✖


Jump to content

HSPA1B

HSPA1B
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы HSPA1B , HSP70-1B, HSP70-2, HSP70.2, член 1B семейства белков теплового шока A (Hsp70), HSX70, HSPA1, HSP70-1, HSP72, HSP70.1
Внешние идентификаторы Опустить : 603012 ; МГИ : 96244 ; Гомологен : 74294 ; Генные карты : HSPA1B ; OMA : HSPA1B — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

3304

193740

Вместе

ENSMUSG00000091971

ЮниПрот

P0DMV8
P0DMV9

Q61696

RefSeq (мРНК)

НМ_005346

НМ_010479

RefSeq (белок)

НП_005337
НП_005336
НП_005336
НП_005336.3
НП_005337.2

НП_034609

Местоположение (UCSC) Chr 6: 31,83 – 31,83 Мб Чр 17: 35.19 – 35.19 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Человеческий ген HSPA1B представляет собой безинтронный , ген который кодирует белок теплового шока HSP70-2 , член семейства Hsp70 . белков [ 5 ] Ген расположен в главном комплексе гистосовместимости , на коротком плече хромосомы 6, в кластере с двумя паралогичными генами, HSPA1A и HSPA1L . [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] HSPA1A и HSPA1B производят почти идентичные белки, поскольку немногие различия в их последовательностях ДНК представляют собой почти исключительно синонимичные замены или в трех основных нетранслируемых областях : белке 1A теплового шока 70 кДа из HSPA1A и белке 1B теплового шока 70 кДа из HSPA1B. [ 6 ] Третий, более модифицированный паралог этих генов существует в том же регионе, HSPA1L , который имеет 90% гомологию с двумя другими. [ 8 ]

Функция

[ редактировать ]

Белок теплового шока 70 кДа 1B представляет собой белок-шаперон, взаимодействующий с другими белками теплового шока и системами-шаперонами для поддержания протеостаза путем стабилизации структурной конформации других белков в клетке и защиты от агрегации, вызванной стрессом. [ 9 ] Также было показано, что Hsp70 связывает и стабилизирует мРНК, богатую адениновыми и урациловыми основаниями, независимо от профессионального состояния других ее сайтов связывания. [ 10 ] Этот белок деактивируется путем связывания АТФ и активируется путем его дефосфорилирования до АДФ , что требует иона калия для облегчения гидролиза или обмена АТФ-АДФ. [ 11 ]

Hsp70-2 специфически экспрессируется в процессе развития в клетках мужской зародышевой линии во время мейоза, где это необходимо для образования комплекса между CDC2 и циклином B1 . [ 12 ] Позже он включается в комплекс CatSper, специализированный канал ионов кальция, который обеспечивает подвижность сперматозоидов. [ 13 ]

Клиническое значение

[ редактировать ]

Бесплодие наблюдалось у мышей, когда экспрессия HSA1B была нарушена, поскольку CDC2 не мог образовывать необходимый гетеродимер с циклином B1, чтобы мейотический клеточный цикл мог выйти за пределы S-фазы. [ 12 ]

Экспрессия белка теплового шока 70 кДа белка 2 в трансформированных опухолевых клетках участвует в быстрой пролиферации, метастазировании и ингибировании апоптоза при раке яичников, уротелия мочевого пузыря и молочной железы. [ 14 ] [ 15 ] [ 16 ] Пациенты с хроническим гепатитом B или гепатитом C, вирусным у которых имеется однонуклеотидный полиморфизм HSPA1B-1267, имеют более высокий риск развития гепатоцеллюлярной карциномы . [ 17 ]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Взаимодействия были охарактеризованы между Hsp70-2 и следующими белками:

