Сахаропиндегидрогеназа
| Сахаропиндегидрогеназа | |||
|---|---|---|---|
 Сахаропиндегидрогеназа Magnaporthe grisea | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Saccharop_dh | ||
| Пфам | PF03435 | ||
| Пфам Клан | CL0063 | ||
| ИнтерПро | ИПР005097 | ||
| СКОП2 | 1ff9 / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| сахаропиндегидрогеназа (предположительно) | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | SCCPPDH | ||
| ген NCBI | 51097 | ||
| HGNC | 24275 | ||
| RefSeq | НМ_016002 | ||
| ЮниПрот | Q8NBX0 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 1 q44 | ||
| |||
В молекулярной биологии белковый домен сахаропиндегидрогеназа , также называемый сахаропинредуктазой, представляет собой фермент, участвующий в метаболизме аминокислоты лизина (SDH ) через промежуточное вещество, называемое сахаропином . Фермент сахаропиндегидрогеназа может быть отнесен к EC 1.5.1.7 , EC 1.5.1.8 , EC 1.5.1.9 и EC 1.5.1.10 . Он играет важную роль в метаболизме лизина и катализирует реакцию на пути альфа-аминоадипиновой кислоты . Этот путь уникален для грибковых организмов , поэтому эта молекула может быть полезна при поиске новых антибиотиков . В это семейство белков также входят сахаропиндегидрогеназа и гомоспермидинсинтаза . Он обнаружен у прокариот , эукариот и архей .
Функция
[ редактировать ]Проще говоря, СДГ использует НАД+ в качестве окислителя катализирующего обратимое пиридиннуклеотид - зависимое окислительное дезаминирование субстрата , сахаропина с образованием продуктов лизина и альфа-кетоглутарата.Это можно описать следующим уравнением: [1]
- СДХ
Сахаропин ⇌ лизин + альфа-кетоглутарат
сахаропиндегидрогеназы ЕС катализирует конденсацию l-альфа-аминоадипат-дельта-полуальдегида (AASA) с l-глутаматом с образованием имина, который восстанавливается НАДФН с образованием сахаропина. [2] У некоторых организмов этот фермент встречается в виде бифункционального полипептида с лизин -кетоглутаратредуктазой (PF).
гомоспермидинсинтазы ) Белки ( ЭК . Гомоспермидинсинтаза (HSS) катализирует синтез полиамина гомоспермидина из 2 моль путресцина в НАД. + -зависимая реакция. [3]
Структура
[ редактировать ]По-видимому, существует два белковых домена одинакового размера. Один домен представляет собой складку Россмана , которая связывает НАД+/ НАДН , а другой относительно похож. Оба домена содержат шестицепочечный параллельный бета-лист, окруженный альфа-спиралями и петлями (альфа/бета-складки). [4]
Клиническое значение
[ редактировать ]Дефицит связан с гиперлизинемией .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Кумар, вице-президент, West AH, Cook PF (июнь 2012 г.). «Поддерживающая роль лизина 13 и глутамата 16 в кислотно-основном механизме сахаропиндегидрогеназы из Saccharomyces cerevisiae». Архив биохимии и биофизики . 522 (1): 57–61. дои : 10.1016/j.abb.2012.03.027 . ПМИД 22521736 .
- ^ Вашиштха А.К., Вест А.Х., Кук П.Ф. (июнь 2009 г.). «Химический механизм сахаропинередуктазы Saccharomyces cerevisiae». Биохимия . 48 (25): 5899–907. дои : 10.1021/bi900599s . ПМИД 19449898 .
- ^ Толл Д., Обер Д., Мартин В., Келлерманн Дж., Хартманн Т. (сентябрь 1996 г.). «Очистка, молекулярное клонирование и экспрессия в Escherichia coli гомоспермидинсинтазы Rhodopseudomonas viridis» . Европейский журнал биохимии . 240 (2): 373–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.0373h.x . ПМИД 8841401 .
- ^ Энди Б., Сюй Х., Кук П.Ф., Вест АХ (ноябрь 2007 г.). «Кристаллические структуры лигандсвязанной сахаропиндегидрогеназы из Saccharomyces cerevisiae». Биохимия . 46 (44): 12512–21. дои : 10.1021/bi701428m . ПМИД 17939687 .
- Сахаропин + дегидрогеназы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)