Дистрогликан

ДАГ1
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB showСписок идентификационных кодов PDB 1EG4, 2MK7
Идентификаторы
Псевдонимы	DAG1 , 156DAG, A3a, AGRNR, DAG, MDDGC7, MDDGC9, MDDGA9, дистрогликан 1, LGMDR16
Внешние идентификаторы	ОМИМ : 128239 ; МГИ : 101864 ; Гомологен : 3234 ; Генные карты : DAG1 ; ОМА : DAG1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 3 (human) Band 3p21.31 Start 49,468,703 bp End 49,535,618 bp
showМестоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 9 (mouse) Band 9 F1- F2|9 59.08 cM Start 108,081,833 bp End 108,141,157 bp
show экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in olfactory bulb trigeminal ganglion spinal ganglia glomerulus metanephric glomerulus pancreatic ductal cell placenta parotid gland nipple saphenous vein Top expressed in sciatic nerve renal corpuscle gastrula left lung left lung lobe decidua myocardium of ventricle right ventricle right lung Gonadal ridge More reference expression data BioGPS More reference expression data
showГенная онтология Molecular function calcium ion binding protein binding virus receptor activity alpha-actinin binding vinculin binding actin binding tubulin binding structural constituent of muscle SH2 domain binding laminin binding laminin-1 binding dystroglycan binding Cellular component cell-cell junction nucleus synapse contractile ring filopodium node of Ranvier costamere lamellipodium dystroglycan complex membrane raft cell junction cytoskeleton membrane extracellular exosome basolateral plasma membrane postsynaptic membrane sarcolemma cytoplasm integral component of membrane focal adhesion plasma membrane dystrophin-associated glycoprotein complex nucleoplasm basement membrane cytosol extracellular space endoplasmic reticulum lumen Golgi lumen plasma membrane raft external side of plasma membrane nuclear periphery extracellular matrix extracellular region collagen-containing extracellular matrix glutamatergic synapse GABA-ergic synapse postsynaptic cytosol Biological process NLS-bearing protein import into nucleus extracellular matrix organization viral process regulation of embryonic cell shape response to peptide hormone regulation of epithelial to mesenchymal transition positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis viral entry into host cell regulation of gastrulation negative regulation of cell migration Schwann cell development membrane protein ectodomain proteolysis calcium-dependent cell-matrix adhesion negative regulation of MAPK cascade nerve maturation microtubule anchoring commissural neuron axon guidance branching involved in salivary gland morphogenesis negative regulation of protein kinase B signaling morphogenesis of an epithelial sheet myelination in peripheral nervous system basement membrane organization epithelial tube branching involved in lung morphogenesis modulation by virus of host process protein O-linked glycosylation positive regulation of cell-matrix adhesion human ageing Schwann cell differentiation response to denervation involved in regulation of muscle adaptation nerve development axon regeneration positive regulation of myelination skeletal muscle tissue regeneration positive regulation of protein kinase activity positive regulation of oligodendrocyte differentiation cellular response to mechanical stimulus cellular response to cholesterol angiogenesis involved in wound healing regulation of synapse organization regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 1605 13138 Вместе ENSG00000173402 ENSMUSG00000039952 ЮниПрот Q14118 Q62165 RefSeq (мРНК) showНМ_004393 НМ_001165928 НМ_001177634 НМ_001177635 НМ_001177636 NM_001177637 NM_001177638 NM_001177639 NM_001177640 NM_001177641 NM_001177642 NM_001177643 NM_001177644 showНМ_001276481 НМ_001276482 НМ_001276485 НМ_001276486 НМ_001276492 NM_001276493 NM_001276494 NM_010017 RefSeq (белок) showНП_001159400 НП_001171105 НП_001171106 НП_001171107 НП_001171108 NP_001171109 NP_001171110 NP_001171111 NP_001171112 NP_001171113 NP_001171114 NP_001171115 NP_004384 showНП_001263410 НП_001263411 НП_001263414 НП_001263415 НП_001263421 NP_001263422 NP_034147 Местоположение (UCSC) Chr 3: 49,47 – 49,54 Мб Чр 9: 108.08 – 108.14 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Дистрогликан — это белок , который у человека кодируется DAG1 геном .

Дистрогликан является одним из дистрофин -ассоциированных гликопротеинов , который кодируется транскриптом длиной 5,5 т.п.н. у человека разумного на хромосоме 3 . Есть два экзона , которые разделены большим интроном . Сращенные экзоны кодируют белковый продукт, который в конечном итоге расщепляется на две нековалентно связанные субъединицы: альфа (N-концевая) и бета (С-концевая).

