✖


Jump to content

АТФ-синтаза

АТФ-синтаза
Молекулярная модель АТФ-синтазы, определенная методом рентгеновской кристаллографии . Статор здесь не показан.
Идентификаторы
Номер ЕС. 7.1.2.2
Номер CAS. 9000-83-3
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

АТФ-синтаза представляет собой фермент , который катализирует образование молекулы-хранилища энергии аденозинтрифосфата (АТФ) с использованием аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфата (P i ). АТФ-синтаза представляет собой молекулярную машину . Общая реакция, катализируемая АТФ-синтазой:

  • АДФ + П я + 2Н + выход ⇌ АТФ + Н 2 О + 2Н + в

АТФ-синтаза расположена через клеточную мембрану и образует отверстие, через которое протоны могут пересекать области с высокой концентрацией в области с низкой концентрацией, передавая энергию для синтеза АТФ. Этот электрохимический градиент генерируется цепью переноса электронов и позволяет клеткам хранить энергию в виде АТФ для последующего использования. В прокариотических клетках АТФ-синтаза располагается через плазматическую мембрану , а в эукариотических клетках — через внутреннюю митохондриальную мембрану . У организмов, способных к фотосинтезу, через тилакоидную мембрану имеется также АТФ-синтаза , которая у растений расположена в хлоропластах , а у цианобактерий — в цитоплазме .

Эукариотические АТФ-синтазы представляют собой F-АТФазы , работающие «обратно» по отношению к АТФазе . Данная статья посвящена в основном этому типу. F-АТФаза состоит из двух основных субъединиц, FO и F 1 , которые имеют вращательный моторный механизм, позволяющий производить АТФ. [1] [2]

Номенклатура [ править ]

Фракция F 1 получила свое название от термина «Фракция 1», а F O (записанная буквой «о», а не «ноль») получила свое название от того, что она является фракцией связывания олигомицина , типа антибиотика природного происхождения, который способен ингибировать FO - единицу АТФ-синтазы. [3] [4] Эти функциональные области состоят из разных белковых субъединиц — см. таблицы. Этот фермент используется в синтезе АТФ посредством аэробного дыхания.

Структура и функции [ править ]

Митохондриальная АТФ-синтаза крупного рогатого скота. Области F O , F 1 , ось и статор имеют цветовую кодировку пурпурного, зеленого, оранжевого и голубого цвета соответственно, FO т.е. , F 1 , ось , статор . [5] [6]
Упрощенная модель F O F 1 -АТФазы, известной как АТФ-синтаза E. coli . Субъединицы фермента помечены соответствующим образом.
Двигатель вращения АТФ-синтазы.

Расположенная внутри тилакоидной мембраны и внутренней мембраны митохондрий , АТФ-синтаза состоит из двух областей F O и F 1 . F O вызывает вращение F 1 и состоит из c-кольца и субъединиц a, двух b, F6. F 1 состоит из субъединиц α, β, γ и δ. F 1 имеет водорастворимую часть, способную гидролизовать АТФ. . области С другой стороны, FO имеет в основном гидрофобные F O F 1 создает путь для движения протонов через мембрану. [7]

F 1 регион [ править ]

Часть F 1 АТФ-синтазы гидрофильна и отвечает за гидролиз АТФ. Единица F 1 выступает в пространство митохондриального матрикса . Субъединицы α и β образуют гексамер с 6 сайтами связывания. Три из них каталитически неактивны и связывают АДФ.

Три другие субъединицы катализируют синтез АТФ. Остальные субъединицы F 1 γ, δ и ε являются частью вращательного моторного механизма (ротор/ось). Субъединица γ позволяет β претерпевать конформационные изменения (т.е. закрытое, полуоткрытое и открытое состояния), которые позволяют АТФ связываться и высвобождаться после синтеза. Частица F 1 имеет большие размеры и ее можно увидеть в просвечивающем электронном микроскопе путем негативного окрашивания. [8] Это частицы диаметром 9 нм, которые пронизывают внутреннюю мембрану митохондрий.

F 1 – Субъединицы [9]
Субъединица Человеческий ген Примечание
альфа АТФ5А1 , АТФАФ2
бета АТФ5В , АТФАФ1
гамма АТФ5С1
дельта АТФ5Д Митохондриальная «дельта» — это бактериальный/хлоропластический эпсилон.
эпсилон АТФ5Е Уникальный для митохондрий.
ОСКП АТФ5О В бактериальной и хлоропластической версиях называется «дельта».

