✖


Jump to content

Hsp27

HSPB1
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы HSPB1 , CMT2F, HEL-S-102, HMN2B, HS.76067, HSP27, HSP28, Hsp25, SRP27, член 1 семейства белков теплового шока B (маленький)
Внешние идентификаторы Опустить : 602195 ; МГИ : 96240 ; Гомологен : 1180 ; Генные карты : HSPB1 ; ОМА : HSPB1 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

3315

15507

Вместе

ENSG00000106211

ENSMUSG00000004951

ЮниПрот

P04792

P14602

RefSeq (мРНК)

НМ_001540

НМ_013560

RefSeq (белок)

НП_001531

НП_038588

Местоположение (UCSC) Chr 7: 76,3 – 76,3 Мб Chr 5: 135,92 – 135,92 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Белок теплового шока 27 ( Hsp27 ), также известный как белок теплового шока бета-1 ( HSPB1 ), представляет собой белок , который у человека кодируется HSPB1 геном . [ 5 ] [ 6 ]

Hsp27 является шапероном группы sHsp (малых белков теплового шока ) среди α- кристаллинов , Hsp20 и других. Общими функциями sHsp являются шаперонная активность, термотолерантность, ингибирование апоптоза , регуляция развития клеток и дифференцировка клеток . Они также принимают участие в передаче сигнала .

Структура

[ редактировать ]

sHsp имеют некоторые общие структурные особенности: очень характерной является гомологичная и высококонсервативная аминокислотная последовательность, так называемый домен α-кристаллина вблизи С-конца . Эти домены состоят из 80–100 остатков с гомологией последовательностей от 20% до 60% и складываются в β-листы , которые важны для образования стабильных димеров. [ 7 ] [ 8 ] Hsp27 довольно уникален среди sHsps тем, что его домен α-кристаллина содержит остаток цистеина на границе раздела с димером, который может окисляться с образованием дисульфидной связи, которая ковалентно связывает димер. [ 9 ] N -конец состоит из менее консервативной области, так называемого домена WD/EPF, за которой следует короткая вариабельная последовательность с довольно консервативным сайтом вблизи конца этого домена. С-концевая область sHsps состоит из вышеупомянутого домена α-кристаллина, за которым следует вариабельная последовательность с высокой подвижностью и гибкостью. [ 10 ] Несмотря на относительно низкие уровни консервативности глобальной последовательности в C-концевой области, многие sHsps содержат локально консервативный мотив Ile-Xxx-Ile/Val (IxI/V), который играет роль в регуляции сборки олигомеров . [ 11 ] Он очень гибкий и полярный из-за своих отрицательных зарядов. [ 12 ] Вероятно, он действует как медиатор растворимости гидрофобных sHsp и стабилизирует белки и комплексы белок/субстрат. Это было показано путем устранения С-концевого хвоста у Hsp27Δ182-205. [ 13 ] и в Hsp25Δ18. [ 14 ] В случае Hsp27 мотив IxI/V соответствует 181-Ile-Pro-Val-183, и этот участок белка играет решающую роль, поскольку мутация центрального остатка Pro вызывает наследственную моторную нейропатию Шарко-Мари. - Зубная болезнь . [ 15 ]

Олигомеризация

[ редактировать ]

Hsp27 образует крупные динамичные олигомеры со средней массой около 500 кДа in vitro . [ 16 ] N-конец Hsp27 с его WD/EPF-областью необходим для развития этих крупных олигомеров . [ 17 ] [ 18 ] Hsp27-олигомеры состоят из стабильных димеров , которые образованы двумя α-кристаллиновыми доменами соседних мономеров . [ 16 ] [ 11 ] что впервые было показано на кристаллических структурах белков MjHSP16.5 из Methanocaldococcus jannaschii. [ 7 ] и Hsp16.9 пшеницы. [ 8 ] Поэтому первый шаг олигомерного процесса включает димеризацию домена α-кристаллина. У многоклеточных животных димеризация доменами α-кристаллина протекает через образование длинной β-цепи на границе раздела. Однако ожидается, что аминокислотные последовательности в этой области будут неупорядоченными. [ 19 ] Действительно, домен α-кристаллина Hsp27 частично разворачивается в мономерном состоянии и менее стабилен, чем димер. [ 20 ]