Функция

В скелетных мышцах дистрогликановый комплекс действует как трансмембранная связь между внеклеточным матриксом и цитоскелетом. [альфа]-дистрогликан находится внеклеточно и связывается с мерозином, [альфа]-2-ламинином в базальной мембране, тогда как [бета]-дистрогликан представляет собой трансмембранный белок и связывается с дистрофином, который представляет собой большой палочковидный цитоскелетный белок, отсутствующий при Дюшенне. мышечной дистрофией Больные . Дистрофин связывается с внутриклеточными актиновыми кабелями. Таким образом, считается, что комплекс дистрогликанов, который связывает внеклеточный матрикс с внутриклеточными актиновыми кабелями, обеспечивает структурную целостность мышечных тканей. Известно также, что дистрогликановый комплекс служит агриновым рецептором в мышцах, где он может регулировать индуцируемую агрином кластеризацию рецепторов ацетилхолина в нервно-мышечных соединениях. Имеются также данные, свидетельствующие о функции дистрогликана как части пути передачи сигнала, поскольку показано, что Grb2 , медиатор Ras -связанного сигнального пути, может взаимодействовать с цитоплазматическим доменом дистрогликана.

Выражение

Дистрогликан широко распространен как в немышечных тканях, так и в мышечных тканях. Показано, что в ходе эпителиального морфогенеза почки дистрогликановый комплекс действует как рецептор базальной мембраны. Также сообщалось об экспрессии дистрогликанов в мышцах головного мозга и нейронах сетчатки. Однако физиологическая роль дистрогликана в немышечных тканях остается неясной.

В декабре 2022 года были рассмотрены последствия аномальной экспрессии дистрогликанов и/или O -маннозилирования на патогенез рака.

Взаимодействия

Было показано, что дистрогликан взаимодействует с FYN . C-src тирозинкиназа , СРК , НКК1 , Грб2 , Кавеолин 3 и SHC1 .

