Риске протеин
 Белок Риске из комплекса цитохрома b6f . ( PDB : 1vf5 ) | |||
| Идентификаторы | |||
|---|---|---|---|
| Символ | Рискованно | ||
| Пфам | PF00355 | ||
| ИнтерПро | ИПР005806 | ||
| PROSITE | PDOC00177 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1rie / SCOPe / СУПФАМ | ||
| TCDB | 3.E.2 | ||
| Суперсемейство OPM | 92 | ||
| белок OPM | 1q90 | ||
| CDD | cd03467 | ||
| |||
| Комплекс цитохрома B6-F, субъединица Fe-S, альфа-спиральный трансмембранный домен | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура комплекса цитохрома b6f m.laminosus | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | ЦитБ6-Ф_Фе-С | ||
| Пфам | PF08802 | ||
| ИнтерПро | ИПР014909 | ||
| |||
Белки Риске представляют собой железо-серный белок (ISP) компоненты цитохрома bc 1 комплексов и цитохрома b 6 f и отвечают за перенос электронов в некоторых биологических системах. Джон С. Риске и его коллеги впервые обнаружили этот белок и в 1964 году выделили ацетилированную форму бычьего митохондриального белка . [1] В 1979 году команда Трампауэра выделила «фактор окисления» из бычьих митохондрий и показала, что это реконститутивно-активная форма железо-серного белка Риске. [2]
Это уникальный кластер [2Fe-2S], поскольку один из двух атомов Fe координируется двумя остатками гистидина, а не двумя остатками цистеина . С тех пор они были обнаружены у растений, животных и бактерий с широким диапазоном потенциалов восстановления электронов от -150 до +400 мВ. [3]
Биологическая функция
[ редактировать ]Убихинол-цитохром-с-редуктаза (также известная как комплекс bc1 или комплекс III) представляет собой ферментный комплекс бактериальных и митохондриальных систем окислительного фосфорилирования . Он катализирует окислительно-восстановительную реакцию мобильных компонентов убихинола и цитохрома с , способствуя разнице электрохимических потенциалов митохондрий на внутренней или бактериальной мембране , что связано с синтезом АТФ . [4] [5]
Комплекс состоит из трех субъединиц у большинства бактерий и девяти в митохондриях: как бактериальные, так и митохондриальные комплексы содержат субъединицы цитохрома b и цитохрома с1 , а также железо-серную субъединицу «Риске», которая содержит высокопотенциальный кластер 2Fe-2S. [6] Митохондриальная форма включает также шесть других субъединиц, не обладающих окислительно-восстановительными центрами. Пластохинон - пластоцианинредуктаза цианобактериях (комплекс b6f), присутствующая в и хлоропластах растений , катализирует оксидоредукцию пластохинола и цитохрома f . Этот комплекс, функционально аналогичный убихинол-цитохром-с-редуктазе , включает цитохром b6, цитохром f и субъединицы Риске. [7]
Субъединица Риске действует путем связывания аниона убихинола или пластохинола , перенося электрон на кластер 2Fe-2S, а затем высвобождая электрон на цитохрома с или цитохрома f гемовое железо . [4] [7] Восстановление центра Риске увеличивает сродство субъединицы на несколько порядков, стабилизируя семихиноновый радикал в позиции Q(P). [8] Домен Риске имеет центр [2Fe-2S]. Два консервативных цистеина координируют один ион Fe, а другой ион Fe координируется двумя консервативными гистидинами. Кластер 2Fe-2S связан в высококонсервативной С-концевой области субъединицы Риске.