Олигомеризация Hsp27 представляет собой динамический процесс: существует баланс между стабильными димерами и олигомерами (до 800 кДа ), состоящими из 16–32 субъединиц, и высокая скорость обмена субъединиц. [ 18 ] [ 21 ] [ 22 ] Олигомеризация зависит от физиологии клеток, статуса фосфорилирования Hsp27 и воздействия стресса. Стресс вызывает увеличение экспрессии (через несколько часов) и фосфорилирования (через несколько минут) Hsp27. Стимуляция каскада киназы p38 MAP дифференцирующими агентами, митогенами , воспалительными цитокинами, такими как TNFα и IL-1β , перекисью водорода и другими окислителями . [ 23 ] приводит к активации киназ MAPKAP 2 и 3, которые непосредственно фосфорилируют sHsp млекопитающих. [ 22 ] Фосфорилирование играет важную роль в образовании олигомеров в экспоненциально растущих клетках in vitro , но олигомеризация в опухолевых клетках, растущих in vivo или растущих при слиянии in vitro, зависит от межклеточного контакта, а не от статуса фосфорилирования. [ 24 ] Кроме того, было показано, что HSP27 содержит модификацию аргпиримидина. [ 25 ]

По всей вероятности, статус олигомеризации связан с шаперонной активностью: агрегаты крупных олигомеров обладают высокой шаперонной активностью, тогда как димеры и мономеры имеют относительно более высокую шаперонную активность. [ 16 ] [ 20 ] [ 11 ]

Клеточная локализация

[ редактировать ]

Hsp27 появляется во многих типах клеток , особенно во всех типах мышечных клеток. Он расположен главным образом в цитозоле , а также в перинуклеарной области, эндоплазматическом ретикулуме и ядре . Он сверхэкспрессируется на разных стадиях дифференцировки и развития клеток. Это предполагает важную роль Hsp27 в дифференцировке тканей.

сходство высоких уровней экспрессии различных фосфорилированных видов Hsp27 с мышечными / нейродегенеративными заболеваниями и различными видами рака . Наблюдалось [ 26 ] Высокие уровни экспрессии, возможно, находятся в обратной зависимости от пролиферации клеток , метастазирования и устойчивости к химиотерапии . [ 27 ] Высокие уровни Hsp27 были также обнаружены в сыворотке больных раком молочной железы ; [ 28 ] следовательно, Hsp27 может быть потенциальным диагностическим маркером.

Функция

[ редактировать ]

Основная функция Hsp27 — обеспечение термотолерантности in vivo , цитопротекции и поддержки выживания клеток в условиях стресса. Более специализированные функции Hsp27 разнообразны и сложны. In vitro он действует как АТФ -независимый шаперон, ингибируя агрегацию белков и стабилизируя частично денатурированные белки, что обеспечивает рефолдинг Hsp70 -комплекса. Hsp27 также участвует в апоптотическом сигнальном пути. Hsp27 взаимодействует с внешними мембранами митохондрий и препятствует активации комплекса цитохром с / Apaf-1 /dATP и, следовательно, ингибирует активацию прокаспазы-9 . [ 26 ] Фосфорилированная форма Hsp27 ингибирует апоптотический белок Daxx и предотвращает ассоциацию Daxx с Fas и Ask1. [ 29 ] Более того, фосфорилирование Hsp27 приводит к активации передачи сигналов TAK1 и TAK1-p38/ERK, способствующих выживанию, тем самым противодействуя апоптозу, индуцированному TNF-α. [ 30 ]

Хорошо документированной функцией Hsp27 является взаимодействие с актином и промежуточными филаментами. Он предотвращает образование нековалентных взаимодействий между филаментами промежуточных филаментов и защищает актиновые филаменты от фрагментации. Он также сохраняет фокальные контакты, зафиксированные на клеточной мембране . [ 26 ]

Другая функция Hsp27 — активация протеасомы . Он ускоряет деградацию необратимо денатурированных белков и мусорных белков путем связывания с убиквитинированными белками и 26S протеасомой. Hsp27 усиливает активацию пути NF-κB , который контролирует множество процессов, таких как рост клеток, а также воспалительные и стрессовые реакции. [ 31 ] Цитопротекторные свойства Hsp27 обусловлены его способностью модулировать активные формы кислорода и повышать уровень глутатиона .