См. также

• Дистрофин-ассоциированный белковый комплекс
• Актин-связывающий белок
• Агрин

Дальнейшее чтение

• Мацумура К., Томе Ф.М., Коллин Х., Азиби К., Чауш М., Каплан Дж.К. и др. (сентябрь 1992 г.). «Дефицит дистрофин-ассоциированного гликопротеина 50К при тяжелой детской аутосомно-рецессивной мышечной дистрофии». Природа . 359 (6393): 320–322. Бибкод : 1992Natur.359..320M . дои : 10.1038/359320a0 . ПМИД   1406935 . S2CID   4326618 .
• Апель Э.Д., Робердс С.Л., Кэмпбелл К.П., Мерли Дж.П. (июль 1995 г.). «Рапсин может действовать как связующее звено между рецептором ацетилхолина и агрин-связывающим дистрофин-ассоциированным гликопротеиновым комплексом» . Нейрон . 15 (1): 115–126. дои : 10.1016/0896-6273(95)90069-1 . ПМИД   7619516 . S2CID   589282 .
• Ян Б., Юнг Д., Мотто Д., Мейер Дж., Корецкий Г., Кэмпбелл К.П. (май 1995 г.). «SH3-домен-опосредованное взаимодействие дистрогликана и Grb2» . Журнал биологической химии . 270 (20): 11711–11714. дои : 10.1074/jbc.270.20.11711 . ПМИД   7744812 .
• Ямада Х., Симидзу Т., Танака Т., Кэмпбелл К.П., Мацумура К. (сентябрь 1994 г.). «Дистрогликан представляет собой связывающий белок ламинина и мерозина в периферических нервах». Письма ФЭБС . 352 (1): 49–53. дои : 10.1016/0014-5793(94)00917-1 . ПМИД   7925941 . S2CID   17529055 .
• Джи Ш., Монтанаро Ф., Линденбаум М.Х., Карбонетто С. (июнь 1994 г.). «Дистрогликан-альфа, дистрофин-ассоциированный гликопротеин, является функциональным рецептором агрина». Клетка . 77 (5): 675–686. дои : 10.1016/0092-8674(94)90052-3 . ПМИД   8205617 . S2CID   54232250 .
• Ибрагимов-Бескровная О, Милатович А, Озчелик Т, Ян Б, Кёпник К, Франке У, Кэмпбелл К.П. (октябрь 1993 г.). «Человеческий дистрогликан: кДНК скелетных мышц, геномная структура, происхождение тканеспецифичных изоформ и хромосомная локализация». Молекулярная генетика человека . 2 (10): 1651–1657. дои : 10.1093/hmg/2.10.1651 . ПМИД   8268918 .
• Ямада Х., Дензер А.Дж., Хори Х., Танака Т., Андерсон Л.В., Фудзита С. и др. (сентябрь 1996 г.). «Дистрогликан представляет собой двойной рецептор агрина и ламинина-2 в мембране шванновских клеток» . Журнал биологической химии . 271 (38): 23418–23423. дои : 10.1074/jbc.271.38.23418 . ПМИД   8798547 .
• Тиан М., Джейкобсон С., Джи Ш., Кэмпбелл К.П., Карбонетто С., Джакер М. (декабрь 1996 г.). «Дистрогликан в мозжечке представляет собой белок, связывающий альфа-2-цепь ламинина на границе глии и сосудов, и экспрессируется в клетках Пуркинье» . Европейский журнал неврологии . 8 (12): 2739–2747. дои : 10.1111/j.1460-9568.1996.tb01568.x . ПМИД   8996823 . S2CID   1707823 .
• Мацумура К., Чиба А., Ямада Х., Фукута-Охи Х., Фудзита С., Эндо Т. и др. (май 1997 г.). «Роль дистрогликана в адгезии клеток шванномы к ламинину» . Журнал биологической химии . 272 (21): 13904–13910. дои : 10.1074/jbc.272.21.13904 . ПМИД   9153251 .
• Пироцци Дж., МакКоннелл С.Дж., Увегес А.Дж., Картер Дж.М., Спаркс А.Б., Кей Б.К., Фаулкс Д.М. (июнь 1997 г.). «Идентификация новых белков, содержащих домен WW человека, путем клонирования мишеней-лигандов» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14611–14616. дои : 10.1074/jbc.272.23.14611 . ПМИД   9169421 .
• Лоренцо Л.Е., Годин А.Г., Ван Ф., Сен-Луи М., Карбонетто С., Уайзман П.В. и др. (июнь 2014 г.). «Кластеры гефирина отсутствуют в первичных афферентных окончаниях малого диаметра, несмотря на наличие рецепторов ГАМК (А)» . Журнал неврологии . 34 (24): 8300–8317. doi : 10.1523/JNEUROSCI.0159-14.2014 . ПМК   6608243 . ПМИД   24920633 .
• Геземанн М., Бранкаччо А., Шумахер Б., Рюгг М.А. (январь 1998 г.). «Агрин представляет собой высокоаффинный белок, связывающий дистрогликан в немышечных тканях» . Журнал биологической химии . 273 (1): 600–605. дои : 10.1074/jbc.273.1.600 . ПМИД   9417121 .
• Рамбуккана А., Ямада Х., Занацци Г., Матус Т., Зальцер Дж.Л., Юрченко П.Д. и др. (декабрь 1998 г.). «Роль альфа-дистрогликана как рецептора шванновских клеток для Mycobacterium leprae». Наука . 282 (5396): 2076–2079. Бибкод : 1998Sci...282.2076R . дои : 10.1126/science.282.5396.2076 . ПМИД   9851927 .
• Цао В., Генри М.Д., Борроу П., Ямада Х., Элдер Дж.Х., Равков Е.В. и др. (декабрь 1998 г.). «Идентификация альфа-дистрогликана как рецептора вируса лимфоцитарного хориоменингита и вируса лихорадки Ласса». Наука . 282 (5396): 2079–2081. Бибкод : 1998Sci...282.2079C . дои : 10.1126/science.282.5396.2079 . ПМИД   9851928 .
• Симидзу Х., Хосокава Х., Ниномия Х., Майнер Дж.Х., Масаки Т. (апрель 1999 г.). «Адгезия культивируемых эндотелиальных клеток аорты крупного рогатого скота к ламинину-1, опосредованная дистрогликаном» . Журнал биологической химии . 274 (17): 11995–12000. дои : 10.1074/jbc.274.17.11995 . hdl : 2433/180895 . ПМИД   10207021 .
• Коте П.Д., Мухлес Х., Линденбаум М., Карбонетто С. (ноябрь 1999 г.). «У химерных мышей с дефицитом дистрогликанов развивается мышечная дистрофия и разрушаются мионевральные синапсы». Природная генетика . 23 (3): 338–342. дои : 10.1038/15519 . ПМИД   10610181 . S2CID   564897 .
• Рентшлер С., Линн Х., Дайнингер К., Бедфорд М.Т., Эспаньель Х., Судол М. (апрель 1999 г.). «Домен дистрофина WW требует, чтобы область EF-руки взаимодействовала с бета-дистрогликаном». Биологическая химия . 380 (4): 431–442. дои : 10.1515/BC.1999.057 . ПМИД   10355629 . S2CID   24598356 .
• Томмази ди Виньяно А, Ди Дзенцо Дж, Судол М, Чезарени Дж, Денте Л (апрель 2000 г.). «Вклад различных модулей карбоксиконцевой области утрофина в формирование и регуляцию комплекса DAP». Письма ФЭБС . 471 (2–3): 229–234. дои : 10.1016/S0014-5793(00)01400-9 . ПМИД   10767429 . S2CID   21529759 .
• Джеймс М., Наттолл А., Илсли Дж.Л., Оттерсбах К., Тинсли Дж.М., Судол М., Уиндер С.Дж. (май 2000 г.). «Адгезионное фосфорилирование тирозина (бета)-дистрогликана регулирует его взаимодействие с атрофином» . Журнал клеточной науки . 113 (Часть 10) (10): 1717–1726. дои : 10.1242/jcs.113.10.1717 . ПМИД   10769203 .
• Руссо К., Ди Стазио Э., Маккиа Дж., Роза Дж., Бранкаччо А., Петруччи Т.С. (июль 2000 г.). «Характеристика взаимодействия бета-дистрогликан-рецептор 2 фактора роста (Grb2)». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 274 (1): 93–98. дои : 10.1006/bbrc.2000.3103 . ПМИД   10903901 .

Внешние ссылки

• Дистрогликаны Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
• Обзор на sdbonline.org