F O регион [ править ]

F O субъединица F6 из периферической области стебля АТФ-синтазы. [10]

F O представляет собой водонерастворимый белок с восемью субъединицами и трансмембранным кольцом. Кольцо имеет тетрамерную форму с белком спираль-петля-спираль , который претерпевает конформационные изменения при протонировании и депротонировании, заставляя соседние субъединицы вращаться, вызывая вращение FO , что затем также влияет на конформацию F 1 , что приводит к переключению состояний. альфа- и бета-субъединиц. Область F O АТФ-синтазы представляет собой протонную пору, встроенную в мембрану митохондрий. Он состоит из трех основных субъединиц: а, b и с. Шесть субъединиц c составляют кольцо ротора, а субъединица b образует стебель, соединяющийся с F 1 OSCP, который предотвращает вращение гексамера αβ. Субъединица a соединяет b с кольцом c. [11] У людей есть шесть дополнительных субъединиц: d , e , f , g , F6 и 8 (или A6L). Эта часть фермента расположена во внутренней мембране митохондрий и связывает транслокацию протона с вращением, вызывающим синтез АТФ в области F1 .

У эукариот митохондриальный FO образует димеры, изгибающие мембрану. Эти димеры самоорганизуются в длинные ряды на концах крист , что, возможно, является первым этапом формирования крист. [12] Атомная модель димерной области FO дрожжей была определена методом криоЭМ с общим разрешением 3,6 Å. [13]

F O -Основные субъединицы
Субъединица Человеческий ген
а МТ-АТФ6
б АТФ5ПБ
с АТФ5Г1 , АТФ5Г2 , АТФ5Г3

Модель привязки [ править ]

Механизм АТФ-синтазы. АДФ и Pi ( розовый) показаны объединенными в АТФ (красный), в то время как вращающаяся субъединица γ (гамма) черного цвета вызывает конформационные изменения.
Изображение АТФ-синтазы с использованием хемиосмотического протонного градиента для обеспечения синтеза АТФ посредством окислительного фосфорилирования .

В 1960-1970-х годах Пол Бойер , профессор Калифорнийского университета в Лос- Анджелесе, разработал теорию механизма изменения связывания, или триггера, которая постулировала, что синтез АТФ зависит от конформационных изменений АТФ-синтазы, вызванных вращением гамма-субъединицы. Исследовательская группа Джона Э. Уокера , работавшего тогда в Лаборатории молекулярной биологии MRC в Кембридже , кристаллизовала каталитический домен F 1 АТФ-синтазы. Эта структура, являвшаяся на тот момент крупнейшей асимметричной белковой структурой, указывала на то, что модель ротационного катализа Бойера, по сути, верна. За объяснение этого Бойер и Уокер получили половину Нобелевской премии по химии 1997 года .

Кристаллическая структура F 1 демонстрирует чередующиеся альфа- и бета- субъединицы (по три каждой), расположенные как сегменты апельсина вокруг вращающейся асимметричной гамма-субъединицы. Согласно современной модели синтеза АТФ (известной как альтернирующая каталитическая модель), трансмембранный потенциал, создаваемый катионами протонов (H+), доставляемыми электрон-транспортной цепью, вытесняет катионы протонов (H+) из межмембранного пространства через мембрану через мембрану. F O- область АТФ-синтазы. Часть FO ( кольцо c-субъединиц ) вращается при прохождении протонов через мембрану. С -кольцо плотно прикреплено к асимметричному центральному стеблю (состоящему в основном из гамма-субъединицы), заставляя его вращаться внутри альфа- 3- бета- 3 F1 , в результате чего три каталитических сайта связывания нуклеотидов претерпевают ряд конформационных изменений, которые приводят к синтезу АТФ. Главным субъединицам F1 препятствует вращению в симпатии к центральному ротору стебля с помощью периферического стебля, который соединяет альфа- 3- бета -3 с невращающейся частью F. О. ​Структура интактной АТФ-синтазы в настоящее время известна с низким разрешением благодаря с помощью электронной криомикроскопии исследованиям комплекса (крио-ЭМ). Крио-ЭМ модель АТФ-синтазы предполагает, что периферический стебель представляет собой гибкую структуру, которая обволакивает комплекс при соединении F 1 с F O . При правильных условиях ферментативная реакция также может осуществляться в обратном направлении, при этом гидролиз АТФ вызывает перекачку протонов через мембрану.

