✖


Jump to content

МИО10

    Add links

    МИО10
    Доступные структуры
    ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
    Идентификаторы
    Псевдонимы MYO10 , миозин X, MyoX
    Внешние идентификаторы Опустить : 601481 ; МГИ : 107716 ; Гомологен : 36328 ; Генные карты : MYO10 ; ОМА : MYO10 – ортологи
    Ортологи
    Разновидность Человек Мышь
    Входить

    4651

    17909

    Вместе

    ENSG00000145555

    ENSMUSG00000022272

    ЮниПрот

    Q9HD67

    F8VQB6

    RefSeq (мРНК)

    НМ_012334

    НМ_019472
    НМ_001353141
    НМ_001353142

    RefSeq (белок)

    НП_036466

    НП_062345
    НП_001340070
    НП_001340071

    Местоположение (UCSC) Chr 5: 16,66 – 16,94 Мб Чр 15: 25,62 – 25,81 Мб
    в PubMed Поиск [3] [4]
    Викиданные
    Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

    Миозин X , также известный как MYO10 , представляет собой белок , который у человека кодируется MYO10 геном . [5] [6] [7] [8]

    Myo10 — это актина на основе моторный белок , который может локализоваться на кончиках пальцеобразных клеточных выступов, известных как филоподии . [9] [10] Myo10 широко экспрессируется в тканях млекопитающих, хотя и на относительно низких уровнях. [8] Исследования на нокаутных мышах показывают, что Myo10 выполняет важные функции в эмбриональных процессах, таких как закрытие нервной трубки и развитие глаз. [11] [12] [13] Myo10 также выполняет важные функции при инвазии и росте рака. [14] [15] [9] [12] [16] [17]

    Myo10 не следует путать с Myh10 , который кодирует тяжелую цепь миозина класса II, известного как немышечный миозин 2b.

    Структура и функции

    [ редактировать ]
    Гистограмма, иллюстрирующая доменные структуры полноразмерного и безголового Myo10 человека. IQ обозначает 3 мотива IQ, каждый из которых связывается с кальмодулином или кальмодулинподобной легкой цепью. За мотивами IQ следует альфа-спиральная область, состоящая из N-концевого сегмента, который образует одну стабильную альфа-спираль (SAH), и C-концевого сегмента, который может димеризоваться, образуя антипараллельную спиральную спираль (CC). См. текст для дополнительного обсуждения и ссылок. Приблизительные положения основных доменов в аминокислотной последовательности основаны на. [8] [18] [19] [20] (Диаграмма любезно предоставлена ​​Джошуа К. Захарией и Ричардом Э. Чейни)

    человека Ген MYO10 занимает ~274 т.п.н. и расположен на полосе 5p15.1 хромосомы 5 (выпуск 89 GRCh Ensembl). Он производит полноразмерный транскрипт РНК с 41 экзоном, кодирующий тяжелую цепь MYO10, рассчитанная последовательность которой имеет 2058 аминокислот и прогнозируемую молекулярную массу ~ 237 кДа. Как и многие моторные белки, полноразмерный белок Myo10 можно считать состоящим из головки, шеи и хвоста. [8] [21] N-концевая головка или моторный домен миозина может связываться с актиновой нитью, гидролизовать АТФ и создавать силу. [22] [23] Связывающий домен шеи или легкой цепи состоит из 3 мотивов IQ , каждый из которых обеспечивает сайт связывания для одной молекулы кальмодулина , кальций-связывающего белка ~16,5 кДа. [22] В отличие от большинства сайтов связывания кальмодулина, которые связываются с кальмодулином только в присутствии кальция, мотивы IQ в Myo10 могут связываться с кальмодулином в отсутствие кальция. Сообщалось также, что мотивы Myo10 IQ связывают CALML3 , кальмодулинподобный белок, экспрессируемый в эпителиальных клетках, поэтому в некоторых ситуациях CALML3 может служить легкой цепью Myo10 вместо кальмодулина. [24] Хвост Myo10 начинается с альфа-спиральной области, проксимальная часть которой образует единственную стабильную альфа-спираль (домен SAH), которая удлиняет плечо рычага, образованное шейным доменом. [25] [26] Дистальная часть альфа-спиральной области может самоассоциироваться с Kd ~0,6 мкм с образованием антипараллельной спиральной спирали , что позволяет двум тяжелым цепям Myo10 образовывать антипараллельный димер, уникальную структуру среди известных миозинов. [26] [27]

