✖


Jump to content

Цитоскелет

Клеточная биология
Диаграмма клеток животных
Компоненты типичной животной клетки:
  1. Ядрышко
  2. Ядро
  3. Рибосома (точки в составе 5)
  4. Везикул
  5. Грубая эндоплазматическая сеть
  6. Аппарат Гольджи (или тело Гольджи)
  7. Цитоскелет
  8. Гладкая эндоплазматическая сеть
  9. Митохондрия
  10. Вакуоли
  11. Цитозоль (жидкость, содержащая органеллы ; включающая цитоплазму )
  12. Лизосома
  13. Центросома
  14. Клеточная мембрана
Цитоскелет состоит из (а) микротрубочек, (б) микрофиламентов и (в) промежуточных филаментов. [1]

Цитоскелет присутствующих представляет собой сложную динамическую сеть взаимосвязанных белковых нитей, в цитоплазме всех клеток , включая клетки бактерий и архей . [2] У эукариот он простирается от ядра клетки до клеточной мембраны и состоит из сходных белков у разных организмов. Он состоит из трех основных компонентов: микрофиламентов , промежуточных нитей и микротрубочек , и все они способны к быстрому росту или разборке в зависимости от потребностей клетки. [3]

Цитоскелет может выполнять множество функций. Его основная функция — придать клетке форму и механическую устойчивость к деформации, а за счет ассоциации с внеклеточной соединительной тканью и другими клетками он стабилизирует целые ткани. [4] [5] Цитоскелет также может сокращаться, тем самым деформируя клетку и ее среду и позволяя клеткам мигрировать . [6] Более того, он участвует во многих клеточных сигнальных путях и в поглощении внеклеточного материала ( эндоцитоз ). [7] расслоение хромосом при делении клетки , [4] стадия цитокинеза деления клеток, [8] как каркас для организации содержимого клетки в пространстве [6] и во внутриклеточном транспорте (например, перемещение везикул и органелл внутри клетки) [4] и может служить шаблоном для построения клеточной стенки . [4] Кроме того, он может образовывать специализированные структуры, такие как жгутики , реснички , ламеллиподии и подосомы . Структура, функции и динамическое поведение цитоскелета могут сильно различаться в зависимости от организма и типа клеток. [4] [9] [8] Даже внутри одной клетки цитоскелет может меняться за счет ассоциации с другими белками и предыдущей истории сети. [6]

Масштабным примером действия цитоскелета является сокращение мышц . Это осуществляется совместными усилиями групп узкоспециализированных клеток. Основным компонентом цитоскелета, который помогает показать истинную функцию мышечного сокращения, являются микрофиламенты . Микрофиламенты состоят из наиболее распространенного клеточного белка, известного как актин. [10] Во время сокращения мышцы внутри каждой мышечной клетки молекулярные моторы миозина коллективно воздействуют на параллельные актиновые нити. Сокращение мышц начинается с нервных импульсов, которые затем вызывают высвобождение повышенного количества кальция из саркоплазматической сети . Увеличение содержания кальция в цитозоле позволяет начать сокращение мышц с помощью двух белков, тропомиозина и тропонина . [10] Тропомиозин ингибирует взаимодействие между актином и миозином, тогда как тропонин ощущает увеличение кальция и снимает это торможение. [11] Это действие сокращает мышечную клетку, а благодаря синхронному процессу во многих мышечных клетках – всю мышцу.

История

[ редактировать ]

В 1903 году Николай К. Кольцов предположил, что форма клеток определяется сетью канальцев, которую он назвал цитоскелетом. Идея белковой мозаики, динамически координирующей биохимию цитоплазмы, была предложена Рудольфом Петерсом в 1929 году. [12] в то время как термин ( цитоскелетт , по-французски) был впервые введен французским эмбриологом Полем Винтребертом в 1931 году. [13]

Когда цитоскелет был впервые представлен, считалось, что это неинтересное гелеобразное вещество, которое помогает органеллам оставаться на месте. [14] Было проведено много исследований, чтобы попытаться понять назначение цитоскелета и его компонентов.

Первоначально считалось, что цитоскелет свойственен только эукариотам, но в 1992 году было обнаружено, что он присутствует и у прокариот. Это открытие произошло после осознания того, что бактерии обладают белками, гомологичными тубулину и актину; Основные компоненты цитоскелета эукариот. [15]

Эукариотический цитоскелет

[ редактировать ]

Эукариотические клетки содержат три основных типа цитоскелетных филаментов: микрофиламенты , микротрубочки и промежуточные филаменты . В нейронах промежуточные нити известны как нейрофиламенты . [16] Каждый тип образуется в результате полимеризации отдельного типа белковой субъединицы и имеет свою характерную форму и внутриклеточное распределение. Микрофиламенты представляют собой полимеры белка актина и имеют диаметр 7 нм. Микротрубочки состоят из тубулина и имеют диаметр 25 нм. Промежуточные филаменты состоят из различных белков в зависимости от типа клетки, в которой они находятся; их диаметр обычно составляет 8-12 нм. [2] Цитоскелет обеспечивает клетке структуру и форму и, исключая макромолекулы из части цитозоля , увеличивает уровень скученности макромолекул в этом компартменте. [17] Элементы цитоскелета широко и тесно взаимодействуют с клеточными мембранами. [18]

