ДНКJB1

ДНКJB1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1HDJ, 2QLD, 3AGX, 3AGY, 3AGZ, 4WB7
Идентификаторы
Псевдонимы	DNAJB1 , HSPF1, Hdj1, Hsp40, RSPH16B, Sis1, член B1 семейства белков теплового шока DnaJ (Hsp40)
Внешние идентификаторы	Опустить : 604572 ; МГИ : 1931874 ; Гомологен : 55957 ; Генные карты : DNAJB1 ; ОМА : DNAJB1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	14,560,391 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 8 (mouse)
End	84,339,282 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	gallbladder; ; mucosa of pharynx; ; left testis; ; ventricular zone; ; right testis; ; trachea; ; buccal mucosa cell; ; epithelium of esophagus; ; vagina; ; cardia;
	Top expressed in
	seminiferous tubule; ; motor neuron; ; utricle; ; primitive streak; ; ascending aorta; ; aortic valve; ; fossa; ; Epithelium of choroid plexus; ; conjunctival fornix; ; spermatid;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	unfolded protein binding; ATPase binding; Hsp70 protein binding; chaperone binding; protein binding; ATPase activator activity; transcription corepressor activity; cadherin binding;
Cellular component	cytosol; nucleolus; extracellular exosome; nucleus; nucleoplasm; cytoplasm; postsynaptic density; neuronal cell body; dendritic spine; sperm head; postsynapse; glutamatergic synapse;
Biological process	regulation of cellular response to heat; response to unfolded protein; positive regulation of ATP-dependent activity; protein folding; chaperone cofactor-dependent protein refolding; negative regulation of inclusion body assembly; negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to stress; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; forebrain development;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3337
	81489
	ENSG00000132002
	ENSMUSG00000005483
	P25685
	Q9QYJ3
	НМ_001313964 ; НМ_001300914 ; НМ_006145
	НМ_018808 ; НМ_001308227
	НП_001287843 ; НП_001300893 ; НП_006136
	НП_001295156 ; НП_061278
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Член 1 подсемейства B гомологов DnaJ представляет собой белок , который у человека кодируется DNAJB1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Слитый белок DNAJB1 и PRKACA вызывает фиброламеллярную гепатоцеллюлярную карциному , тип редкого рака печени. ^{[ 8 ]}

Взаимодействия

Было показано, что DNAJB1 взаимодействует с:

HSPA4 , ^{[ 9 ]} и
STUB1 ^{[ 10 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000132002 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005483 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Хата М., Окумура К., Сето М., Оцука К. (декабрь 1996 г.). «Геномное клонирование гена белка теплового шока 40 человека (Hsp40) (HSPF1) и его хромосомная локализация в 19p13.2». Геномика . 38 (3): 446–449. дои : 10.1006/geno.1996.0653 . ПМИД 8975727 .
^ Оцука К. (ноябрь 1993 г.). «Клонирование кДНК белка теплового шока hsp40, человеческого гомолога бактериального DnaJ». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 197 (1): 235–240. дои : 10.1006/bbrc.1993.2466 . ПМИД 8250930 .
^ «Ген Энтрез: гомолог DNAJB1 DnaJ (Hsp40), подсемейство B, член 1» .
^ Ноймайер С., Нг Д., Цзян К.С., Куреши А., Лалазар Г., Воган Р. и др. (январь 2023 г.). «Онкогенная зависимость фиброламеллярной гепатоцеллюлярной карциномы к киназы слияния DNAJB1-PRKACA» . Клинические исследования рака . 29 (1): 271–278. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-22-1851 . ПМЦ 9811160 . ПМИД 36302174 .
^ Oh WK, Song J (август 2003 г.). «Совместное взаимодействие Hsp40 и TPR1 с Hsp70 обращает вспять образование комплекса Hsp70-HspBp1» . Молекулы и клетки . 16 (1): 84–91. дои : 10.1016/S1016-8478(23)13770-8 . ПМИД 14503850 .
^ Баллинджер К.А., Коннелл П., Ву Ю., Ху З., Томпсон Л.Дж., Инь Л.И. и др. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперона» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (6): 4535–4545. дои : 10.1128/mcb.19.6.4535 . ПМК 104411 . ПМИД 10330192 .