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с ENSG00000224501, ENSG00000212866, ENSG00000204388, ENSG00000231555 GRCh38: Версия ансамбля 89: ENSG00000232804, ENSG00000224501, ENSG00000212866, 0000204388, ENSG00000231555 – Ансамбль , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000091971 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Милнер К.М., Кэмпбелл Р.Д. (1990). «Структура и экспрессия трех генов HSP70, связанных с MHC». Иммуногенетика . 32 (4): 242–251. дои : 10.1007/BF00187095 . ПМИД   1700760 . S2CID   9531492 .
  6. ^ Jump up to: а б «Ген Энтреза: белок теплового шока HSPA1A 70 кДа 1B» .
  7. ^ Ито Ю, Андо А, Андо Х, Андо Дж, Сайджо Ю, Иноко Х, Фудзимото Х (август 1998 г.). «Геномная структура специфичного для сперматид гена-гомолога hsp70, расположенного в области класса III главного комплекса гистосовместимости мыши и человека». Журнал биохимии . 124 (2): 347–353. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022118 . ПМИД   9685725 .
  8. ^ Jump up to: а б Сарджент Калифорния, Данэм I, Троусдейл Дж, Кэмпбелл РД (март 1989 г.). «Основной комплекс гистосовместимости человека содержит гены главного белка теплового шока HSP70» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (6): 1968–1972. Бибкод : 1989ПНАС...86.1968С . дои : 10.1073/pnas.86.6.1968 . ПМК   286826 . ПМИД   2538825 .
  9. ^ Розенцвейг Р., Ниллегода Н.Б., Майер член парламента, Букау Б. (ноябрь 2019 г.). «Сеть сопровождающих Hsp70». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 20 (11): 665–680. дои : 10.1038/s41580-019-0133-3 . ПМИД   31253954 . S2CID   195739183 .
  10. ^ Кишор А., Уайт Э.Дж., Матсангос А.Е., Ян З., Тандукар Б., Уилсон Г.М. (август 2017 г.). «Активность Hsp70 по связыванию РНК и стабилизации мРНК не зависит от функций его белка-шаперона» . Журнал биологической химии . 292 (34): 14122–14133. дои : 10.1074/jbc.M117.785394 . ПМК   5572911 . ПМИД   28679534 .
  11. ^ Аракава А., Ханда Н., Ширузу М., Ёкояма С. (август 2011 г.). «Биохимические и структурные исследования высокого сродства Hsp70 к ADP» . Белковая наука . 20 (8): 1367–1379. дои : 10.1002/pro.663 . ПМК   3189522 . ПМИД   21608060 .
  12. ^ Jump up to: а б Эдди Э.М. (январь 1999 г.). «Роль белка теплового шока HSP70-2 в сперматогенезе» . Отзывы о репродукции . 4 (1): 23–30. дои : 10.1530/ror.0.0040023 . ПМИД   10051099 . S2CID   13035273 .
  13. ^ Jump up to: а б Лю Дж., Ся Дж., Чо К.Х., Клэпхэм Д.Э., Рен Д. (июнь 2007 г.). «CatSperbeta, новый трансмембранный белок в комплексе каналов CatSper» . Журнал биологической химии . 282 (26): 18945–18952. дои : 10.1074/jbc.M701083200 . ПМИД   17478420 .
  14. ^ Гупта Н., Джагадиш Н., Суролия А., Сури А. (2017). «Белок теплового шока 70-2 (HSP70-2) — новый антиген рака яичка, который способствует росту рака яичников» . Американский журнал исследований рака . 7 (6): 1252–1269. ПМЦ   5489776 . ПМИД   28670489 .
  15. ^ Гарг М., Каноджиа Д., Сет А., Кумар Р., Гупта А., Суролия А., Сури А. (январь 2010 г.). «Экспрессия белка теплового шока 70-2 (HSP70-2) при уротелиальной карциноме мочевого пузыря связана с прогрессированием опухоли и способствует миграции и инвазии». Европейский журнал рака . 46 (1): 207–215. дои : 10.1016/j.ejca.2009.10.020 . ПМИД   19914824 .
  16. ^ Роде М., Даугард М., Йенсен М.Х., Хелин К., Нюландстед Дж., Яэттеля М. (март 2005 г.). «Члены семейства белков теплового шока 70 способствуют росту раковых клеток с помощью различных механизмов» . Гены и развитие . 19 (5): 570–582. дои : 10.1101/gad.305405 . ПМЦ   551577 . ПМИД   15741319 .
