Семейство DYP-типа пероксидазы
| Семейство DYP-типа пероксидазы | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура деколоризирующей красителя пероксидазы (DYP) из Bacteroides Thetaiotaomicron VPI-5482 при 1,6 A Resolution | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Dyp_perox | ||
| Pfam | PF04261 | ||
| PFAM клан | CL0032 | ||
| InterPro | IPR006314 | ||
| |||
В молекулярной биологии семейство пероксидазы типа DYP представляет собой семейство пероксидазы Haem ферментов . Haem Пероксидазы были первоначально разделены на две суперсемейства, а именно: пероксидазы животных и пероксидазы растений (которые подразделяются на I, II и III класса II и III), которые включают грибковые (класс II) и бактериальные пероксидазы. Семейство DYP (для де-цвета красителя пероксидазы) представляет собой новый класс пероксидазы Haem. Поскольку эти ферменты были получены из грибковых источников, считалось, что семейство DYP структурно связано с секреторными грибковыми пероксидазами класса II. Тем не менее, семейство DYP демонстрирует лишь сходство с низкой последовательности с классическими пероксидазами грибов, таких как LIP и MNP, и не содержит консервативных проксимальных и дистальных гистидинов и существенный аргинин, обнаруженный у других членов суперсемейства пероксидазы растений.
DYP Белки имеют несколько характеристик, которые отличают их от всех других пероксидаз, включая особенно широкую субстратную специфичность, отсутствие гомологии для большинства других пероксидаз и способность хорошо функционировать в гораздо более низких условиях pH по сравнению с другими пероксидазами растений. [ 1 ] С точки зрения специфичности субстрата, DYP разлагает типичные субстраты пероксидазы, но также деградирует гидроксил- антрахинон (многие красители получены из соединений антрахинона).
Кристаллические структуры членов семейства DYP выявляют две домены похожий на ферредоксин , каждая из которых принимает складку, . [ 2 ] Белки домена, который, вероятно , состоят из N-концевого домена и C-концевого связан с дублированием родовного гена, что выведено из консервативной топологии доменов . Железо Haem имеет координированную пента, а белок способствует консервативному гистидиновому лиганду в железный центр. Консервативный ASP, скорее всего, выступает в качестве донора /акцептора протона и занимает место каталитического гистидина , используемого пероксидазами растений. Эта замена ASP помогает объяснить, почему семейство DYP активно при низком pH. [ 3 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Zubieta C, Krishna SS, Kapoor M, Kozbial P, McMullan D, Axelrod HL, Miller MD, Abdubek P, Ambing E, Астахова T, Карлтон D, Chiu HJ, Clayton T, Deller MC, Duan L, Elsliger Ma, Feuerhelm j, JJ , Grzechnik SK, Hale J, Hampton E, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kumar A, Marciano D, Morse At, Nigogossian E, Omkach L, Oommachen S, Reyes R, Rife Cl, Schimmel E, Oommachen S, Reyes R, Rife Cl, Schimmel E, Oommachen S, Reyes R, Rife Cl, Schimmel E, Oommachen S, Reyes R, Rife Cl, Schimmel E, Oommachen S, Reyes R, Rife Cl, Schimmel П, Ван ден Бедим Х, неделя Д., Уайт А, Сюй К., Ходжсон К.О., Вули Дж., Дикон А.М., Годзик А., Лесли С.А., Уилсон И.А. (ноябрь 2007 г.). «Кристаллические структуры двух новых деколоризирующих красителей пероксидаз выявляют бета-ствол с консервативным гемом связывающим мотивом». Белки . 69 (2): 223–33. doi : 10.1002/prot.21550 . PMID 17654545 . S2CID 2845167 .
- ^ Зубиета С., Джозеф Р., Кришна С.С., МакМуллан Д., Капур М., Акселрод Х.Л., Миллер М.Д., Абдубек П., Акоста С., Астахова Т., Карлтон Д., Чиу Х., Клейтон Т., Деллер М.К., Дуан Л., Элиас Ю., Элслигер Ма, Клейтон Т., Деллер М.К., Элиас Ю., Элслигер Ма, Клейтон Т., Деллер М.К., Элиас Ю., Элслигер Ма, Клейтон Т., Деллер М.К., Элиас Ю., Элслигер Ма, Х.Дж. , Feuerhelm J, Grzechnik SK, Hale J, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW, Kozbial P, Kumar A, Marciano D, Morse AT, Murphy KD, Nigoghoss E, Okach L, Oommachen S, Reyes R, Rife CL, Schimmel P, Trout CV, Van Den Bedem H, Weekes D, White A, Xu Q, Hodgson KO, Wooley J, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (ноябрь 2007 г.). «Идентификация и структурная характеристика связывания гема в новом красителе-деколоризирующей пероксидазе, Tyra». Белки . 69 (2): 234–43. doi : 10.1002/prot.21673 . PMID 17654547 . S2CID 24489389 .
- ^ Sugano Y, Muramatsu R, Ichiyanagi A, Sato T, Shoda M (декабрь 2007 г.). «DYP, уникальная деколоризирующая пероксидаза красителя, представляет собой новое семейство гема-пероксидазы: ASP171 заменяет дистальный гистидин классических пероксидаз» . Дж. Биол. Химический 282 (50): 36652–8. doi : 10.1074/jbc.m706996200 . PMID 17928290 .