Исследования нейродегенеративных заболеваний , таких как болезнь Паркинсона , болезнь Альцгеймера , болезнь Хантингтона и боковой амиотрофический склероз (БАС), показывают, что при этих заболеваниях поражается цитоскелет. [19] Болезнь Паркинсона характеризуется деградацией нейронов, что приводит к тремору, ригидности и другим немоторным симптомам. Исследования показали, что сборка и стабильность микротрубочек в цитоскелете нарушаются, что приводит к деградации нейронов с течением времени. [20] При болезни Альцгеймера тау-белки , которые стабилизируют микротрубочки, нарушаются при прогрессировании заболевания, вызывая патологию цитоскелета. [21] Предполагается, что избыток глютамина в белке Хантингтона, участвующем в связывании везикул с цитоскелетом, является фактором развития болезни Хантингтона. [22] Боковой амиотрофический склероз приводит к потере движения, вызванной деградацией мотонейронов, а также включает дефекты цитоскелета. [23]

Стюарт Хамерофф и Роджер Пенроуз предполагают роль колебаний микротрубочек в нейронах в возникновении сознания . [24] [25]

Вспомогательные белки, включая моторные белки, регулируют и связывают филаменты с другими клеточными соединениями и друг с другом и необходимы для контролируемой сборки цитоскелетных филаментов в определенных местах. [26]

ряд низкомолекулярных цитоскелетных препаратов Обнаружен , взаимодействующих с актином и микротрубочками. Эти соединения оказались полезными при изучении цитоскелета, а некоторые из них нашли клиническое применение.

Микрофиламенты

[ редактировать ]
Основная статья: Микрофиламент
Структура микрофиламента
Актиновый цитоскелет мыши эмбриона фибробластов , окрашенный фаллоидином

Микрофиламенты, также известные как актиновые нити, состоят из линейных полимеров белков G-актина и генерируют силу, когда растущий (плюсовой) конец нити прижимается к барьеру, например клеточной мембране. Они также действуют как треки для движения молекул миозина , которые прикрепляются к микрофиламентам и «ходят» вдоль них. Как правило, основным компонентом или белком микрофиламентов является актин. Мономер G-актина объединяется с образованием полимера, который продолжает формировать микрофиламент (актиновую нить). Эти субъединицы затем собираются в две цепи, которые переплетаются в так называемые цепи F-актина . [27] Движение миозина по нитям F-актина генерирует сократительные силы в так называемых актомиозиновых волокнах, как в мышцах, так и в большинстве типов немышечных клеток. [28] Структуры актина контролируются семейством Rho небольших GTP-связывающих белков, таких как сам Rho для сократительных нитей актомиозина («стрессовые волокна»), Rac для ламеллиподий и Cdc42 для филоподий.

Функции включают в себя:

Промежуточные нити

[ редактировать ]
Основная статья: Промежуточная нить
Структура промежуточной нити
Микроскопия кератиновых нитей внутри клеток

Промежуточные филаменты входят в состав цитоскелета многих эукариотических клеток. Эти нити, имеющие средний диаметр 10 нанометров, более стабильны (прочно связаны), чем микрофиламенты и гетерогенные составляющие цитоскелета. Подобно актиновым нитям, они поддерживают форму клеток, выдерживая напряжение ( микротрубочки , напротив, сопротивляются сжатию, но также могут выдерживать напряжение во время митоза и во время позиционирования центросомы). Промежуточные нити организуют внутреннюю трехмерную структуру клетки, закрепляют органеллы и служат структурными компонентами ядерной пластинки . Они также участвуют в некоторых межклеточных и межклеточных соединениях. Ядерная пластинка существует у всех животных и всех тканей. У некоторых животных, таких как плодовая мушка, нет цитоплазматических промежуточных нитей. У тех животных, которые экспрессируют цитоплазматические промежуточные филаменты, они тканеспецифичны. [5] Кератиновые промежуточные нити в эпителиальных клетках обеспечивают защиту от различных механических воздействий, которым может подвергаться кожа. Они также обеспечивают защиту органов от метаболических, окислительных и химических стрессов. Укрепление эпителиальных клеток этими промежуточными нитями может предотвратить начало апоптоза или гибель клеток за счет снижения вероятности стресса. [29]

Промежуточные филаменты чаще всего известны как система поддержки или «каркас» для клетки и ядра, а также играют роль в некоторых клеточных функциях. В сочетании с белками и десмосомами промежуточные нити образуют межклеточные связи и закрепляют соединения клетка-матрикс, которые используются для передачи сообщений между клетками, а также для жизненно важных функций клетки. Эти соединения позволяют клетке взаимодействовать через десмосому с несколькими клетками, чтобы корректировать структуры ткани на основе сигналов из окружающей среды клетки. Было показано, что мутации в белках IF вызывают серьезные медицинские проблемы, такие как преждевременное старение, мутации десмина, поражающие органы, болезнь Александера и мышечную дистрофию . [5]

