✖


Jump to content

Белковый домен

Пируваткиназа , белок с тремя доменами ( PDB : 1PKN ).

В молекулярной биологии белковый домен — это участок белка , полипептидной цепи который является самостабилизирующимся и сворачивается независимо от остальных. Каждый домен образует компактную сложенную трехмерную структуру . Многие белки состоят из нескольких доменов, и домен может встречаться в самых разных белках. Молекулярная эволюция использует домены в качестве строительных блоков, и их можно рекомбинировать в различных конфигурациях для создания белков с разными функциями. В общем, длина доменов варьируется от примерно 50 . до 250 аминокислот [1] Самые короткие домены, такие как цинковые пальцы , стабилизируются ионами металлов или дисульфидными мостиками . Домены часто образуют функциональные единицы, такие как кальцийсвязывающий домен кальмодулина EF - . Поскольку они независимо стабильны, домены можно «обменять» с помощью генной инженерии между одним белком и другим, чтобы создать химерные белки .

Предыстория [ править ]

Концепция домена была впервые предложена в 1973 году Ветлауфером после рентгеновских исследований.кристаллографические исследования куриного лизоцима [2] и папаин [3] и ограниченными исследованиями протеолиза иммуноглобулинов . [4] [5] Ветлауфер определил домены как стабильные единицы белковой структуры , которые могут сворачиваться автономно. В прошлом домены описывались как единицы:

  • компактная структура [6]
  • функция и эволюция [7]
  • складной. [8]

Каждое определение справедливо и часто перекрывается, т.е. компактный структурный домен, обнаруженный среди различных белков, вероятно, будет сворачиваться независимо в своем структурном окружении. Природа часто объединяет несколько доменов, образуя многодоменные и многофункциональные белки с огромным количеством возможностей. [9] В многодоменном белке каждый домен может выполнять свою функцию независимо или согласованно со своими соседями. Домены могут либо служить модулями для создания больших комплексов, таких как вирусные частицы или мышечные волокна, либо обеспечивать специфические каталитические или связывающие сайты, как это обнаружено в ферментах или регуляторных белках.

Пример: Пируваткиназа [ править ]

Подходящим примером является пируваткиназа (см. первый рисунок), гликолитический фермент, который играет важную роль в регуляции потока фруктозо-1,6-бифосфата в пируват. Он содержит домен, связывающий все β-нуклеотиды (синий), домен, связывающий α/β-субстрат (серый цвет) и регуляторный домен α/β (оливково-зеленый). [10] соединены несколькими полипептидными линкерами. [11] Каждый домен в этом белке встречается в различных наборах белковых семейств . [12]

Центральный субстратсвязывающий домен α/β-цилиндра является одной из наиболее распространенных ферментных складок. Это наблюдается во многих различных семействах ферментов, катализирующих совершенно несвязанные реакции. [13] α/β-цилиндр обычно называют TIM-цилиндром в честь триозофосфатизомеразы, которая была первой такой структурой, которую удалось решить. [14] В настоящее время он классифицирован на 26 гомологичных семейств в базе данных доменов CATH. [15] Цилиндр TIM образован из последовательности мотивов β-α-β, замкнутых водородными связями первой и последней цепей, образуя восьмицепочечный бочонок. Ведутся споры об эволюционном происхождении этого домена. Одно исследование предположилочто один предковый фермент мог разделиться на несколько семейств, [16] в то время как другой предполагает, что возникла стабильная структура ТИМ-ствола.путем конвергентной эволюции. [17]

TIM-цилиндр пируваткиназы является «прерывистым», что означает, что для образования домена требуется более одного сегмента полипептида. Вероятно, это результат вставки одного домена в другой в ходе эволюции белка. На примере известных структур было показано, что около четверти структурных доменов являются прерывистыми. [18] [19] Вставленный регуляторный домен β-цилиндра является «непрерывным» и состоит из одного участка полипептида. [ нужна ссылка ]

Единицы структуры белка [ править ]

Основная статья: Структура белка

Первичная структура (цепочка аминокислот) белка в конечном итоге кодирует его уникальную трехмерную (3D) конформацию. [20] Наиболее важным фактором, определяющим сворачивание белка в трехмерную структуру, является распределение полярных и неполярных боковых цепей. [21] Складывание происходит за счет погружения гидрофобных боковых цепей внутрь молекулы, чтобы избежать контакта с водной средой. Обычно белки имеют ядро ​​из гидрофобных остатков, окруженное оболочкой из гидрофильных остатков. Поскольку сами пептидные связи полярны, в гидрофобной среде они нейтрализуются за счет водородных связей друг с другом. Это приводит к появлению областей полипептида, которые образуют регулярные трехмерные структурные узоры, называемые вторичной структурой . Существует два основных типа вторичной структуры: α-спирали и β-листы . [ нужна ссылка ]

Было обнаружено, что некоторые простые комбинации элементов вторичной структуры часто встречаются в структуре белка и называются супервторичной структурой или мотивами . Например, мотив β-шпильки состоит из двух соседних антипараллельных β-нитей, соединенных небольшой петлей. Он присутствует в большинстве антипараллельных β-структур как в виде изолированной ленты, так и в составе более сложных β-листов. Другой распространенной супервторичной структурой является мотив β-α-β, который часто используется для соединения двух параллельных β-цепей. Центральная α-спираль соединяет C-концы первой цепи с N-концами второй цепи, прижимая ее боковые цепи к β-листу и, таким образом, защищая гидрофобные остатки β-цепей от поверхности. [ нужна ссылка ]

Ковалентная ассоциация двух доменов представляет собой функциональное и структурное преимущество, поскольку наблюдается повышение стабильности по сравнению с теми же структурами, нековалентно связанными. [22] Другими преимуществами являются защита промежуточных продуктов внутри междоменных ферментативных щелей, которые могутв противном случае быть нестабильным в водной среде, и фиксированное стехиометрическое соотношение ферментативной активности необходимо для последовательного набора реакций. [23]

Структурное выравнивание является важным инструментом для определения доменов. [ нужна ссылка ]

Третичная структура [ править ]

Несколько мотивов собираются вместе, образуя компактные, локальные, полунезависимые единицы, называемые доменами. [6] Общая трехмерная структура полипептидной цепи называется третичной структурой белка . Домены являются фундаментальными единицами третичной структуры, каждый домен содержит индивидуальное гидрофобное ядро, построенное из вторичных структурных единиц, соединенных петлевыми областями. Упаковка полипептида внутри домена обычно намного плотнее, чем снаружи, образуя твердое ядро ​​и жидкость подобную поверхности. [24] Остатки ядра часто консервативны в семействе белков , тогда как остатки в петлях менее консервативны, если только они не участвуют в функции белка. Третичная структура белка может быть разделена на четыре основных класса в зависимости от вторичного структурного содержания домена. [25]

  • Все α-домены имеют доменное ядро, построенное исключительно из α-спиралей. В этом классе преобладают мелкие складки, многие из которых образуют простой пучок с идущими вверх и вниз спиралями.
  • Все β-домены имеют ядро, состоящее из антипараллельных β-листов, обычно двух листов, прижатых друг к другу. В расположении нитей можно выявить различные закономерности, что часто приводит к выявлению повторяющихся мотивов, например, греческого ключевого мотива. [26]
  • Домены α+β представляют собой смесь мотивов all-α и all-β. Классификация белков в этот класс затруднена из-за совпадений с тремя другими классами и поэтому не используется в базе данных доменов CATH . [15]
  • Домены α/β состоят из комбинации мотивов β-α-β, которые преимущественно образуют параллельный β-лист, окруженный амфипатическими α-спиралями. Вторичные структуры располагаются слоями или бочками.

