✖


Jump to content

Анкирин-2

АНК2
Доступные структуры
ПДБ Поиск Human UniProt: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы ANK2 , ANK-2, LQT4, отрубь-2, анкирин 2, нейрональный, анкирин 2
Внешние идентификаторы ОМИМ : 106410 ; Гомологен : 81655 ; Генные карты : АНК2 ; ОМА : АНК2 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

287

н/д

Вместе

ENSG00000145362

н/д

ЮниПрот

Q01484

н/д

RefSeq (мРНК)

НМ_001127493
НМ_001148
НМ_020977

н/д

RefSeq (белок)

н/д

Местоположение (UCSC) н/д н/д
в PubMed Поиск [1] н/д
Викиданные
Просмотр/редактирование человека

Анкирин-2, также известный как Анкирин-В и мозговой анкирин , представляет собой белок , который у человека кодируется ANK2 геном . [2] [3] Анкирин-2 экспрессируется повсеместно, но обнаруживает высокую экспрессию в сердечной мышце . Анкирин-2 играет существенную роль в локализации и стабилизации мембран ионных транспортеров и ионных каналов в кардиомиоцитах , а также в костамерных структурах. Мутации в ANK2 вызывают доминантно наследуемый синдром сердечной аритмии , известный как синдром удлиненного интервала QT 4. [4] а также синдром слабости синусового узла ; мутации также в меньшей степени связаны с гипертрофической кардиомиопатией . Изменения уровней экспрессии анкирина-2 наблюдаются при сердечной недостаточности у человека .

Структура

[ редактировать ]

Белок анкирин-В имеет массу около 220 кДа и имеет несколько изоформ. [5] Ген ANK2 имеет размер примерно 560 т.п.н. и состоит из 53 экзонов на хромосоме 4 человека; ANK2 также регулируется транскрипцией посредством более чем 30 событий альтернативного сплайсинга с различной экспрессией изоформ в сердечной мышце . [6] [7] [8] Анкирин-B является членом семейства белков анкирина и представляет собой модульный белок , состоящий из трех структурных доменов: N-концевого домена, содержащего множество повторов анкирина ; центральная область с высококонсервативным доменом связывания спектрина и доменом смерти; и С-концевой регуляторный домен, который является наименее консервативным и подвержен вариациям и определяет активность анкирина-В. [2] [9] [10] Мембраносвязывающая область анкирина-В состоит из 24 последовательных повторов анкирина , и именно мембраносвязывающий домен анкиринов обеспечивает функциональные различия между изоформами анкирина . [10] Несмотря на повсеместную экспрессию, анкирин-В демонстрирует высокие уровни экспрессии в сердечной мышце и в 10 раз более низкие уровни в скелетных мышцах , что позволяет предположить, что анкирин-В играет специально адаптированную функциональную роль в сердечной мышце . [11]

Функция

[ редактировать ]

Анкирин-Б является членом семейства анкиринов белков анкирин-1 необходим для нормальной функции эритроцитов; . Было показано, что [12] однако анкирин-В и анкирин-3 играют важную роль в локализации и стабилизации мембран переносчиков ионов и ионных каналов в кардиомиоцитах . [11] [13]

Функциональное понимание функции анкирина-В было получено в результате исследований с использованием химерных белков анкирина-В. Одно исследование показало, что гибель/ С-концевой домен анкирина-В определяет как субклеточную локализацию, так и активность по восстановлению нормальной инозитолтрифосфатных рецепторов и рианодиновых рецепторов, локализации кардиомиоцитов а также сократительной способности . [10] Дальнейшие исследования показали, что петли бета-шпильки в повторяющемся домене анкирина анкирина-B необходимы для взаимодействия с рецептором инозитолтрифосфата , а снижение уровня анкирина-B в неонатальных кардиомиоцитах уменьшает период полураспада . рецептора инозитолтрифосфата в 3 раза и дестабилизирует его правильную локализацию; все эти эффекты были устранены повторным введением анкирина-Б. [14] Более того, специфическая последовательность в анкирине-B (отсутствующая в других изоформах анкирина ) сворачивается в виде амфипатической альфа-спирали , необходима для нормального уровня натрий-кальциевого обменника , натрий-калиевой АТФазы и инозитолтрифосфатного рецептора в кардиомиоцитах и ​​регулируется HDJ1/HSP40. привязка к этому региону. [15]

