✖


Jump to content

Глиальный фибриллярный кислый белок

ГФАП
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы GFAP , ALXDRD, глиальный фибриллярный кислый белок
Внешние идентификаторы ОМИМ : 137780 ; МГИ : 95697 ; Гомологен : 1554 ; GeneCards : GFAP ; OMA : GFAP – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

2670

14580

Вместе

ENSG00000131095

ENSMUSG00000020932

ЮниПрот

P14136

P03995

RefSeq (мРНК)

НМ_002055
НМ_001131019
НМ_001242376
НМ_001363846

НМ_001131020
НМ_010277

RefSeq (белок)

НП_001124491
НП_001229305
НП_002046
НП_001350775

НП_001124492
НП_034407

Местоположение (UCSC) Чр 17: 44,9 – 44,92 Мб Чр 11: 102,78 – 102,79 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Глиальный фибриллярный кислый белок ( GFAP ) представляет собой белок , который у человека кодируется GFAP геном . [5] Это белок промежуточных филаментов (IF) III типа, который экспрессируется многими типами клеток центральной нервной системы (ЦНС), включая астроциты. [6] и эпендимальные клетки во время развития. [7] Также было обнаружено, что GFAP экспрессируется в клубочках и перитубулярных фибробластах, взятых из почек крыс. [8] Клетки Лейдига семенников у обоих хомяков [9] и люди, [10] человека кератиноциты , [11] человеческие остеоциты и хондроциты [12] и звездчатые клетки поджелудочной железы и печени крыс. [13]

GFAP тесно связан с тремя другими неэпителиальными членами семейства IF III типа, виментином , десмином и периферином клетки , которые все участвуют в структуре и функции цитоскелета . Считается, что GFAP помогает поддерживать астроцитов. механическую прочность [14] а также форму клеток, но его точная функция остается плохо изученной, несмотря на количество исследований, использующих его в качестве клеточного маркера . Белок был назван, впервые выделен и охарактеризован Лоуренсом Ф. Энгом в 1969 году. [15] У человека он расположен на длинном плече 17-й хромосомы . [16]

Структура

[ редактировать ]

Промежуточные филаменты типа III содержат три домена: головной, палочковидный и хвостовой. Специфическая последовательность ДНК палочковидного домена может различаться в разных промежуточных нитях типа III, но структура белка высококонсервативна . Этот стержневой домен обвивается вокруг домена другой нити, образуя димер , в котором N-конец и C-конец каждой нити выровнены. Нити типа III, такие как GFAP, способны образовывать как гомодимеры , так и гетеродимеры ; GFAP может полимеризоваться с другими белками типа III. [17] GFAP и другие белки IF типа III не могут собираться с кератинами типа I и II , промежуточными нитями : в клетках, которые экспрессируют оба белка, образуются две отдельные сети промежуточных филаментов, [18] что может обеспечить специализацию и повышенную вариативность.

Чтобы сформировать сети, первоначальные димеры GFAP объединяются в расположенные в шахматном порядке тетрамеры . [19] которые являются основными субъединицами промежуточной нити . Поскольку сами по себе палочковидные домены in vitro не образуют нитей, для образования нитей необходимы неспиральные домены головки и хвоста. [17] Головная и хвостовая области имеют большую изменчивость последовательности и структуры. Несмотря на эту повышенную изменчивость, головка GFAP содержит два консервативных аргинина и ароматический остаток, которые, как было показано, необходимы для правильной сборки. [20]

Функция в центральной нервной системе

[ редактировать ]

GFAP экспрессируется в центральной нервной системе в клетках астроцитов, а концентрация GFAP различается в разных регионах ЦНС , где самые высокие уровни обнаруживаются в продолговатом мозге , шейном отделе спинного мозга и гиппокампе . [6] [21] [22] Он участвует во многих важных процессах ЦНС, включая клеточную связь и функционирование гематоэнцефалического барьера .