Ограничения на размер [ править ]

Домены имеют ограничения по размеру. [27] Размер отдельных структурных доменов варьирует от 36 остатков у Е-селектина до 692 остатков у липоксигеназы-1. [18] но большинство, 90%, имеют менее 200 остатков. [28] в среднем около 100 остатков. [29] Очень короткие домены, менее 40 остатков, часто стабилизируются ионами металлов или дисульфидными связями. Более крупные домены, содержащие более 300 остатков, вероятно, будут состоять из множества гидрофобных ядер. [30]

Четвертичная структура [ править ]

Многие белки имеют четвертичную структуру , состоящую из нескольких полипептидных цепей, объединяющихся в олигомерную молекулу. Каждая полипептидная цепь в таком белке называется субъединицей. Гемоглобин, например, состоит из двух субъединиц α и двух субъединиц β. Каждая из четырех цепей имеет полностью α-глобиновую складку с гемовым карманом. [ нужна ссылка ]

Обмен домена [ править ]

Обмен доменов представляет собой механизм формирования олигомерных ансамблей. [31] При замене домена вторичный или третичный элемент мономерного белка заменяется тем же элементом другого белка. Замена доменов может варьироваться от элементов вторичной структуры до целых структурных доменов. Он также представляет собой модель эволюции функциональной адаптации путем олигомеризации, например, олигомерных ферментов, активный центр которых находится на границе раздела субъединиц. [32]

Домены как эволюционные модули [ править ]

Природа — мастерица, а не изобретатель , [33] новые последовательности адаптируются из уже существующих последовательностей, а не изобретаются. Домены — это обычный материал, используемый природой для создания новых последовательностей; их можно рассматривать как генетически мобильные единицы, называемые «модулями». Часто C- и N-концы доменов расположены близко друг к другу в пространстве, что позволяет им легко «вставляться» в родительские структуры в процессе эволюции. Многие семейства доменов встречаются во всех трех формах жизни: археях , бактериях и эукариях . [34] Белковые модули представляют собой подмножество белковых доменов, которые встречаются в ряде различных белков с особенно универсальной структурой. Примеры можно найти среди внеклеточных белков, связанных со свертыванием крови, фибринолизом, комплементом, внеклеточным матриксом, молекулами адгезии на поверхности клетки и рецепторами цитокинов. [35] Четырьмя конкретными примерами широко распространенных белковых модулей являются следующие домены: SH2 , иммуноглобулин , фибронектин типа 3 и крингл . [36]

Молекулярная эволюция приводит к появлению семейств родственных белков со схожей последовательностью и структурой. Однако сходство последовательностей между белками, имеющими одинаковую структуру, может быть чрезвычайно низким. Структуры белков могут быть сходными, поскольку белки произошли от общего предка. С другой стороны, некоторые складки могут быть более предпочтительными, чем другие, поскольку они представляют собой стабильное расположение вторичных структур, и некоторые белки могут сходиться к этим складкам в ходе эволюции. (PDB) хранится около 110 000 экспериментально определенных белковых 3D-структур В настоящее время в Банке данных белков . [37] Однако этот набор содержит множество одинаковых или очень похожих структур. Все белки следует отнести к структурным семействам, чтобы понять их эволюционные взаимоотношения. Структурные сравнения лучше всего проводить на уровне предметной области. По этой причине было разработано множество алгоритмов для автоматического назначения доменов в белках с известной трехмерной структурой (см. § Определение домена по структурным координатам ). [ нужна ссылка ]

База данных доменов CATH классифицирует домены примерно на 800 семейств; десять из этих складок густонаселены и называются «суперскладками». Суперскладки определяются как складки, в которых имеется как минимум три структуры без значительного сходства последовательностей. [38] Наиболее густонаселенной является суперскладка α/β-бочонка, как описано ранее.

Мультидоменные белки [ править ]

Большинство белков, две трети у одноклеточных организмов и более 80% у многоклеточных, являются мультидоменными белками. [39] Однако другие исследования пришли к выводу, что 40% прокариотических белков состоят из нескольких доменов, тогда как у эукариот около 65% многодоменных белков. [40]

Многие домены эукариотических мультидоменных белков могут быть обнаружены как независимые белки у прокариот. [41] предполагая, что домены в многодоменных белках когда-то существовали как независимые белки. Например, позвоночные имеют мультиферментный полипептид, содержащий домены GAR-синтетазы , AIR-синтетазы и GAR-трансформилазы (GARs-AIRs-GARt; GAR: глицинамидрибонуклеотидсинтетаза/трансфераза; AIR: аминоимидазолрибонуклеотидсинтетаза). У насекомых полипептид проявляется как GARs-(AIRs)2-GARt, у дрожжей GARs-AIRs кодируется отдельно от GARt, а у бактерий каждый домен кодируется отдельно. [42]

(изображение с возможностью прокрутки) Аттрактиноподобный белок 1 (ATRNL1) представляет собой многодоменный белок, обнаруженный у животных, включая человека. [43] [44] Каждая единица представляет собой один домен, например, домены EGF или Кельха .

Происхождение [ править ]

Мультидоменные белки, вероятно, возникли в ходе эволюции в результате селективного давления с целью создания новых функций. Различные белки отделились от общих предков за счет различных комбинаций и ассоциаций доменов. Модульные единицы часто перемещаются внутри биологических систем и между ними посредством механизмов генетического перетасовки:

  • транспозиция мобильных элементов, включая горизонтальные переносы (между видами); [45]
  • грубые перестройки, такие как инверсии, транслокации, делеции и дупликации;
  • гомологичная рекомбинация ;
  • проскальзывание ДНК-полимеразы во время репликации.

Типы организаций [ править ]

Вставки схожих модулей домена PH (бордового цвета) в два разных белка.

