Пи-спираль
Пи -спираль (или π-спираль ) — это тип вторичной структуры, обнаруженной в белках . Открыт кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 году. [1] Короткие π-спирали, которые когда-то считались редкими, обнаруживаются в 15% известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, возникшей в результате вставки одной аминокислоты в α-спираль . [2] Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют, [3] образование π-спиралей будет отвергаться, если только это не обеспечит белку какое-то функциональное преимущество. Поэтому π-спирали обычно обнаруживаются вблизи функциональных участков белков. [2] [4] [5] [6]
Стандартная структура
[ редактировать ]Аминокислоты структуру в стандартной π-спирали расположены в правоспиральную . Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 87° (т.е. спираль имеет 4,1 остатка на виток) и трансляции на 1,15 Å (0,115 нм ) вдоль оси спирали. Самое главное, что группа NH аминокислоты образует водородную связь с группой C=O аминокислоты пятью остатками раньше; эта повторяющаяся i + 5 → i водородная связь определяет π-спираль. К подобным структурам относятся 3 10 спираль ( водородная связь i + 3 → i ) и α-спираль ( водородная связь i + 4 → i ).
Большинство π-спиралей имеют длину всего 7 остатков и имеют регулярно повторяющиеся ( φ , ψ ) двугранные углы по всей структуре, как у α-спиралей или β-листов. По этой причине учебники, в которых приводятся однозначные значения двугранников для всех остатков в π-спирали, вводят в заблуждение. Однако можно сделать некоторые обобщения. Когда первая и последняя пары остатков исключены, двугранные углы существуют так, что ψ двугранный угол одного остатка и φ двугранный угол следующего остатка в сумме составляют примерно -125 °. Сумма первой и последней пар остатков составляет -95° и -105° соответственно. сумма двугранных углов Для сравнения: для спирали 3 10 составляет примерно —75°, а для α-спирали — примерно —105°. Пролин часто можно увидеть сразу после окончания π-спирали. Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс- изомерами дается уравнением
Левосторонняя структура
[ редактировать ]В принципе, левая версия π-спирали возможна путем изменения знака ( φ , ψ ) двугранных углов на (55 °, 70 °). Эта псевдо- «зеркальная» спираль имеет примерно такое же количество остатков на виток (4,1) и шаг спирали (1,5 Å [150 пм]). Это не настоящее зеркальное отражение, поскольку аминокислотные остатки все еще имеют левостороннюю хиральность . Длинную левую π-спираль вряд ли можно будет наблюдать в белках, поскольку среди встречающихся в природе аминокислот только глицин , вероятно, имеет положительные двугранные углы φ, например 55°.
π-спирали в природе
[ редактировать ]
Обычно используемые программы автоматического определения вторичной структуры, такие как DSSP , предполагают, что <1% белков содержат π-спираль. Эта неправильная характеристика является результатом того факта, что встречающиеся в природе π-спирали обычно имеют короткую длину (от 7 до 10 остатков) и почти всегда связаны с α-спиралями (т.е. фланкированы ими) на обоих концах. Таким образом, почти все π-спирали загадочны, поскольку остатки π-спиралей ошибочно относят либо к α-спирали, либо к «виткам». Недавно разработанные программы были написаны для правильного аннотирования π-спиралей в белковых структурах, и они обнаружили, что 1 из 6 белков (около 15%) действительно содержит хотя бы один π-спиральный сегмент. [2]
Естественные π-спирали можно легко идентифицировать в структуре как «выпуклость» внутри более длинной α-спирали. Такие спиральные выпуклости ранее назывались α-аневризмами, α-выпуклыми, π-выпуклыми, широкими витками, петлевыми выходами и π-поворотами, но на самом деле они представляют собой π-спирали, что определяется их повторяющимся i + 5 → i водородом. облигации. [2] Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что эти выпуклости, или π-спирали, создаются путем вставки одной дополнительной аминокислоты в уже существовавшую α-спираль. Таким образом, α-спирали и π-спирали могут взаимно превращаться путем вставки и удаления одной аминокислоты. [2] [3] Учитывая как относительно высокую частоту появления π-спиралей, так и их отмеченную связь с функциональными сайтами (т.е. активными центрами) белков, эта способность к взаимному преобразованию между α-спиралями и π-спиралями была важным механизмом изменения и диверсификации функциональности белка. в ходе эволюции. [2]
Одной из наиболее примечательных групп белков, на функциональное разнообразие которых, по-видимому, сильно повлиял такой эволюционный механизм, является ферритиноподобное суперсемейство, которое включает ферритины , бактериоферритины , рубреритрины класса I , рибонуклеотидредуктазы и растворимые метанмонооксигеназы . Растворимая метанмонооксигеназа в настоящее время является рекордсменом по наибольшему количеству π-спиралей в одном ферменте - 13 ( код PDB 1MTY). Однако бактериальный гомолог Na + /Cl − зависимый транспортер нейротрансмиттеров (код PDB 2A65) является рекордсменом по количеству π-спиралей в одной пептидной цепи - 8. [2]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ «(IUCr) Барбара Уортон Лоу (1920-2019)» . www.iucr.org . Проверено 2 октября 2019 г.
- ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с д и ж г Кули Р.Б., Arp DJ, Karplus PA (2010). «Эволюционное происхождение вторичной структуры: π-спирали как загадочные, но широко распространенные инсерционные вариации α-спиралей, улучшающие функциональность белка» . Дж Мол Биол . 404 (2): 232–246. дои : 10.1016/j.jmb.2010.09.034 . ПМК 2981643 . ПМИД 20888342 .
- ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Киф Л.Дж., Сондек Дж., Шортл Д., Латтман Э.Э. (2000). «Альфа-аневризма: структурный мотив, обнаруженный у инсерционного мутанта стафилококковой нуклеазы» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 90 (8): 3275–3279. дои : 10.1073/pnas.90.8.3275 . ПМК 46282 . ПМИД 8475069 .
- ^ Уивер ТМ (2000). «Пи-спираль переводит структуру в функцию» . Белковая наука . 9 (1): 201–206. дои : 10.1110/пс.9.1.201 . ПМК 2144447 . ПМИД 10739264 .
- ^ Фодже М.Н., Аль-Карадаги С. (2002). «Возникновение, конформационные особенности и склонность аминокислот к пи-спирали» . Белок англ . 15 (5): 353–358. дои : 10.1093/протеин/15.5.353 . ПМИД 12034854 .
- ^ Мохапатра, Самар Бхаллабха; Манодж, Нараянан (январь 2021 г.). «Консервативная π-спираль играет ключевую роль в термоадаптации катализа в семействе гликозидгидролаз 4» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1869 (1): 140523. doi : 10.1016/j.bbapap.2020.140523 . ПМИД 32853774 . S2CID 221358131 .