Было показано, что GFAP играет роль в митозе , регулируя сеть филаментов, присутствующих в клетке. Во время митоза происходит увеличение количества фосфорилированного GFAP и перемещение этого модифицированного белка в борозду расщепления. [23] Действуют разные наборы киназ; cdc2 Киназа действует только при фазовом переходе G2 , тогда как другие киназы GFAP активны только в борозде расщепления . Эта специфичность местоположения позволяет точно регулировать распределение GFAP в дочерних клетках. Исследования также показали, что мыши с нокаутом GFAP подвергаются множественным дегенеративным процессам, включая аномальную миелинизацию , ухудшение структуры белого вещества и функциональные/структурные нарушения гематоэнцефалического барьера . [24] Эти данные позволяют предположить, что GFAP необходим для выполнения многих важных функций в ЦНС .

Предполагается, что GFAP играет роль во взаимодействиях астроцитов и нейронов , а также межклеточных взаимодействиях . In vitro , используя антисмысловую РНК , астроциты, лишенные GFAP, не образуют расширений, обычно присутствующих в нейронах. [25] Исследования также показали, что клетки Пуркинье у мышей, нокаутных по GFAP, не имеют нормальной структуры, и эти мыши демонстрируют недостатки в экспериментах по кондиционированию, таких как задача с морганием глаз. [26] Биохимические исследования GFAP показали MgCl 2 и/или кальций / кальмодулин- зависимое фосфорилирование различных серина или треонина остатков с помощью PKC и PKA. [27] которые представляют собой две киназы , которые важны для цитоплазматической передачи сигналов. Эти данные подчеркивают важность GFAP для межклеточной коммуникации.

Также было показано, что GFAP важен для восстановления после повреждения ЦНС. В частности, за его роль в формировании глиальных рубцов во многих местах ЦНС, включая глаза . [28] и мозг . [29]

Аутоиммунная астроцитопатия GFAP

[ редактировать ]

В 2016 году было описано воспалительное заболевание ЦНС, связанное с антителами против GFAP . У больных аутоиммунной GFAP-астроцитопатией развивался менингоэнцефаломиелит с воспалением мозговых оболочек головного мозга , паренхимы и спинного мозга . Около трети случаев были связаны с различными видами рака , и многие из них также экспрессировали другие аутоантитела ЦНС .

Менингоэнцефалит является преобладающим клиническим проявлением аутоиммунной астроцитопатии GFAP в опубликованных сериях случаев. [30] Это также может быть связано с энцефаломиелитом и паркинсонизмом. [31]

Болезнетворные состояния

[ редактировать ]
GFAP Иммуноокрашивание при глиальном новообразовании ( анапластическая астроцитома )
GFAP Иммуноокрашивание астроцитов в клеточной культуре красным цветом и контрастное окрашивание виментином зеленым цветом. GFAP и виментин совместно локализуются в цитоплазматических промежуточных нитях , поэтому астроцит выглядит желтым. Ядерная ДНК окрашивается в синий цвет с помощью DAPI . Антитела, подготовка клеток и изображения, созданные EnCor Biotechnology Inc.

Существует множество нарушений, связанных с неправильной регуляцией GFAP, и травма может привести к глиальных клеток пагубной реакции . Глиальное рубцевание является следствием ряда нейродегенеративных состояний, а также травм, приводящих к разрыву нервного материала. Рубец формируется за счет взаимодействия астроцитов с фиброзной тканью для восстановления глиальных границ вокруг центрального очага повреждения. [32] и частично вызвано усилением регуляции GFAP. [33]

Еще одним заболеванием, напрямую связанным с GFAP, является болезнь Александера , редкое генетическое заболевание. Его симптомы включают умственную и физическую отсталость, слабоумие , увеличение мозга и головы, спастичность (жесткость рук и/или ног) и судороги . [34] Клеточный механизм заболевания заключается в наличии цитоплазматических скоплений, содержащих GFAP и белки теплового шока , известных как волокна Розенталя . [35] Было показано, что мутации в кодирующей области GFAP способствуют накоплению волокон Розенталя. [36] Было высказано предположение, что некоторые из этих мутаций вредны для формирования цитоскелета , а также для увеличения каспазы 3 . активности [37] что приведет к усилению апоптоза клеток с этими мутациями. Таким образом, GFAP играет важную роль в патогенезе болезни Александера.

