Рубреритрин

Рубреритрин (RBR) представляет собой негемовый железосодержащий металлопротеин участвующий , в толерантности к окислительному стрессу у анаэробных бактерий . [ 1 ] Он содержит активный центр ди-железа, где пероксид восстанавливается до двух молекул воды, и домен моно-железа, подобный рубредоксину, который , как полагают, участвует в переносе электронов . [ 2 ] Большинство известных семейств RBR используются в качестве «поглотителей» пероксида для защиты организмов от окислительного стресса.
Функция
[ редактировать ]Будучи членом суперсемейства ферритинов , основная функция RBR — хранение железа и детоксикация. Рубреритрины используют свои ди-железные центры для связывания активных форм кислорода, таких как перекись водорода , что приводит к дальнейшему восстановлению их в воду .
Снижение RBR теоретически рассматривается как особенно важная адаптация, произошедшая в ответ на событие Великой оксигенации , повышающая защитную приспособленность всех клеток, подвергшихся воздействию относительно высоких уровней кислорода и подобных побочных продуктов. [ 3 ]
Хотя RBR в первую очередь изучались у анаэробных бактерий, они были обнаружены во многих различных типах клеток, включая аэробные, анаэробные и цианобактерии . [ 4 ]
Структура
[ редактировать ]Многие образования RBR можно идентифицировать по четырем спиральным структурам, цепочкам альфа и бета, содержащим 3 атома железа . Как N, так и C-концы обычных RBR очень похожи на последовательности аминокислотных остатков, содержащие рубредоксин. Кроме того, оба металлопротеина содержат по 5 гистидиновых лигандов, расположенных на N-концах их пептидных цепей. [ 5 ]
Механизм
[ редактировать ]В восстановленном состоянии без воздействия побочных продуктов активного кислорода рубреритрин содержит две молекулы воды вблизи своего ди-железного центра. Во время и после воздействия пероксида рубреритрин окисляется, меняя вращательные конформации, начиная с места связывания пероксида. [ 6 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Штуковская, Марита; Буньо, Марчин; Потемпа, Ян; Трэвис, Джеймс; Курц-младший, Дональд М. (25 апреля 2002 г.). «Роль рубреритрина в реакции окислительного стресса Porphyromonas gingivalis» . Молекулярная микробиология . 44 (2): 479–488. дои : 10.1046/j.1365-2958.2002.02892.x . ISSN 0950-382X . ПМИД 11972784 . S2CID 22490654 .
- ^ деМаре, Фредрик; Курц, Дональд М.; Нордлунд, Пэр (июнь 1996 г.). «Структура рубреритрина Desulfovibrio vulgaris обнаруживает уникальную комбинацию рубредоксиноподобного FeS4 и ферритиноподобного домена дижелеза» . Структурная и молекулярная биология природы . 3 (6): 539–546. дои : 10.1038/nsb0696-539 . ISSN 1545-9993 . ПМИД 8646540 . S2CID 21142700 .
- ^ Карденас, Хуан П.; Катрини, Ракель; Холмс, Дэвид С. (18 ноября 2016 г.). «Аэробная линия белка рубреритрина, отвечающего на окислительный стресс, возникла в древней микроаэробной (гипер) термофильной среде» . Границы микробиологии . 7 : 1822. дои : 10.3389/fmicb.2016.01822 . ISSN 1664-302X . ПМК 5114695 . ПМИД 27917155 .
- ^ Вайнберг, Майкл В.; Дженни, Фрэнсис Э.; Цуй, Сяоюань; Адамс, Майкл WW (декабрь 2004 г.). «Рубреритрин из гипертермофильной археи Pyrococcus Furiosus представляет собой рубредоксин-зависимую железосодержащую пероксидазу» . Журнал бактериологии . 186 (23): 7888–7895. дои : 10.1128/jb.186.23.7888-7895.2004 . ISSN 0021-9193 . ПМК 529063 . ПМИД 15547260 .
- ^ Ван Беумен, Джей-Джей; Ван Дриссе, Г.; Лю, МОЙ; ЛеГалл, Дж. (ноябрь 1991 г.). «Первичная структура рубреритрина, белка с неорганической пирофосфатазной активностью из Desulfovibrio vulgaris. Сравнение с гемеритрином и рубредоксином» . Журнал биологической химии . 266 (31): 20645–20653. дои : 10.1016/s0021-9258(18)54757-8 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 1657933 .
- ^ Диллард, Брет Д.; Демик, Джонатан М.; Адамс, Майкл WW; Ланзилотта, Уильям Н. (7 июня 2011 г.). «Криокристаллографический временной график восстановления пероксида рубреритрином из Pyrococcus Furiosus» . Журнал биологической неорганической химии . 16 (6): 949–959. дои : 10.1007/s00775-011-0795-6 . ISSN 0949-8257 . ПМИД 21647777 . S2CID 8630279 .