    Хвост Myo10 включает в себя несколько областей помимо SAH и спиральной катушки. К ним относятся область с тремя последовательностями PEST — последовательностями, обогащенными аминокислотами пролин (P), глутамин (E), серин (S) и T (треонин), которые часто связаны с расщеплением протеазами, такими как кальпаин . [8] Хвост Myo10 уникален среди известных миозинов, поскольку содержит 3 домена PH (домен гомологичности плекстрина), домен, часто участвующий в связывании с мембранами. Последовательность первого домена PH Myo10 несколько необычна тем, что она разделена наличием поверхностной петли, содержащей второй домен PH. [8] [19] Второй домен PH связывается с важным сигнальным липидом фосфатидилинозитол (3,4,5)-трифосфатом [PI(3,4,5)P 3 ] и, как сообщается, в некоторых ситуациях связывается с фосфатидилинозитол (4,5)-бисфосфатом. [ПИ(4,5)Р 2 ]. [28] [19] [29] Считается, что 3 домена PH Myo10 работают вместе, рекрутируя его на плазматическую мембрану. Хвост Myo10 заканчивается супрамодулем, состоящим из домена MyTH4 (гомология хвоста миозина 4) и домена FERM (полоса 4.1, эзрин, радиксин, моэзин). [18] [20] Домен MyTH4 Myo10 может связываться с микротрубочками с заявленной аффинностью ~0,24 мкМ и дает полноразмерному Myo10 важную способность связывать актиновую нить, связанную его головкой, с микротрубочкой, связанной его хвостом. [30] [18] [31] Домен Myo10 FERM может связываться с цитоплазматическими доменами нескольких β- интегринов , основного класса рецепторов клеточной адгезии, а также с цитоплазматическими доменами рецепторов нетрина , удаленных при колоректальном раке ( DCC ) и неогенина ( Neo1 ). [32] [33] Хотя полноразмерный белок Myo10, по-видимому, экспрессируется на относительно низких уровнях, его можно обнаружить в большинстве тканей млекопитающих, включая мозг, семенники, почки, легкие, желудок и поджелудочную железу. [8]

    Нативная полноразмерная тяжелая цепь Myo10 может существовать в виде мономера с 3 кальмодулин/кальмодулинподобными легкими цепями или в виде антипараллельного димера с 6 кальмодулин/кальмодулинподобными легкими цепями. Таким образом, антипараллельный димер Myo10 со всеми 6 легкими цепями будет иметь 8 субъединиц и нативную молекулярную массу ~574 кДа. Важно отметить, что хвост мономера Myo10 может загибаться назад на голову, подавляя двигательную активность головы. [29] Предполагается, что повышение уровня PI(3,4,5)P3 в плазматической мембране приводит к привлечению мономеров Myo10 к плазматической мембране через их PH-домены, активируя их двигательную активность и увеличивая их локальную концентрацию, что приводит к образованию активных антипараллельных димеров, которые способны перемещаться по актиновым нитям. Myo10, как и все известные миозины, кроме Myo6 , движется к зазубренному концу актиновой нити. [34] Myo10 способен гидролизовать ~10-20 АТФ/с на голову и, как сообщается, генерирует движение со скоростью ~300-1500 нм/с. [23] [27] Исследования одиночных молекул показывают, что нативные димеры Myo10 могут совершать шаги длиной до ~55 нм, что является одним из самых больших шагов, зарегистрированных для моторного белка. [27] Большой размер шага Myo10 отчасти обусловлен длинным плечом рычага, образованным его шейкой и стабильной альфа-спиралью, а частично из-за чрезвычайно большого поворота (около 120°), которому подвергается плечо рычага Myo10 во время рабочего хода. [27] Существует большой интерес к механизмам, которые нацеливают Myo10 на филоподиальные пучки актина, а также к способности Myo10 переходить от одной актиновой нити в пучке к другой. [35] [27] [36] В дополнение к полноразмерному Myo10, описанному выше, использование альтернативных сайтов начала транскрипции, расположенных в интронах 19-20 полноразмерного транскрипта, приводит к образованию «безголовых» транскриптов Myo10, в которых отсутствует большая часть головного домена миозина, но включают остальную часть тяжелой цепи Myo10. [37] [38] [39] Предполагается, что основные безголовые транскрипты у человека будут включать экзоны 20-41 полноразмерного MYO10, а инициация трансляции на M644 приведет к образованию безголового белка из 1415 аминокислот с прогнозируемой молекулярной массой ~ 163 кДа, который будет идентичен аминокислотам 644. -2058 полнометражного MYO10. [37] Поскольку у безголового Myo10 отсутствует большая часть головного домена, ему не хватает двигательной активности, но он сохраняет все другие домены Myo10 и, таким образом, ожидается, что он сохранит способность связываться с легкими цепями суперсемейства кальмодулина, с мембранами, содержащими PI(3,4, 5)P 3 или PI(4,5)P 3 , к микротрубочкам и к белкам, которые связывают хвост Myo10, таким как DCC, неогенин и β-интегрины. Было высказано предположение, что безголовый Myo10 действует как каркасный белок для своих различных партнеров по связыванию и/или как «естественный» доминантный негатив, который может ингибировать действие полноразмерного Myo10. [37] [38]