Примечательно, что экспрессия некоторых изоформ GFAP снижается в ответ на острую инфекцию или нейродегенерацию . [38] также сообщалось о снижении экспрессии GFAP Кроме того, при энцефалопатии Вернике . [39] Гликопротеин ВИЧ-1 оболочки вируса gp120 GFAP, а уровни GFAP могут может напрямую ингибировать фосфорилирование снижаться в ответ на хроническую инфекцию ВИЧ-1. [40] ветряная оспа , [41] и псевдобешенство . [42] Снижение экспрессии GFAP зарегистрировано при синдроме Дауна , шизофрении , биполярном расстройстве и депрессии . [38]

В целом высокая распространенность GFAP в ЦНС привела к большому интересу к GFAP как биомаркеру крови при остром повреждении головного и спинного мозга при различных типах механизмов заболевания, таких как черепно-мозговая травма и цереброваскулярные заболевания . [43] Повышенные уровни GFAP в крови также обнаруживаются при нейровоспалительных заболеваниях, таких как рассеянный склероз и оптиконевромиелит , заболевание, поражающее астроциты. [43] В исследовании 22 детей-пациентов, перенесших экстракорпоральную мембранную оксигенацию (ЭКМО), дети с аномально высоким уровнем GFAP имели в 13 раз больше шансов умереть и в 11 раз больше шансов получить травму головного мозга, чем дети с нормальными уровнями GFAP. [44]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что глиальный фибриллярный кислый белок взаимодействует с MEN1. [45] и PSEN1 . [46]

Изоформы

[ редактировать ]