Вероятно, Hsp27 среди других шаперонов участвует в процессе дифференцировки клеток. [ 32 ] Изменения уровней Hsp27 наблюдались в асцитных клетках Эрлиха , эмбриональных стволовых клетках , нормальных B-клетках , клетках B- лимфомы , остеобластах , кератиноцитах , нейронах и т. д. Повышение регуляции Hsp27 коррелирует со скоростью фосфорилирования и увеличением количества крупных олигомеров. Возможно, Hsp27 играет решающую роль в прекращении роста.

Клиническое значение

[ редактировать ]

Моторные невропатии

[ редактировать ]

Обнаружено по меньшей мере 12 мутаций этого гена, вызывающих заболевания. [ 33 ] Наследственные мутации HSPB1 вызывают дистальные наследственные двигательные невропатии и моторную невропатию Шарко-Мари-Тута . [ 34 ] присутствуют миссенс- мутации, и большинство вызывающих заболевания мутаций проявляются симптомами, возникающими во взрослом возрасте. В аминокислотной последовательности Hsp27 [ 34 ] Одним из наиболее тяжелых мутантов Hsp27 является мутант Pro182Leu, который симптоматически проявляется в первые несколько лет жизни и дополнительно был продемонстрирован на модели трансгенных мышей. [ 34 ] [ 35 ] Генетическая основа этих заболеваний обычно является аутосомно-доминантной , что означает, что только один аллель содержит мутацию. дикого типа Поскольку ген HSPB1 также экспрессируется наряду с мутировавшим аллелем, больные клетки содержат смешанные популяции дикого типа и мутантного Hsp27, а эксперименты in vitro показали, что эти два белка могут образовывать гетероолигомеры . [ 36 ]

Роли в апоптозе

[ редактировать ]

Примечательно, что фосфорилированный Hsp27 увеличивает инвазию клеток рака простаты человека (РПЖ), усиливает пролиферацию клеток и подавляет Fas-индуцированный апоптоз в клетках РПЖ человека. Было показано, что нефосфорилированный Hsp27 действует как белок, кэпирующий актин, предотвращая реорганизацию актина и, следовательно, клеточную адгезию и подвижность. OGX-427, нацеленный на HSP27 посредством антисмыслового механизма, в настоящее время проходит клинические испытания. [ 37 ]

Роль в раке

[ редактировать ]

Фосфорилирование HSPB1, опосредованное протеинкиназой C, защищает от ферроптоза, железозависимой формы неапоптотической гибели клеток, за счет снижения опосредованного железом производства липидных активных форм кислорода. Эти новые данные подтверждают разработку стратегий воздействия на Hsp и, в частности, анти-HSP27-агентов для лечения рака, опосредованного ферроптозом. [ 38 ]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что Hsp27 взаимодействует с:

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000106211 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000004951 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Карпер С.В., Рошельо Т.А., Сторм ФК (ноябрь 1990 г.). «Последовательность кДНК человеческого белка теплового шока HSP27» . Исследования нуклеиновых кислот . 18 (21): 6457. doi : 10.1093/nar/18.21.6457 . ПМЦ   332574 . ПМИД   2243808 .
  6. ^ Хант Ч.Р., Госвами ПК, Козак, Калифорния (октябрь 1997 г.). «Отнесение мышиных генов Hsp25 и Hsp105 к дистальной области хромосомы 5 путем анализа сцепления» . Геномика . 45 (2): 462–3. дои : 10.1006/geno.1997.4973 . ПМИД   9344682 .
  7. ^ Перейти обратно: а б Ким К.К., Ким Р., Ким Ш. (август 1998 г.). «Кристаллическая структура небольшого белка теплового шока». Природа . 394 (6693): 595–9. Бибкод : 1998Natur.394..595K . дои : 10.1038/29106 . ПМИД   9707123 . S2CID   4431454 .
  8. ^ Перейти обратно: а б Ван Монфорт Р., Слингсби С., Вирлинг Э. (2001). «Структура и функция небольшого семейства молекулярных шаперонов белка теплового шока / α-кристаллина». Структура и функция семейства малых белков теплового шока/альфа-кристаллинов молекулярных шаперонов . Достижения в химии белков. Том. 59. стр. 105–56. дои : 10.1016/S0065-3233(01)59004-X . ISBN  9780120342594 . ПМИД   11868270 .
  9. ^ Раджагопал П., Лю Й., Ши Л., Клоузер А.Ф., Клевит Р.Э. (октябрь 2015 г.). «Структура домена α-кристаллина из редокс-чувствительного шаперона HSPB1» . Журнал биомолекулярного ЯМР . 63 (2): 223–8. дои : 10.1007/s10858-015-9973-0 . ПМК   4589510 . ПМИД   26243512 .
  10. ^ Карвер Дж. А., Эспозито Дж., Шведерски Г., Гестель М. (август 1995 г.). «1H-ЯМР-спектроскопия показывает, что мышиный Hsp25 имеет гибкое С-концевое удлинение из 18 аминокислот» . Письма ФЭБС . 369 (2–3): 305–10. дои : 10.1016/0014-5793(95)00770-а . ПМИД   7649277 . S2CID   8310260 .
  11. ^ Перейти обратно: а б с Гусев Н.Б., Богачева Н.В., Марстон С.Б. (май 2002 г.). «Структура и свойства малых белков теплового шока (sHsp) и их взаимодействие с белками цитоскелета». Биохимия. Биохимия . 67 (5): 511–9. дои : 10.1023/А:1015549725819 . ПМИД   12059769 . S2CID   1486211 .
  12. ^ Ляо Дж. Х., Ли Дж. С., Чиу Ш. (сентябрь 2002 г.). «Усечение C-концевого лизина повышает термостабильность и усиливает шапероноподобную функцию свиного альфаB-кристаллина» (PDF) . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 297 (2): 309–16. дои : 10.1016/S0006-291X(02)02185-X . ПМИД   12237119 .
  13. ^ Лель-Гаролла Б., Маук А.Г. (январь 2005 г.). «Самоассоциация небольшого белка теплового шока». Журнал молекулярной биологии . 345 (3): 631–42. дои : 10.1016/j.jmb.2004.10.056 . ПМИД   15581903 .
  14. ^ Линднер Р.А., Карвер Дж.А., Эрнспергер М., Бюхнер Дж., Эспозито Дж., Бельке Дж., Луч Г., Котляров А., Гестель М. (апрель 2000 г.). «Мышиный Hsp25, небольшой шоковый белок. Роль его С-концевого удлинения в олигомеризации и действии шаперона». Европейский журнал биохимии . 267 (7): 1923–32. дои : 10.1046/j.1432-1327.2000.01188.x . ПМИД   10727931 .
  15. ^ Евграфов О.В., Мерсиянова И., Ироби Дж., Ван Ден Бош Л., Дирик И., Люнг К.Л., Щагина О., Верпоортен Н., Ван Импе К., Федотов В., Дадали Е., Ауэр-Грумбах М., Виндпассингер С., Вагнер К., Митрович З., Хилтон-Джонс Д., Талбот К., Мартин Дж. Дж., Вассерман Н., Тверская С., Поляков А., Лием Р.К., Геттеманс Дж., Робберехт В., Де Йонге П., Тиммерман В. (2004). «Мутантный малый белок теплового шока 27 вызывает аксональную болезнь Шарко-Мари-Тута и дистальную наследственную моторную нейропатию» . Природная генетика . 36 (6): 602–6. дои : 10.1038/ng1354 . ПМИД   15122254 .