Простейшая многодоменная организация, наблюдаемая в белках, — это организация одного домена, повторяющегося тандемно. [46] Домены могут взаимодействовать друг с другом ( взаимодействие домен-домен ) или оставаться изолированными, как бусинки на нитке. Гигантский мышечный белок тайтин, состоящий из 30 000 остатков , включает около 120 доменов типа фибронектина III и типа Ig. [47] В сериновых протеазах событие дупликации генов привело к образованию фермента с двумя β-бочковыми доменами. [48] Повторы разошлись настолько широко, что между ними нет очевидного сходства последовательностей. Активный сайт расположен в щели между двумя доменами β-бочонка, в которые входят функционально важные остатки от каждого домена. Было показано , что генно-инженерные мутанты химотрипсина сериновой протеазы обладают некоторой протеиназной активностью, даже несмотря на то, что остатки их активного центра были удалены, и поэтому было предположено, что событие дупликации усиливает активность фермента. [48]

Модули часто демонстрируют разные отношения связности, о чем свидетельствуют кинезины и транспортеры ABC . Моторный домен кинезина может находиться на любом конце полипептидной цепи, которая включает в себя спиральную область и грузовой домен. [49] Транспортеры ABC состоят из четырех доменов, состоящих из двух несвязанных модулей, АТФ-связывающей кассеты и цельного мембранного модуля, расположенных в различных комбинациях.

Домены не только рекомбинируются, но существует множество примеров того, как один домен был вставлен в другой. Последовательность или структурное сходство с другимидомены демонстрируют, что гомологи вставленных и родительских доменов могут существовать независимо. Примером могут служить «пальцы», вставленные в домен «ладонь» полимераз семейства Pol I. [50] Поскольку один домен может быть вставлен в другой, в многодоменном белке всегда должен быть хотя бы один непрерывный домен. В этом главное различие между определениями структурных доменов и эволюционных/функциональных доменов. Эволюционный домен будет ограничен одной или двумя связями между доменами, тогда как структурные домены могут иметь неограниченное количество связей в пределах заданного критерия существования общего ядра. Несколько структурных доменов можно отнести к эволюционному домену. [ нужна ссылка ]

Супердомен состоит из двух или более консервативных доменов номинально независимого происхождения, но впоследствии наследуемых как единая структурная/функциональная единица. [51] Этот комбинированный супердомен может встречаться в различных белках, которые не связаны только дупликацией генов. Примером супердомена является пара протеинтирозинфосфатаза – домен C2 в PTEN , тензине , ауксилине и мембранном белке TPTE2. Этот супердомен встречается в белках животных, растений и грибов. Ключевой особенностью супердомена PTP-C2 является сохранение аминокислотных остатков на границе раздела доменов.

Домены представляют собой автономные складные единицы [ править ]

Складной [ править ]

Дополнительная информация: Сворачивание белка.

Сворачивание белка – нерешенная проблема : Со времени плодотворной работы Анфинсена в начале 1960-х гг. [20] цель полностью понять механизм, с помощью которого полипептид быстро сворачивается в свою стабильную нативную конформацию, остается недостижимой. Многие экспериментальные исследования сворачивания внесли большой вклад в наше понимание, но принципы, управляющие сворачиванием белков, по-прежнему основаны на принципах, открытых в самых первых исследованиях сворачивания. Анфинсен показал, что нативное состояние белка термодинамически стабильно, а конформация соответствует глобальному минимуму его свободной энергии. [ нужна ссылка ]

Фолдинг — это направленный поиск конформационного пространства, позволяющий белку сворачиваться в биологически осуществимом временном масштабе. Парадокс Левинталя гласит, что если белок среднего размера будет пробовать все возможные конформации, прежде чем найти ту, которая имеет наименьшую энергию, весь процесс займет миллиарды лет. [52] Белки обычно сворачиваются в течение 0,1 и 1000 секунд. Следовательно, процесс сворачивания белка должен каким-то образом направляться через определенный путь сворачивания. Силынаправляющими этот поиск, скорее всего, будет сочетание местных и глобальных влияний, последствия которых ощущаются на различных стадиях реакции. [53]

Достижения в экспериментальных и теоретических исследованиях показали, что фолдинг можно рассматривать с точки зрения энергетических ландшафтов. [54] [55] где кинетика сворачивания рассматривается как прогрессивная организация ансамбля частично свернутых структур, через которые проходит белок на пути к свернутой структуре. Это было описано с точки зрения складчатой ​​воронки , в которой развернутый белок имеет большое количество доступных конформационных состояний, а свернутый белок имеет меньше состояний. Воронка подразумевает, что при сворачивании белка происходит уменьшение энергии и потеря энтропии с увеличением образования третичной структуры. Локальная шероховатость воронки отражает кинетические ловушки, соответствующие накоплению неправильно свернутых промежуточных продуктов. Складная цепь движется в сторону уменьшения внутрицепной свободной энергии за счет увеличения ее компактности. Конформационные возможности цепи все больше сужаются в конечном итоге до одной нативной структуры.

доменов в Преимущество сворачивании белка

Организация крупных белков по структурным доменам представляет собой преимущество для сворачивания белков, при этом каждый домен может сворачиваться индивидуально, ускоряя процесс сворачивания и уменьшая потенциально большую комбинацию взаимодействий остатков. Более того, учитывая наблюдаемое случайное распределение гидрофобных остатков в белках, [56] Формирование домена, по-видимому, является оптимальным решением для большого белка, позволяющего спрятать свои гидрофобные остатки, сохраняя при этом гидрофильные остатки на поверхности. [57] [58]

Однако роль междоменных взаимодействий в сворачивании белков и в энергетике стабилизации нативной структуры, вероятно, различна для каждого белка. В лизоциме Т4 влияние одного домена на другой настолько сильно, что вся молекула устойчива к протеолитическому расщеплению. В этом случае сворачивание представляет собой последовательный процесс, при котором С-концевой домен должен сворачиваться независимо на ранней стадии, а другой домен требует присутствия свернутого С-концевого домена для сворачивания и стабилизации. [59]

Было обнаружено, что сворачивание изолированного домена может происходить с той же скоростью, а иногда и быстрее, чем сворачивание интегрированного домена. [60] предполагая, что во время сворачивания могут возникать неблагоприятные взаимодействия с остальной частью белка. Некоторые аргументы позволяют предположить, что самым медленным этапом сворачивания больших белков является спаривание свернутых доменов. [30] Это происходит либо потому, что домены свернуты не совсем правильно, либо потому, что небольшие корректировки, необходимые для их взаимодействия, энергетически невыгодны. [61] например, удаление воды из интерфейса домена.

Домены гибкость и белков

Основная статья: Динамика белков § Глобальная гибкость: несколько областей

Динамика белковых доменов играет ключевую роль во множестве процессов молекулярного распознавания и передачи сигналов.Белковые домены, соединенные внутренне неупорядоченными гибкими линкерными доменами, индуцируют дальнюю аллостерию посредством динамики белковых доменов .Получающиеся в результате динамические режимы обычно не могут быть предсказаны на основе статических структур ни всего белка, ни отдельных доменов. Однако их можно вывести путем сравнения различных структур белка (как в базе данных молекулярных движений ). Их также можно предположить путем отбора проб на обширных траекториях молекулярной динамики. [62] и анализ главных компонент, [63] или их можно непосредственно наблюдать с помощью спектров [64] [65] измерено методом нейтронной спин-эхо -спектроскопии.

