ФЛНА

ФЛНА
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2AAV, 2BP3, 2BRQ, 2J3S, 2JF1, 2K3T, 2K7P, 2MTP, 2W0P, 2WFN, 3CNK, 3HOC, 3HOP, 3HOR, 3ISW, 3RGH, 4M9P, 4P3W
Идентификаторы
Псевдонимы	FLNA , ABP-280, ABPX, CSBS, CVD1, FLN, FLN-A, FLN1, FMD, MNS, NHBP, OPD, OPD1, OPD2, XLVD, XMVD, филамин А, FGS2
Внешние идентификаторы	Опустить : 300017 ; МГИ : 95556 ; Гомологен : 1119 ; GeneCards : FLNA ; ОМА : FLNA – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	X chromosome (human)
End	154,374,634 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	X chromosome (mouse)
End	73,293,426 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right coronary artery; ; popliteal artery; ; tibial arteries; ; ascending aorta; ; Descending thoracic aorta; ; body of uterus; ; saphenous vein; ; gastric mucosa; ; left coronary artery; ; muscle layer of sigmoid colon;
	Top expressed in
	tunica media of zone of aorta; ; granulocyte; ; ascending aorta; ; uterus; ; cervix; ; belly cord; ; external carotid artery; ; aortic valve; ; internal carotid artery; ; tail of embryo;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	protein homodimerization activity; protein-containing complex binding; transcription factor binding; mu-type opioid receptor binding; signal transducer activity; actin filament binding; small GTPase binding; kinase binding; actin binding; SMAD binding; Fc-gamma receptor I complex binding; G protein-coupled receptor binding; GTPase binding; RNA binding; potassium channel regulator activity; transmembrane transporter binding; cadherin binding; protein binding;
Cellular component	cytoplasm; membrane; focal adhesion; cortical cytoskeleton; plasma membrane; Myb complex; dendritic shaft; extracellular region; neuronal cell body; cell cortex; nucleolus; actin filament; actin cytoskeleton; perinuclear region of cytoplasm; extracellular exosome; cytoskeleton; nucleus; apical dendrite; filamentous actin; extracellular matrix; cell-cell junction; cytosol; Z discdkac;
Biological process	actin cytoskeleton reorganization; negative regulation of transcription by RNA polymerase I; negative regulation of protein catabolic process; establishment of protein localization; protein stabilization; platelet degranulation; mRNA transcription by RNA polymerase II; negative regulation of apoptotic process; receptor clustering; negative regulation of DNA-binding transcription factor activity; cytoplasmic sequestering of protein; platelet activation; mitotic spindle assembly; positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading; protein localization to cell surface; cell projection organization; adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway; actin crosslink formation; positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; positive regulation of integrin-mediated signaling pathway; platelet aggregation; cell junction assembly; regulation of cell migration; wound healing, spreading of cells; semaphorin-plexin signaling pathway; formation of radial glial scaffolds; cerebral cortex development; cilium assembly; protein localization to plasma membrane; positive regulation of potassium ion transmembrane transport; regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential; regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential; positive regulation of neural precursor cell proliferation; positive regulation of neuron migration;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	2316
	192176
	ENSG00000196924
	ENSMUSG00000031328
	P21333
	Q8BTM8
	НМ_001110556 ; НМ_001456
	НМ_001290421 ; НМ_010227
	НП_001104026 ; НП_001447
	НП_001277350 ; НП_034357 ; НП_001390993
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Филамин А, альфа ( FLNA ) — белок , который у человека кодируется FLNA геном . ^[5]^[6]

Функция

Актин-связывающий белок, или филамин , представляет собой белок массой 280 кДа, который сшивает актиновые нити в ортогональные сети в кортикальной цитоплазме и участвует в закреплении мембранных белков актинового цитоскелета . Ремоделирование цитоскелета играет центральную роль в модуляции формы и миграции клеток. Филамин А, кодируемый геном FLNA, представляет собой широко экспрессируемый филамин, который регулирует реорганизацию актинового цитоскелета путем взаимодействия с интегринами , трансмембранными рецепторными комплексами и вторичными мессенджерами . ^[7] Обнаружена по меньшей мере 31 мутация этого гена, вызывающая заболевание. ^[8]

Структура

Структура белка включает актинсвязывающий N-концевой домен, 24 внутренних повтора и 2 шарнирных участка. ^[9]^[10]

Взаимодействия

Было показано, что филамин взаимодействует с:

Редактирование РНК

Отредактированный остаток был ранее записан как однонуклеотидный полиморфизм (SNP) в dbSNP .