  17. ^ Дженг Дж.Э., Цай Дж.Ф., Чуан Л.И., Хо М.С., Линь З.Ю., Се М.Ю. и др. (март 2008 г.). «Полиморфизм белка теплового шока A1B 1267 тесно связан с риском и прогнозом гепатоцеллюлярной карциномы: исследование случай-контроль» . Лекарство . 87 (2): 87–98. дои : 10.1097/MD.0b013e31816be95c . ПМИД   18344806 . S2CID   26906991 .
  18. ^ Лю X, Лю Д., Цянь Д., Дай Дж., Ан Ю, Цзян С. и др. (июнь 2012 г.). «Нуклеофосмин (NPM1/B23) взаимодействует с белком активирующего транскрипционного фактора 5 (ATF5) и способствует протеосомно- и каспазозависимой деградации ATF5 в клетках гепатоцеллюлярной карциномы» . Журнал биологической химии . 287 (23): 19599–19609. дои : 10.1074/jbc.M112.363622 . ПМК   3365995 . ПМИД   22528486 .
  19. ^ Jump up to: а б с д Раух Дж. Н., Гествицки Дж. Е. (январь 2014 г.). «Связывание факторов обмена нуклеотидов человека с белком теплового шока 70 (Hsp70) приводит к образованию функционально различных комплексов in vitro» . Журнал биологической химии . 289 (3): 1402–1414. дои : 10.1074/jbc.M113.521997 . ПМЦ   3894324 . ПМИД   24318877 .
  20. ^ Чжу Д., Дикс DJ, Эдди Э.М. (август 1997 г.). «HSP70-2 необходим для активности киназы CDC2 в мейозе I сперматоцитов мыши» . Разработка . 124 (15): 3007–3014. дои : 10.1242/dev.124.15.3007 . ПМИД   9247342 .
  21. ^ Дарши М., Мендиола В.Л., Макки М.Р., Мерфи А.Н., Коллер А., Перкинс Г.А. и др. (январь 2011 г.). «ChChd3, белок внутренней мембраны митохондрий, необходим для поддержания целостности крист и функции митохондрий» . Журнал биологической химии . 286 (4): 2918–2932. дои : 10.1074/jbc.M110.171975 . ПМК   3024787 . ПМИД   21081504 .
  22. ^ Брыхжи А., Рейн Т., Винкльхофер К.Ф., Хартл Ф.У., Янг Дж.К., Оберманн В.М. (июль 2003 г.). «Кофактор Tpr2 объединяет два домена TPR и домен J для регулирования системы шаперонов Hsp70/Hsp90» . Журнал ЭМБО . 22 (14): 3613–3623. дои : 10.1093/emboj/cdg362 . ПМК   165632 . ПМИД   12853476 .
  23. ^ Моффатт Н.С., Бруинсма Э., Уль К., Оберманн В.М., Тофт Д. (август 2008 г.). «Роль кошаперона Tpr2 в сопровождении Hsp90». Биохимия . 47 (31): 8203–8213. дои : 10.1021/bi800770g . ПМИД   18620420 .
  24. ^ Ито Н., Камигути К., Наканиши К., Соколовский А., Хирохаши Ю., Тамура Ю. и др. (июнь 2016 г.). «Новый ядерный белок DnaJ, DNAJC8, может подавлять образование агрегации полиглутамина спиноцеребеллярной атаксии 3 независимым от J-домена способом». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 474 (4): 626–633. дои : 10.1016/j.bbrc.2016.03.152 . ПМИД   27133716 .
  25. ^ Хан С., Чен Т., Ли Н., Ян М., Ван Т., Цао Икс (февраль 2007 г.). «HDJC9, новый член DnaJ/HSP40 человека типа C взаимодействует с HSP70 и кошаперонирует его через домен J». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 353 (2): 280–285. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.12.013 . ПМИД   17182002 .
  26. ^ Хаммонд С.М., Бао Х., Хендрикс И.А., Карраро М., Гарсиа-Ньето А., Лю Ю. и др. (июнь 2021 г.). «DNAJC9 интегрирует молекулярные шапероны теплового шока в сеть шаперонов гистонов» . Молекулярная клетка . 81 (12): 2533–2548.e9. doi : 10.1016/j.molcel.2021.03.041 . ПМЦ   8221569 . ПМИД   33857403 .
  27. ^ Чен З, Барби Дж, Бу С, Ян ХИ, Ли З, Гао Ю и др. (август 2013 г.). «Убиквитинлигаза Stub1 отрицательно модулирует супрессивную активность регуляторных Т-клеток, способствуя деградации транскрипционного фактора Foxp3» . Иммунитет . 39 (2): 272–285. doi : 10.1016/j.immuni.2013.08.006 . ПМЦ   3817295 . ПМИД   23973223 .
  28. ^ Jump up to: а б с д и ж Со Дж.Х., Пак Дж.Х., Ли Э.Дж., Во Т.Т., Чой Х., Ким Дж.Ю. и др. (октябрь 2016 г.). «ARD1-опосредованное ацетилирование Hsp70 уравновешивает вызванное стрессом рефолдинг и деградацию белка» . Природные коммуникации . 7 : 12882. Бибкод : 2016NatCo...712882S . дои : 10.1038/ncomms12882 . ПМК   5059642 . ПМИД   27708256 .