координатам структурным Определение домена по

Важность доменов как структурных строительных блоков и элементов эволюции привела к появлению множества автоматизированных методов их идентификации и классификации в белках известной структуры. Автоматические процедуры надежного назначения доменов необходимы для создания баз данных доменов, особенно с учетом того, что количество известных белковых структур увеличивается. Хотя границы области можно определить визуальным осмотром, построение автоматизированного метода не является простой задачей. Проблемы возникают при работе с доменами, которые являются прерывистыми или сильно связанными. [66] Тот факт, что не существует стандартного определения того, что на самом деле представляет собой предметная область, означает, что назначения предметной области сильно различаются, причем каждый исследователь использует уникальный набор критериев. [67]

Структурный домен представляет собой компактную глобулярную подструктуру с большим количеством взаимодействий внутри нее, чем с остальной частью белка. [68] Следовательно, структурный домен можно определить по двум визуальным характеристикам: его компактности и степени изоляции. [69] Меры локальной компактности белков использовались во многих ранних методах распределения доменов. [70] [71] [72] [73] и в некоторых из более поздних методов. [28] [74] [75] [76] [77]

Методы [ править ]

Один из первых алгоритмов [70] использовали карту расстояний Cα-Cα вместе с процедурой иерархической кластеризации , которая рассматривала белки как несколько небольших сегментов длиной 10 остатков. Начальные сегменты группировались один за другим на основе расстояний между сегментами; сегменты с кратчайшими расстояниями были сгруппированы и впоследствии считались отдельными сегментами. Поэтапная кластеризация наконец включила полный белок. Идти [73] также использовался тот факт, что расстояния между доменами обычно больше, чем расстояния внутри домена; все возможные расстояния Cα-Cα были представлены в виде диагональных графиков, на которых наблюдались отчетливые закономерности для спиралей, удлиненных цепей и комбинаций вторичных структур. [ нужна ссылка ]

Метод Соудхамини и Бланделла кластеризует вторичные структуры в белке на основе их расстояний Cα-Cα и идентифицирует домены по образцу вих дендрограммы . [66] Поскольку процедура не рассматривает белок как непрерывную цепь аминокислот, нет проблем с обработкой прерывистых доменов. Конкретные узлы на этих дендрограммах идентифицируются как третичные структурные кластеры белка, они включают как супервторичные структуры, так и домены. Алгоритм DOMAK используется для создания базы данных домена 3Dee. [75] Он вычисляет «значение разделения» на основе количества контактов каждого типа, когда белок произвольно разделен на две части. Это разделенное значениебольшим, когда две части структуры различны. [ нужна ссылка ]

Метод Водака и Жанена. [78] был основан на расчете площадей границы раздела между двумя сегментами цепи, неоднократно расщепленными в различных положениях остатков. Области интерфейса рассчитывали путем сравнения площадей поверхности сколотых сегментов с площадью поверхности нативной структуры. Потенциальные границы домена можно определить на участке, где площадь интерфейса минимальна. В других методах для расчета компактности использовались меры доступности растворителя. [28] [79] [80]

Алгоритм PUU [19] включает гармоническую модель, используемую для аппроксимации междоменной динамики. Основная физическая концепция заключается в том, что внутри каждого домена будет происходить множество жестких взаимодействий, а между доменами - свободные взаимодействия. Этот алгоритм используется для определения доменов в базе данных доменов FSSP . [74]

Суинделлс (1995) разработал метод DETECTIVE для идентификации доменов в белковых структурах, основанный на идее о том, что домены имеют гидрофобную структуру.интерьер. Было обнаружено, что недостатки возникают, когда гидрофобные ядра из разных доменов продолжаются через область интерфейса.

RigidFinder — это новый метод идентификации жестких блоков белков (доменов и петель) двух разных конформаций. Жесткие блоки определяются как блоки, в которых все расстояния между остатками сохраняются во всех конформациях.

Метод RIBFIND, разработанный Пандуранганом и Топфом, идентифицирует твердые тела в белковых структурах путем пространственной кластеризации вторичных структурных элементов в белках. [81] Твердые тела RIBFIND использовались для гибкого встраивания белковых структур в криоэлектронной микроскопии . карты плотности [82]

Общий метод идентификации динамических доменов , то есть белков.области, которые ведут себя примерно как жёсткие единицы в ходеструктурные флуктуации, были введены Potestio et al. [62] и среди других приложений также использовалсядля сравнения согласованности домена, основанного на динамикеподразделения со стандартной структурой. Метод,называемый PiSQRD , общедоступен в виде веб-сервера. [83] Последнее позволяет пользователям оптимально разделить одноцепочечныеили мультимерные белки в квазижесткие домены [62] [83] на основе коллективных режимов колебаний системы. По умолчаниюпоследние рассчитываются с помощью модели эластичной сети; [84] в качестве альтернативы можно заранее рассчитать существенные динамические пространства.загружен пользователем.

Примеры доменов [ править ]

Домены неизвестной функции [ править ]

Основная статья: Область неизвестной функции

Большая часть доменов имеет неизвестную функцию. Домен неизвестной функции (DUF) представляет собой белковый домен, не имеющий охарактеризованной функции. Эти семейства были собраны вместе в базе данных Pfam с использованием префикса DUF, за которым следует номер, примерами являются DUF2992 и DUF1220. В настоящее время в базе данных Pfam насчитывается более 3000 семейств DUF, что составляет более 20% известных семейств. [86] Удивительно, но количество DUF в Pfam увеличилось с 20% (в 2010 г.) до 22% (в 2019 г.), в основном из-за увеличения количества новых последовательностей генома . Версия Pfam 32.0 (2019 г.) содержала 3961 DUF. [87]

См. также [ править ]

Ссылки [ править ]

