Рубредоксин
 | Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( октябрь 2017 г. ) |
| Рубредоксин | |||
|---|---|---|---|
 домен рубредоксина ii из псевдомонас олеоворанс | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Рубредоксин | ||
| Пфам | PF00301 | ||
| Пфам Клан | CL0045 | ||
| ИнтерПро | ИПР004039 | ||
| PROSITE | PDOC00179 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 7rxn / SCOPe / СУПФАМ | ||
| |||
Рубредоксины представляют собой класс низкомолекулярных железосодержащих метаболизирующих серу белков, обнаруженных у бактерий, , и архей . Иногда рубредоксины относят к железо-серным белкам ; однако, в отличие от железо-серных белков, рубредоксины не содержат неорганических сульфидов. Считается, что рубредоксины, подобно цитохромам , ферредоксинам и белкам Риске , участвуют в переносе электронов в биологических системах. Недавние работы с бактериями [1] и водоросли [2] привели к гипотезе, что некоторые рубредоксины вместо этого могут играть роль в доставке железа к металлопротеинам .
Структура
[ редактировать ]Расшифрованы трехмерные структуры ряда рубредоксинов. Складка принадлежит к классу α+β и содержит 2 α-спирали и 2–3 β-тяжи. Активный центр рубредоксина содержит ион железа, который координируется серами четырех консервативных остатков цистеина, образуя почти правильный тетраэдр. Иногда ее обозначают как систему [1Fe-0S] или Fe 1 S 0 по аналогии с номенклатурой железо-серных белков. мембраносвязанный рубредоксин, называемый рубредоксином А. Хотя подавляющее большинство рубредоксинов растворимы, у оксигенных фотоавтотрофов существует [3]
Рубредоксины осуществляют процессы одноэлектронного переноса. Центральный атом железа переходит между степенями окисления +2 и +3 . В обеих степенях окисления металл остается высокоспиновым , что помогает минимизировать структурные изменения. Восстановительный потенциал рубредоксина обычно находится в диапазоне от +50 мВ до -50 мВ.
Этот железо-серный белок является переносчиком электронов, и легко отличить изменения его металлического центра: окисленное состояние имеет красноватый цвет (из-за переноса заряда металла-лиганда), а восстановленное состояние бесцветно (поскольку электронный переход имеет энергию инфракрасного уровня, незаметного для человеческого глаза).
Структурное представление активного центра рубредоксина
Рубредоксин в некоторых биохимических реакциях
[ редактировать ]- EC 1.14.15.2 камфора-1,2-монооксигеназа [(+)-камфора, восстановленный рубредоксин:оксидоредуктаза кислорода (1,2-лактонизирующая)]
- (+)-борнан-2,5-дион + восстановленный рубредоксин + О 2 = 5-оксо-1,2-камфолид + окисленный рубредоксин + Н 2 О
- EC 1.14.15.3 алкан-1-монооксигеназа (алкан, восстановленный рубредоксин:кислород-1-оксидоредуктаза)
- октан + восстановленный рубредоксин + О 2 = 1-октанол + окисленный рубредоксин + H 2 O
- EC 1.15.1.2 супероксидредуктаза (рубредоксин:супероксидоксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + супероксид + 2 H + = рубредоксин + H 2 O 2
- EC 1.18.1.1 рубредоксин - НАД + редуктаза (рубредоксин:НАД + оксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + НАД + = окисленный рубредоксин + НАДН + H +
- EC 1.18.1.4 рубредоксин — НАД(Ф) + редуктаза (рубредоксин:НАД(P) + оксидоредуктаза)
- восстановленный рубредоксин + НАД(Ф) + = окисленный рубредоксин + НАД(Ф)H + H +
Скорость переноса электронов
[ редактировать ]Скорость электронного обмена точно определяется с помощью стандартных кинетических измерений спектров видимого поглощения (490 нм). [4] Скорость переноса электрона имеет три параметра: электронную связь, энергию реорганизации и свободную энергию реакции (ΔG ° ).
