Оксидоредуктаза

В биохимии оксидоредуктаза , — это фермент который катализирует перенос электронов от одной молекулы- восстановителя , также называемой донором электронов , к другой, окислителю , также называемой акцептором электронов . Эта группа ферментов обычно использует НАДФ+ или НАД+ в качестве кофакторов . ^[1]^[2] Трансмембранные оксидоредуктазы создают цепи переноса электронов в бактериях, хлоропластах и митохондриях , включая дыхательные комплексы I , II и III . Некоторые другие могут связываться с биологическими мембранами в качестве периферических мембранных белков или закрепляться на мембранах через единственную трансмембранную спираль . ^[3]

Реакции

Например, ферментом, катализирующим эту реакцию, будет оксидоредуктаза:

А ^– + Б → А + Б ^–

В этом примере A является восстановителем (донором электронов), а B — окислителем (акцептором электронов).

В биохимических реакциях окислительно-восстановительные реакции иногда сложнее увидеть, например, эта реакция гликолиза :

P _i + глицеральдегид-3-фосфат + НАД ⁺ → НАДН + Н ⁺ + 1,3-бисфосфоглицерат

В этой реакции НАД ⁺ является окислителем (акцептором электронов), а глицеральдегид-3-фосфат — восстановителем (донором электронов).

Номенклатура

Названия собственные оксидоредуктазы образуются как « донор:акцепторная оксидоредуктаза»; однако гораздо более распространены другие имена. ^{[ нужна ссылка ]}

Обычное название — « донорная дегидрогеназа », когда это возможно, например, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа для второй реакции, указанной выше.
Общие названия также иногда образуются как « акцепторная редуктаза», например НАД. ⁺ редуктаза.
« Донорная оксидаза » представляет собой особый случай, когда О _{2 .} акцептором является

Классификация

Оксидоредуктазы классифицируются как ЕС 1 в ЕС классификации ферментов . Оксидоредуктазы можно разделить на 21 подкласс:

EC 1.1 включает оксидоредуктазы, действующие на группу доноров CH-OH ( алкогольные оксидоредуктазы, такие как метанолдегидрогеназа )
EC 1.2 включает оксидоредуктазы, действующие на альдегидную или оксогруппу доноров.
EC 1.3 включает оксидоредуктазы, действующие на группу доноров CH-CH ( CH-CH оксидоредуктазы ).
К ЭК 1.4 относятся оксидоредуктазы, действующие на _{CH-NH 2} группу доноров ( Оксидоредуктазы аминокислот , Моноаминоксидаза )
EC 1.5 включает оксидоредуктазы, действующие на группу доноров CH-NH.
EC 1.6 включает оксидоредуктазы, действующие на НАДН или НАДФН.
К ЕС 1.7 относятся оксидоредуктазы, действующие на другие азотистые соединения в качестве доноров.
EC 1.8 включает оксидоредуктазы, действующие на серную группу доноров.
EC 1.9 включает оксидоредуктазы, действующие на гемовую группу доноров.
EC 1.10 включает оксидоредуктазы, действующие на дифенолы и родственные вещества в качестве доноров.
К ЕС 1.11 относятся оксидоредуктазы, действующие на пероксид как акцептор ( пероксидазы ).
EC 1.12 включает оксидоредуктазы, которые действуют на водород как доноры.
EC 1.13 включает оксидоредуктазы, действующие на одиночных доноров с включением молекулярного кислорода ( оксигеназы ).
EC 1.14 включает оксидоредуктазы, действующие на парных доноров с включением молекулярного кислорода.
EC 1.15 включает оксидоредуктазы, которые действуют на супероксидные радикалы как акцепторы.
EC 1.16 включает оксидоредуктазы, окисляющие ионы металлов.
EC 1.17 включает оксидоредуктазы, действующие на _{CH или CH 2.} группы
EC 1.18 включает оксидоредуктазы, которые действуют на железо-серные белки в качестве доноров.
EC 1.19 включает оксидоредуктазы, которые действуют на восстановленный флаводоксин в качестве донора.
EC 1.20 включает оксидоредуктазы, действующие на фосфор или мышьяк у доноров.
EC 1.21 включает оксидоредуктазы, которые действуют на XH и YH с образованием связи XY.

См. также

Ссылки

^ Эрик Дж. Тун (2006). Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии, эволюция белков (изд. Том 75). Уайли-Интерсайенс. ISBN 0471205036 .
^ Николас К. Прайс; Льюис Стивенс (1999). Основы энзимологии: клеточная и молекулярная биология каталитических белков (Третье изд.). США: Издательство Оксфордского университета. ISBN 019850229X .
^ Суперсемейства однопроходных трансмембранных оксидоредуктаз в базе данных Membranome.

Внешние ссылки

СМИ, связанные с оксидоредуктазами, на Викискладе?
EC 1 Введение от факультета химии Лондонского университета Королевы Марии.

[1] Эрик Дж. Тун (2006). Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии, эволюция белков (изд. Том 75). Уайли-Интерсайенс. ISBN 0471205036 .