  • Джордж, Р.А. (2002) Диссертация «Предсказание структурных доменов в белках», Университетский колледж Лондона (представлена ​​автором).
  1. ^ Сюй Д., Нусинов Р. (1 февраля 1998 г.). «Благоприятный размер домена в белках» . Складывание и дизайн . 3 (1): 11–7. дои : 10.1016/S1359-0278(98)00004-2 . ПМИД   9502316 .
  2. ^ Филлипс, округ Колумбия (ноябрь 1966 г.). «Трехмерная структура молекулы фермента». Научный американец . 215 (5): 78–90. Бибкод : 1966SciAm.215e..78P . дои : 10.1038/scientificamerican1166-78 . ПМИД   5978599 . S2CID   39959172 .
  3. ^ Дрент Дж., Янсониус Дж. Н., Кукук Р., Свен Х. М., Уолтерс Б. Г. (июнь 1968 г.). «Структура папаина». Природа . 218 (5145): 929–32. Бибкод : 1968Natur.218..929D . дои : 10.1038/218929a0 . ПМИД   5681232 . S2CID   4169127 .
  4. ^ Портер Р.Р. (май 1973 г.). «Структурные исследования иммуноглобулинов». Наука . 180 (4087): 713–6. Бибкод : 1973Sci...180..713P . дои : 10.1126/science.180.4087.713 . ПМИД   4122075 .
  5. ^ Эдельман Г.М. (май 1973 г.). «Структура антител и молекулярная иммунология». Наука . 180 (4088): 830–40. Бибкод : 1973Sci...180..830E . дои : 10.1126/science.180.4088.830 . ПМИД   4540988 .
  6. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Ричардсон Дж.С. (1981). «Анатомия и систематика белковой структуры» . Достижения в области химии белков . 34 : 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN  9780120342341 . ПМИД   7020376 . Архивировано из оригинала 10 февраля 2019 года . Проверено 3 января 2009 г.
  7. ^ Борк П. (июль 1991 г.). «Перетасованные домены во внеклеточных белках» . Письма ФЭБС . 286 (1–2): 47–54. Бибкод : 1991FEBSL.286...47B . дои : 10.1016/0014-5793(91)80937-X . ПМИД   1864378 . S2CID   22126481 .
  8. ^ Wetlaufer DB (март 1973 г.). «Зародышеобразование, быстрое сворачивание и глобулярные внутрицепочечные области в белках» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 70 (3): 697–701. Бибкод : 1973PNAS...70..697W . дои : 10.1073/pnas.70.3.697 . ПМЦ   433338 . ПМИД   4351801 .
  9. ^ Чотия С (июнь 1992 г.). «Белки. Тысяча семей для молекулярного биолога» . Природа . 357 (6379): 543–4. Бибкод : 1992Natur.357..543C . дои : 10.1038/357543a0 . ПМИД   1608464 . S2CID   4355476 .
  10. ^ Бакшт Р., Вернимонт А., Аллали-Хассани А., Мок М.В., Хиллс Т., Хуэй Р., Писарро Дж.К. (сентябрь 2010 г.). «Кристаллическая структура пируваткиназы 1 Toxoplasma gondii» . ПЛОС ОДИН . 5 (9): e12736. Бибкод : 2010PLoSO...512736B . дои : 10.1371/journal.pone.0012736 . ПМК   2939071 . ПМИД   20856875 .
  11. ^ Джордж Р.А., Херинга Дж. (ноябрь 2002 г.). «Анализ линкеров белковых доменов: их классификация и роль в сворачивании белков» . Белковая инженерия . 15 (11): 871–9. дои : 10.1093/протеин/15.11.871 . ПМИД   12538906 .
  12. ^ «Белковые домены, назначение доменов, идентификация и классификация согласно базам данных CATH и SCOP» . www.proteinstructures.com . Проверено 14 октября 2018 г.
  13. ^ Хеги Х., Герштейн М. (апрель 1999 г.). «Взаимосвязь между структурой и функцией белка: комплексное исследование с применением к геному дрожжей». Журнал молекулярной биологии . 288 (1): 147–64. CiteSeerX   10.1.1.217.9806 . дои : 10.1006/jmbi.1999.2661 . ПМИД   10329133 .
  14. ^ Баннер Д.В., Блумер А.С., Пецко Г.А., Филлипс Д.С., Погсон С.И., Уилсон И.А. и др. (июнь 1975 г.). «Структура триозофосфат-изомеразы куриных мышц определена кристаллографически с разрешением 2,5 ангстрем с использованием данных аминокислотной последовательности». Природа . 255 (5510): 609–14. Бибкод : 1975Natur.255..609B . дои : 10.1038/255609a0 . ПМИД   1134550 . S2CID   4195346 .
  15. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Оренго Калифорния, Мичи А.Д., Джонс С., Джонс Д.Т., Суинделлс М.Б., Торнтон Дж.М. (август 1997 г.). «CATH — иерархическая классификация белковых доменных структур» . Структура . 5 (8): 1093–108. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00260-8 . ПМИД   9309224 .
  16. ^ Копли Р.Р., Борк П. (ноябрь 2000 г.). «Гомология среди (бета-альфа) (8) стволов: значение для эволюции метаболических путей» . Журнал молекулярной биологии . 303 (4): 627–41. дои : 10.1006/jmbi.2000.4152 . ПМИД   11054297 .
  17. ^ Леск А.М., Бренден С.И., Чотия С. (1989). «Структурные принципы белков альфа-/бета-бочонка: упаковка внутренней части листа». Белки . 5 (2): 139–48. дои : 10.1002/прот.340050208 . ПМИД   2664768 . S2CID   15340449 .
  18. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Джонс С., Стюарт М., Мичи А., Суинделлс М.Б., Оренго С., Торнтон Дж.М. (февраль 1998 г.). «Назначение доменов белковых структур с использованием консенсусного подхода: характеристика и анализ» . Белковая наука . 7 (2): 233–42. дои : 10.1002/pro.5560070202 . ПМК   2143930 . ПМИД   9521098 .
  19. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Холм Л., Сандер С. (июль 1994 г.). «Парсер единиц сворачивания белков». Белки . 19 (3): 256–68. дои : 10.1002/прот.340190309 . ПМИД   7937738 . S2CID   525264 .
  20. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Анфинсен CB, Хабер Э, Села М, Уайт ФХ (сентябрь 1961 г.). «Кинетика образования нативной рибонуклеазы при окислении восстановленной полипептидной цепи» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 47 (9): 1309–14. Бибкод : 1961PNAS...47.1309A . дои : 10.1073/pnas.47.9.1309 . ПМК   223141 . ПМИД   13683522 .
  21. ^ Кордес М.Х., Дэвидсон А.Р., Зауэр Р.Т. (февраль 1996 г.). «Пространство последовательностей, сворачивание и дизайн белков». Современное мнение в области структурной биологии . 6 (1): 3–10. дои : 10.1016/S0959-440X(96)80088-1 . ПМИД   8696970 .
