Белковая субъединица
В структурной биологии белковая субъединица представляет собой полипептидную цепь или одну белковую молекулу, которая собирается (или « совмещается ») с другими молекулами, образуя белковый комплекс . [1] [2] [3] Большие сборки белков, такие как вирусы, часто используют небольшое количество типов белковых субъединиц в качестве строительных блоков. [4]
Субъединицу часто называют греческой или римской буквой, а номера субъединиц этого типа в белке обозначаются нижним индексом. [5] Например, АТФ-синтаза имеет субъединицу типа α. Три из них присутствуют в молекуле АТФ-синтазы, что привело к обозначению α 3 . Также можно указать более крупные группы субъединиц, такие как α 3 β 3 -гексамер и c-кольцо. [6]
Природные белки, имеющие относительно небольшое количество субъединиц, называются олигомерными . [7] Например, гемоглобин представляет собой симметричное расположение двух идентичных субъединиц α-глобина и двух идентичных субъединиц β-глобина. [3] [8] Более длинные мультимерные белки, такие как микротрубочки и другие белки цитоскелета , могут состоять из очень большого числа субъединиц. Например, динеин представляет собой мультимерный белковый комплекс, включающий две тяжелые цепи (DHC), две промежуточные цепи (IC), две легкие промежуточные цепи (LIC) и несколько легких цепей (LC). [9]
Субъединицы белкового комплекса могут быть идентичными, гомологичными или совершенно разными и выполнять разные задачи. [1] В некоторых белковых сборках одна субъединица может быть «каталитической субъединицей», которая ферментативно катализирует реакцию, тогда как «регуляторная субъединица» будет способствовать или ингибировать активность. [10] Хотя теломераза имеет теломеразную обратную транскриптазу в качестве каталитической субъединицы, регуляция осуществляется факторами вне белка. [11]
Фермент, состоящий как из регуляторных, так и из каталитических субъединиц, в собранном виде часто называют голоферментом . Например, фосфоинозитид-3-киназа класса I состоит из каталитической субъединицы p110 и регуляторной субъединицы p85. [12] Одна субъединица состоит из одной полипептидной цепи. Полипептидная цепь имеет один кодирующий ее ген – это означает, что белок должен иметь один ген для каждой уникальной субъединицы.
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Стокер, Х. Стивен (1 января 2015 г.). Общая, органическая и биологическая химия (7-е изд.). Бостон, Массачусетс: Cengage Learning. стр. 709–710. ISBN 978-1-305-68618-2 . Проверено 15 апреля 2022 г.
- ^ Смит, Майкл Б. (27 апреля 2020 г.). Биохимия: подход органической химии . Бока-Ратон: CRC Press. стр. 269–270. ISBN 978-1-351-25807-4 . Проверено 15 апреля 2022 г.
- ^ Jump up to: а б Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (2002). Форма и структура белков . Нью-Йорк: Garland Science . Проверено 15 апреля 2022 г.
- ^ Кумар, А.; Эварссон, А.; Хол, WGJ (1999). «Мультибелковые сборки с симметрией точечной группы» . Ин Виджаян, М.; Ятиндра, Н.; Коласкар, А.С. (ред.). Перспективы структурной биологии: Том в честь Г. Н. Рамачандрана . Хайдарабад, Индия: Universities Press. стр. 449–466. ISBN 978-81-7371-254-8 . Проверено 15 апреля 2022 г.
- ^ Лесье, Клэр (18 июня 2014 г.). Олигомеризация химических и биологических соединений . Хорватия: Интех. стр. 240–241. ISBN 978-953-51-1617-2 . Проверено 15 апреля 2022 г.
- ^ Ахмад, Зульфикар; Окафор, Флоренция; Азим, София; Лафлин, Томас Ф. (2013). «АТФ-синтаза: молекулярная терапевтическая мишень для антимикробных и противоопухолевых пептидов» . Современная медицинская химия . 20 (15): 1956–1973. дои : 10.2174/0929867311320150003 . ISSN 0929-8673 . ПМЦ 4734648 . ПМИД 23432591 .
- ^ Дженкинс, AD; Краточвил, П.; Степто, РФТ; Сутер, Вашингтон (1996). «Глоссарий основных терминов в науке о полимерах (Рекомендации ИЮПАК, 1996 г.)» . Чистая и прикладная химия . 68 (12): 2287–2311. дои : 10.1351/pac199668122287 . Цитата: Молекула олигомера: Молекула с промежуточной относительной молекулярной массой, структура которой по существу включает небольшое множество единиц, фактически или теоретически полученных из молекул с более низкой относительной молекулярной массой.
- ^ Лю, Шицзе (7 апреля 2020 г.). Биотехнологическая инженерия: кинетика, устойчивость и конструкция реактора . Эльзевир. п. 358. ИСБН 978-0-12-822383-3 . Проверено 15 апреля 2022 г.
- ^ Дхаран, Адарш; Кэмпбелл, Эдвард М. (31 июля 2018 г.). «Роль микротрубочек и белков, связанных с микротрубочками, в инфекции ВИЧ-1» . Журнал вирусологии . 92 (16): e00085–18. дои : 10.1128/JVI.00085-18 . ISSN 0022-538X . ПМК 6069196 . ПМИД 29899089 .
- ^ Соберг, Кристоффер; Сколхегг, Бьёрн Стин (12 сентября 2018 г.). «Молекулярная основа специфичности на уровне каталитической субъединицы протеинкиназы» . Границы эндокринологии . 9 : 538. дои : 10.3389/fendo.2018.00538 . ISSN 1664-2392 . ПМК 6143667 . ПМИД 30258407 .
- ^ Дэниел М., Пик Г.В., Толлефсбол Т.О. (2012). «Регуляция каталитической субъединицы теломеразы человека (hTERT)» . Джин . 498 (2): 135–46. дои : 10.1016/j.gene.2012.01.095 . ПМК 3312932 . ПМИД 22381618 .
- ^ Карпентер К.Л., Дакворт Б.К., Огер К.Р., Коэн Б., Шаффхаузен Б.С., Кэнтли Л.К. (ноябрь 1990 г.). «Очистка и характеристика фосфоинозитид-3-киназы из печени крыс» . Ж. Биол. Хим . 265 (32): 19704–11. дои : 10.1016/S0021-9258(17)45429-9 . ПМИД 2174051 .