    Эволюционные отношения

    [ редактировать ]

    Myo10 является членом эволюционно древней группы миозинов, чьи хвосты содержат домены MyTH4-FERM и которые, как было показано, выполняют важные функции в клеточных выпячиваниях, основанных на пучках актина, таких как филоподии, микроворсинки и стереоцилии внутреннего уха . [40] [41] Слизевики Dictyostelium экспрессируют миозин MyTH4-FERM, известный как миозин-7, который участвует в формировании филоподий и имеет 2 супрамодуля MyTH4-FERM, но не имеет доменов PH. [40] Myo10, по-видимому, произошел от предкового миозин-7-подобного белка примерно миллиард лет назад в результате нескольких изменений, включая потерю 1 супрамодуля MyTH4-FERM и добавление 3 доменов PH. Ген Myo10 присутствует во многих организмах: от филозоев и хоанофлагеллят (группы простейших, наиболее тесно связанных с многоклеточными животными) до человека. [40] Myo10 был потерян в линиях беспозвоночных, ведущих к таким организмам, как плодовые мухи и нематоды, хотя эти линии действительно экспрессируют другие миозины MyTH4-FERM, такие как миозин-7. В дополнение к Myo10 люди экспрессируют 3 миозина MyTH4-FERM: MYO7A , ген, который мутирует при синдроме Ашера 1b, слепоглухости; MYO7B, компонент адгезионного комплекса на кончиках микроворсинок; и MYO15A , миозин, который локализуется на кончиках стереоцилий внутреннего уха и мутирует при глухоте DFNB3. [41] Головные домены других миозинов MyTH4-FERM, экспрессируемых у человека, демонстрируют не более 45% общей идентичности аминокислотных последовательностей с Myo10, а каждый из их хвостовых доменов содержит 2 домена MyTH4-FERM вместо 3 доменов PH и 1 домена MyTH4-FERM в Myo10. . [8] [41]

    Клеточная функция

    [ редактировать ]
    Клетка CAD (линия нейрональных клеток), экспрессирующая GFP-Myo10 (зеленый), была окрашена на наличие актиновых нитей (красный), чтобы визуализировать тонкие клеточные выступы, известные как филоподии. Сверхэкспрессия Myo10 индуцирует большое количество филоподий и ответственна за необычно большое количество филоподий в этой клетке. (Изображение предоставлено Ауреа Д. Соуза и Ричардом Э. Чейни)

    Myo10 может локализоваться на кончиках филоподий, чего нет у большинства других миозинов. Когда Myo10 был помечен зеленым флуоресцентным белком (GFP) и экспрессирован в клетках, наблюдалось движение небольших точек GFP-Myo10 вперед внутри филоподий к кончику со скоростью ~ 100 нм/с. [42] Визуализация с чувствительностью к одиночным молекулам выявила сходные движения отдельных димеров Myo10 со скоростью ~ 600-1400 нм/с. [43] [44] [45] GFP-Myo10 также движется назад в филоподиях со скоростью ретроградного потока ~15 нм/с. Эти наблюдения привели к гипотезе, что молекулы Myo10 используют свою двигательную активность для быстрого перемещения вперед вдоль филоподиальных актиновых филаментов и могут связываться с филоподиальными актиновыми нитями, которые медленно переносятся назад ретроградным потоком актина. [42] Эта «внутрифилоподиальная подвижность» Myo10 привела к предположению, что Myo10 функционирует как моторный белок для транспортировки грузов внутри филоподий. Myo10 также выполняет важные функции в формировании и/или стабилизации филоподий, при этом сверхэкспрессия Myo10 увеличивает количество и длину филоподий, тогда как нокдаун или нокаут Myo10 уменьшает филоподии. [42] [46] [47] Myo10 также выполняет важные функции в делении клеток митотического веретена . , особенно в ориентации [30] [48] [49] [50] Myo10 также необходим для кластеризации избыточных центросом , которые являются отличительной чертой раковых клеток. [49] процесс представляет большой интерес, поскольку раковым клеткам для успешного деления необходимо группировать свои центросомы.

