Protein-coding gene in the species Homo sapiens
Дельта-субъединица АТФ-синтазы, митохондриальная , также известная как дельта-субъединица АТФ-синтазы F1 или дельта-субъединица F-АТФазы, представляет собой фермент , который у человека кодируется геном ( ранее ATP5D ) ATP5F1D . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] АТФ-синтазы . Митохондриальная АТФ-синтаза катализирует синтез АТФ , используя электрохимический градиент протонов окислительного через внутреннюю мембрану во время фосфорилирования . [ 8 ]
Ген ATP5F1D расположен на плече хромосомы 19 в положении 13,3 и охватывает 3075 пар оснований. [ 8 ] ATP5F1D производит белок массой 17,5 кДа, состоящий из 168 аминокислот . [ 9 ] [ 10 ] белок представляет собой субъединицу митохондриальной АТФ-синтазы (Комплекс V), которая состоит из двух связанных мультисубъединичных комплексов: растворимого каталитического ядра F 1 и трансмембранного компонента F o , содержащего протонный канал . Каталитическая часть митохондриальной АТФ-синтазы состоит из 5 различных субъединиц (альфа, бета, гамма, дельта и эпсилон), собранных со стехиометрией 3 альфа, 3 бета и одного представителя остальных 3. Протонный канал состоит из трех основные субъединицы (а, б, в). Этот ген кодирует дельта-субъединицу каталитического ядра. альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие одну и ту же изоформу . Были идентифицированы [ 8 ] леденца » из-за прикрепления каталитической единицы F1 к внутренней мембране митохондрий с помощью единицы F0. [ 11 ]
Этот ген кодирует субъединицу митохондриальной АТФ-синтазы (Комплекс V) дыхательной цепи митохондрий , которая необходима для катализа синтеза АТФ . Используя электрохимический градиент протонов, вырабатываемых комплексами переноса электронов дыхательной цепи, синтаза превращает АДФ в АТФ через внутреннюю мембрану во время окислительного фосфорилирования . [ 8 ] структурных доменов , F1 и F0, которые участвуют в катализе . Домен F1 содержит внемембранное каталитическое ядро, а домен F0 содержит мембранный протонный канал, соединенный центральным и периферическим стеблем. Во время катализа оборот АТФ в каталитическом домене F1 связан с вращательным механизмом субъединиц центрального стебля с транспортом протонов . Кодируемый белок является частью сложного домена F1 и центрального стебля, который является частью сложного вращающегося элемента. Вращение центрального стебля против окружающих субъединиц альфа3бета3 приводит к гидролизу АТФ бета - в трех отдельных каталитических участках на субъединицах . [ 5 ] [ 6 ]
Мутации ATP5F1D были связаны с митохондриальными нарушениями у детей с такими фенотипами , как эпизодические декомпенсации, лактоацидоз и гипераммониемия , сопровождающаяся кетоацидозом или гипогликемией . Было показано, что биаллельные мутации c.245C>T и c.317T>G в ATP5F1D вызывают метаболические нарушения с такими фенотипами из-за митохондриальной дисфункции у двух неродственных лиц. [ 12 ] ATP5F1D со снижением экспрессии белка приводят к синаптической дисфункции митохондрий, что может играть важную роль в патогенезе бокового амиотрофического склероза (БАС). [ 13 ]
Среди двух компонентов, CF1 - каталитического ядра - и CF0 - мембранного протонного канала АТФазы F-типа, ATP5F1D связан с каталитическим ядром. Каталитическое ядро состоит из пяти различных субъединиц, включая субъединицы альфа, бета, гамма, дельта и эпсилон. Белок имеет дополнительные взаимодействия с ATP5I , ATP5O , PUS1 , NDUFB5 , GTPBP6 , ATP5L , ATP5J и другими. [ 14 ] [ 5 ] [ 6 ]
^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000099624 – Ensembl , май 2017 г. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000003072 – Ensembl , май 2017 г. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США . ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США . ^ Перейти обратно: а б с
«ATP5F1D - субъединица АТФ-синтазы дельта, митохондриальный предшественник - Homo sapiens (человек) - ген и белок ATP5F1D» . Проверено 7 августа 2018 г. текст , доступный по лицензии CC BY 4.0 .
^ Перейти обратно: а б с
«UniProt: универсальная база знаний о белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (Д1): Д158–Д169. Январь 2017 г. doi : 10.1093/nar/gkw1099 . ПМК 5210571 ПМИД 27899622 .
^ Джордан Э.М., Брин Г.А. (февраль 1992 г.). «Молекулярное клонирование импортного предшественника дельта-субъединицы митохондриального АТФ-синтазного комплекса человека». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1130 (1): 123–6. дои : 10.1016/0167-4781(92)90477-h . ПМИД 1531933 . ^ Перейти обратно: а б с д «Ген Энтрез: АТФ-синтаза ATP5D, транспортирующий H +, митохондриальный комплекс F1, дельта-субъединица» . свободном доступе . ^
Зонг Н.К., Ли Х., Ли Х., Лам М.П., Хименес Р.К., Ким К.С. и др. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома с помощью специализированной базы знаний» . Исследование кровообращения . 113 (9): 1043–53. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151 . ПМК 4076475 ПМИД 23965338 .