Механизм изменения связывания включает в себя циклическое перемещение активного сайта β-субъединицы между тремя состояниями. [14] В «рыхлом» состоянии АДФ и фосфат поступают в активный центр; на соседней диаграмме это показано розовым цветом. Затем фермент претерпевает изменение формы и сближает эти молекулы, при этом активный центр оказывается в «плотном» состоянии (показано красным), связывая вновь полученную молекулу АТФ с очень высоким сродством . Наконец, активный сайт возвращается в открытое состояние (оранжевый), высвобождая АТФ и связывая больше АДФ и фосфата, готовясь к следующему циклу производства АТФ. [15]

роль Физиологическая ​ ​

Как и другие ферменты, активность F 1 F O АТФ-синтазы обратима. Достаточно большие количества АТФ заставляют его создавать трансмембранный протонный градиент . Это используется ферментирующими бактериями, которые не имеют цепи переноса электронов, а скорее гидролизуют АТФ с образованием протонного градиента, который они используют для управления жгутиками и транспортировки питательные вещества попадают в клетку.

У дышащих бактерий в физиологических условиях АТФ-синтаза, как правило, работает в противоположном направлении, создавая АТФ, используя в движущую силу протонов , создаваемую цепью переноса электронов качестве источника энергии . Общий процесс создания энергии таким образом называется окислительным фосфорилированием .Тот же процесс происходит в митохондриях , где АТФ-синтаза расположена во внутренней митохондриальной мембране, а F 1 -часть выступает в митохондриальный матрикс . Накачивая протон-катионы в матрикс, АТФ-синтаза превращает АДФ в АТФ.

Эволюция [ править ]

АТФ Считается, что эволюция -синтазы имела модульный характер, в результате чего две функционально независимые субъединицы стали ассоциироваться и приобрели новую функциональность. [16] [17] Эта ассоциация, по-видимому, возникла на ранних этапах эволюционной истории, поскольку по существу одна и та же структура и активность ферментов АТФ-синтазы присутствуют во всех царствах жизни. [16] Синтаза F-АТФ демонстрирует большое функциональное и механистическое сходство с V-АТФазой . [18] Однако в то время как F-АТФ-синтаза генерирует АТФ, используя протонный градиент, V-АТФаза генерирует протонный градиент за счет АТФ, генерируя значения pH всего лишь 1. [19]

Область F 1 также демонстрирует значительное сходство с гексамерными ДНК-хеликазами (особенно с фактором Rho ), а вся область фермента демонстрирует некоторое сходство с H. +
-с питанием T3SS или жгутиковых двигательных комплексов. [18] [20] [21] α3β3 ; хеликазами Гексамер F1 области демонстрирует значительное структурное сходство с гексамерными ДНК- оба образуют кольцо с 3-кратной вращательной симметрией с центральной порой. Роль обоих зависит от относительного вращения макромолекулы внутри поры; ДНК-хеликазы используют спиральную форму ДНК, чтобы управлять своим движением вдоль молекулы ДНК и обнаруживать суперспирализацию, тогда как гексамер α 3 β 3 использует конформационные изменения за счет вращения субъединицы γ для запуска ферментативной реакции. [22]

Н ​ +
двигатель частицы F O демонстрирует большое функциональное сходство с H +
моторы, приводящие в движение жгутики. [18] Оба имеют кольцо из множества небольших альфа-спиральных белков, которые вращаются относительно близлежащих неподвижных белков с помощью H. +
Градиент потенциала как источник энергии. Однако эта связь незначительна, поскольку общая структура жгутиковых моторов намного сложнее, чем структура частицы F O , а кольцо, состоящее примерно из 30 вращающихся белков, намного больше, чем 10, 11 или 14 спиральных белков в F O. сложный. Однако более поздние структурные данные показывают, что кольцо и ножка структурно подобны частице F 1 . [21]

Конформационные изменения АТФ-синтазы в процессе синтеза

Теория модульной эволюции происхождения АТФ-синтазы предполагает, что две субъединицы с независимыми функциями: ДНК-хеликаза с АТФазной активностью и H +
мотор, были способны связываться, и вращение мотора приводило к обратному изменению АТФазной активности геликазы. [16] [22] Затем этот комплекс стал более эффективным и в конечном итоге превратился в современные сложные АТФ-синтазы. Альтернативно, ДНК-хелиза/ H +
двигательный комплекс мог иметь H +
активность насоса с АТФазной активностью геликазы, управляющей H +
двигатель в обратном направлении. [16] Возможно, он развился, чтобы осуществлять обратную реакцию и действовать как АТФ-синтаза. [17] [23] [24]