Тип

от A до I Редактирование РНК катализируется семейством аденозиндезаминаз, действующих на РНК (ADAR), которые специфически распознают аденозины в двухцепочечных областях пре-мРНК и дезаминируют их до инозина. Инозины распознаются как гуанозин механизмом трансляции клеток . В семействе ADAR есть три члена ADAR 1-3, причем ADAR 1 и ADAR 2 являются единственными ферментативно активными членами. Считается, что ADAR3 играет регуляторную роль в мозге. ADAR1 и ADAR 2 широко экспрессируются в тканях, тогда как ADAR 3 ограничен мозгом. Двухцепочечные участки РНК образуются путем спаривания оснований между остатками в участке, комплементарном участку сайта редактирования. Эта комплементарная область обычно находится в соседнем интроне , но может также располагаться в экзонной последовательности. Область, которая образует пары оснований с областью редактирования, известна как редактируемая дополнительная последовательность (ECS).

Сайт

Один сайт редактирования пре-мРНК FLNA расположен в аминокислоте 2341 конечного белка. ( Кодон глутамина Q) изменяется из-за сайт-специфического дезаминирования аденозина в месте редактирования до кодона аргинина (R). Предполагается, что область редактирования образует двухцепочечную область длиной 32 пары оснований с комплементарной последовательностью примерно на 200 нуклеотидов ниже сайта редактирования. Эта ECS находится в интронной последовательности. ^[25] Редактирование на сайте Q/R, вероятно, будет включать в себя как ADAR1, так и ADAR2. Нокаут ADAR2 на мышах показывает уменьшение редактирования на сайте Q/R. Двойное нокаут ADAR1 не влияет на редактирование. ^[26]

Структура

Отредактированный аденозин находится в 22 иммуноглоулиновом комплексе. ^{[ проверьте орфографию ]} как повторение белка. Эта область представляет собой интегрина β. связывающий домен ^[27] и связывающий домен RAC1 . ^[20] Замена аминокислоты, вероятно, повлияет на электростатический потенциал связывающих доменов. ^[25] Сайт редактирования FLNA находится на расстоянии 2 нуклеотидов от сайта сплайсинга, такого как сайт R/G GluR-2. Оба транскрипта имеют 7/8 идентичных нуклеотидов вокруг сайтов редактирования. Поскольку широко распространено мнение, что редактирование сайта Q/R GLUR-2 влияет на сплайсинг, сходство последовательности и сайта редактирования может означать, что редактирование сайта FLNA может также регулировать сплайсинг. Эксперименты с gluR-2 in vitro показали, что присутствие ADAR2 приводит к ингибированию сплайсинга. ^[28] Анализ данных EST для FLNA показывает, что существует связь между редактированием кодона последнего экзона и сохранением следующего интрона. ^[25]

Функция

Изменение электростатического потенциала, вероятно, повлияет на связывание FLNA со многими белками, с которыми он взаимодействует. ^[29]

восстановление ДНК

Взаимодействие FLNA с белком BRCA1 необходимо для эффективной регуляции ранних стадий процессов репарации ДНК . ^[30] FLNA участвует в контроле процесса репарации ДНК гомологичной рекомбинации и негомологичного соединения концов . ^[30]