Дополнительные сведения о функции анкирина-В были получены в результате исследований с использованием трансгенных животных, родивших анкирин-В. Кардиомиоциты мышей ankyrin-B (-/+) демонстрировали нерегулярные пространственные структуры и периодичность высвобождения кальция , а также аномальное распределение саркомплазматической ретикулярной кальциевой АТФазы , SERCA2 и рианодиновых рецепторов ; эффекты, которые были устранены трансфекцией анкирина-В. [16] Воздействие на рианодиновые рецепторы , в частности, было также устранено мощным ингибитором Са2+/кальмодулинзависимой протеинкиназы II , что позволяет предположить, что ингибирование Са2+/кальмодулинзависимой протеинкиназы II также может быть потенциальной стратегией лечения. [17] [18] У этих мышей также наблюдается ряд электрофизиологических нарушений, включая брадикардию , вариабельную частоту сердечных сокращений , длинные интервалы QT , катехоламинергическую полиморфную желудочковую тахикардию , обмороки и внезапную сердечную смерть . [19] Механистические объяснения, лежащие в основе этих эффектов, были объяснены в более позднем исследовании, проведенном на мышах анкирина-В (-/+), которое показало, что снижение содержания анкирина-В изменяет транспорт натрия и кальция и усиливает спаренные отверстия рианодиновых рецепторов , что приводит к в более высокой частоте кальциевых искр и волн кальция . [20]

В настоящее время становится ясно, что анкирин-В существует в биомолекулярном комплексе с натрий-калиевой АТФазой , натрий-кальциевым обменником и инозитолтрифосфатным рецептором , который локализован в Т-трубочках внутри дискретных микродоменов кардиомиоцитов , отличных от диад, образованных дигидропиридиновыми рецепторами в комплексе с рианодиновые рецепторы . мутация анкирина-B человека Аритмогенная ( Glu 1425 Gly ) блокирует образование этого комплекса, который обеспечивает механизм возникновения сердечных аритмий у пациентов. [11] Исследования других лабораторий пролили свет на необходимость анкирина-B в нацеливании и посттрансляционной стабильности обменника натрия-кальция в кардиомиоцитах , что клинически важно, поскольку повышенная экспрессия обменника натрия-кальция является фактором, связанным с аритмией и сердечно-сосудистыми заболеваниями. отказ . [21] Анкирин-B образует мембранный комплекс с АТФ-чувствительными калиевыми каналами , который необходим для нормальной транспортировки каналов и нацеливания канала на сарколеммальные мембраны; это взаимодействие также важно для ответа кардиомиоцитов на сердечную ишемию и метаболическую регуляцию. [22] [23]

Также было обнаружено, что анкирин-B связывается с саркомерными М-линиями и костамерами в сердечной мышце и скелетных мышцах соответственно. Экзон 43' анкирина-В специфически и преимущественно экспрессируется в сердечной мышце и содержит ключевые остатки для модуляции взаимодействия между анкирином-В и обскурином . Это взаимодействие также является ключевым для нацеливания протеинфосфатазы 2А на сердечные М-линии для распространения парадигм передачи сигналов фосфорилирования . [24] В скелетных мышцах анкирин-В взаимодействует с динактином-4 и β2-спектрином , что необходимо для правильной локализации и функционирования дистрофинового комплекса и костамерных структур, а также для защиты от травм, вызванных физической нагрузкой. [25]

Клиническое значение

[ редактировать ]

Мутации в ANK2 гене связаны с доминантно наследуемым синдромом сердечной аритмии , известным как синдром удлиненного интервала QT , тип 4. [4] также известный как синдром анкирина-В , который можно описать как синдром атипичной аритмии с брадикардией , фибрилляцией предсердий , блокадой проводимости , аритмией и риском внезапной сердечной смерти . [26] [27] [28] Было проведено интенсивное исследование связи мутаций ANK2 с различной степенью тяжести сердечных фенотипов, и первоначальные данные свидетельствуют о том, что различная степень потери функции анкирина-B может объяснить эффект любой конкретной мутации. [29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] [36] [37] [38]