Ингибиторы [ править ]

Открыто множество природных и синтетических ингибиторов АТФ-синтазы. [25] Они были использованы для исследования структуры и механизма АТФ-синтазы. Некоторые из них могут иметь терапевтическое значение. Существует несколько классов ингибиторов АТФ-синтазы, включая пептидные ингибиторы, полифенольные фитохимические вещества, поликетиды, оловоорганические соединения, полиеновые производные α-пирона, катионные ингибиторы, аналоги субстратов, модификаторы аминокислот и другие различные химические вещества. [25] Некоторыми из наиболее часто используемых ингибиторов АТФ-синтазы являются олигомицин и DCCD .

В разных организмах [ править ]

Бактерии [ править ]

АТФ-синтаза E. coli — это простейшая известная форма АТФ-синтазы, имеющая 8 различных типов субъединиц. [11]

Бактериальные F-АТФазы иногда могут действовать наоборот, превращая их в АТФазу. [26] Некоторые бактерии не имеют F-АТФазы и используют АТФазу A/V-типа двунаправленно. [9]

Дрожжи [ править ]

АТФ-синтаза дрожжей — одна из наиболее изученных АТФ-синтаз эукариот; пять субъединиц F 1 , восемь субъединиц FO и семь ассоциированных белков. и были идентифицированы [7] Большинство этих белков имеют гомологи у других эукариот. [27] [28] [29] [30]

Растение [ править ]

У растений АТФ-синтаза также присутствует в хлоропластах (CF 1 F O -АТФ-синтаза). Фермент интегрирован в тилакоидную мембрану; часть CF 1 прилипает к строме темновые реакции фотосинтеза (также называемые светонезависимыми реакциями или циклом Кальвина , где происходят ) и синтез АТФ. Общая структура и каталитический механизм АТФ-синтазы хлоропластов почти такие же, как у бактериального фермента. Однако в хлоропластах движущую силу протонов генерирует не дыхательная цепь транспорта электронов, а первичные фотосинтетические белки. Синтаза имеет вставку из 40 аминокислот в гамма-субъединицу, которая подавляет бесполезную активность в темноте. [31]

млекопитающее [ править ]

АТФ-синтаза, выделенная из митохондрий сердца быка ( Bos taurus ), с точки зрения биохимии и структуры является наиболее изученной АТФ-синтазой. Говяжье сердце используется в качестве источника фермента из-за высокой концентрации митохондрий в сердечной мышце. Их гены имеют близкую гомологию с АТФ-синтазами человека. [32] [33] [34]

Гены человека, кодирующие компоненты АТФ-синтаз:

Другие эукариоты [ править ]

Эукариоты, принадлежащие к некоторым дивергентным линиям, имеют совершенно особую организацию АТФ-синтазы. АТФ -синтаза эвгленозоа образует димер с головкой F 1 в форме бумеранга , как и другие митохондриальные АТФ-синтазы, но субкомплекс FO имеет множество уникальных субъединиц. Здесь используется кардиолипин . Ингибирующий IF 1 также связывается по-другому, как и трипаносоматида . [35]

Архея [ править ]

У архей обычно нет F-АТФазы. Вместо этого они синтезируют АТФ, используя А-АТФазу/синтазу, вращающуюся машину, структурно похожую на V-АТФазу , но в основном функционирующую как АТФ-синтазу. [26] Считается, что, как и бактериальная F-АТФаза, она также действует как АТФаза. [9]

LUCA и ранее [ править ]

Связь генов F-АТФазы и порядок генов широко сохраняются в древних линиях прокариот, что означает, что эта система уже существовала до появления последнего универсального общего предка , LUCA. [36]