[2] Николас К. Прайс; Льюис Стивенс (1999). Основы энзимологии: клеточная и молекулярная биология каталитических белков (Третье изд.). США: Издательство Оксфордского университета. ISBN 019850229X .

[3] Суперсемейства однопроходных трансмембранных оксидоредуктаз в базе данных Membranome.

[1]

[2]

[3]

v т и Оксидоредуктазы : алкогольоксидоредуктазы ( EC 1.1)
1.1.1: NAD/NADP acceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase Alcohol dehydrogenase Aldo-keto reductase 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reductase Beta-Ketoacyl ACP reductase Carbohydrate dehydrogenases Carnitine dehydrogenase D-malate dehydrogenase (decarboxylating) DXP reductoisomerase Glucose-6-phosphate dehydrogenase Glycerol-3-phosphate dehydrogenase HMG-CoA reductase IMP dehydrogenase Isocitrate dehydrogenase Lactate dehydrogenase L-threonine dehydrogenase L-xylulose reductase Malate dehydrogenase Malate dehydrogenase (decarboxylating) Malate dehydrogenase (NADP+) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) (NADP+) Phosphogluconate dehydrogenase Sorbitol dehydrogenase Hydroxysteroid dehydrogenase: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11β-HSD1 11β-HSD2 17β
1.1.2: cytochrome acceptor	D-lactate dehydrogenase (cytochrome) D-lactate dehydrogenase (cytochrome c-553) Mannitol dehydrogenase (cytochrome)
1.1.3: oxygen acceptor	Glucose oxidase L-gulonolactone oxidase Xanthine oxidase Alcohol oxidase
1.1.4: disulfide as acceptor	Vitamin K epoxide reductase Vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-insensitive)
1.1.5: quinone/similar acceptor	Malate dehydrogenase (quinone) Quinoprotein glucose dehydrogenase
1.1.99: other acceptors	Choline dehydrogenase L2HGDH

v т и Альдегид/ оксооксидоредуктазы ( EC 1.2)
1.2.1: NAD or NADP	Aldehyde dehydrogenase Acetaldehyde dehydrogenase Long-chain-aldehyde dehydrogenase Mycothiol-dependent formaldehyde dehydrogenase
1.2.2: cytochrome	Formate dehydrogenase (cytochrome)
1.2.3: oxygen	Aldehyde oxidase
1.2.4: disulfide	Oxoglutarate dehydrogenase complex Pyruvate dehydrogenase Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex BCKDHA BCKDHB DBT DLD
1.2.7: iron–sulfur protein	Pyruvate synthase

v т и Оксидоредуктазы : CH–CH оксидоредуктазы ( EC 1.3)
1.3.1: NAD/NADP acceptor	Enoyl-acyl carrier protein reductase/Enoyl ACP reductase 7-Dehydrocholesterol reductase Biliverdin reductase 2,4 Dienoyl-CoA reductase Dihydroxymethyloxo-tetrahydroquinoline dehydrogenase
1.3.3: Oxygen acceptor	Dihydroorotate dehydrogenase Coproporphyrinogen III oxidase Protoporphyrinogen oxidase Bilirubin oxidase Acyl-CoA oxidase Dihydrouracil oxidase Tetrahydroberberine oxidase Secologanin synthase Tryptophan alpha,beta-oxidase Pyrroloquinoline-quinone synthase L-galactonolactone oxidase
1.3.5: Quinone	Succinate dehydrogenase SDHA SDHB SDHC SDHD
1.3.99: Other acceptors	Fumarate reductase Butyryl-CoA dehydrogenase Acyl CoA dehydrogenase ACADSB ACADS 5α-reductase SRD5A1 SRD5A2 SRD5A3 Glutaryl-CoA dehydrogenase Isovaleryl coenzyme A dehydrogenase 3-oxo-5beta-steroid 4-dehydrogenase

v т и CH-NH ₂ оксидоредуктазы ( EC 1.4) - преимущественно оксидоредуктазы аминокислот.
1.4.1: NAD/NADP acceptor	Glutamate dehydrogenase GLUD1 GLUD2 Glutamate synthase (NADPH)
1.4.3: oxygen acceptor	D-amino acid oxidase Amine oxidase (Copper-containing (Lysyl Diamine Primary-amine)) (Flavin-containing (Monoamine)))
1.4.4: disulfide acceptor	Glycine cleavage system
1.4.99: other acceptors	D-amino acid dehydrogenase Amine dehydrogenase

v т и Оксидоредуктазы : CH-NH ( EC 1,5)
1.5.1: NAD or NADP acceptor	Dihydrofolate reductase Saccharopine dehydrogenase Methylenetetrahydrofolate reductase
1.5.3: oxygen acceptor	Dihydrobenzophenanthridine oxidase Sarcosine oxidase Proline oxidase
1.5.5: quinone acceptor	Electron-transferring-flavoprotein dehydrogenase
1.5.99	Sarcosine dehydrogenase Cytokinin dehydrogenase