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000196924 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031328 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Горлин Дж.Б., Хенске Э., Уоррен С.Т., Кунст CB, Д'Урсо М., Палмиери Дж., Хартвиг Дж.Х., Брунс Г., Квятковски DJ (октябрь 1993 г.). «Ген филамина (FLN) актин-связывающего белка (ABP-280) отображает теломерную часть локуса цветового зрения (R/GCP), а центромерную — G6PD в Xq28». Геномика . 17 (2): 496–8. дои : 10.1006/geno.1993.1354 . ПМИД 8406501 .
^ Робертсон С.П., Твигг С.Р., Сазерленд-Смит А.Дж., Бьянкалана В., Горлин Р.Дж., Хорн Д., Кенрик С.Дж., Ким К.А., Морава Е., Ньюбери-Экоб Р., Орставик К.Х., Куоррелл О.В., Шварц К.Э., Ширс DJ, Сури М., Кендрик -Джонс Дж., Уилки А.О. (март 2003 г.). «Локальные мутации в гене, кодирующем цитоскелетный белок филамин А, вызывают у человека разнообразные пороки развития» . Нат Жене . 33 (4): 487–91. дои : 10.1038/ng1119 . ПМИД 12612583 .
^ «Ген Энтреза: FLNA филамин А, альфа (актин-связывающий белок 280)» .
^ Шимчикова Д., Хенеберг П. (декабрь 2019 г.). «Уточнение прогнозов эволюционной медицины на основе клинических данных о проявлениях менделевских болезней» . Научные отчеты . 9 (1): 18577. Бибкод : 2019NatSR...918577S . дои : 10.1038/s41598-019-54976-4 . ПМК 6901466 . ПМИД 31819097 .
^ Гребер П., Витт Х.Т. (февраль 1976 г.). «Связь между электрическим потенциалом, градиентом pH, потоком протонов и фосфорилированием в фотосинтетической мембране». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 423 (2): 141–63. дои : 10.1016/0005-2728(76)90174-2 . ПМИД 2316 .
^ «P21333 (FLNA_HUMAN): Филамин-А» . ЮниПрот .
^ Юань Ю, Шэнь Цзи (декабрь 2001 г.). «Взаимодействие с BRCA2 предполагает роль филамина-1 (hsFLNa) в реакции на повреждение ДНК» . Ж. Биол. Хим . 276 (51): 48318–24. дои : 10.1074/jbc.M102557200 . ПМИД 11602572 .
^ ван дер Флиер А., Куйкман И., Крамер Д., Гертс Д., Крефт М., Такафута Т., Шапиро С.С., Зонненберг А. (январь 2002 г.). «Различные варианты сплайсинга филамина-B влияют на миогенез, внутриклеточное распределение и определяют связывание с субъединицами интегрина [бета]» . Дж. Клеточная Биол . 156 (2): 361–76. дои : 10.1083/jcb.200103037 . ПМК 2199218 . ПМИД 11807098 .
^ Лоо Д.Т., Каннер С.Б., Аруффо А. (сентябрь 1998 г.). «Филамин связывается с цитоплазматическим доменом бета1-интегрина. Идентификация аминокислот, ответственных за это взаимодействие» . Ж. Биол. Хим . 273 (36): 23304–12. дои : 10.1074/jbc.273.36.23304 . ПМИД 9722563 .
^ Хьялм Г., Маклеод Р.Дж., Кифор О., Чаттопадхай Н., Браун Э.М. (сентябрь 2001 г.). «Филамин-А связывается с карбоксильным концом кальций-чувствительного рецептора, взаимодействие, которое участвует в CaR-опосредованной активации митоген-активируемой протеинкиназы» . Ж. Биол. Хим . 276 (37): 34880–7. дои : 10.1074/jbc.M100784200 . ПМИД 11390380 .
^ Авата Х., Хуанг С., Хандлогтен М.Э., Миллер Р.Т. (сентябрь 2001 г.). «Взаимодействие кальций-чувствительного рецептора и филамина, потенциального каркасного белка» . Ж. Биол. Хим . 276 (37): 34871–9. дои : 10.1074/jbc.M100775200 . ПМИД 11390379 .
^ Ту Й, Ву С, Ши Х, Чен К, Ву С (апрель 2003 г.). «Мигфилин и Миг-2 связывают фокальные адгезии с филамином и актиновым цитоскелетом и участвуют в модуляции формы клеток» . Клетка . 113 (1): 37–47. дои : 10.1016/s0092-8674(03)00163-6 . ПМИД 12679033 .
^ Нагано Т., Йонеда Т., Хатанака Ю., Кубота С., Мураками Ф., Сато М. (июль 2002 г.). «Белок, взаимодействующий с филамином А (FILIP), регулирует миграцию кортикальных клеток из зоны желудочков». Нат. Клеточная Биол . 4 (7): 495–501. дои : 10.1038/ncb808 . ПМИД 12055638 . S2CID 4795393 .