^ «Дельта-субъединица АТФ-синтазы, митохондриальная» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . [ постоянная мертвая ссылка ^ Уокер Дж. Э. (май 1995 г.). «Определение структуры комплексов дыхательных ферментов из митохондрий млекопитающих» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1271 (1): 221–7. дои : 10.1016/0925-4439(95)00031-x ПМИД 7599212 . ^ Олахова М., Юн В.Х., Томпсон К., Джангам С., Фернандес Л., Дэвидсон Дж.М. и др. (март 2018 г.). «Биаллельные мутации в ATP5F1D, который кодирует субъединицу АТФ-синтазы, вызывают метаболическое расстройство» . Американский журнал генетики человека . 102 (3): 494–504. дои : 10.1016/j.ajhg.2018.01.020 . ПМК 6117612 ПМИД 29478781 . ^ Энгелен-Ли Дж., Блокхуис А.М., Сплит В.Г., Пастеркамп Р.Дж., Ароника Э., Деммерс Дж.А. и др. (май 2017 г.). «Протеомный профиль спинного мозга при БАС: снижение уровня ATP5D предполагает синаптическую дисфункцию в патогенезе БАС» (PDF) . Боковой амиотрофический склероз и лобно-височная дегенерация . 18 (3–4): 210–220. дои : 10.1080/21678421.2016.1245757 ПМИД 27899032 . ^
Мик Д.У., Деннерляйн С., Визе Х., Рейнхольд Р., Пашеу-Грау Д., Лоренци И., Сасарман Ф., Вераарпачай В., Шубридж Э.А., Варшайд Б., Релинг П. (2012). «MITRAC связывает транслокацию митохондриальных белков со сборкой дыхательной цепи и регуляцией трансляции» . Клетка . 151 (7): 1528–41. дои : 10.1016/j.cell.2012.11.053 hdl : 11858/00-001M-0000-000E-DDDF-4 ПМИД 23260140 .
Ёсида М., Мунеюки Э., Хисабори Т. (сентябрь 2001 г.). «АТФ-синтаза — чудесный роторный двигатель клетки». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 2 (9): 669–77. дои : 10.1038/35089509 . ПМИД 11533724 . S2CID 3926411 . Хохштрассер Д.Ф., Фрутигер С., Паке Н., Байрох А., Равье Ф., Паскуали К., Санчес Х.К., Тиссо Дж.Д., Бьелквист Б., Варгас Р. (декабрь 1992 г.). «Карта белков печени человека: справочная база данных, созданная путем микросеквенирования и сравнения гелей». Электрофорез . 13 (12): 992–1001. дои : 10.1002/elps.11501301201 . ПМИД 1286669 . S2CID 23518983 . Ясуда Р., Ноджи Х., Киносита К., Ёсида М. (июнь 1998 г.). «F1-АТФаза — это высокоэффективный молекулярный двигатель, который вращается с дискретными шагами в 120 градусов» . Клетка . 93 (7): 1117–24. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81456-7 ПМИД 9657145 . S2CID 14106130 . Ван Х, Остер Дж (ноябрь 1998 г.). «Передача энергии в моторе F1 АТФ-синтазы». Природа . 396 (6708): 279–82. Бибкод : 1998Natur.396..279W . дои : 10.1038/24409 . ПМИД 9834036 . S2CID 4424498 . Кросс РЛ (январь 2004 г.). «Молекулярные моторы: вращение мотора АТФ» . Природа . 427 (6973): 407–8. Бибкод : 2004Natur.427..407C . дои : 10.1038/427407b ПМИД 14749816 . S2CID 52819856 . Ито Х., Такахаси А., Адачи К., Ноджи Х., Ясуда Р., Ёсида М., Киносита К. (январь 2004 г.). «Механический синтез АТФ с помощью F1-АТФазы». Природа . 427 (6973): 465–8. Бибкод : 2004Natur.427..465I . дои : 10.1038/nature02212 . ПМИД 14749837 . S2CID 4428646 .
показывать галерея PDB
1e79 : BOVINE F1-ATPASE INHIBITED BY DCCD (DICYCLOHEXYLCARBODIIMIDE)
1h8e : (ADP.ALF4)2(ADP.SO4) BOVINE F1-ATPASE (ALL THREE CATALYTIC SITES OCCUPIED)
2ck3 : AZIDE INHIBITED BOVINE F1-ATPASE
2jdi : GROUND STATE STRUCTURE OF F1-ATPASE FROM BOVINE HEART MITOCHONDRIA (BOVINE F1-ATPASE CRYSTALLISED IN THE ABSENCE OF AZIDE)
Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .
В эту статью включен текст , доступный по лицензии CC BY 4.0 .
В данную статью включен текст из этого источника, находящегося в свободном доступе .