  22. ^ Гелис К., Йон Дж. М. (июль 1979 г.). «[Конформационная связь между структурными единицами. Решающий этап в формировании функциональной структуры]». Доклады Академии наук, Серия Д. 289 (2): 197–9. ПМИД   117925 .
  23. ^ Остермейер М., Бенкович С.Дж. (2000). «Эволюция функции белка путем замены домена». Эволюционный дизайн белка . Достижения в химии белков. Том. 55. стр. 29–77. дои : 10.1016/s0065-3233(01)55002-0 . ISBN  9780120342556 . ПМИД   11050932 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  24. ^ Чжоу Ю, Виткуп Д, Карплюс М (январь 1999 г.). «Нативные белки представляют собой твердые тела с расплавленной поверхностью: применение критерия Линдеманна для твердого и жидкого состояний». Журнал молекулярной биологии . 285 (4): 1371–5. дои : 10.1006/jmbi.1998.2374 . ПМИД   9917381 . S2CID   8702994 .
  25. ^ Левитт М., Чотия С. (июнь 1976 г.). «Структурные закономерности глобулярных белков». Природа . 261 (5561): 552–8. Бибкод : 1976Natur.261..552L . дои : 10.1038/261552a0 . ПМИД   934293 . S2CID   4154884 .
  26. ^ Хатчинсон Э.Г., Торнтон Дж.М. (апрель 1993 г.). «Греческий ключевой мотив: извлечение, классификация и анализ». Белковая инженерия . 6 (3): 233–45. дои : 10.1093/белок/6.3.233 . ПМИД   8506258 .
  27. ^ Саважо М.А. (март 1986 г.). «Белки Escherichia coli имеют размеры, кратные 14 кДа: концепции доменов и эволюционные последствия» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (5): 1198–202. Бибкод : 1986PNAS...83.1198S . дои : 10.1073/pnas.83.5.1198 . ПМК   323042 . ПМИД   3513170 .
  28. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Ислам С.А., Луо Дж., Штернберг М.Дж. (июнь 1995 г.). «Идентификация и анализ доменов в белках». Белковая инженерия . 8 (6): 513–25. дои : 10.1093/белок/8.6.513 . ПМИД   8532675 .
  29. ^ Уилан С.Дж., Марчлер-Бауэр А., Брайант Ш. (июль 2000 г.). «Распределение размеров доменов может предсказать границы доменов» . Биоинформатика . 16 (7): 613–8. дои : 10.1093/биоинформатика/16.7.613 . ПМИД   11038331 .
  30. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Гарел, Дж. (1992). «Складывание крупных белков: мультидоменные и мультисубъединичные белки». В Крейтоне, Т. (ред.). Складывание белка (Первое изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. стр. 405–454. ISBN  978-0-7167-7027-5 .
  31. ^ Беннетт М.Дж., член парламента от Шлюнеггера, Айзенберг Д. (декабрь 1995 г.). «3D-обмен доменов: механизм сборки олигомеров» . Белковая наука . 4 (12): 2455–68. дои : 10.1002/pro.5560041202 . ПМК   2143041 . ПМИД   8580836 .
  32. ^ Херинга Дж., Тейлор В.Р. (июнь 1997 г.). «Трехмерное дублирование доменов, замена и кража». Современное мнение в области структурной биологии . 7 (3): 416–21. дои : 10.1016/S0959-440X(97)80060-7 . ПМИД   9204285 .
  33. ^ Джейкоб Ф. (июнь 1977 г.). «Эволюция и мастерство» . Наука . 196 (4295): 1161–6. Бибкод : 1977Sci...196.1161J . дои : 10.1126/science.860134 . ПМИД   860134 . S2CID   29756896 .
  34. ^ Рен С., Ян Г, Хэ Ю, Ван Ю, Ли Ю, Чен Цзи (октябрь 2008 г.). «Паттерн консервации коротких линейных мотивов сильно коррелирует с функцией взаимодействующих белковых доменов» . БМК Геномика . 9 : 452. дои : 10.1186/1471-2164-9-452 . ПМК   2576256 . ПМИД   18828911 .
  35. ^ Кэмпбелл И.Д., Даунинг А.К. (май 1994 г.). «Построение структуры и функций белка из модульных единиц». Тенденции в биотехнологии . 12 (5): 168–72. дои : 10.1016/0167-7799(94)90078-7 . PMID   7764899 .
  36. ^ Брюс, Альбертс (18 ноября 2014 г.). Молекулярная биология клетки (Шестое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк. ISBN  9780815344322 . OCLC   887605755 . {{cite book}}: CS1 maint: отсутствует местоположение издателя ( ссылка )
  37. ^ wwwPDB.org. «wwPDB: Всемирный банк данных по белкам» . www.pdb.org . Архивировано из оригинала 7 апреля 2015 года . Проверено 25 июля 2007 г.
  38. ^ Оренго, Калифорния, Джонс Д.Т., Торнтон Дж.М. (декабрь 1994 г.). «Суперсемейства белков и суперскладки доменов». Природа . 372 (6507): 631–4. Бибкод : 1994Natur.372..631O . дои : 10.1038/372631a0 . ПМИД   7990952 . S2CID   4330359 .
  39. ^ Апик Дж., Гоф Дж., Тейхманн С.А. (июль 2001 г.). «Комбинации доменов в протеомах архей, эубактерий и эукариот». Журнал молекулярной биологии . 310 (2): 311–25. дои : 10.1006/jmbi.2001.4776 . ПМИД   11428892 . S2CID   11894663 .
  40. ^ Экман Д., Бьёрклунд А.К., Фрей-Скотт Дж., Элофссон А. (апрель 2005 г.). «Мультидоменные белки в трех царствах жизни: сиротские домены и другие неназначенные области». Журнал молекулярной биологии . 348 (1): 231–43. дои : 10.1016/j.jmb.2005.02.007 . ПМИД   15808866 .
  41. ^ Дэвидсон Дж.Н., Чен К.С., Джеймисон Р.С., Мусманно Л.А., Керн CB (март 1993 г.). «Эволюционная история первых трех ферментов биосинтеза пиримидинов». Биоэссе . 15 (3): 157–64. дои : 10.1002/bies.950150303 . ПМИД   8098212 . S2CID   24897614 .
  42. ^ Хеникофф С., Грин Э.А., Пьетроковски С., Борк П., Эттвуд Т.К., Худ Л. (октябрь 1997 г.). «Семейства генов: таксономия белковых паралогов и химер». Наука . 278 (5338): 609–14. Бибкод : 1997Sci...278..609H . CiteSeerX   10.1.1.562.2262 . дои : 10.1126/science.278.5338.609 . ПМИД   9381171 .
  43. ^ Уокер В.П., Арадья С., Ху С.Л., Шен С., Чжан В., Азарани А. и др. (декабрь 2007 г.). «Генетический анализ гомологов аттрактина». Бытие . 45 (12): 744–56. дои : 10.1002/dvg.20351 . ПМИД   18064672 . S2CID   20878849 .
  44. ^ «СМАРТ: Главная страница» . smart.embl.de . Проверено 1 января 2017 г.
  45. ^ Борк П., Дулитл РФ (октябрь 1992 г.). «Предлагаемое приобретение бактериями домена животного белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (19): 8990–4. Бибкод : 1992PNAS...89.8990B . дои : 10.1073/pnas.89.19.8990 . ПМК   50050 . ПМИД   1409594 .