  16. ^ Перейти обратно: а б с Йовцевски Б., Келли М.А., Роте А.П., Берг Т., Гасталл Х.Ю., Бенеш Дж.Л., Акилина Дж.А., Экройд Х. (февраль 2015 г.). «Фосфомимики дестабилизируют олигомерные сборки Hsp27 и усиливают шаперонную активность» . хим. Биол . 22 (2): 186–95. doi : 10.1016/j.chembiol.2015.01.001 . ПМИД   25699602 .
  17. ^ Хаслбек М. (октябрь 2002 г.). «SHSP и их роль в сети сопровождающих». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 59 (10): 1649–57. дои : 10.1007/PL00012492 . ПМИД   12475175 . S2CID   31148963 .
  18. ^ Перейти обратно: а б Терио-младший, Ламберт Х., Чавес-Собель А.Т., Чарест Г., Лавин П., Лэндри Дж. (май 2004 г.). «Существенная роль NH2-концевого мотива WD/EPF в активируемой фосфорилированием защитной функции Hsp27 млекопитающих» . Журнал биологической химии . 279 (22): 23463–71. дои : 10.1074/jbc.M402325200 . ПМИД   15033973 .
  19. ^ Вебстер Дж. М., Дарлинг А. Л., Уверский В. Н., Блэр Л. Дж. (сентябрь 2019 г.). «Небольшие белки теплового шока, большое влияние на агрегацию белков при нейродегенеративных заболеваниях» . Границы в фармакологии . 10 : 1047. дои : 10.3389/fphar.2019.01047 . ПМК   6759932 . ПМИД   31619995 .
  20. ^ Перейти обратно: а б Олдерсон Т.Р., Рош Дж., Гасталл Х.И., Диас Д.М., Притишанац И., Инь Дж., Бакс А., Бенеш Дж.Л., Болдуин А.Дж. (март 2019 г.). «Локальное развертывание монома HSP27 регулирует активность шаперона» . Природные коммуникации . 10 (1): 1068. Бибкод : 2019NatCo..10.1068A . дои : 10.1038/s41467-019-08557-8 . ПМК   6403371 . ПМИД   30842409 .
  21. ^ Эрнспергер М., Лили Х., Гестель М., Бюхнер Дж. (май 1999 г.). «Динамика четвертичной структуры Hsp25. Структура и функции различных видов олигомеров» . Журнал биологической химии . 274 (21): 14867–74. дои : 10.1074/jbc.274.21.14867 . ПМИД   10329686 .
  22. ^ Перейти обратно: а б Рогалла Т., Эрнспергер М., Превиль Х., Котляров А., Луч Г., Дюкасс С., Поль С., Виске М., Арриго А.П., Бюхнер Дж., Гестель М. (июль 1999 г.). «Регуляция олигомеризации Hsp27, функции шаперона и защитной активности против окислительного стресса/фактора некроза опухоли альфа путем фосфорилирования» . Журнал биологической химии . 274 (27): 18947–56. дои : 10.1074/jbc.274.27.18947 . ПМИД   10383393 .
  23. ^ Гарридо С (май 2002 г.). «Размер имеет значение: маленького HSP27 и его крупных олигомеров». Смерть клеток и дифференцировка . 9 (5): 483–5. дои : 10.1038/sj.cdd.4401005 . ПМИД   11973606 . S2CID   445772 .
  24. ^ Брюи Дж.М., Пол С., Фроментин А., Хильперт С., Арриго А.П., Солари Э., Гарридо С. (октябрь 2000 г.). «Дифференциальная регуляция олигомеризации HSP27 в опухолевых клетках, выращенных in vitro и in vivo». Онкоген . 19 (42): 4855–63. дои : 10.1038/sj.onc.1203850 . ПМИД   11039903 . S2CID   11697388 .
  25. ^ Гавловски Т., Стратманн Б., Сторк И., Энгельбрехт Б., Бродель А., Нихаус К., Кёрфер Р., Чопе Д., Милтинг Х. (август 2009 г.). «Модификация белка теплового шока 27 увеличивается у людей с диабетической недостаточностью сердца». Гормональные и метаболические исследования . 41 (8): 594–9. дои : 10.1055/s-0029-1216374 . ПМИД   19384818 . S2CID   2344159 .