Хотя GFAP-альфа является единственной изоформой, способной гомомерно собираться, GFAP имеет 8 различных изоформ , которые метят отдельные субпопуляции астроцитов в мозге человека и грызунов. Эти изоформы включают GFAP каппа, GFAP +1 и наиболее изученную в настоящее время дельта GFAP. Дельта GFAP, по-видимому, связан с нервными стволовыми клетками (НСК) и может участвовать в миграции. GFAP+1 представляет собой антитело, которое метит две изоформы. Хотя GFAP+1-положительные астроциты предположительно не являются реактивными астроцитами, они имеют широкий спектр морфологии, включая отростки размером до 0,95 мм (наблюдаются в человеческом мозге). Экспрессия GFAP+1-положительных астроцитов связана со старостью и возникновением AD патологии . [47]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000131095 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020932 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Айзекс А., Бейкер М., Ваврант-Де Вриз Ф., Хаттон М. (июль 1998 г.). «Определение структуры гена GFAP человека и отсутствия мутаций кодирующей области, связанных с лобно-височной деменцией с паркинсонизмом, сцепленным с хромосомой 17». Геномика . 51 (1): 152–154. дои : 10.1006/geno.1998.5360 . ПМИД   9693047 .
  6. ^ Jump up to: а б Жак С.М., Виннер С., Куджас М., Рауль М., Ракадот Дж., Бауманн Н.А. (январь 1978 г.). «Определение глиального фибриллярного кислого белка (GFAP) в опухолях головного мозга человека». Журнал неврологических наук . 35 (1): 147–155. дои : 10.1016/0022-510x(78)90107-7 . ПМИД   624958 . S2CID   10224197 .
  7. ^ Россманн У., Веласко М.Э., Синдели С.Д., Гамбетти П. (октябрь 1980 г.). «Глиальный фибриллярный кислый белок (GFAP) в эпендимальных клетках в процессе развития. Иммуноцитохимическое исследование». Исследования мозга . 200 (1): 13–21. дои : 10.1016/0006-8993(80)91090-2 . ПМИД   6998542 . S2CID   38131934 .
  8. ^ Буниатян Г., Трауб П., Альбинус М., Беккерс Г., Бухманн А., Гебхардт Р., Оссвальд Х. (январь 1998 г.). «Иммунореактивность глиального фибриллярного кислого белка в мезангиальных клетках и подоцитах клубочков почек крыс in vivo и в культуре». Биология клетки . 90 (1): 53–61. дои : 10.1016/s0248-4900(98)80232-3 . ПМИД   9691426 . S2CID   31851422 .
  9. ^ Монури Р., Портье М.М., Леонард Н., Маккормик Д. (декабрь 1991 г.). «Иммунореактивность глиального фибриллярного кислого белка в адренокортикальных клетках и клетках Лейдига сирийского золотого хомяка (Mesocricetus auratus)». Журнал нейроиммунологии . 35 (1–3): 119–129. дои : 10.1016/0165-5728(91)90167-6 . ПМИД   1720132 . S2CID   3766335 .
  10. ^ Давидофф М.С., Миддендорф Р., Кёфюнчу Э., Мюллер Д., Езек Д., Гольштейн А.Ф. (2002). «Клетки Лейдига яичек человека содержат маркерные молекулы астроцитов и олигодендроцитов». Акта гистохимика . 104 (1): 39–49. дои : 10.1078/0065-1281-00630 . ПМИД   11993850 .
  11. ^ фон Коскулл Х (1984). «Быстрая идентификация глиальных клеток в околоплодных водах человека с помощью непрямой иммунофлуоресценции». Акта Цитологика . 28 (4): 393–400. ПМИД   6205529 .
  12. ^ Касантикул В., Шуангшоти С. (май 1989 г.). «Положительность к глиальному фибриллярному кислому белку в костях, хрящах и хордоме». Журнал хирургической онкологии . 41 (1): 22–26. дои : 10.1002/jso.2930410109 . ПМИД   2654484 . S2CID   34069861 .
  13. ^ Апте М.В., Хабер П.С., Эпплгейт Т.Л., Нортон И.Д., МакКоган Г.В., Корстен М.А. и др. (июль 1998 г.). «Периацинарные звездчатые клетки в поджелудочной железе крыс: идентификация, изоляция и культура» . Гут . 43 (1): 128–133. дои : 10.1136/gut.43.1.128 . ПМЦ   1727174 . ПМИД   9771417 .