^ Шин В.Л., Фэн Ю., Грэм Д., Такафута Т., Шапиро С.С., Уолш Калифорния (ноябрь 2002 г.). «Филамин А и филамин B совместно экспрессируются внутри нейронов в периоды миграции нейронов и могут физически взаимодействовать» . Хм. Мол. Жене . 11 (23): 2845–54. дои : 10.1093/hmg/11.23.2845 . ПМИД 12393796 .
^ Дональдсон Дж.К., Дайс Р.С., Ритчи М.Д., Хэнкс С.К. (август 2002 г.). «Нефроцистин-консервативные домены участвуют в нацеливании на межклеточные соединения эпителия, взаимодействии с филаминами и установлении полярности клеток» . Ж. Биол. Хим . 277 (32): 29028–35. дои : 10.1074/jbc.M111697200 . ПМИД 12006559 .
^ Jump up to: ^а ^б Охта Ю., Сузуки Н., Накамура С., Хартвиг Дж. Х., Штоссель Т. П. (март 1999 г.). «Маленькая ГТФаза RalA нацелена на филамин, вызывая филоподии» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 96 (5): 2122–8. Бибкод : 1999PNAS...96.2122O . дои : 10.1073/pnas.96.5.2122 . ПМК 26747 . ПМИД 10051605 .
^ Хэ Х, Ли Ю, Шембри-Кинг Дж, Джейкс С, Хаяши Дж (август 2000 г.). «Идентификация актинсвязывающего белка ABP-280 как партнера по связыванию человеческого адаптерного белка Lnk». Мол. Иммунол . 37 (10): 603–12. дои : 10.1016/s0161-5890(00)00070-5 . ПМИД 11163396 .
^ Белланджер Дж. М., Астье С., Сардет С., Ота Ю., Штоссель Т.П., Дебант А. (декабрь 2000 г.). «Rac1- и RhoG-специфичный домен GEF Trio нацелен на филамин, ремоделируя цитоскелетный актин». Нат. Клеточная Биол . 2 (12): 888–92. дои : 10.1038/35046533 . ПМИД 11146652 . S2CID 10182923 .
^ Цучия Х., Иседа Т., Хино О. (июль 1996 г.). «Идентификация нового белка (VBP-1), связывающегося с продуктом гена-супрессора опухоли фон Хиппеля-Линдау (VHL)». Рак Рез . 56 (13): 2881–5. ПМИД 8674032 .
^ Чжоу М.И., Ван Х., Росс Дж.Дж., Кузьмин И., Сюй С., Коэн Х.Т. (октябрь 2002 г.). «Супрессор опухоли фон Хиппель-Линдау стабилизирует новый растительный гомеодоменовый белок Jade-1» . Ж. Биол. Хим . 277 (42): 39887–98. дои : 10.1074/jbc.M205040200 . ПМИД 12169691 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Леванон Э.Ю., Халлеггер М., Кинар Ю., Шемеш Р., Джинович-Каруго К., Рехави Г., Янч М.Ф., Айзенберг Э. (2005). «Эволюционно консервативные человеческие мишени редактирования РНК от аденозина до инозина» . Нуклеиновые кислоты Рез . 33 (4): 1162–8. arXiv : q-bio/0502045 . Бибкод : 2005q.bio.....2045L . дои : 10.1093/nar/gki239 . ПМК 549564 . ПМИД 15731336 .
^ Ридманн Э.М., Шопофф С., Хартнер Дж.К., Янч М.Ф. (июнь 2008 г.). «Специфика ADAR-опосредованного редактирования РНК в вновь идентифицированных мишенях» . РНК . 14 (6): 1110–8. дои : 10.1261/rna.923308 . ПМК 2390793 . ПМИД 18430892 .
^ Трэвис М.А., ван дер Флиер А., Каммерер Р.А., Молд А.П., Зонненберг А., Хамфрис М.Дж. (июль 2004 г.). «Взаимодействие филамина А с цитоплазматическим доменом интегрина бета 7: роль альтернативного сплайсинга и фосфорилирования» . ФЭБС Летт . 569 (1–3): 185–90. дои : 10.1016/j.febslet.2004.04.099 . ПМИД 15225631 .
^ Брэтт Э., Оман М. (март 2003 г.). «Координация редактирования и сплайсинга пре-мРНК глутаматного рецептора» . РНК . 9 (3): 309–18. дои : 10.1261/rna.2750803 . ПМЦ 1370398 . ПМИД 12592005 .
^ Попович Г.М., Мюллер Р., Ногель А.А., Шлейхер М., Хубер Р., Холак Т.А. (октябрь 2004 г.). «Молекулярная структура стержневого домена филамина диктиостелия». Дж. Мол. Биол . 342 (5): 1637–46. дои : 10.1016/j.jmb.2004.08.017 . ПМИД 15364587 .
^ Jump up to: ^а ^б Велкова А, Карвалью М.А., Джонсон Ж.О., Тавтигян С.В., Монтейро А.Н. Идентификация филамина А как белка, взаимодействующего с BRCA1, необходимого для эффективной репарации ДНК. Клеточный цикл. 1 апреля 2010 г.;9(7):1421-33. дои: 10.4161/cc.9.7.11256. Электронная публикация, 1 апреля 2010 г. PMID 20305393; PMCID: PMC3040726