  26. ^ Перейти обратно: а б с Сарто С., Бинц П.А., Мокарелли П. (апрель 2000 г.). «Белки теплового шока при раке человека». Электрофорез . 21 (6): 1218–26. doi : 10.1002/(SICI)1522-2683(20000401)21:6<1218::AID-ELPS1218>3.0.CO;2-H . ПМИД   10786894 . S2CID   38332024 .
  27. ^ Варгас-Роч Л.М., Фанелли М.А., Лопес Л.А., Гаго Ф.Е., Телло О., Аснар Х.К., Чокка Д.Р. (1997). «Белки теплового шока и пролиферация клеток в образцах биопсии рака молочной железы человека». Обнаружение и профилактика рака . 21 (5): 441–51. ПМИД   9307847 .
  28. ^ Руй З, Цзянь-Го Дж, Юань-Пэн Т, Хай П, Бинг-Ген Р (апрель 2003 г.). «Использование серологических протеомных методов для поиска биомаркеров, связанных с раком молочной железы». Протеомика . 3 (4): 433–9. дои : 10.1002/pmic.200390058 . ПМИД   12687611 . S2CID   33723077 .
  29. ^ Шаретт С.Дж., Лавуа Дж.Н., Ламберт Х., Лэндри Дж. (октябрь 2000 г.). «Ингибирование Daxx-опосредованного апоптоза белком теплового шока 27» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (20): 7602–12. дои : 10.1128/MCB.20.20.7602-7612.2000 . ПМЦ   86317 . ПМИД   11003656 .
  30. ^ Перейти обратно: а б с д Ци З, Шен Л, Чжоу Х, Цзян Ю, Лан Л, Ло Л, Инь Цз (июль 2014 г.). «Фосфорилирование белка теплового шока 27 противодействует апоптозу клеток HeLa, индуцированному TNF-α, посредством регуляции убиквитинирования TAK1 и активации передачи сигналов p38 и ERK». Сотовая сигнализация . 26 (7): 1616–25. doi : 10.1016/j.cellsig.2014.03.015 . ПМИД   24686082 .
  31. ^ Парселье А, Шмитт Э, Гурбуксани С, Сенёрен-Берни Д, Панс А, Шантом А, Пленшетт С, Хохбин С, Солари Э, Гарридо С (август 2003 г.). «HSP27 представляет собой убиквитин-связывающий белок, участвующий в протеасомной деградации I-каппа-альфа» . Молекулярная и клеточная биология . 23 (16): 5790–802. дои : 10.1128/MCB.23.16.5790-5802.2003 . ПМК   166315 . ПМИД   12897149 .
  32. ^ Арриго АП (февраль 2005 г.). «В поисках молекулярного механизма, с помощью которого небольшие стрессовые белки противодействуют апоптозу во время клеточной дифференцировки». Журнал клеточной биохимии . 94 (2): 241–6. дои : 10.1002/jcb.20349 . ПМИД   15546148 . S2CID   12669980 .
  33. ^ Шимчикова Д., Хенеберг П. (декабрь 2019 г.). «Уточнение прогнозов эволюционной медицины на основе клинических данных о проявлениях менделевских болезней» . Научные отчеты . 9 (1): 18577. Бибкод : 2019NatSR...918577S . дои : 10.1038/s41598-019-54976-4 . ПМК   6901466 . ПМИД   31819097 .
  34. ^ Перейти обратно: а б с Адриансенс Э., Геуэнс Т., Баетс Дж., Эчаниз-Лагуна А., Тиммерман В. (октябрь 2017 г.). «Новый взгляд на биологию заболеваний мутантных малых белков теплового шока при нервно-мышечных заболеваниях» . Мозг 140 (10): 2541–9. дои : 10.1093/brain/awx187 . hdl : 10067/1468770151162165141 . ПМИД   28969372 .
  35. ^ д'Идевалле С., Кришнан Дж., Чихеб Д.М., Ван Дамм П., Ироби Дж., Козиковски А.П., Ванден Берге П., Тиммерман В., Робберехт В., Ван Ден Бош Л. (июль 2011 г.). «Ингибиторы HDAC6 обращают вспять потерю аксонов на мышиной модели болезни Шарко-Мари-Тута, индуцированной мутантным HSPB1». Природная медицина . 17 (8): 968–74. дои : 10.1038/нм.2396 . ПМИД   21785432 . S2CID   17777551 .
  36. ^ Герасимович Е.С., Стрелков С.В., Гусев Н.Б. (ноябрь 2017). «Некоторые свойства трех мутантов αB-кристаллина, несущих точечные замены в С-концевом домене и связанных с врожденными заболеваниями». Биохимия . 142 : 168–78. дои : 10.1016/j.biochi.2017.09.008 . ПМИД   28919577 .