  14. ^ Каллен Д.К., Саймон СМ, ЛаПлака МС (июль 2007 г.). «Зависимая от скорости деформации индукция реактивного астроглиоза и гибели клеток в трехмерных совместных культурах нейронов и астроцитов» . Исследования мозга . 1158 : 103–115. дои : 10.1016/j.brainres.2007.04.070 . ПМК   3179863 . ПМИД   17555726 .
  15. ^ Энг Л.Ф., Гирникар Р.С., Ли Ю.Л. (октябрь 2000 г.). «Глиальный фибриллярный кислый белок: GFAP-тридцать один год (1969-2000)». Нейрохимические исследования . 25 (9–10): 1439–1451. дои : 10.1023/A:1007677003387 . ПМИД   11059815 . S2CID   9221868 .
  16. ^ Бонгкам-Рудлофф Э., Нистер М., Бетсгольц С., Ван Дж.Л., Стенман Г., Хюбнер К. и др. (март 1991 г.). «Глиальный фибриллярный кислый белок человека: клонирование комплементарной ДНК, локализация хромосом и экспрессия информационной РНК в клеточных линиях глиомы человека различных фенотипов». Исследования рака . 51 (5): 1553–1560. ПМИД   1847665 .
  17. ^ Jump up to: а б Ривз С.А., Хелман Л.Дж., Эллисон А., Израиль, Массачусетс (июль 1989 г.). «Молекулярное клонирование и первичная структура глиального фибриллярного кислого белка человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (13): 5178–5182. Бибкод : 1989PNAS...86.5178R . дои : 10.1073/pnas.86.13.5178 . ПМК   297581 . ПМИД   2740350 .
  18. ^ Маккормик М.Б., Куломб П.А., Фукс Э. (июнь 1991 г.). «Разбор сетей ПЧ: последствия замены домена на распознавание и сборку ПЧ» . Журнал клеточной биологии . 113 (5): 1111–1124. дои : 10.1083/jcb.113.5.1111 . ПМК   2289006 . ПМИД   1710225 .
  19. ^ Стюарт М., Куинлан Р.А., Мойр Р.Д. (июль 1989 г.). «Молекулярные взаимодействия в паракристаллах фрагмента, соответствующего альфа-спиральной части спирального стержня глиального фибриллярного кислого белка: свидетельства антипараллельной упаковки молекул и полиморфизма, связанного со структурой промежуточных нитей» . Журнал клеточной биологии . 109 (1): 225–234. дои : 10.1083/jcb.109.1.225 . ПМК   2115473 . ПМИД   2745549 .
  20. ^ Фукс Э, Вебер К (1994). «Промежуточные нити: структура, динамика, функции и заболевания». Ежегодный обзор биохимии . 63 : 345–382. дои : 10.1146/annurev.bi.63.070194.002021 . ПМИД   7979242 .
  21. ^ Венкатеш К., Шрикант Л., Венгамма Б., Чандрасекхар С., Сандживкумар А., Мулешвара Прасад Б.К., Сарма П.В. (2013). «Дифференциация in vitro культивируемых клеток CD34+ человека в астроциты» . Неврология Индия . 61 (4): 383–388. дои : 10.4103/0028-3886.117615 . ПМИД   24005729 .
  22. ^ Сьолин К., Култима К., Ларссон А., Фрейхульт Э., Зюковская С., Алкасс К., Бурман Дж. (июнь 2022 г.). «Распределение пяти клинически важных нейроглиальных белков в мозге человека» . Молекулярный мозг . 15 (1): 52. дои : 10.1186/s13041-022-00935-6 . ПМЦ   9241296 . ПМИД   35765081 .
  23. ^ Тарди М., Фагес С., Ле Принс Г., Роллан Б., Нуньес Дж. (1990). «Регуляция глиального фибриллярного кислого белка (GFAP) и его кодирующей мРНК в развивающемся мозге и в культивируемых астроцитах». Молекулярные аспекты развития и старения нервной системы . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 265. стр. 41–52. дои : 10.1007/978-1-4757-5876-4_4 . ISBN  978-1-4757-5878-8 . ПМИД   2165732 .
  24. ^ Лидтке В., Эдельманн В., Биери П.Л., Чиу ФК, Коуэн Н.Дж., Кучерлапати Р., Рейн К.С. (октябрь 1996 г.). «GFAP необходим для целостности архитектуры белого вещества ЦНС и длительного поддержания миелинизации» . Нейрон . 17 (4): 607–615. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80194-4 . ПМИД   8893019 . S2CID   14714870 .
  25. ^ Вайнштейн Д.Е., Шелански М.Л., Лием Р.К. (март 1991 г.). «Подавление антисмысловой мРНК демонстрирует потребность глиального фибриллярного кислого белка в формировании стабильных астроцитарных процессов в ответ на нейроны» . Журнал клеточной биологии . 112 (6): 1205–1213. дои : 10.1083/jcb.112.6.1205 . ПМК   2288905 . ПМИД   1999469 .