Различные промежуточные нити:

  • из виментинов . Промежуточные филаменты виментина обычно присутствуют в мезенхимальных клетках.
  • изготовлен из кератина . Кератин в основном присутствует в эпителиальных клетках.
  • нейрофиламенты нервных клеток.
  • состоит из ламина , обеспечивающего структурную поддержку ядерной оболочки.
  • Изготовленные из десмина , играют важную роль в структурной и механической поддержке мышечных клеток. [30]

Микротрубочки

[ редактировать ]
Основная статья: Микротрубочка
Структура микротрубочки
Микротрубочки в фиксированной гелем клетке

Микротрубочки представляют собой полые цилиндры диаметром около 23 нм (диаметр просвета около 15 нм), чаще всего состоящие из 13 протофиламентов , которые, в свою очередь, представляют собой полимеры альфа- и бета- тубулина . Они имеют очень динамичное поведение, связывая GTP для полимеризации. Они обычно организованы центросомой .

В девяти тройных наборах (звездчатых) они образуют центриоли , а в девяти дублетах, ориентированных вокруг двух дополнительных микротрубочек (колесообразных), они образуют реснички и жгутики. Последнее образование обычно называют структурой «9+2», в которой каждый дублет соединен с другим белком динеином . Поскольку и жгутики, и реснички являются структурными компонентами клетки и поддерживаются микротрубочками, их можно считать частью цитоскелета. Существует два типа ресничек: подвижные и неподвижные. Реснички короткие и более многочисленные, чем жгутики. Подвижные реснички совершают ритмичные волнистые или пульсирующие движения по сравнению с неподвижными ресничками, которые получают сенсорную информацию для клетки; обработка сигналов от других клеток или окружающих их жидкостей. Кроме того, микротрубочки контролируют биение (движение) ресничек и жгутиков. [31] Кроме того, динеиновые плечи, прикрепленные к микротрубочкам, действуют как молекулярные моторы. Движение ресничек и жгутиков создается за счет скольжения микротрубочек друг мимо друга, для чего требуется АТФ. [31] Они играют ключевую роль в:

В дополнение к описанным выше ролям Стюарт Хамерофф и Роджер Пенроуз предположили, что микротрубочки функционируют в сознании. [32]

Сравнение

[ редактировать ]
Цитоскелет
тип [33] 		Диаметр
( нм ) [34] 		Структура Примеры субъединиц [33]
Микрофиламенты 6 Двойная спираль Актин
Средний
нити 		10 Две антипараллельные спирали /димеры, образующие тетрамеры.
Микротрубочки 23 Протофиламенты , в свою очередь состоящие из субъединиц тубулина в комплексе со статмином. [35] α- и β-тубулины

Семь

[ редактировать ]
Основная статья: Септин

Септины представляют собой группу высококонсервативных GTP- связывающих белков, обнаруженных у эукариот . Различные септины образуют белковые комплексы друг с другом . Они могут собираться в нити и кольца. Следовательно, септины можно рассматривать как часть цитоскелета. [36] Функция септинов в клетках включает в себя роль локализованного места прикрепления других белков и предотвращение диффузии определенных молекул из одного клеточного отсека в другой. [36] В дрожжевых клетках они строят каркас, обеспечивающий структурную поддержку во время клеточного деления и компартментализации частей клетки. Недавние исследования клеток человека показывают, что септины создают клетки вокруг бактериальных патогенов, обездвиживая вредные микробы и предотвращая их проникновение в другие клетки. [37]

Спектрин

[ редактировать ]
Основная статья: Спектрин

цитоскелета Спектрин представляет собой белок , который выстилает внутриклеточную сторону плазматической мембраны эукариотических клеток. Спектрин образует пятиугольные или гексагональные структуры, образуя каркас и играя важную роль в поддержании целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета. [38]

Дрожжевой цитоскелет

[ редактировать ]
См. Также: Дрожжи

У почкующихся дрожжей (важного модельного организма ) актин образует кортикальные участки, актиновые кабели, а также цитокинетическое кольцо и колпачок. Кортикальные участки представляют собой отдельные актиновые тельца на мембране и жизненно важны для эндоцитоза , особенно для рециркуляции глюкансинтазы, которая важна для синтеза клеточной стенки . Актиновые кабели представляют собой пучки актиновых нитей и участвуют в транспортировке везикул к колпачку (который содержит ряд различных белков, поляризующих клеточный рост), а также в расположении митохондрий. Цитокинетическое кольцо формируется и сужается вокруг места деления клеток . [39]

