. ^ Биксель М., Шимомура Ю., Хатсон С., Хампрехт Б. (март 2001 г.). «Распределение ключевых ферментов метаболизма аминокислот с разветвленной цепью в глиальных и нейрональных клетках в культуре» . Журнал гистохимии и цитохимии . 49 (3): 407–18. дои : 10.1177/002215540104900314 . ПМИД   11181743 .
  15. ^ Jump up to: а б Д'Мелло Дж.П. (2012). Аминокислоты в питании и здоровье человека . КАБИ. ISBN  978-1-84593-901-4 .
  16. ^ Jump up to: а б Линь Х.М., Канешигэ М., Чжао Л., Чжан Х., Ганновер Дж.А., Ченг С.Ю. (декабрь 2001 г.). «Изоформа аминотрансферазы с разветвленной цепью является новым ко-репрессором ядерных рецепторов гормонов щитовидной железы» . Журнал биологической химии . 276 (51): 48196–205. дои : 10.1074/jbc.M104320200 . ПМИД   11574535 .
  17. ^ Jump up to: а б с Давуди Дж., Драун П.М., Бледсо Р.К., Валлин Р., Рейнхарт Г.Д., Хатсон С.М. (февраль 1998 г.). «Сверхэкспрессия и характеристика митохондриальных и цитозольных аминотрансфераз с разветвленной цепью человека» . Журнал биологической химии . 273 (9): 4982–9. дои : 10.1074/jbc.273.9.4982 . ПМИД   9478945 .
  18. ^ «Запись OMIM - * 113520 - АМИНОТРАНСФЕРАЗА 1 С РАЗВЕТВЕННОЙ ЦЕПЬЮ; BCAT1» .
  19. ^ Jump up to: а б Чжоу Ю, Джеттон Т.Л., Гошорн С., Линч С.Дж., Ше П. (октябрь 2010 г.). «Трансаминирование необходимо для {альфа}-кетоизокапроата, но не для лейцина, чтобы стимулировать секрецию инсулина» . Журнал биологической химии . 285 (44): 33718–26. дои : 10.1074/jbc.M110.136846 . ПМЦ   2962470 . ПМИД   20736162 .
  20. ^ Тан Н.Г., Шумеги Б., Тан Г.Н., Беллей С., Бон Х. (2001). «Молекулярное клонирование и характеристика белка 18 плацентарной ткани (PP18a)/митохондриальной аминотрансферазы с разветвленной цепью человека (BCATm) и его нового альтернативно сплайсированного варианта PP18b». Плацента . 22 (2–3): 235–43. дои : 10.1053/plac.2000.0603 . ПМИД   11170829 .
  21. ^ «Запись OMIM - * 113530 - АМИНОТРАНСФЕРАЗА 2 С РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ; BCAT2» .
  22. ^ Диболд Р., Шустер Дж., Дешнер К., Биндер С. (июнь 2002 г.). «Семейство генов трансаминаз аминокислот с разветвленной цепью у Arabidopsis кодирует пластидные и митохондриальные белки» . Физиология растений . 129 (2): 540–50. дои : 10.1104/стр.001602 . ПМК   161671 . ПМИД   12068099 .
  23. ^ Биндер С., Нилл Т., Шустер Дж. (ноябрь 2006 г.). «Метаболизм аминокислот с разветвленной цепью у высших растений». Физиология Плантарум . 129 (1): 68–78. дои : 10.1111/j.1399-3054.2006.00800.x .
  24. ^ Кэмпбелл М.А., Патель Дж.К., Мейерс Дж.Л., Майрик Л.К., Гастин Дж.Л. (октябрь 2001 г.). «Гены, кодирующие аминотрансферазу аминокислот с разветвленной цепью, дифференциально экспрессируются в растениях». Физиология и биохимия растений . 39 (10): 855–860. дои : 10.1016/S0981-9428(01)01306-7 .