Дальнейшее чтение

Лайт С., Сагит Р., Итиханда С.С., Цинь Дж., Элофссон А. (сентябрь 2012 г.). «Эволюция филамина - перспектива повторения белкового домена» . Журнал структурной биологии . 179 (3): 289–98. дои : 10.1016/j.jsb.2012.02.010 . ПМЦ 3728663 . ПМИД 22414427 .
Штоссель Т.П., Кондилис Дж., Кули Л., Хартвиг Дж.Х., Ногель А., Шлейхер М., Шапиро С.С. (2001). «Филамины как интеграторы клеточной механики и передачи сигналов». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 2 (2): 138–45. дои : 10.1038/35052082 . ПМИД 11252955 . S2CID 5203942 .
ван дер Флиер А, Зонненберг А (2001). «Структурные и функциональные аспекты филаминов» . Биохим. Биофиз. Акта . 1538 (2–3): 99–117. дои : 10.1016/S0167-4889(01)00072-6 . ПМИД 11336782 .

Внешние ссылки

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000196924 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031328 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8406501-5] Горлин Дж.Б., Хенске Э., Уоррен С.Т., Кунст CB, Д'Урсо М., Палмиери Дж., Хартвиг Дж.Х., Брунс Г., Квятковски DJ (октябрь 1993 г.). «Ген филамина (FLN) актин-связывающего белка (ABP-280) отображает теломерную часть локуса цветового зрения (R/GCP), а центромерную — G6PD в Xq28». Геномика . 17 (2): 496–8. дои : 10.1006/geno.1993.1354 . ПМИД 8406501 .

[pmid12612583-6] Робертсон С.П., Твигг С.Р., Сазерленд-Смит А.Дж., Бьянкалана В., Горлин Р.Дж., Хорн Д., Кенрик С.Дж., Ким К.А., Морава Е., Ньюбери-Экоб Р., Орставик К.Х., Куоррелл О.В., Шварц К.Э., Ширс DJ, Сури М., Кендрик -Джонс Дж., Уилки А.О. (март 2003 г.). «Локальные мутации в гене, кодирующем цитоскелетный белок филамин А, вызывают у человека разнообразные пороки развития» . Нат Жене . 33 (4): 487–91. дои : 10.1038/ng1119 . ПМИД 12612583 .

[7] «Ген Энтреза: FLNA филамин А, альфа (актин-связывающий белок 280)» .

[Šimčíková_2019_-_supplementary_table_S7-8] Шимчикова Д., Хенеберг П. (декабрь 2019 г.). «Уточнение прогнозов эволюционной медицины на основе клинических данных о проявлениях менделевских болезней» . Научные отчеты . 9 (1): 18577. Бибкод : 2019NatSR...918577S . дои : 10.1038/s41598-019-54976-4 . ПМК 6901466 . ПМИД 31819097 .

[9] Гребер П., Витт Х.Т. (февраль 1976 г.). «Связь между электрическим потенциалом, градиентом pH, потоком протонов и фосфорилированием в фотосинтетической мембране». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 423 (2): 141–63. дои : 10.1016/0005-2728(76)90174-2 . ПМИД 2316 .

[10] «P21333 (FLNA_HUMAN): Филамин-А» . ЮниПрот .

