3 10 спираль

Вид сбоку на 3 ₁₀ -спираль остатков аланина в атомных деталях. Две водородные связи с одной и той же пептидной группой выделены пурпурным цветом; расстояние кислород-водород составляет 1,83 Å (183 пм). Белковая . цепь идет вверх, т. е. ее N-конец находится внизу, а С-конец — вверху рисунка Обратите внимание, что боковые цепи направлены немного вниз , т. е. в сторону N-конца.

Спираль 3 ₁₀ встречающийся — это тип вторичной структуры, в белках и полипептидах. Из многочисленных присутствующих вторичных структур белка 3 ₁₀ -спираль является четвертым наиболее распространенным наблюдаемым типом; следующие α-спирали , β-листы и обратные повороты . 310 _- спирали составляют почти 10–15% всех спиралей во вторичных структурах белков и обычно наблюдаются как продолжения α-спиралей, обнаруживаемые либо на их N-, либо на C-концах. Из-за склонности α-спиралей последовательно сворачиваться и разворачиваться было высказано предположение, что 310 _- спираль служит своего рода промежуточной конформацией и дает представление об инициировании сворачивания α-спирали.

Вид сверху на ту же спираль, показанную справа. Три карбонильные группы направлены вверх к зрителю и расположены на расстоянии примерно 120° друг от друга в круге, что соответствует 3,0 аминокислотным остаткам на один виток спирали.

Открытие

Макс Перуц , руководитель Совета медицинских исследований лаборатории молекулярной биологии , Кембриджского университета написал первую статью, документирующую неуловимую 3 ₁₀ -спираль. Вместе с Лоуренсом Брэггом и Джоном Кендрю Перуц опубликовал исследование конфигураций полипептидных цепей в 1950 году, основанное на данных некристаллической дифракции, а также на кристаллических структурах малых молекул, таких как кристаллические, обнаруженные в волосах. Их предложения включали то, что сейчас известно как спираль 3 ₁₀ , но не включали два наиболее распространенных структурных мотива, которые, как известно, встречаются сейчас. В следующем году Лайнус Полинг предсказал оба этих мотива: альфа-спираль. и бета-лист , в работе, которую сейчас сравнивают по значимости публикации Фрэнсиса Крика и Джеймса Д. Уотсона о двойной спирали ДНК . Полинг резко критиковал спиральные структуры, предложенные Брэггом, Кендрю и Перуцем, с триумфальным тоном объявляя их все неправдоподобными. Перуц описывает в своей книге, что мне хотелось бы разозлить тебя раньше опыт чтения статьи Полинга одним субботним утром:

Я был потрясен статьей Полинга и Кори. В отличие от наших с Кендрю спиралей, их спирали не были напряжены; все амидные группы были плоскими, и каждая карбонильная группа образовывала идеальную водородную связь с аминогруппой на четыре остатка дальше по цепи. Конструкция выглядела абсолютно правильной. Как я мог это пропустить?

- Макс Перуц , 1998, стр. 173-175.

Позже в тот же день Перуцу пришла в голову идея провести эксперимент для подтверждения модели Полинга, и он бросился в лабораторию, чтобы осуществить ее. Через несколько часов у него были доказательства существования альфа-спирали, которые он первым делом показал Брэггу в понедельник. было опубликовано подтверждение Перуцем структуры альфа-спирали . в журнале Nature Вскоре после этого Принципы, примененные в статье 1950 года к теоретическим полипептидным структурам, справедливым для _{спирали 3–10} , включали:

• Цепи удерживаются вместе за счет водородных связей между атомами водорода и кислорода разных близлежащих амидных (пептидных) звеньев, образующихся при аминокислот конденсации с образованием полипептидной цепи. Они образуют спиральные структуры, которые невозможно развернуть, не разорвав водородные связи.
• Те структуры, в которых все имеющиеся группы NH и CO связаны водородными связями, по своей сути более вероятны, поскольку их свободная энергия предположительно меньше.

Спираль 310 _была в конечном итоге подтверждена Кендрю в его структуре миоглобина в 1958 году . а также было обнаружено Перутцем в 1960 году при определении структуры гемоглобина. и в последующей работе над обоими его дезоксигенированными и кислородсодержащие формы.