Прокариотический цитоскелет

[ редактировать ]
Основная статья: Прокариотический цитоскелет

До работы Jones et al., 2001 считалось, что клеточная стенка является решающим фактором для многих форм бактериальных клеток, включая палочки и спирали. При изучении было обнаружено, что многие деформированные бактерии имеют мутации, связанные с развитием клеточной оболочки . [40] Когда-то считалось, что цитоскелет свойственен только эукариотическим клеткам, но были обнаружены гомологи всех основных белков эукариотического цитоскелета у прокариот . [41] Гарольд Эриксон отмечает, что до 1992 года считалось, что только эукариоты имеют компоненты цитоскелета. Однако исследования начала 90-х годов показали, что бактерии и археи имеют гомологи актина и тубулина и что они лежат в основе эукариотических микротрубочек и микрофиламентов. [42] Хотя эволюционные взаимоотношения настолько далеки, что не очевидны только из сравнения последовательностей белков, сходство их трехмерных структур и схожие функции по поддержанию формы и полярности клеток дают убедительные доказательства того, что эукариотические и прокариотические цитоскелеты действительно гомологичны. [43] Три лаборатории независимо друг от друга обнаружили, что FtsZ, белок, уже известный как ключевой игрок в бактериальном цитокинезе, имеет «последовательность сигнатуры тубулина», присутствующую во всех α-, β- и γ-тубулинах. [42] Однако некоторые структуры бактериального цитоскелета, возможно, еще не идентифицированы. [28] [44]

ФтсЗ

[ редактировать ]

FtsZ был первым идентифицированным белком цитоскелета прокариот. Подобно тубулину, FtsZ образует нити в присутствии гуанозинтрифосфата (GTP), но эти нити не группируются в канальцы. Во время деления клеток FtsZ является первым белком, который перемещается к месту деления, и необходим для привлечения других белков, которые синтезируют новую клеточную стенку между делящимися клетками.

МреБ и ПарМ

[ редактировать ]

Прокариотические актиноподобные белки, такие как MreB , участвуют в поддержании формы клеток. Все несферические бактерии имеют гены, кодирующие актиноподобные белки, и эти белки образуют спиральную сеть под клеточной мембраной, которая направляет белки, участвующие в биосинтезе клеточной стенки . [45]

Некоторые плазмиды кодируют отдельную систему, включающую актиноподобный белок ParM . Филаменты ParM проявляют динамическую нестабильность и могут разделять плазмидную ДНК на делящиеся дочерние клетки по механизму, аналогичному тому, который используется микротрубочками во время митоза эукариот . [28] [46]

Кресентин

[ редактировать ]

Бактерия Caulobacter crescentus содержит третий белок — кресцентин , родственный промежуточным нитям эукариотических клеток. Кресцентин также участвует в поддержании формы клеток, таких как спиральные и вибриоидные формы бактерий, но механизм, с помощью которого он это делает, в настоящее время неясен. [47] Кроме того, искривление можно описать смещением серповидных нитей после нарушения синтеза пептидогликана. [48]

Цитоскелет и клеточная механика

[ редактировать ]

Цитоскелет представляет собой высокоанизотропную и динамическую сеть, постоянно ремоделирующуюся в ответ на изменение клеточного микроокружения. Сеть влияет на механику и динамику клетки путем дифференциальной полимеризации и деполимеризации составляющих ее филаментов (в первую очередь актина и миозина, но также играют роль микротрубочки и промежуточные филаменты). [49] Это генерирует силы, которые играют важную роль в информировании клетки о ее микроокружении. В частности, было показано, что такие силы, как напряжение, жесткость и силы сдвига, влияют на судьбу клеток, дифференцировку, миграцию и подвижность. [49] Посредством процесса, называемого «механотрансдукцией», клетка реконструирует свой цитоскелет, чтобы чувствовать эти силы и реагировать на них.

Механотрансдукция в значительной степени зависит от фокальных спаек , которые по существу соединяют внутриклеточный цитоскелет с внеклеточным матриксом (ECM). Посредством фокальных спаек клетка способна интегрировать внеклеточные силы во внутриклеточные, поскольку белки, присутствующие в фокальных спайках, претерпевают конформационные изменения, чтобы инициировать сигнальные каскады. Было показано, что такие белки, как киназа фокальной адгезии (FAK) и Src, передают силовые сигналы в ответ на клеточную активность, такую ​​как пролиферация и дифференцировка, и предположительно являются ключевыми сенсорами на пути механотрансдукции. [50] В результате механотрансдукции цитоскелет меняет свой состав и/или ориентацию, чтобы приспособиться к силовому стимулу и обеспечить соответствующую реакцию клетки.

Цитоскелет меняет механику клетки в ответ на обнаруженные силы. Например, увеличение напряжения внутри плазматической мембраны повышает вероятность открытия ионных каналов, что увеличивает ионную проводимость и значительно повышает вероятность клеточных изменений притока или оттока ионов. [50] Более того, механические свойства клеток определяют, насколько далеко и в каком направлении сила будет распространяться по клетке и как она будет изменять ее динамику. [51] Например, мембранный белок, который не связан тесно с цитоскелетом, не будет оказывать существенного влияния на корковую актиновую сеть, если на него будет воздействовать специально направленная сила. Однако мембранные белки, более тесно связанные с цитоскелетом, будут вызывать более значительный ответ. [50] Таким образом, анизотропия цитоскелета служит для более четкого направления клеточных ответов на внутри- или внеклеточные сигналы.