Первоначально было обнаружено, что мутация Glu 1425 Gly в ANK2 вызывает доминантно наследуемый синдром удлиненного интервала QT 4 типа, сердечную аритмию . Механистические основы этой мутации включают аномальную экспрессию и нацеливание натриевого насоса, натрий-кальциевого обменника и инозитол-1,4,5-трифосфатных рецепторов на поперечные канальцы , а также обработку кальция, приводящую к экстрасистолии . [39] Дальнейший анализ мутаций ANK2 , локализованных в регуляторном домене анкирина-2, специфичном для изоформы анкирина-2, показал, что синдром удлиненного интервала QT не является постоянным клиническим проявлением мутаций ANK2 ; [40] однако влияние на динамику Ca(2+) и локализацию/экспрессию натрий-кальциевого обменника , натрий-калиевой АТФазы и инозитолтрифосфатного рецептора в кардиомиоцитах было последовательным наблюдением. Это исследование показало, что общей патогенетической особенностью всех мутаций ANK2 является аномальная координация группы связанных ионных каналов и транспортеров. [41] Дополнительные механистические исследования показали, что предсердные кардиомиоциты, лишенные анкирина-B, имеют укороченный потенциал действия , что можно объяснить снижением потенциал-зависимой экспрессии кальциевых каналов , в частности Ca(v)1.3, который отвечает за активируемый низким напряжением Ca L-типа. 2+) токи. Анкирин-B напрямую связывается с Ca(v)1.3 и необходим для его доставки в мембраны. [42]

Мутации ANK2 также были выявлены у пациентов с дисфункцией синусового узла . Механистические исследования эффектов этих мутаций на мышах показали тяжелую брадикардию и вариабельность сердечного ритма , а также дисфункцию путей транспортировки анкирина B в первичных и вспомогательных клетках водителя ритма. [43] [44] [45] В крупном генотип-фенотипическом исследовании 874 пациентов с гипертрофической кардиомиопатией у пациентов с вариантами ANK2 наблюдалась большая максимальная левого желудочка . толщина стенки [46]