    Роль в болезни

    [ редактировать ]

    Все больше данных показывает, что Myo10 играет важную роль в развитии рака. [9] Помимо своей роли в кластеризации избыточных центросом раковых клеток, [49] Myo10 является ключевым компонентом инвадоподий , выступов, связанных с филоподиями, которые раковые клетки используют для вторжения в окружающую среду. [51] Сообщалось также, что несколько микроРНК, которые подавляют инвазию раковых клеток, частично действуют путем нацеливания на мРНК Myo10. [52] [53] Сообщается, что нокаут или нокдаун Myo10 подавляет инвазию или распространение раковых клеток в экспериментальных моделях рака молочной железы. [14] [15] рак легких, [17] и глиома , [16] где нокаут Myo10 также увеличил эффективность химиотерапевтического агента, который в противном случае был бы неэффективен. Эти результаты, а также исследования, показывающие, что нокаут Myo10 увеличивает время выживания на 260% в мышиной модели меланомы . [12] сделать Myo10 потенциальной мишенью для борьбы с раком.

    Ссылки

    [ редактировать ]
    1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000145555 – Ensembl , май 2017 г.
    2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022272 – Ensembl , май 2017 г.
    3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
    4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
    5. ^ «Ген Энтрез: миозин X MYO10» .
    6. ^ Бемент В.М., Хассон Т., Вирт Дж.А., Чейни Р.Э., Мусекер М.С. (июль 1994 г.). «Идентификация и перекрывающаяся экспрессия множества нетрадиционных генов миозина в типах клеток позвоночных» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (14): 6549–53. Бибкод : 1994PNAS...91.6549B . дои : 10.1073/pnas.91.14.6549 . ПМК   44240 . ПМИД   8022818 .
    7. ^ Хэссон Т., Скоурон Дж.Ф., Гилберт Д.Д., Авраам К.Б., Перри В.Л., Бемент В.М. и др. (сентябрь 1996 г.). «Картирование нетрадиционных миозинов у мышей и человека» . Геномика . 36 (3): 431–9. дои : 10.1006/geno.1996.0488 . ПМИД   8884266 .
    8. ^ Jump up to: а б с д и ж г час Берг Дж.С., Дерфлер Б.Х., Пенниси К.М., Кори Д.П., Чейни Р.Э. (октябрь 2000 г.). «Миозин-X, новый миозин с доменами, гомологичными плекстрину, ассоциируется с областями динамического актина» . Журнал клеточной науки . 113. 113 Пт 19 (19): 3439–51. дои : 10.1242/jcs.113.19.3439 . ПМИД   10984435 .
    9. ^ Jump up to: а б с Курсон Д.С., Чейни Р.Э. (май 2015 г.). «Миозин-X и болезнь» . Экспериментальные исследования клеток . 334 (1): 10–5. дои : 10.1016/j.yexcr.2015.03.014 . ПМЦ   4433855 . ПМИД   25819274 .
    10. ^ Токуо Х (2020). «Миозин Х». Миозины . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 1239. стр. 391–403. дои : 10.1007/978-3-030-38062-5_17 . ISBN  978-3-030-38061-8 . ПМИД   32451868 . S2CID   218892501 .
    11. ^ Хеймсат Э.Г., Йим Й.И., Мустафа М., Хаммер Дж.А., Чейни Р.Э. (декабрь 2017 г.). «Нокаут миозина-X является полулетальным и демонстрирует, что миозин-X участвует в закрытии нервной трубки, пигментации, регрессии гиалоидных сосудов и формировании филоподий» . Научные отчеты . 7 (1): 17354. Бибкод : 2017NatSR...717354H . дои : 10.1038/s41598-017-17638-x . ПМЦ   5725431 . ПМИД   29229982 .