  25. ^ Окада К., Хироцу К., Сато М., Хаяси Х., Кагамияма Х. (апрель 1997 г.). «Трехмерная структура аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью Escherichia coli при разрешении 2,5 А». Журнал биохимии . 121 (4): 637–41. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021633 . ПМИД   9163511 .
  26. ^ Jump up to: а б Ивон М., Шамбеллон Э., Болотин А., Рудо-Алгарон Ф. (февраль 2000 г.). «Характеристика и роль аминотрансферазы с разветвленной цепью (BcaT), выделенной из Lactococcus Lactis subsp. cremoris NCDO 763» . Прикладная и экологическая микробиология . 66 (2): 571–7. Бибкод : 2000ApEnM..66..571Y . дои : 10.1128/АЕМ.66.2.571-577.2000 . ПМК   91865 . ПМИД   10653720 .
  27. ^ Ананьева Е.А., Патель Ч., Дрейк Ч., Пауэлл Дж. Д., Хатсон С. М. (июль 2014 г.). «Цитозольная аминотрансфераза с разветвленной цепью (BCATc) регулирует передачу сигналов mTORC1 и гликолитический метаболизм в CD4 + Т-клетках» . Журнал биологической химии . 289 (27): 18793–804. дои : 10.1074/jbc.M114.554113 . ПМК   4081922 . ПМИД   24847056 .
  28. ^ Суэтт А.Дж., Гарсия-Эспиноза М.А., Валлин Р., Хатсон С.М. (сентябрь 2004 г.). «Аминокислоты с разветвленной цепью и метаболизм нейромедиаторов: экспрессия цитозольной аминотрансферазы с разветвленной цепью (BCATc) в мозжечке и гиппокампе». Журнал сравнительной неврологии . 477 (4): 360–70. дои : 10.1002/cne.20200 . ПМИД   15329886 . S2CID   18780804 .
  29. ^ Гонда И, Бар Э., Портной В., Лев С., Бургер Дж., Шаффер А.А., Тадмор Ю., Гепштейн С., Джованнони Дж.Дж., Кацир Н., Левинсон Э. (февраль 2010 г.). «Катаболизм ароматических аминокислот с разветвленной цепью до летучих ароматических веществ в фруктах Cucumis melo L.» . Журнал экспериментальной ботаники . 61 (4): 1111–23. дои : 10.1093/jxb/erp390 . ПМЦ   2826658 . ПМИД   20065117 .
  30. ^ Мэлони Г.С., Кочевенко А., Тиман Д.М., Тоге Т., Кригер У., Замир Д., Тейлор М.Г., Ферни А.Р., Клее Х.Дж. (июль 2010 г.). «Характеристика семейства ферментов аминотрансфераз аминокислот с разветвленной цепью в томатах» . Физиология растений . 153 (3): 925–36. дои : 10.1104/стр.110.154922 . ПМК   2899903 . ПМИД   20435740 .
  31. ^ Энгельс В.Дж., Альтинг А.С., Арнц М.М., Группен Х, Вораген А.Г., Смит Г., Виссер С. (август 2000 г.). «Частичная очистка и характеристика двух аминотрансфераз из Lactococcus Lactis subsp. Cremoris B78, участвующих в катаболизме метионина и аминокислот с разветвленной цепью». Международный молочный журнал . 10 (7): 443–452. дои : 10.1016/S0958-6946(00)00068-6 .
  32. ^ Сантьяго Б., МакГилврей М., Фаустоферри Р.К., Куиви Р.Г. (апрель 2012 г.). «Аминотрансфераза аминокислот с разветвленной цепью, кодируемая ilvE, участвует в кислотоустойчивости Streptococcus mutans» . Журнал бактериологии . 194 (8): 2010–9. дои : 10.1128/JB.06737-11 . ПМЦ   3318461 . ПМИД   22328677 .
  33. ^ Тейлор П.П., Панталеоне Д.П., Сенкпейл РФ, Фотерингем И.Г. (октябрь 1998 г.). «Новые биосинтетические подходы к производству неприродных аминокислот с использованием трансаминаз». Тенденции в биотехнологии . 16 (10): 412–8. дои : 10.1016/S0167-7799(98)01240-2 . ПМИД   9807838 .