У пациентов как с ишемической , так и с неишемической сердечной недостаточностью уровни анкирина В изменяются. Дальнейшие механистические исследования показали, что активные формы кислорода , внутриклеточный кальций и кальпаин регулируют уровни сердечного анкирина-В, а анкирин-В необходим для нормальной кардиопротекции после ишемически-реперфузионного повреждения . [47]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  2. ^ Перейти обратно: а б «Ген Энтрез: анкирин 2 ANK2, нейрональный» .
  3. ^ Шотт Дж.Дж., Шарпантье Ф., Пельтье С., Фоли П., Друэн Е., Бухур Дж.Б., Доннелли П., Верно Г., Бахнер Л., Мойсан Дж.П. и др. (ноябрь 1995 г.). «Картирование гена синдрома удлиненного интервала QT на хромосоме 4q25-27» . Являюсь. Дж. Хум. Жене . 57 (5): 1114–22. ПМК   1801360 . ПМИД   7485162 .
  4. ^ Перейти обратно: а б «ANK2 анкирин 2 [Homo sapiens (человек)] – Ген – NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 7 марта 2022 г.
  5. ^ «Белковые последовательности человеческого ANK2 (Uniprot ID Q01484)» . ЮниПрот . Проверено 12 июля 2015 г.
  6. ^ Ву ХК, Яманкурт Г, Луо Дж, Субраманиам Дж, Хашми С.С., Ху Х, Кунья С.Р. (24 июня 2015 г.). «Идентификация и характеристика двух изоформ анкирина-В в сердце млекопитающих» . Сердечно-сосудистые исследования . 107 (4): 466–77. дои : 10.1093/cvr/cvv184 . ПМК   4540146 . ПМИД   26109584 .
  7. ^ ван Оорт Р.Дж., Альтамирано Дж., Ледерер В.Дж., Веренс XH (декабрь 2008 г.). «Альтернативный сплайсинг: ключевой механизм функционального разнообразия анкирина-B?» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 45 (6): 709–11. дои : 10.1016/j.yjmcc.2008.08.016 . ПМК   2606664 . ПМИД   18838078 .
  8. ^ Кунья С.Р., Ле Скуарнек С., Шотт Дж.Дж., Молер П.Дж. (декабрь 2008 г.). «Организация экзонов и новый альтернативный сплайсинг человеческого гена ANK2: последствия для сердечной функции и сердечных заболеваний человека» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 45 (6): 724–34. дои : 10.1016/j.yjmcc.2008.08.005 . ПМК   2630508 . ПМИД   18790697 .
  9. ^ Молер П.Дж., Грамолини А.О., Беннетт В. (15 апреля 2002 г.). «Анкирины». Журнал клеточной науки . 115 (Часть 8): 1565–6. дои : 10.1242/jcs.115.8.1565 . ПМИД   11950874 .
  10. ^ Перейти обратно: а б с Молер П.Дж., Грамолини А.О., Беннетт В. (22 марта 2002 г.). «С-концевой домен анкирин-B определяет активность химер анкирин-B/G в спасении аномального распределения инозитол-1,4,5-трифосфата и рианодиновых рецепторов в неонатальных кардиомиоцитах анкирин-B (-/-)» . Журнал биологической химии . 277 (12): 10599–607. дои : 10.1074/jbc.m110958200 . ПМИД   11781319 .
  11. ^ Перейти обратно: а б с Молер П.Дж., Дэвис Дж.К., Беннетт В. (декабрь 2005 г.). «Анкирин-B координирует Na/K-АТФазу, обменник Na/Ca и рецептор InsP3 в микродомене сердечных Т-канальцев/SR» . ПЛОС Биология . 3 (12): е423. doi : 10.1371/journal.pbio.0030423 . ПМК   1287507 . ПМИД   16292983 .
  12. ^ Эбер С.В., Гонсалес Дж.М., Люкс М.Л., Скарпа А.Л., Це В.Т., Дорнвелл М., Герберс Дж., Куглер В., Озджан Р., Пекрун А., Галлахер П.Г., Шретер В., Форжет Б.Г., Люкс С.Э. (июнь 1996 г.). «Мутации анкирина-1 являются основной причиной доминантного и рецессивного наследственного сфероцитоза». Природная генетика . 13 (2): 214–8. дои : 10.1038/ng0696-214 . ПМИД   8640229 . S2CID   10946374 .