Дальнейшее чтение

Хаттори Х., Лю Ю.К., Тонаи И., Уэда М., Канеда Т., Кобаяши Т. и др. (февраль 1992 г.). «Внутриклеточная локализация и частичная аминокислотная последовательность стресс-индуцируемого белка массой 40 кДа в клетках HeLa» . Структура и функции клеток . 17 (1): 77–86. дои : 10.1247/csf.17.77 . ПМИД 1586970 . S2CID 21909960 .
Раабе Т., Мэнли Дж.Л. (декабрь 1991 г.). «Человеческий гомолог белка теплового шока DnaJ Escherichia coli» . Исследования нуклеиновых кислот . 19 (23): 6645. doi : 10.1093/nar/19.23.6645 . ПМК 329243 . ПМИД 1754405 .
Фриман, Британская Колумбия, Моримото Р.И. (июнь 1996 г.). «Цитозольные молекулярные шапероны человека hsp90, hsp70 (hsc70) и hdj-1 играют различную роль в распознавании ненативного белка и рефолдинге белка» . Журнал ЭМБО . 15 (12): 2969–2979. дои : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00660.x . ПМК 450238 . ПМИД 8670798 .
Цянь Ю.К., Патель Д., Хартл Ф.У., Макколл DJ (июль 1996 г.). «Структура J-домена человеческого Hsp40 (HDJ-1) в растворе ядерного магнитного резонанса». Журнал молекулярной биологии . 260 (2): 224–235. дои : 10.1006/jmbi.1996.0394 . ПМИД 8764402 .
Ши Ю, Моссер Д.Д., Моримото Р.И. (март 1998 г.). «Молекулярные шапероны как HSF1-специфичные репрессоры транскрипции» . Гены и развитие . 12 (5): 654–666. дои : 10.1101/gad.12.5.654 . ПМК 316571 . ПМИД 9499401 .
Хата М., Оцука К. (апрель 1998 г.). «Характеристика последовательностей HSE в гене Hsp40 человека: структурный и промоторный анализ». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1397 (1): 43–55. дои : 10.1016/S0167-4781(97)00208-X . ПМИД 9545528 .
Цзоу Дж., Го Ю., Геттуш Т., Смит Д.Ф., Воэллми Р. (август 1998 г.). «Подавление активации фактора транскрипции теплового шока HSF1 с помощью HSP90 (комплекс HSP90), который образует стресс-чувствительный комплекс с HSF1» . Клетка . 94 (4): 471–480. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81588-3 . ПМИД 9727490 . S2CID 9234420 .
Мелвилл М.В., Тан С.Л., Вамбах М., Сонг Дж., Моримото Р.И., Катце М.Г. (февраль 1999 г.). «Клеточный ингибитор протеинкиназы PKR, P58 (IPK), представляет собой ко-шаперон, активируемый вирусом гриппа, который модулирует активность белка теплового шока 70» . Журнал биологической химии . 274 (6): 3797–3803. дои : 10.1074/jbc.274.6.3797 . ПМИД 9920933 .
Баллинджер К.А., Коннелл П., Ву Ю., Ху З., Томпсон Л.Дж., Инь Л.И. и др. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперона» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (6): 4535–4545. дои : 10.1128/mcb.19.6.4535 . ПМК 104411 . ПМИД 10330192 .
Михелс А.А., Канон Б., Бенсауде О., Кампинга Х.Х. (декабрь 1999 г.). «Мутанты белка теплового шока (Hsp) 40 ингибируют Hsp70 в клетках млекопитающих» . Журнал биологической химии . 274 (51): 36757–36763. дои : 10.1074/jbc.274.51.36757 . ПМИД 10593983 .
Терада К., Мори М. (август 2000 г.). «Гомологи человеческого DnaJ dj2 и dj3, а также Bag-1 являются положительными кошаперонами hsc70» . Журнал биологической химии . 275 (32): 24728–24734. дои : 10.1074/jbc.M002021200 . ПМИД 10816573 .
Оцука К., Хата М. (апрель 2000 г.). «Гомологи HSP40/DNAJ млекопитающих: клонирование новых кДНК и предложение по их классификации и номенклатуре» . Клеточные стрессы и шапероны . 5 (2): 98–112. doi : 10.1379/1466-1268(2000)005<0098:mhdhco>2.0.co;2 (неактивен 28 марта 2024 г.). ПМК 312896 . ПМИД 11147971 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на март 2024 г. ( ссылка )
Кунцевич Т., Балакришнан П., Снаггс М.Б., Коне BC (август 2001 г.). «Специфическая ассоциация синтазы оксида азота-2 с изоформами Rac в активированных мышиных макрофагах». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 281 (2): Ф326–Ф336. дои : 10.1152/ajprenal.2001.281.2.F326 . ПМИД 11457725 . S2CID 15719851 .
Панг К., Кибл В., Кристиансон Т.А., Фолкнер Г.Р., Бэгби Г.К. (август 2001 г.). «FANCC взаимодействует с Hsp70, защищая гемопоэтические клетки от цитотоксичности, опосредованной IFN-гамма/TNF-альфа» . Журнал ЭМБО . 20 (16): 4478–4489. дои : 10.1093/emboj/20.16.4478 . ПМК 125562 . ПМИД 11500375 .
Эрнандес, член парламента, Чадли А., Тофт Д.О. (апрель 2002 г.). «Связывание HSP40 является первым этапом пути шаперона HSP90 для рецептора прогестерона» . Журнал биологической химии . 277 (14): 11873–11881. дои : 10.1074/jbc.M111445200 . ПМИД 11809754 .
Анвар А., Сигел Д., Кепа Дж.К., Росс Д. (апрель 2002 г.). «Взаимодействие молекулярного шаперона Hsp70 с НАД(Ф)Н:хиноноксидоредуктазой человека 1» . Журнал биологической химии . 277 (16): 14060–14067. дои : 10.1074/jbc.M111576200 . ПМИД 11821413 .
Рейтер Т., Медхерст А.Л., Вайсфиш К., Чжи Ю., Хертерих С., Хоэн Х. и др. (октябрь 2003 г.). «Двугибридные дрожжевые скрининги подразумевают участие белков анемии Фанкони в регуляции транскрипции, передаче сигналов в клетках, окислительном метаболизме и клеточном транспорте». Экспериментальные исследования клеток . 289 (2): 211–221. дои : 10.1016/S0014-4827(03)00261-1 . ПМИД 14499622 .
Ханиман Дж.Н., Саймон Э.П., Робин Н., Кьярони-Кларк Р., Дарси Д.Г., Лим II и др. (февраль 2014 г.). «Обнаружение рецидивирующего химерного транскрипта DNAJB1-PRKACA при фиброламеллярной гепатоцеллюлярной карциноме» . Наука . 343 (6174): 1010–1014. Бибкод : 2014Sci...343.1010H . дои : 10.1126/science.1249484 . ПМК 4286414 . ПМИД 24578576 .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 19 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000132002 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005483 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid8975727-5] Хата М., Окумура К., Сето М., Оцука К. (декабрь 1996 г.). «Геномное клонирование гена белка теплового шока 40 человека (Hsp40) (HSPF1) и его хромосомная локализация в 19p13.2». Геномика . 38 (3): 446–449. дои : 10.1006/geno.1996.0653 . ПМИД 8975727 .