[pmid11602572-11] Юань Ю, Шэнь Цзи (декабрь 2001 г.). «Взаимодействие с BRCA2 предполагает роль филамина-1 (hsFLNa) в реакции на повреждение ДНК» . Ж. Биол. Хим . 276 (51): 48318–24. дои : 10.1074/jbc.M102557200 . ПМИД 11602572 .

[pmid11807098-12] ван дер Флиер А., Куйкман И., Крамер Д., Гертс Д., Крефт М., Такафута Т., Шапиро С.С., Зонненберг А. (январь 2002 г.). «Различные варианты сплайсинга филамина-B влияют на миогенез, внутриклеточное распределение и определяют связывание с субъединицами интегрина [бета]» . Дж. Клеточная Биол . 156 (2): 361–76. дои : 10.1083/jcb.200103037 . ПМК 2199218 . ПМИД 11807098 .

[pmid9722563-13] Лоо Д.Т., Каннер С.Б., Аруффо А. (сентябрь 1998 г.). «Филамин связывается с цитоплазматическим доменом бета1-интегрина. Идентификация аминокислот, ответственных за это взаимодействие» . Ж. Биол. Хим . 273 (36): 23304–12. дои : 10.1074/jbc.273.36.23304 . ПМИД 9722563 .

[pmid11390380-14] Хьялм Г., Маклеод Р.Дж., Кифор О., Чаттопадхай Н., Браун Э.М. (сентябрь 2001 г.). «Филамин-А связывается с карбоксильным концом кальций-чувствительного рецептора, взаимодействие, которое участвует в CaR-опосредованной активации митоген-активируемой протеинкиназы» . Ж. Биол. Хим . 276 (37): 34880–7. дои : 10.1074/jbc.M100784200 . ПМИД 11390380 .

[pmid11390379-15] Авата Х., Хуанг С., Хандлогтен М.Э., Миллер Р.Т. (сентябрь 2001 г.). «Взаимодействие кальций-чувствительного рецептора и филамина, потенциального каркасного белка» . Ж. Биол. Хим . 276 (37): 34871–9. дои : 10.1074/jbc.M100775200 . ПМИД 11390379 .

[pmid12679033-16] Ту Й, Ву С, Ши Х, Чен К, Ву С (апрель 2003 г.). «Мигфилин и Миг-2 связывают фокальные адгезии с филамином и актиновым цитоскелетом и участвуют в модуляции формы клеток» . Клетка . 113 (1): 37–47. дои : 10.1016/s0092-8674(03)00163-6 . ПМИД 12679033 .

[pmid12055638-17] Нагано Т., Йонеда Т., Хатанака Ю., Кубота С., Мураками Ф., Сато М. (июль 2002 г.). «Белок, взаимодействующий с филамином А (FILIP), регулирует миграцию кортикальных клеток из зоны желудочков». Нат. Клеточная Биол . 4 (7): 495–501. дои : 10.1038/ncb808 . ПМИД 12055638 . S2CID 4795393 .

[pmid12393796-18] Шин В.Л., Фэн Ю., Грэм Д., Такафута Т., Шапиро С.С., Уолш Калифорния (ноябрь 2002 г.). «Филамин А и филамин B совместно экспрессируются внутри нейронов в периоды миграции нейронов и могут физически взаимодействовать» . Хм. Мол. Жене . 11 (23): 2845–54. дои : 10.1093/hmg/11.23.2845 . ПМИД 12393796 .

[pmid12006559-19] Дональдсон Дж.К., Дайс Р.С., Ритчи М.Д., Хэнкс С.К. (август 2002 г.). «Нефроцистин-консервативные домены участвуют в нацеливании на межклеточные соединения эпителия, взаимодействии с филаминами и установлении полярности клеток» . Ж. Биол. Хим . 277 (32): 29028–35. дои : 10.1074/jbc.M111697200 . ПМИД 12006559 .

[pmid10051605-20] Jump up to: ^а ^б Охта Ю., Сузуки Н., Накамура С., Хартвиг Дж. Х., Штоссель Т. П. (март 1999 г.). «Маленькая ГТФаза RalA нацелена на филамин, вызывая филоподии» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 96 (5): 2122–8. Бибкод : 1999PNAS...96.2122O . дои : 10.1073/pnas.96.5.2122 . ПМК 26747 . ПМИД 10051605 .