  13. ^ Молер П.Дж., Риволта И., Наполитано С., ЛеМайе Г., Ламберт С., Приори С.Г., Беннетт В. (14 декабря 2004 г.). «Мутация Nav1.5 E1053K, вызывающая синдром Бругада, блокирует связывание анкирина-G и экспрессию Nav1.5 на поверхности кардиомиоцитов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (50): 17533–8. Бибкод : 2004PNAS..10117533M . дои : 10.1073/pnas.0403711101 . ПМК   536011 . ПМИД   15579534 .
  14. ^ Перейти обратно: а б Молер П.Дж., Дэвис Дж.К., Дэвис Л.Х., Хоффман Дж.А., Майкли П., Беннетт В. (26 марта 2004 г.). «Локализация и стабильность инозитол-1,4,5-трифосфатного рецептора в неонатальных кардиомиоцитах требует взаимодействия с анкирином-B» . Журнал биологической химии . 279 (13): 12980–7. дои : 10.1074/jbc.m313979200 . ПМИД   14722080 .
  15. ^ Перейти обратно: а б Молер П.Дж., Хоффман Дж.А., Дэвис Дж.К., Абди К.М., Ким Ч.Р., Джонс С.К., Дэвис Л.Х., Робертс К.Ф., Беннетт В. (11 июня 2004 г.). «Специфичность изоформ анкиринов. Амфипатическая альфа-спираль в дивергентном регуляторном домене анкирина-b взаимодействует с молекулярным ко-шапероном Hdj1/Hsp40» . Журнал биологической химии . 279 (24): 25798–804. дои : 10.1074/jbc.m401296200 . ПМИД   15075330 .
  16. ^ Тувиа С., Бухуси М., Дэвис Л., Риди М., Беннетт В. (29 ноября 1999 г.). «Анкирин-Б необходим для внутриклеточной сортировки структурно разнообразных белков гомеостаза Са2+» . Журнал клеточной биологии . 147 (5): 995–1008. дои : 10.1083/jcb.147.5.995 . ПМК   2169334 . ПМИД   10579720 .
  17. ^ ДеГранде С., Никсон Д., Коваль О., Карран Дж.В., Райт П., Ван К., Кашеф Ф., Чан Д., Ли Н., Веренс К.Х., Андерсон М.Е., Хунд Т.Дж., Молер П.Дж. (декабрь 2012 г.). «Ингибирование CaMKII спасает проаритмические фенотипы на модели синдрома анкирина-B человека» . Сердечный ритм . 9 (12): 2034–41. дои : 10.1016/j.hrthm.2012.08.026 . ПМЦ   3630478 . ПМИД   23059182 .
  18. ^ Ватта М., Чен П.С. (декабрь 2012 г.). «CaMKII и рианодиновый рецептор как новые антиаритмические мишени». Сердечный ритм . 9 (12): 2042–3. дои : 10.1016/j.hrthm.2012.09.011 . ПМИД   22982962 .
  19. ^ Молер П.Дж., Шотт Дж.Дж., Грамолини А.О., Дилли К.В., Гуатимосим С., ДюБелл В.Х., Сонг Л.С., Оронье К., Киндт Ф., Али М.Э., Роджерс Т.Б., Ледерер В.Дж., Эсканде Д., Ле Марек Х., Беннетт В. (6 февраля 2003 г.) . «Мутация анкирина-B вызывает сердечную аритмию с удлиненным интервалом QT 4 типа и внезапную сердечную смерть». Природа . 421 (6923): 634–9. Бибкод : 2003Natur.421..634M . дои : 10.1038/nature01335 . ПМИД   12571597 . S2CID   4429278 .
  20. ^ Каморс Э., Молер П.Дж., Берс Д.М., Деспа С. (июнь 2012 г.). «Снижение анкирина-B усиливает высвобождение кальция SR, опосредованное искрой кальция, способствуя аритмической активности сердечных миоцитов» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 52 (6): 1240–8. дои : 10.1016/j.yjmcc.2012.02.010 . ПМЦ   3348355 . ПМИД   22406428 .
  21. ^ Кунья С.Р., Бхасин Н., Молер П.Дж. (16 февраля 2007 г.). «Нацеливание и стабильность обменника Na/Ca 1 в кардиомиоцитах требует прямого взаимодействия с мембранным адаптером анкирином-B» . Журнал биологической химии . 282 (7): 4875–83. дои : 10.1074/jbc.m607096200 . ПМИД   17178715 .
  22. ^ Клайн К.Ф., Курата Х.Т., Хунд Т.Дж., Кунья С.Р., Коваль О.М., Райт П.Дж., Кристенсен М., Андерсон М.Е., Николс К.Г., Молер П.Дж. (29 сентября 2009 г.). «Двойная роль С-концевого мотива K-АТФ-канала в нацеливании на мембрану и метаболической регуляции» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (39): 16669–74. Бибкод : 2009PNAS..10616669K . дои : 10.1073/pnas.0907138106 . ПМК   2757796 . ПМИД   19805355 .