Белковый механизм и эффекты
[ редактировать ]
Реакция электронного переноса рубредоксина осуществляется обратимым Fe 3+ /Фе 2+ окислительно-восстановительная связь за счет восстановления Fe 3+ в Фе 2+ и механизм ворота, вызванный конформационными изменениями Leu41. [5]
При восстановлении Fe 3+ в Фе 2+ Длина четырех связей Fe-S увеличивается, а H-связь амид-NH с S (Cys) укорачивается. Восстановленное Fe 2+ Структура рубредоксина приводит к небольшому увеличению электростатической стабилизации H-связи амид-NH с S-Cys, что приводит к более низкой энергии реорганизации, что обеспечивает более быстрый перенос электрона. [5]
Механизм шлюзования, включающий конформационные изменения неполярной боковой цепи Leu41, дополнительно стабилизирует Fe. 2+ степень окисления. Сайт -направленный мутагенез Leu41 в аланин показывает сдвиг Fe на 50 мВ. 3+/2+ окислительно-восстановительный потенциал . [6] Замена меньшего CH 3 показывает, что боковая цепь Leu41 стабилизирует Fe 2+ степень окисления больше, чем у Fe 3+ степень окисления. Рентгеновская структура восстановленного Fe 2+ Состояние показывает, что боковая цепь Leu41 принимает две разные конформации: 40% в «открытой конформации» и 60% в «закрытой конформации». [5] Неполярная боковая цепь Leu41 контролирует доступ к окислительно-восстановительному сайту, принимая открытую или закрытую конформацию. В восстановленном Fe 2+ состоянии боковая цепь Leu41 обращена в сторону от Cys 9 Sγ, обнажая Cys 9 Sγ и увеличивая полярность Fe 3+ /Фе 2+ центр. [1] Низкое Fe 2+ Изменение катиона в восстановленное состояние оставляет более высокий отрицательный заряд на Cys 9 Sγ-доноре, который сильно притягивает воду. В результате вода способна проникать и образовывать Н-связи с тиолатом Cys 9 Sγ, который блокирует закрытие ворот, что приводит к открытой конформации. Напротив, окисленный Fe 3+ состоянии образуется менее отрицательно заряженный Cys 9 Sγ-донор, который не сильно притягивает воду. Без Н-связывания воды с Cys 9 Sγ ворота остаются закрытыми. Таким образом, конформация Leu41 определяется наличием воды и степенью окисления рубредоксина. Близость воды к [Fe(S-Cys) 4 ] 2- активный центр стабилизирует более высокий чистый отрицательный заряд Fe 2+ степень окисления. [5] Стабилизация Fe 2+ степень окисления смещает восстановительный потенциал в более положительную сторону E 0 ценить. [5]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Лю, Ф; Гэн, Дж; Гампер, Р.Х.; Барман, А; Озаровский, А; Хамельберг, Д; Лю, А (июнь 2015 г.). «Железный резервуар для каталитического металла: рубредоксиновое железо в экстрадиолдиоксигеназе» . Журнал биологической химии . 290 (25): 15621–15634. дои : 10.1074/jbc.M115.650259 . ПМЦ 4505474 . ПМИД 25918158 . Проверено 6 февраля 2023 г.
- ^ Кальдерон, Р.Х.; де Витри, К; Уоллман, ФА; Нийоги, К.К. (февраль 2023 г.). «Рубредоксин 1 способствует правильному сворачиванию D1 и не требуется для сборки гема b559 в фотосистеме II Chlamydomonas» . Журнал биологической химии . 299 (3). дои : 10.1016/j.jbc.2023.102968 . ПМЦ 9986647 . ПМИД 36736898 . Проверено 6 февраля 2023 г.
- ^ Кальдерон Р.Х., Гарсиа-Сердан Дж.Г., Малное А., Кук Р., Рассел Дж.Дж., Гоу С. и др. (сентябрь 2013 г.). «Консервативный рубредоксин необходим для накопления фотосистемы II у разнообразных оксигенных фотоавтотрофов» . Журнал биологической химии . 288 (37): 26688–26696. дои : 10.1074/jbc.M113.487629 . ПМЦ 3772215 . ПМИД 23900844 .
- ^ Джекс К.А., Беннетт Л.Е., Раймонд В.Н., Ловенберг В. (апрель 1974 г.). «Транспорт электронов к клостридиальному рубредоксину: кинетика восстановления гексааммирутениением (II), ванадовыми и хромовыми ионами» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 71 (4): 1118–1122. Бибкод : 1974PNAS...71.1118J . дои : 10.1073/pnas.71.4.1118 . ПМК 388174 . ПМИД 4524621 .
- ^ Jump up to: а б с д и Мин Т., Эргенекан С.Э., Эйдснесс М.К., Ичие Т., Кан С. (март 2001 г.). «Лейцин 41 является воротами для поступления воды при восстановлении рубредоксина Clostridium Pasteurianum» . Белковая наука . 10 (3): 613–621. дои : 10.1110/gad.34501 . ПМК 2374124 . ПМИД 11344329 .
- ^ Пак И.Ю., Юн Б., Харли Дж.Л., Эйдснесс М.К., Смит Э., Ичие Т., Кан С. (июнь 2004 г.). «Уникальная вода с водородными связями в восстановленной форме рубредоксина Clostridium Pasteurianum и ее возможная роль в переносе электронов». Журнал биологической неорганической химии . 9 (4): 423–428. дои : 10.1007/s00775-004-0542-3 . ПМИД 15067525 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Липпард С.Дж., Берг Дж.М. (1994). Основы бионеорганической химии . Университетские научные книги. ISBN 978-0-935702-72-9 .
- Фраусто да Силва Дж., Уильямс Р. (2001). Биологическая химия элементов: Неорганическая химия жизни (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета. ISBN 978-0-19-850848-9 .