    12. ^ Jump up to: а б с Токуо Х., Бхаван Дж., Колуччо Л.М. (июль 2018 г.). «Миозин X необходим для эффективной миграции меланобластов, возникновения и метастазирования меланомы» . Научные отчеты . 8 (1): 10449. Бибкод : 2018NatSR...810449T . дои : 10.1038/s41598-018-28717-y . ПМК   6041326 . ПМИД   29993000 .
    13. ^ Бахг А.С., Хорстемке М., Скрябин Б.В., Класен Т., Нагельманн Н., Фабер С. и др. (январь 2019 г.). «Фенотипический анализ нокаута Myo10 (Myo10 тм2/тм2 ) мыши, у которых отсутствует полноразмерный (моторизованный), но не специфичный для мозга безголовый миозин X" . Scientific Reports . 9 (1): 597. Bibcode : 2019NatSR...9..597B . doi : 10.1038/s41598-018-37160- у . ПМЦ   6345916 . ​  ​ ​
    14. ^ Jump up to: а б Арйонен А., Кауконен Р., Маттила Е., Роухи П., Хёгнес Г., Сихто Х. и др. (март 2014 г.). «Повышение регуляции миозина-X, связанное с мутантом p53, способствует инвазии и метастазированию рака молочной железы» . Журнал клинических исследований . 124 (3): 1069–82. дои : 10.1172/JCI67280 . ПМЦ   3934176 . ПМИД   24487586 .
    15. ^ Jump up to: а б Цао Р., Чен Дж., Чжан Икс, Чжай Ю, Цин Икс, Син В и др. (июль 2014 г.). «Повышенная экспрессия миозина X в опухолях способствует агрессивности рака молочной железы и метастазированию» . Британский журнал рака . 111 (3): 539–50. дои : 10.1038/bjc.2014.298 . ПМК   4119973 . ПМИД   24921915 .
    16. ^ Jump up to: а б Кенчаппа Р.С., Мистриотис П., Вишневски Е., Бхаттачарья С., Кулкарни Т., Вест Р. и др. (декабрь 2020 г.). «Миозин 10 регулирует инвазию, митоз и метаболическую передачу сигналов при глиобластоме» . iScience . 23 (12): 101802. Бибкод : 2020iSci...23j1802K . doi : 10.1016/j.isci.2020.101802 . ПМК   7702012 . ПМИД   33299973 .
    17. ^ Jump up to: а б Саммербелл Э.Р., Моу Дж.К., Белл Дж.С., Книпплер С.М., Педро Б., Арнст Дж.Л. и др. (июль 2020 г.). «Эпигенетически гетерогенные опухолевые клетки направляют коллективную инвазию посредством микропаттерна фибронектина, управляемого филоподиями» . Достижения науки . 6 (30): eaaz6197. Бибкод : 2020SciA....6.6197S . дои : 10.1126/sciadv.aaz6197 . ПМК   7439406 . ПМИД   32832657 .
    18. ^ Jump up to: а б с Хирано Ю., Хатано Т., Такахаши А., Торияма М., Инагаки Н. и Хакосима Т. (2011). Структурная основа распознавания груза доменом миозина-X MyTH4-FERM. Журнал EMBO 30 , 2734–2747.
    19. ^ Jump up to: а б с Лу, К., Ю, Дж., Ян, Дж., Вэй, З. и Чжан, М. (2011). Структурная основа тандема миозина X PH1(N)-PH2-PH1(C) как специфического и острого клеточного сенсора PI(3,4,5)P(3). Мол Биол Ячейка 22 , 4268-4278.
    20. ^ Jump up to: а б Вэй З, Ян Дж, Лу Ц, Пан Л, Чжан М (март 2011 г.). «Механизм распознавания грузов миозина X, выявленный по структуре его хвоста MyTH4-FERM в комплексе с доменом DCC P3» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (9): 3572–7. Бибкод : 2011PNAS..108.3572W . дои : 10.1073/pnas.1016567108 . ПМК   3048157 . ПМИД   21321230 .
    21. ^ Кербер М.Л., Чейни Р.Э. (ноябрь 2011 г.). «Миозин-X: миозин MyTH-FERM на кончиках филоподий» . Журнал клеточной науки . 124 (Часть 22): 3733–41. дои : 10.1242/jcs.023549 . ПМЦ   3225264 . ПМИД   22124140 .
    22. ^ Jump up to: а б Хомма К., Сайто Дж., Икебе Р., Икебе М. (сентябрь 2001 г.). «Двигательная функция и регуляция миозина Х» . Журнал биологической химии . 276 (36): 34348–54. дои : 10.1074/jbc.M104785200 . ПМИД   11457842 . S2CID   46029622 .