  46. ^ Херинга Дж. (июнь 1998 г.). «Обнаружение внутренних повторов: насколько они распространены?». Современное мнение в области структурной биологии . 8 (3): 338–45. дои : 10.1016/S0959-440X(98)80068-7 . ПМИД   9666330 .
  47. ^ Политу А.С., Гаутель М., Импрота С., Вангелиста Л., Пасторе А. (февраль 1996 г.). «Эластичная область I-диапазона тайтина собирается «модульным» образом за счет слабо взаимодействующих Ig-подобных доменов». Журнал молекулярной биологии . 255 (4): 604–16. дои : 10.1006/jmbi.1996.0050 . PMID   8568900 .
  48. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Маклахлан А.Д. (февраль 1979 г.). «Дупликация генов в структурной эволюции химотрипсина». Журнал молекулярной биологии . 128 (1): 49–79. дои : 10.1016/0022-2836(79)90308-5 . ПМИД   430571 .
  49. ^ Мур Дж.Д., Endow SA (март 1996 г.). «Кинезиновые белки: тип моторов подвижности микротрубочек». Биоэссе . 18 (3): 207–19. дои : 10.1002/bies.950180308 . ПМИД   8867735 . S2CID   46012215 .
  50. ^ Рассел Р.Б. (декабрь 1994 г.). «Вставка домена». Белковая инженерия . 7 (12): 1407–10. дои : 10.1093/протеин/7.12.1407 . ПМИД   7716150 .
  51. ^ Хейни Д.Т., Сюэ Б. (май 2015 г.). «Супердомены в иерархии структуры белков: случай PTP-C2» . Белковая наука . 24 (5): 874–82. дои : 10.1002/pro.2664 . ПМЦ   4420535 . ПМИД   25694109 .
  52. ^ Левинталь С (1968). «Есть ли пути сворачивания белка?» (PDF) . Дж. Чим Физ . 65 : 44–45. Бибкод : 1968JCP....65...44L . дои : 10.1051/jcp/1968650044 . Архивировано из оригинала (PDF) 2 сентября 2009 года.
  53. ^ Дилл К.А. (июнь 1999 г.). «Принципы полимеров и сворачивание белков» . Белковая наука . 8 (6): 1166–80. дои : 10.1110/ps.8.6.1166 . ПМК   2144345 . ПМИД   10386867 .
  54. ^ Леопольд П.Е., Монталь М., Онучич Дж.Н. (сентябрь 1992 г.). «Воронки сворачивания белков: кинетический подход к взаимосвязи последовательность-структура» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (18): 8721–5. Бибкод : 1992PNAS...89.8721L . дои : 10.1073/pnas.89.18.8721 . ПМК   49992 . ПМИД   1528885 .
  55. ^ Дилл К.А., Чан Х.С. (январь 1997 г.). «От Левинталя к путям к воронкам». Структурная биология природы . 4 (1): 10–9. дои : 10.1038/nsb0197-10 . ПМИД   8989315 . S2CID   11557990 .
  56. ^ Уайт С.Х., Джейкобс Р.Э. (апрель 1990 г.). «Статистическое распределение гидрофобных остатков по длине белковых цепей. Значение для сворачивания и эволюции белков» . Биофизический журнал . 57 (4): 911–21. Бибкод : 1990BpJ....57..911W . дои : 10.1016/S0006-3495(90)82611-4 . ПМЦ   1280792 . ПМИД   2188687 .
  57. ^ Джордж Р.А., Херинга Дж. (февраль 2002 г.). «SnapDRAGON: метод определения структурных доменов белка на основе данных о последовательностях». Журнал молекулярной биологии . 316 (3): 839–51. CiteSeerX   10.1.1.329.2921 . дои : 10.1006/jmbi.2001.5387 . ПМИД   11866536 .
  58. ^ Джордж Р.А., Лин К., Херинга Дж. (июль 2005 г.). «Скуби-домен: предсказание глобулярных доменов в последовательности белка» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (проблема с веб-сервером): W160-3. дои : 10.1093/nar/gki381 . ПМК   1160142 . ПМИД   15980446 .
  59. ^ Демадрил М., Йон Дж. М. (июль 1981 г.). «Существование промежуточных продуктов рефолдинга лизоцима Т4 при pH 7,4». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 101 (2): 563–9. дои : 10.1016/0006-291X(81)91296-1 . ПМИД   7306096 .
  60. ^ Тил Дж. М., Бенджамин округ Колумбия (июль 1977 г.). «Антитело как иммунологический зонд для изучения рефолдинга бычьего сывороточного альбумина. Рефолдинг внутри каждого домена» . Журнал биологической химии . 252 (13): 4521–6. дои : 10.1016/S0021-9258(17)40192-X . ПМИД   873903 .
  61. ^ Крейтон, TE (1983). Белки: структура и молекулярные свойства . Фримен, Нью-Йорк. Второе издание.
  62. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Потестио Р., Понтиджа Ф., Микелетти С. (июнь 2009 г.). «Грубое описание внутренней динамики белков: оптимальная стратегия разложения белков на жесткие субъединицы» . Биофизический журнал . 96 (12): 4993–5002. Бибкод : 2009BpJ....96.4993P . дои : 10.1016/j.bpj.2009.03.051 . ПМК   2712024 . ПМИД   19527659 .
  63. ^ Барон Р., Веллор Н.А. (июль 2012 г.). «LSD1/CoREST представляет собой аллостерический наноразмерный зажим, регулируемый молекулярным распознаванием хвоста гистона H3» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (31): 12509–14. Бибкод : 2012PNAS..10912509B . дои : 10.1073/pnas.1207892109 . ПМК   3411975 . ПМИД   22802671 .
  64. ^ Фараго Б., Ли Дж., Корнилеску Дж., Каллауэй DJ, Бу З. (ноябрь 2010 г.). «Активация наномасштабного движения доменов аллостерических белков, выявленная с помощью нейтронной спин-эхо-спектроскопии» . Биофизический журнал . 99 (10): 3473–82. Бибкод : 2010BpJ....99.3473F . дои : 10.1016/j.bpj.2010.09.058 . ПМЦ   2980739 . ПМИД   21081097 .
  65. ^ Бу З, Биль Р., Монкенбуш М., Рихтер Д., Каллауэй DJ (декабрь 2005 г.). «Связанное движение белковых доменов в Taq-полимеразе, выявленное с помощью нейтронной спин-эхо-спектроскопии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (49): 17646–51. Бибкод : 2005PNAS..10217646B . дои : 10.1073/pnas.0503388102 . ПМЦ   1345721 . ПМИД   16306270 .
  66. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Соудхамини Р., Бланделл Т.Л. (март 1995 г.). «Автоматический метод кластерного анализа вторичных структур для идентификации доменов в белках» . Белковая наука . 4 (3): 506–20. дои : 10.1002/pro.5560040317 . ПМК   2143076 . ПМИД   7795532 .