  26. ^ Онлайн-менделевское наследование у человека (OMIM): глиальный фибриллярный кислый белок, GFAP - 137780
  27. ^ Харрисон, Британская Колумбия, Мобли, Польша (январь 1992 г.). «Фосфорилирование глиального фибриллярного кислого белка и виментина за счет активности протеинкиназы промежуточных филаментов, связанной с цитоскелетом, в астроцитах». Журнал нейрохимии . 58 (1): 320–327. дои : 10.1111/j.1471-4159.1992.tb09313.x . ПМИД   1727439 . S2CID   28248825 .
  28. ^ Туккари Дж., Тромбетта К., Джардинелли М.М., Арена Ф, Баррези Дж. (1986). «Распределение глиального фибриллярного кислого белка в нормальной и глиотической сетчатке человека». Базовая и прикладная гистохимия . 30 (4): 425–432. ПМИД   3548695 .
  29. ^ Паэтау А, Эловаара И, Паасивуо Р, Виртанен И, Пало Дж, Халтиа М (1985). «Глиальные нити являются основной фракцией мозга при детском нейрональном цероид-липофусцинозе». Акта Нейропатологика . 65 (3–4): 190–194. дои : 10.1007/bf00686997 . ПМИД   4038838 . S2CID   1411700 .
  30. ^ Аллен А., Гулхар С., Хайдари Р., Мартинес Дж. П., Бекенштейн Дж., ДеЛоренцо Р. и др. (январь 2020 г.). «Аутоиммунная глиальная фибриллярная кислая белковая астроцитопатия, приводящая к резистентному к лечению вялому параличу». Рассеянный склероз и связанные с ним заболевания . 39 : 101924. doi : 10.1016/j.msard.2019.101924 . ПМИД   31927153 . S2CID   210166834 .
  31. ^ Томчак А., Су Э., Тугизова М., Карлсон А.М., Кипп Л.Б., Фэн Х., Хан М.Х. (декабрь 2019 г.). «Случай GFAP-астроглиального аутоиммунитета, проявившегося обратимым паркинсонизмом». Рассеянный склероз и связанные с ним заболевания . 39 : 101900. doi : 10.1016/j.msard.2019.101900 . ПМИД   31881522 . S2CID   209498996 .
  32. ^ Бунге МБ, Бунге РП, Рис Х (май 1961 г.). «Ультраструктурное исследование ремиелинизации в экспериментальном поражении спинного мозга взрослой кошки» . Журнал биофизической и биохимической цитологии . 10 (1): 67–94. дои : 10.1083/jcb.10.1.67 . ПМК   2225064 . PMID   13688845 .
  33. ^ Смит М.Э., Энг Л.Ф. (1987). «Глиальный фибриллярный кислый белок при хроническом рецидивирующем экспериментальном аллергическом энцефаломиелите у мышей SJL/J». Журнал нейробиологических исследований . 18 (1): 203–208. дои : 10.1002/jnr.490180129 . ПМИД   3682026 . S2CID   25610288 .
  34. ^ HealthLink (25 ноября 2007 г.). «Александровская болезнь» . Медицинский колледж Висконсина. Архивировано из оригинала 24 февраля 2007 г. Проверено 5 марта 2007 г.
  35. ^ Хагеманн Т.Л., Коннор Дж.К., Мессинг А. (октябрь 2006 г.). «Связанные с болезнью Александра мутации глиального фибриллярного кислого белка у мышей вызывают образование волокон Розенталя и реакцию белого вещества на стресс» . Журнал неврологии . 26 (43): 11162–11173. doi : 10.1523/JNEUROSCI.3260-06.2006 . ПМК   6674663 . ПМИД   17065456 .
  36. ^ Бреннер М., Джонсон А.Б., Боспфлюг-Танги О., Родригес Д., Голдман Дж.Э., Мессинг А. (январь 2001 г.). «Мутации в GFAP, кодирующем глиальный фибриллярный кислый белок, связаны с болезнью Александера». Природная генетика . 27 (1): 117–120. дои : 10.1038/83679 . ПМИД   11138011 . S2CID   10159452 .
  37. ^ Чен Ю.С., Лим С.К., Чен М.Х., Куинлан Р.А., Пернг, доктор медицинских наук (октябрь 2011 г.). «Болезнь Александра, вызывающая мутации в С-концевом домене GFAP, вредна как для сборки, так и для формирования сети, потенциально способствуя как активации каспазы 3, так и снижению жизнеспособности клеток» . Экспериментальные исследования клеток . 317 (16): 2252–2266. дои : 10.1016/j.yexcr.2011.06.017 . ПМК   4308095 . ПМИД   21756903 .