    23. ^ Jump up to: а б Такаги Ю., Фэрроу Р.Э., Биллингтон Н., Надь А., Баттерс С., Ян Ю. и др. (май 2014 г.). «Миозин-10 производит свой рабочий ход в две фазы и последовательно движется по одной актиновой нити при низкой нагрузке» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (18): E1833-42. Бибкод : 2014PNAS..111E1833T . дои : 10.1073/pnas.1320122111 . ПМК   4020102 . ПМИД   24753602 .
    24. ^ Карид Эй.Дж., Беннетт Р.Д., Стрелер Э.Э. (сентябрь 2010 г.). «Кинетический анализ выявляет различия в механизме связывания кальмодулина и кальмодулинподобного белка с мотивами IQ миозина-10» . Биохимия . 49 (37): 8105–16. дои : 10.1021/bi100644q . ПМЦ   3818122 . ПМИД   20731332 .
    25. ^ Найт П.Дж., Тирумуруган К., Сюй Ю., Ван Ф., Калверда А.П., Стаффорд В.Ф. и др. (октябрь 2005 г.). «Предсказанный спиральный домен миозина 10 образует новый удлиненный домен, который удлиняет голову» . Журнал биологической химии . 280 (41): 34702–8. дои : 10.1074/jbc.M504887200 . ПМИД   16030012 . S2CID   22503825 .
    26. ^ Jump up to: а б Лу Ц, Е Ф, Вэй Цз, Вэнь Цз, Чжан М (октябрь 2012 г.). «Антипараллельная спирально-опосредованная димеризация миозина X» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (43): 17388–93. дои : 10.1073/pnas.1208642109 . ПМЦ   3491486 . ПМИД   23012428 .
    27. ^ Jump up to: а б с д и Ропарс В., Ян З., Изабет Т., Блан Ф., Чжоу К., Лин Т. и др. (сентябрь 2016 г.). «Мотор миозина X оптимизирован для движения по актиновым пучкам» . Природные коммуникации . 7 : 12456. Бибкод : 2016NatCo...712456R . дои : 10.1038/ncomms12456 . ПМК   5025751 . ПМИД   27580874 .
    28. ^ Плантар Л., Арйонен А., Лок Дж.Г., Нурани Г., Иваска Дж., Стрёмблад С. (октябрь 2010 г.). «PtdIns(3,4,5)P₃ является регулятором локализации миозина-X и образования филоподий» . Журнал клеточной науки . 123 (Часть 20): 3525–34. дои : 10.1242/jcs.069609 . ПМИД   20930142 . S2CID   2070375 .
    29. ^ Jump up to: а б Умеки Н., Юнг Х.С., Сакаи Т., Сато О., Икебе Р., Икебе М. (июнь 2011 г.). «Фосфолипидзависимая регуляция двигательной активности миозина Х». Структурная и молекулярная биология природы . 18 (7): 783–8. дои : 10.1038/nsmb.2065 . ПМИД   21666676 . S2CID   9755324 .
    30. ^ Jump up to: а б Вебер К.Л., Сокач А.М., Берг Дж.С., Чейни Р.Э., Бемент В.М. (сентябрь 2004 г.). «Миозин, связывающий микротрубочки, необходимый для ядерного закрепления и сборки веретена». Природа . 431 (7006): 325–9. Бибкод : 2004Natur.431..325W . дои : 10.1038/nature02834 . ПМИД   15372037 . S2CID   4342360 .
    31. ^ Планельес-Эрреро В.Дж., Блан Ф., Сиригу С., Сиркиа Х., Клауз Дж., Суриг И. и др. (май 2016 г.). «Структуры миозина MyTH4-FERM подчеркивают важные принципы конвергентной эволюции» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (21): E2906-15. Бибкод : 2016PNAS..113E2906P . дои : 10.1073/pnas.1600736113 . ПМЦ   4889382 . ПМИД   27166421 .
    32. ^ Чжан Х., Берг Дж.С., Ли З., Ван Ю., Лонг П., Соуза А.Д. и др. (июнь 2004 г.). «Миозин-X обеспечивает моторную связь между интегринами и цитоскелетом». Природная клеточная биология . 6 (6): 523–31. дои : 10.1038/ncb1136 . ПМИД   15156152 . S2CID   24260820 .
    33. ^ Чжу XJ, Ван ЧЗ, Дай П.Г., Се Ю, Сун Н.Н., Лю Ю и др. (февраль 2007 г.). «Миозин X регулирует рецепторы нетрина и участвует в поиске аксонального пути». Природная клеточная биология . 9 (2): 184–92. дои : 10.1038/ncb1535 . ПМИД   17237772 . S2CID   7012749 .