  67. ^ Суинделлс МБ (январь 1995 г.). «Процедура обнаружения структурных доменов в белках» . Белковая наука . 4 (1): 103–12. дои : 10.1002/pro.5560040113 . ПМК   2142966 . ПМИД   7773168 .
  68. ^ Джанин Дж., Водак С.Дж. (1983). «Структурные домены в белках и их роль в динамике функции белков» . Прогресс биофизики и молекулярной биологии . 42 (1): 21–78. дои : 10.1016/0079-6107(83)90003-2 . ПМИД   6353481 .
  69. ^ Цай CJ, Нусинов Р. (январь 1997 г.). «Гидрофобные складчатые единицы, полученные из разнородных мономерных структур, и их взаимодействия» . Белковая наука . 6 (1): 24–42. дои : 10.1002/pro.5560060104 . ПМК   2143523 . ПМИД   9007974 .
  70. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Криппен GM (декабрь 1978 г.). «Древовидная структурная организация белков». Журнал молекулярной биологии . 126 (3): 315–32. дои : 10.1016/0022-2836(78)90043-8 . ПМИД   745231 .
  71. ^ Россманн М.Г., Морас Д., Олсен К.В. (июль 1974 г.). «Химическая и биологическая эволюция нуклеотидсвязывающего белка». Природа . 250 (463): 194–9. Бибкод : 1974Natur.250..194R . дои : 10.1038/250194a0 . PMID   4368490 . S2CID   4273028 .
  72. ^ Роуз Г.Д. (ноябрь 1979 г.). «Иерархическая организация доменов в глобулярных белках». Журнал молекулярной биологии . 134 (3): 447–70. дои : 10.1016/0022-2836(79)90363-2 . ПМИД   537072 .
  73. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Го Н, Такетоми Х (февраль 1978 г.). «Соответствующая роль короткодействующих и дальнодействующих взаимодействий в сворачивании белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (2): 559–63. Бибкод : 1978ПНАС...75..559Г . дои : 10.1073/pnas.75.2.559 . ПМК   411294 . ПМИД   273218 .
  74. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Холм Л., Сандер С. (январь 1997 г.). «Классификация трехмерных белковых складок Дали / FSSP» . Исследования нуклеиновых кислот . 25 (1): 231–4. дои : 10.1093/нар/25.1.231 . ПМК   146389 . ПМИД   9016542 .
  75. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Сиддики А.С., Бартон Дж.Дж. (май 1995 г.). «Непрерывные и прерывистые домены: алгоритм автоматического создания надежных определений белковых доменов» . Белковая наука . 4 (5): 872–84. дои : 10.1002/pro.5560040507 . ПМК   2143117 . ПМИД   7663343 .
  76. ^ Зефус М.Х. (июнь 1997 г.). «Идентификация компактных гидрофобно стабилизированных доменов и модулей, содержащих множество пептидных цепей» . Белковая наука . 6 (6): 1210–9. дои : 10.1002/pro.5560060609 . ПМЦ   2143719 . ПМИД   9194181 .
  77. ^ Тейлор В.Р. (март 1999 г.). «Идентификация структурного домена белка» . Белковая инженерия . 12 (3): 203–16. дои : 10.1093/протеин/12.3.203 . ПМИД   10235621 .
  78. ^ Водак С.Дж., Джанин Дж. (ноябрь 1981 г.). «Расположение структурных доменов в белке». Биохимия . 20 (23): 6544–52. дои : 10.1021/bi00526a005 . ПМИД   7306523 .
  79. ^ Рашин, 1985. [ нужна полная цитата ]
  80. ^ Зефус М.Х., Роуз Г.Д. (сентябрь 1986 г.). «Компактные единицы в белках». Биохимия . 25 (19): 5759–65. дои : 10.1021/bi00367a062 . ПМИД   3778881 .
  81. ^ Пандуранган А.П., Топф М. (сентябрь 2012 г.). «RIBFIND: веб-сервер для идентификации твердых тел в белковых структурах и для облегчения гибкого встраивания в крио-ЭМ-карты» (PDF) . Биоинформатика . 28 (18): 2391–3. doi : 10.1093/биоинформатика/bts446 . ПМИД   22796953 .
  82. ^ Пандуранган А.П., Топф М. (февраль 2012 г.). «Обнаружение твердых тел в белковых структурах: применение к гибкой подгонке к криоЭМ-картам». Журнал структурной биологии . 177 (2): 520–31. дои : 10.1016/j.jsb.2011.10.011 . ПМИД   22079400 .
  83. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Алексиев Т., Потестио Р., Понтиджа Ф., Коццини С., Микелетти С. (октябрь 2009 г.). «PiSQRD: веб-сервер для разложения белков на квазижесткие динамические домены» . Биоинформатика . 25 (20): 2743–4. doi : 10.1093/биоинформатика/btp512 . ПМИД   19696046 . S2CID   28106759 .
  84. ^ Микелетти К., Карлони П. и Маритан А. Точное и эффективное описание колебательной динамики белков: сравнение молекулярной динамики и гауссовых моделей, Белки, 55, 635, 2004.
  85. ^ Барклай АН (август 2003 г.). «Мембранные белки с иммуноглобулиноподобными доменами - главное суперсемейство взаимодействующих молекул». Семинары по иммунологии . 15 (4): 215–23. дои : 10.1016/S1044-5323(03)00047-2 . ПМИД   14690046 .
  86. ^ Бейтман А., Коггилл П., Финн Р.Д. (октябрь 2010 г.). «DUF: семьи в поисках функции» . Акта Кристаллографика. Раздел F. Структурная биология и кристаллизационные связи . 66 (Часть 10): 1148–52. дои : 10.1107/S1744309110001685 . ПМК   2954198 . ПМИД   20944204 .
  87. ^ Эль-Гебали С., Мистри Дж., Бейтман А., Эдди С.Р., Лучани А., Поттер С.К. и др. (январь 2019 г.). «База данных семейств белков Pfam в 2019 году» . Исследования нуклеиновых кислот . 47 (Д1): Д427–Д432. дои : 10.1093/nar/gky995 . ПМК   6324024 . ПМИД   30357350 .

Ключевые документы [ править ]

Внешние ссылки [ править ]

Викискладе есть медиафайлы, связанные с белковыми доменами .

Структурные базы данных предметной области [ править ]

Базы данных доменов последовательности [ править ]

Функциональные базы данных предметной области [ править ]

  • dcGO Полная база данных предметно-ориентированных онтологий по функциям, фенотипам и заболеваниям.

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_domain&oldid=1230332263"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c6e773cb9659330ef1864b165f4a3521__1719016380
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c6/21/c6e773cb9659330ef1864b165f4a3521.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Protein domain - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)