[pmid11163396-21] Хэ Х, Ли Ю, Шембри-Кинг Дж, Джейкс С, Хаяши Дж (август 2000 г.). «Идентификация актинсвязывающего белка ABP-280 как партнера по связыванию человеческого адаптерного белка Lnk». Мол. Иммунол . 37 (10): 603–12. дои : 10.1016/s0161-5890(00)00070-5 . ПМИД 11163396 .

[pmid11146652-22] Белланджер Дж. М., Астье С., Сардет С., Ота Ю., Штоссель Т.П., Дебант А. (декабрь 2000 г.). «Rac1- и RhoG-специфичный домен GEF Trio нацелен на филамин, ремоделируя цитоскелетный актин». Нат. Клеточная Биол . 2 (12): 888–92. дои : 10.1038/35046533 . ПМИД 11146652 . S2CID 10182923 .

[pmid8674032-23] Цучия Х., Иседа Т., Хино О. (июль 1996 г.). «Идентификация нового белка (VBP-1), связывающегося с продуктом гена-супрессора опухоли фон Хиппеля-Линдау (VHL)». Рак Рез . 56 (13): 2881–5. ПМИД 8674032 .

[pmid12169691-24] Чжоу М.И., Ван Х., Росс Дж.Дж., Кузьмин И., Сюй С., Коэн Х.Т. (октябрь 2002 г.). «Супрессор опухоли фон Хиппель-Линдау стабилизирует новый растительный гомеодоменовый белок Jade-1» . Ж. Биол. Хим . 277 (42): 39887–98. дои : 10.1074/jbc.M205040200 . ПМИД 12169691 .

[a-25] Jump up to: ^а ^б ^с Леванон Э.Ю., Халлеггер М., Кинар Ю., Шемеш Р., Джинович-Каруго К., Рехави Г., Янч М.Ф., Айзенберг Э. (2005). «Эволюционно консервативные человеческие мишени редактирования РНК от аденозина до инозина» . Нуклеиновые кислоты Рез . 33 (4): 1162–8. arXiv : q-bio/0502045 . Бибкод : 2005q.bio.....2045L . дои : 10.1093/nar/gki239 . ПМК 549564 . ПМИД 15731336 .

[pmid18430892-26] Ридманн Э.М., Шопофф С., Хартнер Дж.К., Янч М.Ф. (июнь 2008 г.). «Специфика ADAR-опосредованного редактирования РНК в вновь идентифицированных мишенях» . РНК . 14 (6): 1110–8. дои : 10.1261/rna.923308 . ПМК 2390793 . ПМИД 18430892 .

[pmid15225631-27] Трэвис М.А., ван дер Флиер А., Каммерер Р.А., Молд А.П., Зонненберг А., Хамфрис М.Дж. (июль 2004 г.). «Взаимодействие филамина А с цитоплазматическим доменом интегрина бета 7: роль альтернативного сплайсинга и фосфорилирования» . ФЭБС Летт . 569 (1–3): 185–90. дои : 10.1016/j.febslet.2004.04.099 . ПМИД 15225631 .

[pmid12592005-28] Брэтт Э., Оман М. (март 2003 г.). «Координация редактирования и сплайсинга пре-мРНК глутаматного рецептора» . РНК . 9 (3): 309–18. дои : 10.1261/rna.2750803 . ПМЦ 1370398 . ПМИД 12592005 .

[pmid15364587-29] Попович Г.М., Мюллер Р., Ногель А.А., Шлейхер М., Хубер Р., Холак Т.А. (октябрь 2004 г.). «Молекулярная структура стержневого домена филамина диктиостелия». Дж. Мол. Биол . 342 (5): 1637–46. дои : 10.1016/j.jmb.2004.08.017 . ПМИД 15364587 .

[Velkova2010-30] Jump up to: ^а ^б Велкова А, Карвалью М.А., Джонсон Ж.О., Тавтигян С.В., Монтейро А.Н. Идентификация филамина А как белка, взаимодействующего с BRCA1, необходимого для эффективной репарации ДНК. Клеточный цикл. 1 апреля 2010 г.;9(7):1421-33. дои: 10.4161/cc.9.7.11256. Электронная публикация, 1 апреля 2010 г. PMID 20305393; PMCID: PMC3040726

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]