Бета-спираль
Бета -спираль представляет собой тандемную повторяющуюся структуру белка, образованную ассоциацией параллельных бета-листов по спирали с двумя [1] или три [2] лица. Бета-спираль представляет собой тип соленоидного белкового домена . Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями , белок-белковыми взаимодействиями , а иногда и связанными ионами металлов . Были идентифицированы как левые, так и правые бета-спирали. Эти структуры отличаются от желеобразных складок , другой белковой структуры, иногда известной как «двухцепочечная бета-спираль». [3] [4]
Первая бета-спираль наблюдалась у фермента пектатлиазы , который содержит семивитковую спираль, длина которой достигает 34 Å (3,4 нм ). Белок -шип хвоста фага P22 , компонент бактериофага собранного гомо- тримера P22, имеет 13 витков, а длина составляет 200 Å (20 нм). Его внутренняя часть плотно упакована, без центральных пор и содержит как гидрофобные остатки, так и заряженные остатки, нейтрализованные солевыми мостиками .
И пектатлиаза, и белок хвостового шипа P22 содержат правосторонние спирали; Левосторонние версии наблюдались у таких ферментов , как UDP-N-ацетилглюкозаминацилтрансфераза и карбоангидраза архей . [5] Другие белки, содержащие бета-спирали, включают белки- антифризы жука Tenebrio molitor (правша). [6] и от еловой совки Choristoneura fumiferana (левша), [7] где регулярно расположенные треонины на β-спиралях связываются с поверхностью кристаллов льда и подавляют их рост.
Бета-спирали могут эффективно связываться друг с другом либо лицом к лицу (сопрягая грани своих треугольных призм), либо встык (образуя водородные связи). Следовательно, β-спирали можно использовать в качестве «меток», чтобы побудить другие белки связываться, подобно сегментам спиральной спирали .
члены семейства пентапептидных повторов обладают четырехугольной структурой бета-спирали. Было показано, что [8]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ «База данных CATH - складки и гомологичные суперсемейства в архитектуре бета-2-соленоида» . База данных CATH .
- ^ «База данных CATH - складки и гомологичные суперсемейства в архитектуре бета-3-соленоида» . База данных CATH . Архивировано из оригинала 26 июля 2011 года.
- ^ Айк, ВэйШен; Макдонаф, Майкл А; Талхаммер, Армин; Чоудхури, Рашедуззаман; Шофилд, Кристофер Дж (декабрь 2012 г.). «Роль желейной складки в связывании субстрата 2-оксоглутаратоксигеназой». Современное мнение в области структурной биологии . 22 (6): 691–700. дои : 10.1016/j.sbi.2012.10.001 . ПМИД 23142576 .
- ^ «Двухцепочечная бета-спираль» . Объем . Проверено 29 ноября 2021 г.
- ^ Кискер С., Шинделин Х., Альбер Б.Е., Ферри Дж.Г., Рис, округ Колумбия (май 1996 г.). «Левая бета-спираль, выявленная по кристаллической структуре карбоангидразы археи Methanosarcina thermophila» . ЭМБО Дж . 15 (10): 2323–30. дои : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00588.x . ПМК 450161 . ПМИД 8665839 .
- ^ Лиу Ю.К., Точилж А., Дэвис П.Л., Цзя З. (июль 2000 г.). «Имикрия структуры льда поверхностными гидроксилами и водой бета-спирального белка-антифриза». Природа . 406 (6793): 322–4. Бибкод : 2000Natur.406..322L . дои : 10.1038/35018604 . ПМИД 10917536 . S2CID 4385352 .
- ^ Лейнала Э.К., Дэвис П.Л., Цзя З. (май 2002 г.). «Кристаллическая структура бета-спирального белка-антифриза указывает на общую модель связывания льда» . Структура . 10 (5): 619–27. дои : 10.1016/s0969-2126(02)00745-1 . ПМИД 12015145 .
- ^ Веттинг М.В., Хегде С.С., Фахардо Дж.Е. и др. (январь 2006 г.). «Белки с пентапептидными повторами» . Биохимия . 45 (1): 1–10. дои : 10.1021/bi052130w . ПМК 2566302 . ПМИД 16388575 .