Семейство белков Риске
[ редактировать ]К гомологам белков Риске относятся ISP-компоненты цитохрома b 6 f комплекса , гидроксилирующие ароматические кольца диоксигеназы (фталатдиоксигеназа, бензол , нафталин- и толуол -1,2-диоксигеназы) и арсенитоксидаза ( EC 1.20.98.1 ). Сравнение аминокислотных последовательностей выявило следующую консенсусную последовательность:
- Cys-Rocket-His-(Ракета) 15–17 -Cys-Rocket-His
3D structure
[ редактировать ]Кристаллические структуры ряда белков Риске известны. Общая складка, состоящая из двух субдоменов, имеет преобладающую антипараллельную β-структуру и содержит переменное количество α-спиралей . Меньшие «кластерсвязывающие» субдомены в белках митохондрий и хлоропластов практически идентичны, тогда как большие субдомены существенно различаются, несмотря на общую топологию сворачивания. [Fe 2 S 2 Кластерсвязывающие субдомены ] имеют топологию неполного антипараллельного β-бочонка. Один атом железа кластера Риске [Fe 2 S 2 ] в домене координируется двумя остатками цистеина , а другой — двумя остатками гистидина через N д атомы. Лиганды, координирующие кластер, происходят из двух петель; каждая петля вносит один Cys и один His.
Подсемейства
[ редактировать ]- Железо-серный белок Риске, С-концевой InterPro : IPR005805
- Арсенитоксидаза, малая субъединица InterPro : IPR014067
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Риске Дж.С., Макленнан Д.Х., Коулман Р. (1964). «Выделение и свойства железо-белка из комплекса (восстановленный кофермент Q)-цитохром С-редуктаза дыхательной цепи». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 15 (4): 338–344. дои : 10.1016/0006-291X(64)90171-8 .
- ^ Трампауэр Б.Л., Эдвардс, Калифорния (1979). «Очистка восстанавливающе активного железо-серного белка (фактора окисления) из комплекса сукцинат: цитохром с-редуктаза митохондрий бычьего сердца» . J Биол Хим . 254 (17): 8697–706. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86947-8 . ПМИД 224062 .
- ^ Браун Э.Н., Фриман Р. и Карлссон А. и Паралес Дж.В. и Кутюр М.М. и Элтис Л.Д. и Рамасвами С. (2008). «Определение потенциала сокращения кластеров Риске». Ж. Биол. Неорг. Хим . 13 (8): 1301–1313. дои : 10.1007/s00775-008-0413-4 . ПМИД 18719951 . S2CID 3303144 .
{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Jump up to: а б Харниш У., Вайс Х., Зебальд В. (май 1985 г.). «Первичная структура железо-серной субъединицы убихинол-цитохром с-редуктазы Neurospora, определенная с помощью кДНК и секвенирования генов» . Евро. Дж. Биохим . 149 (1): 95–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1985.tb08898.x . ПМИД 2986972 .
- ^ Габеллини Н., Зебальд В. (февраль 1986 г.). «Нуклеотидная последовательность и транскрипция оперона fbc из Rhodopseudomonas sphaeroides. Оценка выведенных аминокислотных последовательностей белка FeS, цитохрома b и цитохрома с1» . Евро. Дж. Биохим . 154 (3): 569–79. дои : 10.1111/j.1432-1033.1986.tb09437.x . ПМИД 3004982 .
- ^ Куровский Б., Людвиг Б. (октябрь 1987 г.). «Гены комплекса Paracoccus denitrificans bc1. Нуклеотидная последовательность и гомологии между бактериальными и митохондриальными субъединицами» . Ж. Биол. Хим . 262 (28): 13805–11. дои : 10.1016/S0021-9258(19)76497-7 . ПМИД 2820981 .
- ^ Jump up to: а б Мадуэньо Ф., Нэпьер Х.А., Сехудо Ф.Дж., Грей Дж.К. (октябрь 1992 г.). «Импорт и переработка предшественника белка Риске FeS хлоропластов табака». Завод Мол. Биол . 20 (2): 289–99. дои : 10.1007/BF00014496 . ПМИД 1391772 . S2CID 2306978 .