См. также [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Окуно Д., Иино Р., Нодзи Х. (июнь 2011 г.). «Вращение и структура FoF1-АТФ-синтазы» . Журнал биохимии . 149 (6): 655–664. дои : 10.1093/jb/mvr049 . ПМИД   21524994 .
  2. ^ Юнге В., Нельсон Н. (июнь 2015 г.). «АТФ-синтаза» . Ежегодный обзор биохимии . 84 : 631–657. doi : 10.1146/annurev-biochem-060614-034124 . ПМИД   25839341 .
  3. ^ Кагава Ю., Рэкер Э. (май 1966 г.). «Частичное разрешение ферментов, катализирующих окислительное фосфорилирование. 8. Свойства фактора, придающего чувствительность к олигомицинам митохондриальной аденозинтрифосфатазы» . Журнал биологической химии . 241 (10): 2461–2466. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96640-8 . ПМИД   4223640 .
  4. ^ Маккарти RE (ноябрь 1992 г.). «ВЗГЛЯД РАСТИТЕЛЬНОГО БИОХИМИКА НА H +-АТФАЗЫ И АТФ-СИНТАЗЫ». Журнал экспериментальной биологии . 172 (Часть 1): 431–441. дои : 10.1242/jeb.172.1.431 . ПМИД   9874753 .
  5. ^ ВВП : 5ARA ; Чжоу А., Рохоу А., Шеп Д.Г., Бэйсон Дж.В., Монтгомери М.Г., Уокер Дж.Е. и др. (октябрь 2015 г.). «Структура и конформационные состояния бычьей митохондриальной АТФ-синтазы с помощью крио-ЭМ» . электронная жизнь . 4 : е10180. doi : 10.7554/eLife.10180 . ПМЦ   4718723 . ПМИД   26439008 .
  6. ^ Гудселл Д (декабрь 2005 г.). «АТФ-синтаза» . Молекула месяца . дои : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2005_12 .
  7. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Велюр Дж., Помар П., Субанье В., Шпаннагель С., Вайе Дж., Арселин Г., Грейвс П.В. (май 2000 г.). «Организация дрожжевой АТФ-синтазы F (0): исследование, основанное на мутантах цистеина, тиоловой модификации и реагентах сшивания» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1458 (2–3): 443–456. дои : 10.1016/S0005-2728(00)00093-1 . ПМИД   10838057 .
  8. ^ Фернандес Моран Х., Ода Т., Блэр П.В., Грин Д.Э. (июль 1964 г.). «Макромолекулярная повторяющаяся единица структуры и функции митохондрий. Коррелированные электронно-микроскопические и биохимические исследования изолированных митохондрий и субмитохондриальных частиц говяжьей сердечной мышцы» . Журнал клеточной биологии . 22 (1): 63–100. дои : 10.1083/jcb.22.1.63 . ПМК   2106494 . ПМИД   14195622 .
  9. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Стюарт А.Г., Лэминг Э.М., Собти М., Сток Д. (апрель 2014 г.). «Вращающиеся АТФазы — динамические молекулярные машины» . Современное мнение в области структурной биологии . 25 : 40–48. дои : 10.1016/j.sbi.2013.11.013 . ПМИД   24878343 .
  10. ^ ПДБ : 1ВЗС ; Карбахо Р.Дж., Сильвестр Дж.А., Рансуик М.Дж., Уокер Дж.Э., Нойхаус Д. (сентябрь 2004 г.). «Структура раствора субъединицы F (6) из области периферического стебля АТФ-синтазы из митохондрий бычьего сердца». Журнал молекулярной биологии . 342 (2): 593–603. дои : 10.1016/j.jmb.2004.07.013 . ПМИД   15327958 .
  11. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Ахмад З., Окафор Ф., Лафлин Т.Ф. (2011). «Роль заряженных остатков в каталитических сайтах АТФ-синтазы Escherichia coli» . Журнал аминокислот . 2011 : 785741. doi : 10.4061/2011/785741 . ПМК   3268026 . ПМИД   22312470 .
  12. ^ Блюм ТБ, Хан А., Мейер Т., Дэвис К.М., Кюльбрандт В. (март 2019 г.). «Димеры митохондриальной АТФ-синтазы вызывают искривление мембраны и самоорганизуются в ряды» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (10): 4250–4255. Бибкод : 2019PNAS..116.4250B . дои : 10.1073/pnas.1816556116 . ПМК   6410833 . ПМИД   30760595 .
