Гемпероксидаза
| Пероксидаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | пероксидаза | ||
| Пфам | PF00141 | ||
| ИнтерПро | ИПР002016 | ||
| PROSITE | PDOC00394 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1чр / СКОПе / СУПФАМ | ||
| CDD | cd00314 | ||
| |||
| Область расширения грибковой пероксидазы | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Пероксидаза_ext | ||
| Пфам | ПФ11895 | ||
| ИнтерПро | ИПР024589 | ||
| |||
Гемпероксидазы (или гемпероксидазы ) представляют собой гемсодержащие ферменты, которые используют перекись водорода в качестве акцептора электронов для катализа ряда окислительных реакций. Большинство гемпероксидаз действуют по следующей схеме:
- Фе 3+ + OH2O2 [Фе 4+ =O]R' (Соединение I) + H 2 O
- [Фе 4+ =O]R' + субстрат --> [Fe 4+ =O]R (Соединение II) + окисленный субстрат
- [Фе 4+ =O]R + субстрат --> Fe 3+ + H 2 O + окисленный субстрат
В этом механизме фермент реагирует с одним эквивалентом H 2 O 2 с образованием [Fe 4+ =O]R' (соединение I). Это двухэлектронная реакция окисления/восстановления, в которой H 2 O 2 восстанавливается до воды, а фермент окисляется. Один окислительный эквивалент приходится на железо, образуя оксиферрил. [ 1 ] промежуточный, и во многих пероксидазах порфирин (R) окисляется до порфиринового пи-катионного радикала (R'). Соединение I затем окисляет органический субстрат с образованием радикала субстрата. [ 2 ] и Соединение II, которое затем может окислить вторую молекулу субстрата.
Гемпероксидазы включают два суперсемейства: одно обнаружено у бактерий, грибов и растений, а второе — у животных . Первый можно рассматривать как состоящий из трех основных классов: [ 3 ]
- Класс I, внутриклеточные пероксидазы, включает: пероксидазу цитохрома с (CCP), растворимый белок, обнаруженный в митохондриальной цепи переноса электронов, где он, вероятно, защищает от токсичных пероксидов; аскорбатпероксидаза (АП) – основной фермент, ответственный за удаление перекиси водорода в хлоропластах и цитозоле высших растений; [ 4 ] и бактериальные каталазы-пероксидазы, проявляющие как пероксидазную, так и каталазную активность. Считается, что каталаза-пероксидаза обеспечивает защиту клеток от окислительного стресса. [ 5 ]
- Класс II состоит из секреторных грибковых пероксидаз: лигниназ или лигнинпероксидаз (LiPs) и марганец-зависимых пероксидаз (MnPs). Это мономерные гликопротеины, участвующие в расщеплении лигнина. В МнП, Мн 2+ служит восстанавливающим субстратом. [ 6 ] Белки класса II содержат четыре консервативных дисульфидных мостика и два консервативных сайта связывания кальция.
- Класс III состоит из секреторных пероксидаз растений, которые выполняют множество тканеспецифичных функций: например, удаление перекиси водорода из хлоропластов и цитозоля; окисление токсичных соединений; биосинтез клеточной стенки; защитные меры в случае ранения; катаболизм индол-3-уксусной кислоты (IAA); биосинтез этилена; и так далее. [ 7 ] Белки класса III также представляют собой мономерные гликопротеины, содержащие четыре консервативных дисульфидных мостика и два иона кальция, хотя расположение дисульфидов отличается от ферментов класса II.
Кристаллические структуры ряда этих белков показывают, что они имеют одну и ту же архитектуру — два полностью альфа-домена, между которыми встроена гемовая группа.
Другое семейство пероксидаз гема представляет собой семейство пероксидаз DyP-типа . [ 8 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Нельсон Р.Э., Фесслер Л.И., Такаги Ю., Блумберг Б., Кин Д.Р., Олсон П.Ф., Паркер К.Г., Фесслер Дж.Х. (1994). «Пероксидазин: новый фермент-матриксный белок развития дрозофилы» . ЭМБО Дж . 13 (15): 3438–3447. дои : 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06649.x . ПМЦ 395246 . ПМИД 8062820 .
- ^ Пулос Т.Л., Ли Х (1994). «Структурные вариации гемовых ферментов: сравнительный анализ кристаллических структур пероксидазы и P450». Структура . 2 (6): 461–464. дои : 10.1016/S0969-2126(00)00046-0 . ПМИД 7922023 .
- ^ Велиндер К.Г. (1992). «Сверхсемейство растительных, грибковых и бактериальных пероксидаз». Курс. Мнение. Структура. Биол . 2 (3): 388–393. дои : 10.1016/0959-440X(92)90230-5 .
- ^ Далтон Д.А. (1991). «Аскорбатпероксидаза». 2 : 139–153.
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Велиндер К.Г. (1991). «Бактериальные каталаза-пероксидазы являются членами суперсемейства растительных пероксидаз с дуплицированными генами». Биохим. Биофиз. Акта . 1080 (3): 215–220. дои : 10.1016/0167-4838(91)90004-j . ПМИД 1954228 .
- ^ Редди Калифорния, Д Соуза ТМ (1994). «Физиология и молекулярная биология лигнинпероксидаз Phanerochaete chrysosporium» . ФЭМС Микробиол. Преподобный . 13 (2): 137–152. дои : 10.1111/j.1574-6976.1994.tb00040.x . ПМИД 8167033 .
- ^ Кампа А (1991). «Биологическая роль пероксидаз растений: известные и потенциальные функции». 2 : 25–50.
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Зубиета С., Кришна С.С., Капур М., Козбиал П., МакМаллан Д., Аксельрод Х.Л., Миллер М.Д., Абдубек П., Амбинг Е., Астахова Т., Карлтон Д., Чиу Х.Дж., Клейтон Т., Деллер М.К., Дуан Л., Элслигер М.А., Фейерхельм Дж. , Гжечник С.К., Хейл Дж., Хэмптон Е., Хан Г.В., Ярошевски Л., Джин К.К., Клок Х.Е., Кнут М.В., Кумар А., Марчиано Д., Морс А.Т., Нигогосян Е., Окач Л., Ооммахен С., Рейес Р., Райф К.Л., Шиммель П., ван ден Бедем Х., Уикс Д., Уайт А., Сюй К., Ходжсон К.О., Вули Дж., Дикон А.М., Годзик А., Лесли С.А., Уилсон И.А. (ноябрь 2007 г.). «Кристаллические структуры двух новых пероксидаз, обесцвечивающих красители, обнаруживают складку бета-бочонка с консервативным мотивом, связывающим гем». Белки . 69 (2): 223–33. дои : 10.1002/прот.21550 . ПМИД 17654545 . S2CID 2845167 .
