Пероксидаза

Пероксидазы или пероксидредуктазы ( номер EC 1.11.1.x ) представляют собой большую группу ферментов , которые играют роль в различных биологических процессах. Они названы в честь того факта, что они обычно расщепляют пероксиды , и их не следует путать с другими ферментами, вырабатывающими пероксид, которые часто являются оксидазами .

Функциональность

Пероксидазы обычно катализируют реакцию вида:

{\ce {ROOR'+{\overset {electron \atop donor}{2e^{-}}}+2H+->[{\ce {Peroxidase}}]{ROH}+R'OH}}

Оптимальные субстраты

Для многих из этих ферментов оптимальным субстратом является перекись водорода , но другие более активны при использовании органических гидроперекисей, таких как перекиси липидов . Пероксидазы могут содержать гема в своих активных центрах кофактор или, альтернативно, окислительно-восстановительные остатки цистеина или селеноцистеина .

Природа донора электронов во многом зависит от структуры фермента.

Например, пероксидаза хрена может использовать различные органические соединения в качестве доноров и акцепторов электронов. Пероксидаза хрена имеет доступный активный центр , и многие соединения могут достигать места реакции.
С другой стороны, для такого фермента, как пероксидаза цитохрома с , соединения, отдающие электроны, очень специфичны из-за очень узкого активного центра.

Классификация

Семейства белков, которые служат пероксидазами, включают: ^[1]

Использование гема
- гемпероксидаза и родственные гемзависимые пероксидазы животных
- Семейство пероксидаз DyP-типа
- Каталаза
- немного галопероксидазы
- Дигем-цитохром с пероксидаза
Негемовый
- Тиолы: глутатионпероксидаза , пероксиредоксин.
- ванадия бромпероксидаза
- Алкилгидропероксидредуктаза
- Марганцевая пероксидаза
- НАДН пероксидаза

Характеристика

Семейство глутатионпероксидазы состоит из 8 известных человеческих изоформ. Глутатионпероксидазы используют глутатион в качестве донора электронов и активны как с перекисью водорода , так и с органическими гидропероксидными субстратами. Gpx1 , Gpx2 , Gpx3 и Gpx4 Было показано, что представляют собой селенсодержащие ферменты, тогда как Gpx6 представляет собой селенопротеин человека с цистеинсодержащими гомологами у грызунов.

Было показано, что бета-амилоид , связанный с гемом, обладает пероксидазной активностью. ^[2]

Типичной группой пероксидаз являются галопероксидазы . Эта группа способна образовывать активные формы галогенов и, как следствие, природные галогенорганические вещества.

Большинство белковых последовательностей пероксидазы можно найти в базе данных PeroxiBase .

Патогенная устойчивость

Хотя точные механизмы еще предстоит определить, известно, что пероксидазы играют определенную роль в повышении защиты растений от патогенов. ^[3] Многие представители семейства пасленовых, особенно Solanum melongena (баклажан/баклажан) и Capsicum chinense (разновидности перца чили хабанеро/шотландская шляпка), используют гваякол и фермент гваяколпероксидазу в качестве защиты от бактериальных паразитов, таких как Ralstonia solanacearum : экспрессия гена действие этого фермента начинается через несколько минут после бактериальной атаки. ^[4]

Приложения

Пероксидазу можно использовать для очистки промышленных сточных вод. Например, фенолы , являющиеся важными загрязнителями, можно удалить с помощью ферментативно-катализируемой полимеризации с использованием пероксидазы хрена . Таким образом, фенолы окисляются до феноксирадикалов, которые участвуют в реакциях, в которых образуются полимеры и олигомеры, менее токсичные, чем фенолы. Его также можно использовать для преобразования токсичных материалов в менее вредные вещества.

Существует множество исследований об использовании пероксидазы во многих производственных процессах, таких как клей, компьютерные чипы, автомобильные детали и покрытие бочек и консервных банок. Другие исследования показали, что пероксидазы можно успешно использовать для полимеризации анилинов и фенолов в матрицах органических растворителей. ^[5]

Пероксидазы иногда используют в качестве гистологических маркеров. Цитохром-с-пероксидаза используется в качестве растворимой, легко очищаемой модели цитохром-с-оксидазы .

См. также

Ссылки

^ «RedOxiBase: Классы пероксидазы» . Проверено 30 мая 2019 г.
^ Атамна Х., Бойл К. (февраль 2006 г.). «Пептид бета-амилоида связывается с гемом, образуя пероксидазу: связь с цитопатологиями болезни Альцгеймера» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (9): 3381–6. Бибкод : 2006PNAS..103.3381A . дои : 10.1073/pnas.0600134103 . ПМЦ 1413946 . ПМИД 16492752 .
^ Картикеян М., Джаякумар В., Радика К., Бхаскаран Р., Велажахан Р., Алиса Д. (декабрь 2005 г.). «Индукция устойчивости хозяина к заражению возбудителем фитофтороза листьев (Alternaria palandui) лука (Allium cepa var aggregatum)». Индийский журнал биохимии и биофизики . 42 (6): 371–7. ПМИД 16955738 .
^ Пракаша А., Умеша С. Биохимические и молекулярные вариации гваяколпероксидазы и общих фенолов в патогенезе бактериального увядания Solanum melongena. Биохимия и аналитическая биохимия, 5292, 2016
^ Тухела, Л., Г.К. Симс и О. Туовинен. 1989. Полимеризация замещенных анилинов, фенолов и гетероциклических соединений пероксидазой в органических растворителях. Колумбус, Огайо: Университет штата Огайо. 58 страниц.

Внешние ссылки

Peroxibase — база данных пероксидаз.

[1] «RedOxiBase: Классы пероксидазы» . Проверено 30 мая 2019 г.

[2] Атамна Х., Бойл К. (февраль 2006 г.). «Пептид бета-амилоида связывается с гемом, образуя пероксидазу: связь с цитопатологиями болезни Альцгеймера» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (9): 3381–6. Бибкод : 2006PNAS..103.3381A . дои : 10.1073/pnas.0600134103 . ПМЦ 1413946 . ПМИД 16492752 .

[3] Картикеян М., Джаякумар В., Радика К., Бхаскаран Р., Велажахан Р., Алиса Д. (декабрь 2005 г.). «Индукция устойчивости хозяина к заражению возбудителем фитофтороза листьев (Alternaria palandui) лука (Allium cepa var aggregatum)». Индийский журнал биохимии и биофизики . 42 (6): 371–7. ПМИД 16955738 .

[4] Пракаша А., Умеша С. Биохимические и молекулярные вариации гваяколпероксидазы и общих фенолов в патогенезе бактериального увядания Solanum melongena. Биохимия и аналитическая биохимия, 5292, 2016

[5] Тухела, Л., Г.К. Симс и О. Туовинен. 1989. Полимеризация замещенных анилинов, фенолов и гетероциклических соединений пероксидазой в органических растворителях. Колумбус, Огайо: Университет штата Огайо. 58 страниц.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

v т и Оксидоредуктазы : пероксидазы ( EC 1.11)
1.11.1.1-14	NADH peroxidase NADPH peroxidase Fatty-acid peroxidase Catalase Cytochrome c peroxidase Eosinophil peroxidase Glutathione peroxidase GPX 1 2 3 4 5 6 7 8 Horseradish peroxidase Lactoperoxidase Myeloperoxidase Thyroid peroxidase Deiodinase Iodothyronine deiodinase Iodotyrosine deiodinase
1.11.1.15 (peroxiredoxin)	1 2 3 4 5 6

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)