  34. ^ Хван БАЙ, Чо БК, Юн Х, Котешвар К, Ким БГ (декабрь 2005 г.). «Возврат аминотрансферазы в эпоху генома и ее применение в биокатализе». Журнал молекулярного катализа B: Enzymatic . 37 (1–6): 47–55. дои : 10.1016/j.molcatb.2005.09.004 .
  35. ^ Виффен П.Дж., Дерри С., Белл Р.Ф., Райс А.С., Тёлле Т.Р., Филлипс Т., Мур Р.А. (09.06.2017). «Габапентин при хронической нейропатической боли у взрослых» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 6 (2): CD007938. дои : 10.1002/14651858.CD007938.pub4 . ISSN   1469-493X . ПМК   6452908 . ПМИД   28597471 .
  36. ^ Габапентин для взрослых с нейропатической болью: обзор клинических данных и рекомендаций [Интернет] . Отчеты быстрого реагирования CADTH. Оттава: Канадское агентство по лекарствам и технологиям в здравоохранении. 26 сентября 2014 г. PMID   25411680 .
  37. ^ Габапентин для взрослых с нейропатической болью: обзор клинической эффективности и безопасности [Интернет] . Отчеты быстрого реагирования CADTH. Оттава: Канадское агентство по лекарствам и технологиям в здравоохранении. 14 апреля 2015 г. PMID   26180879 .
  38. ^ Баконья М., Гланцман Р.Л. (январь 2003 г.). «Дозирование габапентина при нейропатической боли: данные рандомизированных плацебо-контролируемых клинических исследований». Клиническая терапия . 25 (1): 81–104. дои : 10.1016/s0149-2918(03)90011-7 . ПМИД   12637113 .
  39. ^ Голдласт А., Су Т.З., Велти Д.Ф., Тейлор С.П., Оксендер Д.Л. (сентябрь 1995 г.). «Влияние противосудорожного препарата габапентина на ферменты метаболических путей глутамата и ГАМК». Исследования эпилепсии . 22 (1): 1–11. дои : 10.1016/0920-1211(95)00028-9 . ПМИД   8565962 . S2CID   22622907 .
  40. ^ Гарсиа-Каюэла Т., Гомес де Кадиньянос Л.П., Пелаес К., Рекена Т. (октябрь 2012 г.). «На экспрессию у Lactococcus Lactis функциональных генов, связанных с катаболизмом аминокислот и образованием аромата сыра, влияют аминокислоты с разветвленной цепью». Международный журнал пищевой микробиологии . 159 (3): 207–13. doi : 10.1016/j.ijfoodmicro.2012.09.002 . ПМИД   23107499 .
  41. ^ Райнен Л., Ивон М., ван Краненбург Р., Куртин П., Верхёль А., Шамбеллон Э., Смит Г. (1 января 2003 г.). «Лактококковые аминотрансферазы AraT и BcaT являются ключевыми ферментами для образования ароматических соединений из аминокислот в сыре». Международный молочный журнал . 13 (10): 805–812. дои : 10.1016/S0958-6946(03)00102-X .
  42. ^ Фрейдинг С., Эрманн М.А., Фогель Р.Ф. (апрель 2012 г.). «Сравнение различных аминотрансфераз IlvE в Lactobacillussakei и исследование их вклада в образование аромата аминокислот с разветвленной цепью». Пищевая микробиология . Ферментированные мясные продуктыФерментированные мясные продукты. 29 (2): 205–14. дои : 10.1016/j.fm.2011.07.008 . ПМИД   22202874 .
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы, связанные с аминотрансферазой аминокислот с разветвленной цепью .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Branched-chain_amino_acid_aminotransferase&oldid=1218033667"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: ac7cb8971d824508181874410154e4ce__1712645460
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/ac/ce/ac7cb8971d824508181874410154e4ce.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Branched-chain amino acid aminotransferase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)