  23. ^ Ли Дж., Клайн К.Ф., Хунд Т.Дж., Андерсон М.Е., Молер П.Дж. (10 сентября 2010 г.). «Анкирин-Б регулирует экспрессию и функцию мембраны Kir6.2 в сердце» . Журнал биологической химии . 285 (37): 28723–30. дои : 10.1074/jbc.m110.147868 . ПМЦ   2937900 . ПМИД   20610380 .
  24. ^ Перейти обратно: а б Кунья С.Р., Молер П.Дж. (14 ноября 2008 г.). «Обскурин нацеливает анкирин-В и протеинфосфатазу 2А на сердечную М-линию» . Журнал биологической химии . 283 (46): 31968–80. дои : 10.1074/jbc.m806050200 . ПМК   2581558 . ПМИД   18782775 .
  25. ^ Аялон Дж., Хостеттлер Дж. Д., Хоффман Дж., Кижатил К., Дэвис Дж. К., Беннетт В. (4 марта 2011 г.). «Взаимодействие анкирина-B со спектрином и динактином-4 необходимо для основанной на дистрофине защиты скелетных мышц от травм при физической нагрузке» . Журнал биологической химии . 286 (9): 7370–8. дои : 10.1074/jbc.m110.187831 . ПМК   3044993 . ПМИД   21186323 .
  26. ^ Хашеми С.М., Хунд Т.Дж., Молер П.Дж. (август 2009 г.). «Сердечные анкирины в норме и болезни» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 47 (2): 203–9. дои : 10.1016/j.yjmcc.2009.04.010 . ПМК   2745072 . ПМИД   19394342 .
  27. ^ Молер П.Дж. (октябрь 2006 г.). «Анкирины и болезни человека: что должен знать электрофизиолог». Журнал сердечно-сосудистой электрофизиологии . 17 (10): 1153–9. дои : 10.1111/j.1540-8167.2006.00540.x . ПМИД   16800854 . S2CID   25316469 .
  28. ^ Кляйн К.Ф., Молер П.Дж. (июль 2006 г.). «Взвешивание молекулярных якорей: роль анкириновых полипептидов в аритмии человека». Экспертный обзор сердечно-сосудистой терапии . 4 (4): 477–85. дои : 10.1586/14779072.4.4.477 . ПМИД   16918266 . S2CID   969289 .
  29. ^ Молер П.Дж., Ле Скуарнек С., Денжуа И., Лоу Дж.С., Гишени П., Кэрон Л., Дрискелл И.М., Шотт Дж.Дж., Норрис К., Линхардт А., Ким Р.Б., Эсканде Д., Роден Д.М. (30 января 2007 г.). «Определение клеточного фенотипа вариантов «синдрома анкирина-B»: варианты ANK2 человека, связанные с клиническими фенотипами, проявляют спектр активности в кардиомиоцитах» . Тираж . 115 (4): 432–41. дои : 10.1161/circulationaha.106.656512 . ПМИД   17242276 .
  30. ^ Томаселли Г.Ф. (30 января 2007 г.). «Неспособность адаптироваться: анкирины при врожденных и приобретенных аритмиях» . Тираж . 115 (4): 428–9. CiteSeerX   10.1.1.533.2965 . дои : 10.1161/circulationaha.106.675389 . ПМИД   17261669 . S2CID   18061642 .
  31. ^ Молер П.Дж., Хили Дж.А., Сюэ Х., Пука А.А., Клайн К.Ф., Аллингем Р.Р., Краниас Э.Г., Рокман Х.А., Беннетт В. (17 октября 2007 г.). «Синдром Анкирина-Б: усиление сердечной функции, сбалансированное риском сердечной смерти и преждевременным старением» . ПЛОС ОДИН . 2 (10): е1051. Бибкод : 2007PLoSO...2.1051M . дои : 10.1371/journal.pone.0001051 . ПМК   2013943 . ПМИД   17940615 .
  32. ^ Буш В.С., Кроуфорд, округ Колумбия, Александр С., Джордж А.Л.Дж., Роден Д.М., Ричи М.Д. (июнь 2009 г.). «Генетическая изменчивость ритмонома: этническая изменчивость и структура гаплотипов в генах-кандидатах на аритмии» . Фармакогеномика . 10 (6): 1043–53. дои : 10.2217/стр.09.67 . ПМК   2746955 . ПМИД   19530973 .