  37. ^ Фолл Э.А., Огден И.М., Павезе Дж.М., Хуан Х, Сюй Л., Йованович Б.Д., Берган Р.К. (май 2014 г.). «Белок теплового шока 27 регулирует подвижность клеток рака простаты человека и метастатическое прогрессирование» . Онкотаргет . 5 (9): 2648–63. дои : 10.18632/oncotarget.1917 . ПМК   4058034 . ПМИД   24798191 .
  38. ^ Сунь X, Оу З, Се М, Кан Р, Фань Ю, Ню Икс, Ван Х, Цао Л, Тан Д (ноябрь 2015 г.). «HSPB1 как новый регулятор ферроптотической гибели раковых клеток» . Онкоген . 34 (45): 5617–25. дои : 10.1038/onc.2015.32 . ПМК   4640181 . ПМИД   25728673 .
  39. ^ Кацогианну М, Андрие С, Байлот В, Бодо А, Дюсетти Н.Дж., Гайе О, Финетти П, Гарридо С, Бирнбаум Д, Бертуччи Ф, Брун С, Рокки П (декабрь 2014 г.). «Функциональный ландшафт Hsp27 раскрывает новые клеточные процессы, такие как репарация ДНК и альтернативный сплайсинг, и предлагает новые противораковые мишени» . Молекулярная и клеточная протеомика . 13 (12): 3585–601. дои : 10.1074/mcp.M114.041228 . ПМК   4256507 . ПМИД   25277244 .
  40. ^ Перейти обратно: а б с Фу Л, Лян Джей Джей (февраль 2002 г.). «Обнаружение белок-белковых взаимодействий между кристаллинами хрусталика в анализе двухгибридной системы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 277 (6): 4255–60. дои : 10.1074/jbc.M110027200 . ПМИД   11700327 .
  41. ^ Като К., Синохара Х., Гото С., Инагума Ю., Моришита Р., Асано Т. (апрель 1992 г.). «Совместная очистка небольшого белка теплового шока с кристаллином альфа B из скелетных мышц человека» . Журнал биологической химии . 267 (11): 7718–25. дои : 10.1016/S0021-9258(18)42574-4 . ПМИД   1560006 .
  42. ^ Синсимер К.С., Гратакос Ф.М., Кнапинска А.М., Лу Дж., Краузе С.Д., Вежбовски А.В., Махер Л.Р., Скрудато С., Ривера Ю.М., Гупта С., Туррин Д.К., Де Ла Круз М.П., ​​Пестка С., Брюэр Г. (сентябрь 2008 г.). «Шаперон Hsp27, новая субъединица белковых комплексов AUF1, участвует в распаде мРНК, опосредованном богатыми AU элементами» . Молекулярная и клеточная биология . 28 (17): 5223–37. дои : 10.1128/MCB.00431-08 . ПМК   2519747 . ПМИД   18573886 .
  43. ^ Сан X, Фонтейн Дж. М., Рест Дж. С., Шелден Э. А., Уэлш М. Дж., Бенндорф Р. (январь 2004 г.). «Взаимодействие человеческого HSP22 (HSPB8) с другими небольшими белками теплового шока» . Журнал биологической химии . 279 (4): 2394–402. дои : 10.1074/jbc.M311324200 . ПМИД   14594798 .
  44. ^ Ироби Дж, Ван Импе К, Симан П, Джорданова А, Дирик И, Верпоортен Н, Михалик А, Де Вриендт Е, Джейкобс А, Ван Гервен В, Веннекенс К, Мазанец Р, Турнев И, Хилтон-Джонс Д, Талбот К, Кременский И., Ван Ден Бош Л., Робберехт В., Ван Вандекеркхове Дж., Ван Броекховен С., Геттеманс Дж., Де Йонге П., Тиммерман В. (июнь 2004 г.). «Остаток горячей точки в небольшом белке теплового шока 22 вызывает дистальную моторную нейропатию» . Природная генетика . 36 (6): 597–601. дои : 10.1038/ng1328 . ПМИД   15122253 .
  45. ^ Цзя Ю., Рэнсом Р.Ф., Шибанума М., Лю С., Уэлш М.Дж., Смойер В.Е. (октябрь 2001 г.). «Идентификация и характеристика hic-5/ARA55 как белка, связывающего hsp27» . Журнал биологической химии . 276 (43): 39911–8. дои : 10.1074/jbc.M103510200 . ПМИД   11546764 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Hsp27&oldid=1193613464"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 373b95b5efd84c214de702e76aae8b09__1704382440
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/37/09/373b95b5efd84c214de702e76aae8b09.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Hsp27 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)