  13. ^ Го Х., Бюлер С.А., Рубинштейн Дж.Л. (ноябрь 2017 г.). «Атомная модель димерной области FO митохондриальной АТФ-синтазы» . Наука . 358 (6365): 936–940. Бибкод : 2017Sci...358..936G . дои : 10.1126/science.aao4815 . ПМК   6402782 . ПМИД   29074581 .
  14. ^ Грессер М.Дж., Майерс Дж.А., Бойер П.Д. (октябрь 1982 г.). «Кооперативность каталитических участков митохондриальной аденозинтрифосфатазы F 1 говяжьего сердца . Корреляции начальной скорости, связанных промежуточных продуктов и измерений кислородного обмена с чередующейся трехсайтовой моделью» . Журнал биологической химии . 257 (20): 12030–12038. дои : 10.1016/S0021-9258(18)33672-X . ПМИД   6214554 .
  15. ^ Накамото Р.К., Бэйлис Скэнлон Дж.А., Аль-Шави М.К. (август 2008 г.). «Вращательный механизм АТФ-синтазы» . Архив биохимии и биофизики . 476 (1): 43–50. дои : 10.1016/j.abb.2008.05.004 . ПМК   2581510 . ПМИД   18515057 .
  16. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д Деринг С., Эрментраут Б., Остер Г. (декабрь 1995 г.). «Роторные ДНК-моторы» . Биофизический журнал . 69 (6): 2256–2267. Бибкод : 1995BpJ....69.2256D . дои : 10.1016/S0006-3495(95)80096-2 . ПМЦ   1236464 . ПМИД   8599633 .
  17. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Крофтс А. «Лекция 10: АТФ-синтаза» . Науки о жизни в Университете Иллинойса в Урбане-Шампейне .
  18. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с «АТФ-синтаза» . База данных ИнтерПро .
  19. ^ Бейенбах К.В., Вечорек Х (февраль 2006 г.). «H+ АТФаза V-типа: молекулярная структура и функции, физиологическая роль и регуляция» . Журнал экспериментальной биологии . 209 (Часть 4): 577–589. дои : 10.1242/jeb.02014 . ПМИД   16449553 .
  20. ^ Скордалакес Э., Бергер Дж. М. (июль 2003 г.). «Структура терминатора транскрипции Rho: механизм узнавания мРНК и загрузки геликазы» . Клетка . 114 (1): 135–146. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00512-9 . ПМИД   12859904 . S2CID   5765103 .
  21. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Имада К., Минамино Т., Учида Ю., Киношита М., Намба К. (март 2016 г.). «Понимание экспорта жгутиков типа III, выявленное благодаря сложной структуре АТФазы типа III и ее регулятора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): 3633–3638. Бибкод : 2016PNAS..113.3633I . дои : 10.1073/pnas.1524025113 . ПМЦ   4822572 . ПМИД   26984495 .
  22. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Мартинес Л.О., Жаке С., Эстев Х.П., Роллан С., Кабесон Е., Шампанское Е. и др. (январь 2003 г.). «Эктопическая бета-цепь АТФ-синтазы является рецептором аполипопротеина AI при эндоцитозе ЛПВП в печени». Природа . 421 (6918): 75–79. Бибкод : 2003Natur.421...75M . дои : 10.1038/nature01250 . ПМИД   12511957 . S2CID   4333137 .
  23. ^ Кросс Р.Л., Таиз Л. (январь 1990 г.). «Дупликация генов как средство изменения соотношения H + / АТФ во время эволюции FO F 1 » АТФаз и синтаз . Письма ФЭБС . 259 (2): 227–229. дои : 10.1016/0014-5793(90)80014-а . ПМИД   2136729 . S2CID   32559858 .
  24. ^ Кросс Р.Л., Мюллер В. (октябрь 2004 г.). «Эволюция АТФ-синтаз и АТФаз A-, F- и V-типов: изменения в функции и изменения в соотношении H + / АТФ» . Письма ФЭБС . 576 (1–2): 1–4. дои : 10.1016/j.febslet.2004.08.065 . ПМИД   15473999 . S2CID   25800744 .
  25. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Хонг С., Педерсен П.Л. (декабрь 2008 г.). «АТФ-синтаза и действие ингибиторов, используемых для изучения ее роли в здоровье человека, заболеваниях и других научных областях» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 72 (4): 590–641, Оглавление. дои : 10.1128/MMBR.00016-08 . ПМК   2593570 . ПМИД   19052322 .