    34. ^ Хомма К., Икебе М. (август 2005 г.). «Миозин X — двигатель с высоким коэффициентом полезного действия» . Журнал биологической химии . 280 (32): 29381–91. дои : 10.1074/jbc.M504779200 . ПМИД   15961399 . S2CID   22330459 .
    35. ^ Броули CM, Rock RS (июнь 2009 г.). «Нетрадиционный транспорт миозина в клетках обнаруживает селективный актиновый цитоскелет» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (24): 9685–90. Бибкод : 2009PNAS..106.9685B . дои : 10.1073/pnas.0810451106 . ПМК   2701044 . ПМИД   19478066 .
    36. ^ Вавра К.С., Ся Ю, Rock RS (июнь 2016 г.). «Конкуренция между спирально-спиральными структурами и влияние на выбор пучка миозина-10» . Биофизический журнал . 110 (11): 2517–2527. Бибкод : 2016BpJ...110.2517V . дои : 10.1016/j.bpj.2016.04.048 . ПМК   4906270 . ПМИД   27276269 .
    37. ^ Jump up to: а б с Соуза А.Д., Берг Дж.С., Робертсон Б.В., Микер Р.Б., Чейни Р.Э. (январь 2006 г.). «Myo10 в мозге: регуляция развития, идентификация безголовой изоформы и динамика в нейронах» . Журнал клеточной науки . 119 (Часть 1): 184–94. дои : 10.1242/jcs.02726 . ПМИД   16371656 . S2CID   3085103 .
    38. ^ Jump up to: а б Рейнс А.Н., Нагдас С., Кербер М.Л., Чейни Р.Э. (июль 2012 г.). «Безголовый Myo10 является негативным регулятором полноразмерного Myo10 и подавляет рост аксонов в корковых нейронах» . Журнал биологической химии . 287 (30): 24873–83. дои : 10.1074/jbc.M112.369173 . ПМК   3408153 . ПМИД   22661706 .
    39. ^ Лай М, Ли Л, Цзюй Х, Ю Х, Чжу Икс (2013). «Клонирование, характеристика и анализ промотора мышиного гена Myo10». Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты . 32 (7): 354–65. дои : 10.1080/15257770.2013.790551 . ПМИД   23742061 . S2CID   1942016 .
    40. ^ Jump up to: а б с Петерсен К.Дж., Гудсон Х.В., Артур А.Л., Люкстон Г.В., Худусс А., Титус М.А. (декабрь 2016 г.). «Миозины MyTH4-FERM играют древнюю и консервативную роль в формировании филопод» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (50): Е8059–Е8068. Бибкод : 2016PNAS..113E8059P . дои : 10.1073/pnas.1615392113 . ПМК   5167205 . ПМИД   27911821 .
    41. ^ Jump up to: а б с Век М.Л., Грега-Ларсон Н.Е., Тыска М.Дж. (февраль 2017 г.). «Миозины MyTH4-FERM в сборке и поддержании выступов на основе актина» . Современное мнение в области клеточной биологии . 44 : 68–78. дои : 10.1016/j.ceb.2016.10.002 . ПМК   5403704 . ПМИД   27836411 .
    42. ^ Jump up to: а б с Берг Дж.С., Чейни Р.Э. (март 2002 г.). «Миозин-X — это нетрадиционный миозин, обладающий внутрифилоподиальной подвижностью». Природная клеточная биология . 4 (3): 246–50. дои : 10.1038/ncb762 . ПМИД   11854753 . S2CID   22683743 .
    43. ^ Кербер М.Л., Джейкобс Д.Т., Кампаньола Л., Данн Б.Д., Инь Т., Соуза А.Д. и др. (июнь 2009 г.). «Новая форма подвижности филоподий, обнаруженная при визуализации миозина-X на уровне одиночных молекул» . Современная биология . 19 (11): 967–73. Бибкод : 2009CBio...19..967K . дои : 10.1016/j.cub.2009.03.067 . ПМК   2817954 . ПМИД   19398338 .
    44. ^ Ватанабэ Т.М., Токуо Х., Гонда К., Хигучи Х., Икебе М. (июнь 2010 г.). «Миозин-X индуцирует филоподии за счет механизма множественного удлинения» . Журнал биологической химии . 285 (25): 19605–14. дои : 10.1074/jbc.M109.093864 . ПМЦ   2885239 . ПМИД   20392702 .