Дальний приказ

[ редактировать ]

Конкретные пути и механизмы, с помощью которых цитоскелет воспринимает силы и реагирует на них, все еще изучаются. Однако известно, что дальний порядок, генерируемый цитоскелетом, способствует механотрансдукции. [52] Клетки диаметром около 10–50 мкм в несколько тысяч раз больше молекул, находящихся в цитоплазме, которые необходимы для координации клеточной деятельности. Поскольку клетки настолько велики по сравнению с основными биомолекулами, из-за отсутствия организующей сети различным частям цитоплазмы трудно взаимодействовать. [53] Более того, биомолекулы должны полимеризоваться до длины, сравнимой с длиной клетки, но образующиеся полимеры могут быть сильно дезорганизованы и неспособны эффективно передавать сигналы из одной части цитоплазмы в другую. Таким образом, необходимо иметь цитоскелет для организации полимеров и обеспечения их эффективной связи по всей клетке.

Общие черты и различия прокариот и эукариотов

[ редактировать ]

По определению, цитоскелет состоит из белков, которые могут образовывать продольные массивы (волокна) у всех организмов. Эти белки, образующие нити, были разделены на 4 класса. Тубулиноподобные , актиноподобные , цитоскелетные АТФазы Уолкера А (WACA-белки) и промежуточные филаменты . [8] [28]

Тубулиноподобные белки — это тубулин у эукариот и FtsZ , TubZ, RepX у прокариот. Актиноподобными белками являются актин у эукариот и MreB , FtsA у прокариот. Примером WACA-белков, которые в основном встречаются у прокариот, является MinD . Примерами промежуточных филаментов, которые встречаются почти исключительно у животных (т.е. у эукариот), являются ламины , кератины , виментин , нейрофиламенты и десмин . [8]

Хотя тубулиноподобные белки имеют некоторое сходство аминокислотных последовательностей , их эквивалентность в структуре белка и сходство в сайте связывания GTP более поразительны. То же самое справедливо и для актиноподобных белков, их структуры и АТФ- связывающего домена. [8] [28]

Цитоскелетные белки обычно коррелируют с формой клеток, сегрегацией ДНК и делением клеток у прокариот и эукариот. Какие белки выполняют какую задачу – это очень разные вещи. Например, сегрегация ДНК у всех эукариот происходит за счет использования тубулина, но у прокариот могут использоваться либо белки WACA, либо актиноподобные, либо тубулиноподобные белки. Деление клеток опосредовано у эукариот актином, но у прокариотов обычно тубулиноподобными (часто FtsZ-кольцо) белками и иногда ( термопротеотами ) ESCRT-III , который у эукариот все еще играет роль на последней стадии деления. [8]

Цитоплазматический поток

[ редактировать ]
Движение органелл в традесканции . волосковых клетках тычинок

Цитоплазматический поток , также известный как циклоз, представляет собой активное движение содержимого клетки по компонентам цитоскелета. Хотя этот процесс в основном наблюдается у растений, все типы клеток используют этот процесс для транспортировки отходов, питательных веществ и органелл в другие части клетки. [54] Клетки растений и водорослей обычно крупнее многих других клеток; поэтому поток цитоплазмы важен для этих типов клеток. Это связано с тем, что дополнительный объем клетки требует потока цитоплазмы для перемещения органелл по всей клетке. [55] Органеллы движутся вдоль микрофиламентов в цитоскелете, управляемые миозиновыми моторами, связывающими и толкающими пучки актиновых филаментов. [54]  