  26. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Кюльбрандт В., Дэвис К.М. (январь 2016 г.). «Вращающиеся АТФазы: новый поворот в древней машине». Тенденции биохимических наук . 41 (1): 106–116. дои : 10.1016/j.tibs.2015.10.006 . ПМИД   26671611 .
  27. ^ Девениш Р.Дж., Прескотт М., Руку X, Нэгли П. (май 2000 г.). «Понимание сборки и функционирования АТФ-синтазы посредством молекулярно-генетических манипуляций субъединицами митохондриального ферментного комплекса дрожжей» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1458 (2–3): 428–442. дои : 10.1016/S0005-2728(00)00092-X . ПМИД   10838056 .
  28. ^ Кабалисваран В., Пури Н., Уокер Дж.Э., Лесли А.Г., Мюллер Д.М. (ноябрь 2006 г.). «Новые особенности ротационного каталитического механизма, выявленные в структуре дрожжевой F 1 АТФазы» . Журнал ЭМБО . 25 (22): 5433–5442. дои : 10.1038/sj.emboj.7601410 . ПМК   1636620 . ПМИД   17082766 .
  29. ^ Сток Д., Лесли А.Г., Уокер Дж.Э. (ноябрь 1999 г.). «Молекулярная архитектура роторного двигателя в АТФ-синтазе». Наука . 286 (5445): 1700–1705. дои : 10.1126/science.286.5445.1700 . ПМИД   10576729 .
  30. ^ Лю С., Чарльзворт Т.Дж., Бэйсон Дж.В., Монтгомери М.Г., Харбор М.Э., Фернли И.М., Уокер Дж.Е. (май 2015 г.). «Очистка и характеристика АТФ-синтазных комплексов из митохондрий четырех видов грибов» . Биохимический журнал . 468 (1): 167–175. дои : 10.1042/BJ20150197 . ПМЦ   4422255 . ПМИД   25759169 .
  31. ^ Хан А., Вонк Дж., Миллс DJ, Мейер Т., Кюльбрандт В. (май 2018 г.). «Структура, механизм и регуляция АТФ-синтазы хлоропластов» . Наука . 360 (6389): eaat4318. дои : 10.1126/science.aat4318 . ПМК   7116070 . ПМИД   29748256 .
  32. ^ Абрахамс Дж.П., Лесли А.Г., Люттер Р., Уокер Дж.Э. (август 1994 г.). «Структура F1-АТФазы из митохондрий бычьего сердца с разрешением 2,8 А». Природа . 370 (6491): 621–628. Бибкод : 1994Natur.370..621A . дои : 10.1038/370621a0 . ПМИД   8065448 . S2CID   4275221 .
  33. ^ Гиббонс С., Монтгомери М.Г., Лесли А.Г., Уокер Дж.Э. (ноябрь 2000 г.). «Структура центрального стебля бычьей F (1)-АТФазы при разрешении 2,4 А». Структурная биология природы . 7 (11): 1055–1061. дои : 10.1038/80981 . ПМИД   11062563 . S2CID   23229994 .
  34. ^ Менц Р.И., Уокер Дж.Э., Лесли А.Г. (август 2001 г.). «Структура бычьей митохондриальной F (1)-АТФазы с нуклеотидом, связанным со всеми тремя каталитическими сайтами: значение для механизма ротационного катализа» . Клетка . 106 (3): 331–341. дои : 10.1016/s0092-8674(01)00452-4 . ПМИД   11509182 . S2CID   1266814 .
  35. ^ Мюлейп А., МакКомас С.Э., Амунц А. (ноябрь 2019 г.). «Структура митохондриальной АТФ-синтазы со связанным нативным кардиолипином» . электронная жизнь . 8 : е51179. дои : 10.7554/eLife.51179 . ПМК   6930080 . ПМИД   31738165 .
  36. ^ Мацке, Нью-Джерси, Лин А., Стоун М., Бейкер М.А. (июль 2021 г.). «Аппарат экспорта жгутиков и АТФ-синтетаза: гомология, подтвержденная синтенией, предшествовавшей последнему универсальному общему предку». Биоэссе . 43 (7): e2100004. doi : 10.1002/bies.202100004 . hdl : 2292/55176 . ПМИД   33998015 . S2CID   234747849 .

Дальнейшее чтение [ править ]

Внешние ссылки [ править ]

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=ATP_synthase&oldid=1228312860"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 730d89b1aaf32b34a0d940665066a4d7__1718021460
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/73/d7/730d89b1aaf32b34a0d940665066a4d7.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
ATP synthase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)