  38. ^ Jump up to: а б Джонстон-Уилсон Н.Л., Симс К.Д., Хофманн Дж.П., Андерсон Л., Шор А.Д., Торри Э.Ф., Йолкен Р.Х. (март 2000 г.). «Специфические для заболевания изменения в белках лобной коры головного мозга при шизофрении, биполярном расстройстве и большом депрессивном расстройстве. Консорциум Стэнли невропатологии» . Молекулярная психиатрия . 5 (2): 142–149. дои : 10.1038/sj.mp.4000696 . ПМИД   10822341 .
  39. ^ Каллен К.М., Холлидей GM (1994). «Хронические алкоголики имеют значительную глиальную патологию в переднем и промежуточном мозге». Алкоголь и алкоголизм . 2 : 253–257. ПМИД   8974344 .
  40. ^ Леви Дж., Патрицио М., Бернардо А., Петруччи Т.К., Агрести К. (февраль 1993 г.). «Белок оболочки gp120 вируса иммунодефицита человека ингибирует бета-адренергическую регуляцию функций астроглии и микроглии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (4): 1541–1545. Бибкод : 1993PNAS...90.1541L . дои : 10.1073/pnas.90.4.1541 . ПМК   45910 . ПМИД   8381971 .
  41. ^ Кеннеди П.Г., майор Э.О., Уильямс Р.К., Штраус С.Е. (декабрь 1994 г.). «Понижение экспрессии глиального фибриллярного кислого белка во время острой литической инфекции вирусом ветряной оспы культивируемых астроцитов человека» . Вирусология . 205 (2): 558–562. дои : 10.1006/виро.1994.1679 . ПМИД   7975257 . Архивировано из оригинала 27 апреля 2021 г. Проверено 26 июня 2019 г.
  42. ^ Ринаман Л., Кард Дж.П., Энквист Л.В. (февраль 1993 г.). «Пространственно-временные реакции астроцитов, разветвленной микроглии и макрофагов головного мозга на инфекцию центральных нейронов вирусом псевдобешенства» . Журнал неврологии . 13 (2): 685–702. doi : 10.1523/JNEUROSCI.13-02-00685.1993 . ПМК   6576625 . ПМИД   8381171 .
  43. ^ Jump up to: а б Абдельхак А., Фоски М., Абу-Румейле С., Юэ Дж.К., Д'Анна Л., Хусс А. и др. (март 2022 г.). «Кровь GFAP как новый биомаркер заболеваний головного и спинного мозга» . Обзоры природы. Неврология . 18 (3): 158–172. дои : 10.1038/s41582-021-00616-3 . ПМИД   35115728 . S2CID   246492708 .
  44. ^ «Обнаружен белок, способный предсказать черепно-мозговую травму у детей, находящихся на аппарате жизнеобеспечения ЭКМО» . Детский центр Джонса Хопкинса . 19 ноября 2010 года. Архивировано из оригинала 9 марта 2012 года . Проверено 11 декабря 2010 г.
  45. ^ Лопес-Эгидо Дж., Каннингем Дж., Берг М., Оберг К., Бонгкам-Рудлофф Э., Гобль А. (август 2002 г.). «Взаимодействие менина с глиальным фибриллярным кислым белком и виментином предполагает роль сети промежуточных филаментов в регуляции активности менина». Экспериментальные исследования клеток . 278 (2): 175–183. дои : 10.1006/excr.2002.5575 . ПМИД   12169273 .
  46. ^ Нильсен А.Л., Холм И.Е., Йохансен М., Бонвен Б., Йоргенсен П., Йоргенсен А.Л. (август 2002 г.). «Новый сплайсинговый вариант глиального фибриллярного кислого белка, GFAP epsilon, взаимодействует с белками пресенилина» . Журнал биологической химии . 277 (33): 29983–29991. дои : 10.1074/jbc.M112121200 . ПМИД   12058025 .
  47. ^ Мидделдорп Дж., Хол Э.М. (март 2011 г.). «GFAP в здоровье и болезни». Прогресс нейробиологии . 93 (3): 421–443. doi : 10.1016/j.pneurobio.2011.01.005 . ПМИД   21219963 . S2CID   41192525 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
  • Касерес-Марсал К., Вакерисо Х., Галан Э., Фернандес С. (октябрь 2006 г.). «Ранняя митохондриальная дисфункция у ребенка с болезнью Александера». Детская неврология . 35 (4): 293–296. doi : 10.1016/j.pediatrneurol.2006.03.010 . ПМИД   16996408 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Glial_fibrillary_acidic_protein&oldid=1227745727"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 59e00a0129f3db07122dc9b074c13832__1717764000
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/59/32/59e00a0129f3db07122dc9b074c13832.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Glial fibrillary acidic protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)