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ В эту статью включен текст , доступный по лицензии CC BY 4.0 . Беттс, Дж. Гордон; Дезе, Питер; Джонсон, Эдди; Джонсон, Джоди Э; Король, Оксана; Круз, Дин; По, Брэндон; Мудро, Джеймс; Уомбл, Марк Д; Янг, Келли А. (8 июня 2023 г.). Анатомия и физиология . Хьюстон: OpenStax CNX. 3.2. Цитоплазма и клеточные органеллы. ISBN  978-1-947172-04-3 .
  2. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Хардин Дж., Бертони Дж., Кляйнсмит Л.Дж. (2015). Мир клетки Беккера (8-е изд.). Нью-Йорк: Пирсон. стр. 422–446. ISBN  978013399939-6 .
  3. ^ МакКинли, Майкл; Дин О'Локлин, Валери; Пеннефатер-О'Брайен, Элизабет; Харрис, Рональд (2015). Анатомия человека (4-е изд.). Нью-Йорк: Образование Макгроу Хилл. п. 29. ISBN  978-0-07-352573-0 .
  4. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д и Альбертс Б. и др. (2008). Молекулярная биология клетки (5-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN  978-0-8153-4105-5 .
  5. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Херрманн Х, Бэр Х, Креплак Л, Стрелков СВ, Эби У (июль 2007 г.). «Промежуточные нити: от клеточной архитектуры к наномеханике». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 8 (7): 562–73. дои : 10.1038/nrm2197 . ПМИД   17551517 . S2CID   27115011 .
  6. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Флетчер Д.А., Маллинз Р.Д. (январь 2010 г.). «Механика клетки и цитоскелет» . Природа . 463 (7280): 485–92. Бибкод : 2010Natur.463..485F . дои : 10.1038/nature08908 . ПМЦ   2851742 . ПМИД   20110992 .
  7. ^ Гели М.И., Ризман Х. (апрель 1998 г.). «Эндоцитарная интернализация в дрожжевых и животных клетках: сходство и различие». Журнал клеточной науки . 111 (Пт 8) (8): 1031–7. дои : 10.1242/jcs.111.8.1031 . ПМИД   9512499 .
  8. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д и ж Уикстед Б., Галл К. (август 2011 г.). «Эволюция цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. дои : 10.1083/jcb.201102065 . ПМК   3160578 . ПМИД   21859859 .
  9. ^ Фукс, Э.; Каракесисоглу, И. (2001). «Соединение цитоскелетных пересечений» . Гены и развитие . 15 (1): 1–14. дои : 10.1101/gad.861501 . ПМИД   11156599 .
  10. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Купер, Джеффри М. (2000). «Актин, миозин и движение клеток» . Клетка: молекулярный подход. 2-е издание . Архивировано из оригинала 28 апреля 2018 г.
  11. ^ Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. (2002). «Миозины движутся по актиновым нитям» . Биохимия. 5-е издание . Архивировано из оригинала 2 мая 2018 г.
  12. ^ Петерс РА. «Лекции Харбена, 1929 г. Перепечатано в: Питерс, Р.А. (1963) Биохимические поражения и летальный синтез, стр. 216. Pergamon Press, Оксфорд». {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )
  13. ^ Фриксионе Э (июнь 2000 г.). «Повторяющиеся взгляды на структуру и функцию цитоскелета: 300-летняя эпопея». Подвижность клеток и цитоскелет . 46 (2): 73–94. doi : 10.1002/1097-0169(200006)46:2<73::AID-CM1>3.0.CO;2-0 . ПМИД   10891854 . S2CID   16728876 .
  14. ^ Хардин Дж. (3 декабря 2015 г.). Мир клетки Беккера (9-е изд.). Пирсон. п. 351. ИСБН  978-0-321-93492-5 .
  15. ^ Уикстед Б., Галл К. (август 2011 г.). «Эволюция цитоскелета» . Журнал клеточной биологии . 194 (4): 513–25. дои : 10.1083/jcb.201102065 . ПМК   3160578 . ПМИД   21859859 .
  16. ^ Таран, А.С.; Шувалова, Л.Д.; Лагаркова, М.А.; Алиева, ИБ (22 июня 2020 г.). «Болезнь Хантингтона - взгляд на взаимодействие белка HTT, микротрубочек и актиновых компонентов цитоскелета» . Клетки . 9 (6): 1514. doi : 10.3390/cells9061514 . ПМЦ   7348758 . ПМИД   32580314 .
  17. ^ Минтон АП (октябрь 1992 г.). «Удержание как фактор, определяющий структуру макромолекул и реакционную способность» . Биофизический журнал . 63 (4): 1090–100. Бибкод : 1992BpJ....63.1090M . дои : 10.1016/S0006-3495(92)81663-6 . ПМЦ   1262248 . ПМИД   1420928 .
  18. ^ Доэрти Дж.Дж., МакМахон Х.Т. (2008). «Посредничество, модуляция и последствия взаимодействий мембраны и цитоскелета». Ежегодный обзор биофизики . 37 : 65–95. doi : 10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912 . ПМИД   18573073 . S2CID   17352662 .
  19. ^ Пелучки, Сильвия; Стринги, Рамона; Марчелло, Елена (2020). «Дендритные шипы при болезни Альцгеймера: как актиновый цитоскелет способствует синаптической недостаточности» . Международный журнал молекулярных наук . 21 (3): 908. doi : 10.3390/ijms21030908 . ISSN   1422-0067 . ПМК   7036943 . ПМИД   32019166 .
  20. ^ Пеллегрини Л., Ветцель А., Гранно С., Хитон Дж., Харви К. (февраль 2017 г.). «Назад к канальцам: динамика микротрубочек при болезни Паркинсона» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 74 (3): 409–434. дои : 10.1007/s00018-016-2351-6 . ПМК   5241350 . ПМИД   27600680 .