[pmid8250930-6] Оцука К. (ноябрь 1993 г.). «Клонирование кДНК белка теплового шока hsp40, человеческого гомолога бактериального DnaJ». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 197 (1): 235–240. дои : 10.1006/bbrc.1993.2466 . ПМИД 8250930 .

[entrez-7] «Ген Энтрез: гомолог DNAJB1 DnaJ (Hsp40), подсемейство B, член 1» .

[8] Ноймайер С., Нг Д., Цзян К.С., Куреши А., Лалазар Г., Воган Р. и др. (январь 2023 г.). «Онкогенная зависимость фиброламеллярной гепатоцеллюлярной карциномы к киназы слияния DNAJB1-PRKACA» . Клинические исследования рака . 29 (1): 271–278. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-22-1851 . ПМЦ 9811160 . ПМИД 36302174 .

[pmid14503850-9] Oh WK, Song J (август 2003 г.). «Совместное взаимодействие Hsp40 и TPR1 с Hsp70 обращает вспять образование комплекса Hsp70-HspBp1» . Молекулы и клетки . 16 (1): 84–91. дои : 10.1016/S1016-8478(23)13770-8 . ПМИД 14503850 .

[pmid10330192-10] Баллинджер К.А., Коннелл П., Ву Ю., Ху З., Томпсон Л.Дж., Инь Л.И. и др. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперона» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (6): 4535–4545. дои : 10.1128/mcb.19.6.4535 . ПМК 104411 . ПМИД 10330192 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]