- ^ Ссылка ТА (июль 1997 г.). «Роль железо-серного белка Риске в участке окисления гидрохинона (Q (P)) комплекса цитохрома bc1. Механизм« протон-зависимого изменения аффинности »». ФЭБС Летт . 412 (2): 257–64. дои : 10.1016/S0014-5793(97)00772-2 . ПМИД 9256231 . S2CID 35375512 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Ивата С., Сайновиц М., Линк Т.А., Мишель Х. (май 1996 г.). «Структура водорастворимого фрагмента железо-серного белка 'Rieske' митохондриального цитохромного комплекса bc1 бычьего сердца, определенная с помощью фазировки MAD при разрешении 1,5 А» . Структура . 4 (5): 567–79. дои : 10.1016/S0969-2126(96)00062-7 . ПМИД 8736555 .
- Хуанг Дж.Т., Штрук Ф., Матцингер Д.Ф., Левингс К.С. (декабрь 1991 г.). «Функциональный анализ в дрожжах кДНК, кодирующей митохондриальный железо-серный белок Риске высших растений» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 88 (23): 10716–20. Бибкод : 1991PNAS...8810716H . дои : 10.1073/pnas.88.23.10716 . ПМК 53001 . ПМИД 1961737 .
- Брандт У, Ю Л, Ю К.А., Трампауэр Б.Л. (апрель 1993 г.). «Предпоследовательность железо-серного белка Риске, нацеленная на митохондрии, процессируется за один этап после вставки в комплекс цитохрома bc1 у млекопитающих и сохраняется в виде субъединицы в комплексе» . Ж. Биол. Хим . 268 (12): 8387–90. дои : 10.1016/S0021-9258(18)52883-0 . ПМИД 8386158 .
- Ферраро Д.Д., Гахар Л. и Рамасвами С. (2005). «Бизнес Риске: структурно-функция негемовых оксигеназ Риске». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 338 (1): 175–190. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.08.222 . ПМИД 16168954 .
{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - Мейсон-младший и Каммак Р. (1992). «Электронно-транспортные белки гидроксилирующих бактериальных диоксигеназ». Анну. Преподобный Микробиол . 46 : 277–305. дои : 10.1146/annurev.mi.46.100192.001425 . ПМИД 1444257 .
- Шмидт, CL (2004). «Железо-серные белки Риске из экстремофильных организмов». Дж. Биоэнергетика. Биомембр . 36 (1): 107–113. дои : 10.1023/B:JOBB.0000019602.96578.78 . ПМИД 15168614 . S2CID 23790442 .
- Шнайдер Д. и Шмидт К.Л. (2005). «Множественные белки Риске у прокариот: где и почему?» . Биохим. Биофиз. Акта . 1710 (1): 1–12. дои : 10.1016/j.bbabio.2005.09.003 . ПМИД 16271700 .
- Браун Э.Н., Фриман Р. и Карлссон А. и Паралес Дж.В. и Кутюр М.М. и Элтис Л.Д. и Рамасвами С. (2008). «Определение потенциала сокращения кластеров Риске». Ж. Биол. Неорг. Хим . 13 (8): 1301–1313. дои : 10.1007/s00775-008-0413-4 . ПМИД 18719951 . S2CID 3303144 .
{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
Внешние ссылки
[ редактировать ]- PDB : 1RIE - Рентгеноструктурная структура белка Риске (водорастворимый фрагмент) бычьего митохондриального цитохромного bc 1 комплекса
- PDB : 1RFS - Рентгеновская структура белка Риске (водорастворимый фрагмент) цитохрома b 6 f хлоропластов шпината комплекса
- PDB : 1FQT — рентгеновская структура ферредоксина типа Риске, связанного с бифенилдиоксигеназой из Burkholderia cepacia.
- PDB : 1G8J - Рентгеновская структура субъединицы Риске арсенитоксидазы Alcaligenes faecalis.
- PDB : 2I7F - Рентгеновская структура B1 Sphingomonas yanoikuyae ферредоксина Риске
- PDB : 2QPZ - Рентгеновская структура Pseudomonas . нафталин-1,2-диоксигеназы Риске ферредоксина
- InterPro : IPR005806 — запись InterPro для региона Риске [2Fe-2S]