является _{Сейчас известно , что спираль 310} третьей основной структурой, встречающейся в глобулярных белках , после α-спирали и β-листа. Они почти всегда представляют собой короткие участки, почти 96% из которых содержат четыре или меньше аминокислотных остатков. появляясь, например, в таких местах, как «углы», где α-спирали меняют направление в структуре миоглобина. Более длинные участки, в диапазоне от семи до одиннадцати остатков, наблюдались в сегменте датчика напряжения потенциалзависимых калиевых каналов в трансмембранном домене некоторых спиральных белков.

Структура

Аминокислоты в 3 ₁₀ -спирали расположены в правовинтовой структуре . Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 120° (т.е. спираль имеет три остатка на виток) и трансляции на 2,0 Å (0,20 нм) вдоль оси спирали и имеет 10 атомов в кольце, образованном путем образования водородная связь. Самое главное, что группа NH аминокислоты образует водородную связь с группой C=O аминокислоты тремя остатками раньше; эта повторяющаяся i + 3 → i водородная связь образует 3 ₁₀ -спираль. К подобным структурам относятся α-спираль ( водородная связь i + 4 → i ) и водородная связь π-спирали i + 5 → i .

Остатки в длинных 3 ₁₀ -спиралях принимают ( φ , ψ ) двугранные углы вблизи (−49°, −26°). Многие 3 ₁₀ -спирали в белках короткие, поэтому отклоняются от этих значений. В более общем смысле, остатки в длинных 3 ₁₀ -спиралях принимают двугранные углы так, что сумма двугранного угла ψ одного остатка и φ двугранного угла следующего остатка составляет примерно -75°. Для сравнения: сумма двугранных углов для α-спирали составляет примерно -105 °, тогда как для π-спирали составляет примерно -125 °.

Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс -изомерами определяется уравнением:

$3\cos \Omega =1-4\cos ^{2}\left({\frac {\varphi +\psi }{2}}\right)$

и поскольку Ω = 120° для идеальной спирали 3 ₁₀ , отсюда следует, что φ и ψ должны быть связаны соотношением:

$\cos \left({\frac {\varphi +\psi }{2}}\right)={\frac {\sqrt {10}}{4}},$

согласуется с наблюдаемым значением φ + ψ вблизи −75°.

Двугранные углы в спирали 3–10 _по сравнению с углами α-спирали можно объяснить короткой длиной этих спиралей – от 3 до 5 остатков по сравнению с длиной от 10 до 12 остатков у их современников α-спирали. . 3 ₁₀ -спирали часто возникают при переходах, что обычно приводит к коротким длинам остатков, что приводит к отклонениям в распределении углов кручения их основной цепи и, следовательно, к неравномерностям. Их сети водородных связей искажены по сравнению с α-спиралями, что способствует их нестабильности, хотя частое появление 310 _- спирали в природных белках демонстрирует их важность в переходных структурах.

Стабильность

Благодаря исследованиям, проведенным Мэри Карпен, Питером Де Хасетом и Кеннетом Нитом, факторы частичной стабильности в 3 ₁₀ Выявлены -спиралях. Спирали наиболее заметно стабилизируются остатком аспартата на неполярном N -конце, который взаимодействует с амидной группой на N -кэпе спирали. Это электростатическое взаимодействие стабилизирует пептидные диполи в параллельной ориентации. Подобно смежным спиральным водородным связям, которые стабилизируют α-спирали, высокие уровни аспартата столь же важны для выживания 3 ₁₀ -спирали. Высокая частота присутствия аспартата как в 310 _- спирали, так и в α-спирали указывает на инициацию его спирали, но в то же время позволяет предположить, что он способствует стабилизации 310 _- спирали за счет ингибирования распространения α-спирали.

См. также

• альфа-спираль
• пи-спираль
• вторичная структура
• бета-поворот
• бета-изгиб ленты

Другие чтения

• Спираль 3 ₁₀ — это тип вторичного белка». Biochemistries . Np, 20 октября 2013 г. Интернет. 6 декабря 2015 г. < http://biochemistri.es/the-3-10-helix. >.