  33. ^ Седлачек К., Старк К., Кунья С.Р., Пфайфер А., Вебер С., Бергер И., Перц С., Кааб С., Вихманн Х.Э., Молер П.Дж., Хенгстенберг С., Джерон А. (декабрь 2008 г.). «Общие генетические варианты ANK2 модулируют интервал QT: результаты исследования KORA» . Кровообращение: сердечно-сосудистая генетика . 1 (2): 93–9. doi : 10.1161/circenetics.108.792192 . ПМИД   20031550 .
  34. ^ Олдерс М., Кристианс И., Пагон Р.А., Адам М.П., ​​Ардингер Х.Х., Уоллес С.Е., Амемия А., Бин Л., Берд Т.Д., Фонг К.Т., Смит Р., Стивенс К. (1993). «Синдром удлиненного интервала QT». ПМИД   20301308 . {{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется |journal= ( помощь )
  35. ^ Вольф Р.М., Митчелл CC, Кристенсен, доктор медицинских наук, Молер П.Дж., Хунд Т.Дж. (ноябрь 2010 г.). «Определение нового взгляда на атипичную аритмию: вычислительная модель синдрома анкирина-Б» . Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 299 (5): H1505–14. дои : 10.1152/ajpheart.00503.2010 . ПМЦ   2993217 . ПМИД   20729400 .
  36. ^ Чжан Т, Мосс А, Конг П, Пан М, Чанг Б, Чжэн Л, Фанг Q, Зареба В, Робинсон Дж, Лин С, Ли З, Вэй Дж, Цзэн Q, Международный регистр Лонг QT I, HVP-Китай I, Ци М (ноябрь 2010 г.). «База данных LOVD генов LQTS» . Человеческая мутация . 31 (11): E1801–10. дои : 10.1002/humu.21341 . ПМЦ   3037562 . ПМИД   20809527 .
  37. ^ Вольф Р.М., Глинн П., Хашеми С., Зарей К., Митчелл CC, Андерсон М.Е., Молер П.Дж., Хунд Т.Дж. (май 2013 г.). «Фибрилляция предсердий и дисфункция синусового узла при синдроме анкирина-B человека: компьютерный анализ» . Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 304 (9): H1253–66. Бибкод : 2013BpJ...104S.287W . дои : 10.1152/ajpheart.00734.2012 . ПМК   3652094 . ПМИД   23436330 .
  38. ^ Робаи Д., Форд Т., Оой С.И. (февраль 2015 г.). «Синдром Анкирина-Б: случай дисфункции синусового узла, фибрилляции предсердий и удлинения интервала QT у молодого человека». Сердце, легкие и кровообращение . 24 (2): е31–4. дои : 10.1016/j.hlc.2014.09.013 . ПМИД   25456501 .
  39. ^ Молер П.Дж., Шотт Дж.Дж., Грамолини А.О., Дилли К.В., Гуатимосим С., ДюБелл В.Х., Сонг Л.С., Хаурогне К., Киндт Ф., Али М.Э., Роджерс Т.Б., Ледерер В.Дж., Эсканде Д., Ле Марек Х., Беннетт В. (февраль 2003 г.). «Мутация анкирина-B вызывает сердечную аритмию с удлиненным интервалом QT 4 типа и внезапную сердечную смерть». Природа . 421 (6923): 634–9. Бибкод : 2003Natur.421..634M . дои : 10.1038/nature01335 . ПМИД   12571597 . S2CID   4429278 .
  40. ^ Шерман Дж., Тестер-ди-джей, Акерман М.Дж. (ноябрь 2005 г.). «Целевой мутационный анализ анкирина-B у 541 последовательного, неродственного пациента, направленного на генетическое тестирование синдрома удлиненного интервала QT, и 200 здоровых субъектов». Сердечный ритм . 2 (11): 1218–23. дои : 10.1016/j.hrthm.2005.07.026 . ПМИД   16253912 .
  41. ^ Молер П.Дж., Сплавски И., Наполитано С., Боттелли Г., Шарп Л., Тимоти К., Приори С.Г., Китинг М.Т., Беннетт В. (15 июня 2004 г.). «Синдром сердечной аритмии, вызванный потерей функции анкирина-Б» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (24): 9137–42. Бибкод : 2004PNAS..101.9137M . дои : 10.1073/pnas.0402546101 . ПМК   428486 . ПМИД   15178757 .
  42. ^ Кунья С.Р., Хунд Т.Дж., Хашеми С., Фойгт Н., Ли Н., Райт П., Коваль О., Ли Дж., Гудмундссон Х., Гумина Р.Дж., Карк М., Шотт Дж.Дж., Пробст В., Ле Марек Х., Андерсон М.Е., Добрев Д., Веренс XH, Молер П.Дж. (13 сентября 2011 г.). «Дефекты в путях нацеливания на мембранные белки на основе анкирина лежат в основе фибрилляции предсердий» . Тираж . 124 (11): 1212–22. дои : 10.1161/circulationaha.111.023986 . ПМК   3211046 . ПМИД   21859974 .