  21. ^ Бамбург-младший, Блум Г.С. (август 2009 г.). «Цитоскелетные патологии при болезни Альцгеймера» . Подвижность клеток и цитоскелет . 66 (8): 635–49. дои : 10.1002/см.20388 . ПМК   2754410 . ПМИД   19479823 .
  22. ^ Кавистон Дж. П., Хольцбаур Э. Л. (апрель 2009 г.). «Белок хантингтин является важным интегратором внутриклеточного везикулярного транспорта» . Тенденции в клеточной биологии . 19 (4): 147–55. дои : 10.1016/j.tcb.2009.01.005 . ПМЦ   2930405 . ПМИД   19269181 .
  23. ^ Жюльен Дж. П., Миллекамп С., Криц Дж. (2005). «Цитоскелетные дефекты при боковом амиотрофическом склерозе (заболевании двигательных нейронов)». Ядерная организация в развитии и заболеваниях . Симпозиумы Фонда Новартис. Том. 264. стр. 183–92, обсуждение 192–6, 227–30. дои : 10.1002/0470093765.ch12 . ISBN  978-0-470-09373-3 . ПМИД   15773754 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  24. ^ Эльзевир. «Открытие квантовых вибраций в «микротрубочках» внутри нейронов мозга подтверждает спорную 20-летнюю теорию сознания» . www.elsevier.com . Архивировано из оригинала 07.11.2016 . Проверено 20 ноября 2017 г.
  25. ^ Хамерофф, Стюарт; Пенроуз, Роджер (март 2014 г.). «Сознание во Вселенной» . Обзоры физики жизни . 11 (1): 39–78. дои : 10.1016/j.plrev.2013.08.002 . ПМИД   24070914 .
  26. ^ Альбертс, Брюс (2015). Молекулярная биология клетки . Гирляндная наука. п. 889. ИСБН  978-0-8153-4464-3 .
  27. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Купер, Джеффри М. (2000). «Структура и организация актиновых нитей» . Клетка: молекулярный подход. 2-е издание . Архивировано из оригинала 2 мая 2018 г.
  28. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с д и Ганнинг П.В., Гошдастидер Ю., Уитакер С., Попп Д., Робинсон Р.К. (июнь 2015 г.). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых нитей» . Журнал клеточной науки . 128 (11): 2009–19. дои : 10.1242/jcs.165563 . ПМИД   25788699 .
  29. ^ Пан X, Хоббс Р.П., Куломб, Пенсильвания (февраль 2013 г.). «Расширяющееся значение промежуточных кератиновых нитей в нормальном и пораженном эпителии» . Современное мнение в области клеточной биологии . 25 (1): 47–56. дои : 10.1016/j.ceb.2012.10.018 . ПМК   3578078 . ПМИД   23270662 .
  30. ^ Полин Д., Ли З. (ноябрь 2004 г.). «Десмин: основной белок промежуточных филаментов, необходимый для структурной целостности и функции мышц». Экспериментальные исследования клеток . 301 (1): 1–7. doi : 10.1016/j.yexcr.2004.08.004 . ПМИД   15501438 .
  31. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2 мая 2018 г.). «Реснички и жгутики: строение и движение» . Архивировано из оригинала 2 мая 2018 года . Проверено 2 мая 2018 г. – через www.ncbi.nlm.nih.gov. {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )
  32. ^ Хамерофф С. и Пенроуз Р. Обзоры физики жизни, 2014, 11, 39-78.
  33. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Если в полях не указано иное, то ссылка равна: Бор ВФ (2003). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Эльзевир/Сондерс. п. 1300. ISBN  978-1-4160-2328-9 . Страница 25
  34. ^ Фукс Э., Кливленд Д.В. (январь 1998 г.). «Структурный каркас из промежуточных нитей в здоровье и болезни». Наука . 279 (5350): 514–9. Бибкод : 1998Sci...279..514F . дои : 10.1126/science.279.5350.514 . ПМИД   9438837 .
  35. ^ Штайнмец М.О. (май 2007 г.). «Структура и термодинамика взаимодействия тубулина и статмина». Журнал структурной биологии . 158 (2): 137–47. дои : 10.1016/j.jsb.2006.07.018 . ПМИД   17029844 .
  36. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Мостовой С., Коссарт П. (февраль 2012 г.). «Септины: четвертый компонент цитоскелета». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 13 (3): 183–94. дои : 10.1038/nrm3284 . ПМИД   22314400 . S2CID   2418522 .
  37. ^ Маскарелли А (декабрь 2011 г.). «Белки септина захватывают бактерии в плен: клеточная защита от микробных патогенов обладает терапевтическим потенциалом» . Природа . дои : 10.1038/nature.2011.9540 . S2CID   85080734 .
  38. ^ Ха Джи, Гланц С.Б., Дже С., Морроу Дж.С., Ким Дж.Х. (декабрь 2001 г.). «Кальпаиновый протеолиз альфа II-спектрина в мозге нормального взрослого человека». Письма по неврологии . 316 (1): 41–4. дои : 10.1016/S0304-3940(01)02371-0 . ПМИД   11720774 . S2CID   53270680 .
  39. ^ Прюйн Д., Бретчер А. (февраль 2000 г.). «Поляризация роста клеток дрожжей» . Журнал клеточной науки . 113 (Часть 4) (4): 571–85. дои : 10.1242/jcs.113.4.571 . ПМИД   10652251 .