    45. ^ Бабулал Т.Г., Машанов Г.И., Ненашева Т.А., Пекхэм М., Моллой Дж.Е. (октябрь 2016 г.). «Сочетание диффузии и активной транслокации локализует миозин 10 на кончике филоподий» . Журнал биологической химии . 291 (43): 22373–22385. дои : 10.1074/jbc.M116.730689 . ПМК   5077179 . ПМИД   27566544 .
    46. ^ Бохил А.Б., Робертсон Б.В., Чейни Р.Э. (август 2006 г.). «Миозин-X — это молекулярный мотор, который участвует в формировании филоподий» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (33): 12411–6. Бибкод : 2006PNAS..10312411B . дои : 10.1073/pnas.0602443103 . ПМЦ   1567893 . ПМИД   16894163 .
    47. ^ Токуо Х., Мабути К., Икебе М. (октябрь 2007 г.). «Двигательная активность миозина-X способствует сближению актиновых волокон на периферии клетки, что инициирует образование филоподий» . Журнал клеточной биологии . 179 (2): 229–38. дои : 10.1083/jcb.200703178 . ПМК   2064759 . ПМИД   17954606 .
    48. ^ Тоёсима Ф., Нисида Э. (март 2007 г.). «Интегрино-опосредованная адгезия ориентирует веретено параллельно субстрату EB1- и миозин-X-зависимым образом» . Журнал ЭМБО . 26 (6): 1487–98. дои : 10.1038/sj.emboj.7601599 . ПМЦ   1829369 . ПМИД   17318179 .
    49. ^ Jump up to: а б с Квон М., Багонис М., Данузер Г., Пеллман Д. (август 2015 г.). «Прямое связывание микротрубочек миозином-10 ориентирует центросомы к ретракционным волокнам и подкорковым актиновым облакам» . Развивающая клетка . 34 (3): 323–37. дои : 10.1016/j.devcel.2015.06.013 . ПМЦ   4672950 . ПМИД   26235048 .
    50. ^ Сандквист Дж.К., Ларсон М.Э., Вулнер С., Дин З., Бемент В.М. (март 2018 г.). «Взаимодействие между миозином-10 и регулятором клеточного цикла Wee1 связывает динамику веретена с митотической прогрессией в эпителии» . Журнал клеточной биологии . 217 (3): 849–859. дои : 10.1083/jcb.201708072 . ПМЦ   5839792 . ПМИД   29321170 .
    51. ^ Шумахер М., Гольдман Р.Д., Лувард Д., Виньевич Д.М. (май 2010 г.). «Актин, микротрубочки и промежуточные филаменты виментина взаимодействуют для удлинения инвадоподий» . Журнал клеточной биологии . 189 (3): 541–56. дои : 10.1083/jcb.200909113 . ПМЦ   2867303 . ПМИД   20421424 .
    52. ^ Сунь Ю, Ай Икс, Шен С, Лу С (апрель 2015 г.). «NF-κB-опосредованная миР-124 подавляет метастазирование немелкоклеточного рака легких путем нацеливания на MYO10» . Онкотаргет . 6 (10): 8244–54. дои : 10.18632/oncotarget.3135 . ПМЦ   4480748 . ПМИД   25749519 .
    53. ^ Ван X, Ли Дж, Сюй X, Чжэн Дж, Ли Ц (июль 2018 г.). «МиР-129 ингибирует рост опухоли и усиливает химиочувствительность нейробластомы путем нацеливания на MYO10». Биомедицина и фармакотерапия . 103 : 1312–1318. дои : 10.1016/j.biopha.2018.04.153 . ПМИД   29864913 . S2CID   46926904 .

    Дальнейшее чтение

    [ редактировать ]
    [ редактировать ]
    • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q9HD67 (Нетрадиционный миозин-X) в PDBe-KB .
    Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=MYO10&oldid=1218378396"
    Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
    Arc.Ask3.Ru
    Номер скриншота №: 2d647216ac14be72750a2ee475d84274__1712822400
    URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/2d/74/2d647216ac14be72750a2ee475d84274.html
    Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
    MYO10 - Wikipedia
    Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)