  43. ^ Ле Скуарнек С., Бхасен Н., Вейрес С., Хунд Т.Дж., Кунья С.Р., Коваль О., Марионно С., Чен Б., Ву Ю., Демоломбе С., Сонг Л.С., Ле Марек Х., Пробст В., Шотт Дж.Дж., Андерсон М.Э., Молер П.Дж. ( 7 октября 2008 г.). «Дисфункция анкирин-В-зависимого ионного канала и нацеливания на транспортер вызывает заболевание синусового узла человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15617–22. Бибкод : 2008PNAS..10515617L . дои : 10.1073/pnas.0805500105 . ПМЦ   2563133 . ПМИД   18832177 .
  44. ^ Хунд Т.Дж., Молер П.Дж. (2008). «Путь нацеливания на основе анкирина регулирует автоматизм синоатриального узла человека» . Каналы (Остин, Техас) . 2 (6): 404–6. дои : 10.4161/chan.2.6.7220 . ПМИД   19098452 .
  45. ^ Глухов А.В., Федоров В.В., Андерсон М.Е., Молер П.Дж., Ефимов И.Р. (август 2010 г.). «Функциональная анатомия синусового узла мыши: оптическое картирование гетерозиготных по анкирину B мышей с высоким разрешением» . Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 299 (2): H482–91. дои : 10.1152/ajpheart.00756.2009 . ПМЦ   2930390 . ПМИД   20525877 .
  46. ^ Лопес ЛР, Сиррис П., Гуттманн О.П., О'Махони С., Тан ХК, Далагеоргу С., Дженкинс С., Хубанк М., Монсеррат Л., Маккенна В.Дж., Планнол В., Эллиотт П.М. (февраль 2015 г.). «Новые ассоциации генотип-фенотип, продемонстрированные с помощью высокопроизводительного секвенирования у пациентов с гипертрофической кардиомиопатией» . Сердце . 101 (4): 294–301. doi : 10.1136/heartjnl-2014-306387 . ПМЦ   4345808 . ПМИД   25351510 .
  47. ^ Кашеф Ф., Ли Дж., Райт П., Снайдер Дж., Сулиман Ф., Килич А., Хиггинс Р.С., Андерсон М.Е., Бинкли П.Ф., Хунд Т.Дж., Молер П.Дж. (31 августа 2012 г.). «Белок Анкирин-В при сердечной недостаточности: идентификация нового компонента кардиопротекции многоклеточных животных» . Журнал биологической химии . 287 (36): 30268–81. дои : 10.1074/jbc.m112.368415 . ПМЦ   3436279 . ПМИД   22778271 .
  48. ^ Молер П.Дж., Юн В., Беннетт В. (17 сентября 2004 г.). «Анкирин-Б нацеливает бета2-спектрин на внутриклеточный компартмент неонатальных кардиомиоцитов» . Журнал биологической химии . 279 (38): 40185–93. дои : 10.1074/jbc.m406018200 . ПМИД   15262991 .
  49. ^ Перейти обратно: а б Аялон Дж., Дэвис Дж.К., Шотландия П.Б., Беннетт В. (26 декабря 2008 г.). «Механизм функциональной организации дистрофина и дистрогликана на основе анкирина» . Клетка . 135 (7): 1189–200. дои : 10.1016/j.cell.2008.10.018 . ПМИД   19109891 . S2CID   17268857 .
  50. ^ Дэвис JQ, Беннетт V (10 ноября 1984 г.). «Мозговой анкирин. Мембранно-связанный белок с сайтами связывания спектрина, тубулина и цитоплазматическим доменом анионного канала эритроцитов» . Журнал биологической химии . 259 (21): 13550–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)90728-3 . ПМИД   6092380 .
[ редактировать ]

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .


Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ankyrin-2&oldid=1196419905"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 6812e24d700b5f4b0b632233a108fad3__1705480440
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/68/d3/6812e24d700b5f4b0b632233a108fad3.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Ankyrin-2 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)