  40. ^ Джонс, Лаура Дж. Ф.; Карбаллидо-Лопес, Рут; Эррингтон, Джеффри (23 марта 2001 г.). «Контроль формы клеток у бактерий: спиральные актиноподобные нити у Bacillus subtilis» . Клетка . 104 (6): 913–922. дои : 10.1016/S0092-8674(01)00287-2 . ПМИД   11290328 . S2CID   14207533 .
  41. ^ Ши Ю.Л., Ротфилд Л. (сентябрь 2006 г.). «Бактериальный цитоскелет» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 70 (3): 729–54. дои : 10.1128/MMBR.00017-06 . ПМЦ   1594594 . ПМИД   16959967 .
  42. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Эриксон HP (февраль 2017 г.). «Открытие прокариотического цитоскелета: 25 лет» . Молекулярная биология клетки . 28 (3): 357–358. doi : 10.1091/mbc.E16-03-0183 . ПМК   5341718 . ПМИД   28137947 .
  43. ^ Мичи К.А., Лёве Дж (2006). «Динамические нити бактериального цитоскелета» (PDF) . Ежегодный обзор биохимии . 75 : 467–92. doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452 . ПМИД   16756499 .
  44. ^ Бригель А., Диас Д.П., Ли З., Йенсен Р.Б., Франгакис А.С., Йенсен Г.Дж. (октябрь 2006 г.). «Множественные большие пучки филаментов обнаружены у Caulobacter crescentus с помощью электронной криотомографии» . Молекулярная микробиология . 62 (1): 5–14. дои : 10.1111/j.1365-2958.2006.05355.x . ПМИД   16987173 .
  45. ^ Попп Д., Нарита А., Маэда К., Фудзисава Т., Гошдастидер У., Иваса М., Маэда Ю., Робинсон Р.К. (май 2010 г.). «Структура, организация и динамика нитей в листах MreB» . Журнал биологической химии . 285 (21): 15858–65. дои : 10.1074/jbc.M109.095901 . ПМЦ   2871453 . ПМИД   20223832 .
  46. ^ Попп Д., Нарита А., Ли Л.Дж., Гошдастидер У., Сюэ Б., Шринивасан Р., Баласубраманиан М.К., Танака Т., Робинсон Р.К. (июнь 2012 г.). «Новая актиноподобная структура нитей Clostridium tetani» . Журнал биологической химии . 287 (25): 21121–9. дои : 10.1074/jbc.M112.341016 . ПМЦ   3375535 . ПМИД   22514279 .
  47. ^ Аусмис Н., Кун Дж.Р., Джейкобс-Вагнер С. (декабрь 2003 г.). «Бактериальный цитоскелет: промежуточная филаментоподобная функция в форме клетки» . Клетка . 115 (6): 705–13. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00935-8 . ПМИД   14675535 . S2CID   14459851 .
  48. ^ Эсуэ, Осигве (январь 2010 г.). «Динамика бактериальной промежуточной нити кресцентина in vitro и in vivo» . ПЛОС ОДИН . 5 (1): е8855. Бибкод : 2010PLoSO...5.8855E . дои : 10.1371/journal.pone.0008855 . ПМЦ   2816638 . ПМИД   20140233 .
  49. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Чен, Кристофер С. (15 октября 2008 г.). «Механотрансдукция – сближающее поле?» . Журнал клеточной науки . 121 (20): 3285–3292. дои : 10.1242/jcs.023507 . ISSN   1477-9137 . ПМИД   18843115 . S2CID   1287523 .
  50. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б с Орр, А. Уэйн; Хельмке, Брайан П.; Блэкман, Бретт Р.; Шварц, Мартин А. (январь 2006 г.). «Механизмы механотрансдукции» . Развивающая клетка . 10 (1): 11–20. дои : 10.1016/j.devcel.2005.12.006 . ПМИД   16399074 .
  51. ^ Дженми, Пол А.; Маккалок, Кристофер А. (15 августа 2007 г.). «Клеточная механика: интеграция реакций клеток на механические стимулы» . Ежегодный обзор биомедицинской инженерии . 9 (1): 1–34. doi : 10.1146/annurev.bioeng.9.060906.151927 . ISSN   1523-9829 . ПМИД   17461730 .
  52. ^ Флетчер, Дэниел А.; Маллинз, Р. Дайч (январь 2010 г.). «Механика клетки и цитоскелет» . Природа . 463 (7280): 485–492. Бибкод : 2010Natur.463..485F . дои : 10.1038/nature08908 . ISSN   0028-0836 . ПМЦ   2851742 . ПМИД   20110992 .
  53. ^ Маллинз, РД (1 января 2010 г.). «Цитоскелетные механизмы нарушения клеточной симметрии» . Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии . 2 (1): а003392. doi : 10.1101/cshperspect.a003392 . ISSN   1943-0264 . ПМЦ   2827899 . ПМИД   20182610 .
  54. ↑ Перейти обратно: Перейти обратно: а б Вудхаус Ф.Г., Гольдштейн Р.Э. (август 2013 г.). «Цитоплазматический поток в растительных клетках возникает естественным образом в результате самоорганизации микрофиламентов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (35): 14132–7. arXiv : 1308.6422 . Бибкод : 2013PNAS..11014132W . дои : 10.1073/pnas.1302736110 . ПМЦ   3761564 . ПМИД   23940314 .
  55. ^ Гольдштейн Р.Э., ван де Мент Дж.В. (август 2015 г.). «Физический взгляд на поток цитоплазмы» . Фокус на интерфейсе . 5 (4): 20150030. doi : 10.1098/rsfs.2015.0030 . ПМК   4590424 . ПМИД   26464789 .
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы по теме цитоскелета .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cytoskeleton&oldid=1225870610"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 25f9b1d1807ff43dc540084629708b8c__1716791640
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/25/8c/25f9b1d1807ff43dc540084629708b8c.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Cytoskeleton - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)