  29. ^ Хааг Бриз Э., Уверский В.Н., Георгиадис М.М., Харрингтон М.А. (декабрь 2006 г.). «Неупорядоченный аминоконец SIMPL взаимодействует с членами семейства белков теплового шока массой 70 кДа». ДНК и клеточная биология . 25 (12): 704–714. дои : 10.1089/dna.2006.25.704 . ПМИД   17233114 .
  30. ^ Якобссон М.Е., Моен А., Буссе Л., Эгге-Якобсен В., Кернсток С., Мелки Р., Фальнес По (сентябрь 2013 г.). «Идентификация и характеристика новой человеческой метилтрансферазы, модулирующей функцию белка Hsp70 посредством метилирования лизина» . Журнал биологической химии . 288 (39): 27752–27763. дои : 10.1074/jbc.M113.483248 . ПМЦ   3784692 . ПМИД   23921388 .
  31. ^ Фанг КТ, Куо Х.Х., Пан ТС, Ю ФК, Йих Л.Х. (октябрь 2016 г.). «HSP70 регулирует функцию митотических центросом» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 73 (20): 3949–3960. дои : 10.1007/s00018-016-2236-8 . ПМЦ   11108311 . ПМИД   27137183 . S2CID   14824854 .
  32. ^ Моханан В., Граймс К.Л. (июль 2014 г.). «Молекулярный шаперон HSP70 связывается и стабилизирует NOD2, важный белок, участвующий в болезни Крона» . Журнал биологической химии . 289 (27): 18987–18998. дои : 10.1074/jbc.M114.557686 . ПМК   4081938 . ПМИД   24790089 .
  33. ^ Зик Т., Моррис Н., Васкес-Мартин С., Коэн П.Т. (январь 2005 г.). «Человеческая протеинфосфатаза 5 диссоциирует от белков теплового шока и протеолитически активируется в ответ на арахидоновую кислоту и препарат нокодазол, деполимеризующий микротрубочки» . Биохимический журнал . 385 (Часть 1): 45–56. дои : 10.1042/BJ20040690 . ПМЦ   1134672 . ПМИД   15383005 . (В настоящее время в этом документе выражается обеспокоенность , см. дои : 10.1042/BJ20040690_EOC , ПМИД   34813651 . Если это намеренная ссылка на подобную статью, замените {{expression of concern|...}} с {{expression of concern|...|intentional=yes}}. )
  34. ^ Хассон С.А., Кейн Л.А., Ямано К., Хуанг Ч.С., Слитер Д.А., Бюлер Э. и др. (декабрь 2013 г.). «Полногеномные скрининги РНКи с высоким содержанием генома идентифицируют регуляторы паркина, расположенные выше митофагии» . Природа . 504 (7479): 291–295. Бибкод : 2013Natur.504..291H . дои : 10.1038/nature12748 . ПМК   5841086 . ПМИД   24270810 .
  35. ^ Шан Ю, Сюй Х, Дуань Х, Го Дж, Ван Ю, Жэнь Ф и др. (март 2014 г.). «Hsp70 и Hsp90 противоположно регулируют передачу сигналов TGF-β через CHIP/Stub1». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 446 (1): 387–392. дои : 10.1016/j.bbrc.2014.02.124 . ПМИД   24613385 .
  36. ^ Форсайт Х.Л., Джарвис Дж.Л., Тернер Дж.В., Элмор Л.В., Холт С.Е. (май 2001 г.). «Стабильная ассоциация hsp90 и p23, но не hsp70, с активной теломеразой человека» . Журнал биологической химии . 276 (19): 15571–15574. дои : 10.1074/jbc.C100055200 . ПМИД   11274138 .
  37. ^ Хван С., Холл Дж., Раджан Д., Ли Ю., Ким С., Ум М. и др. (март 2010 г.). «Hsp70 взаимодействует с ретровирусным фактором рестрикции TRIM5alpha и способствует сворачиванию TRIM5alpha» . Журнал биологической химии . 285 (10): 7827–7837. дои : 10.1074/jbc.M109.040618 . ПМЦ   2844226 . ПМИД   20053985 .
  38. ^ Неллист М., Burgers PC, ван ден Оувеланд AM, Halley DJ, Luider TM (август 2005 г.). «Анализ партнеров по фосфорилированию и связыванию комплекса TSC1-TSC2». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 333 (3): 818–826. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.05.175 . ПМИД   15963462 .
[ редактировать ]

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=HSPA1B&oldid=1230891394"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: d6298795215f474faeb5f8cb9b5460e3__1719292560
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/d6/e3/d6298795215f474faeb5f8cb9b5460e3.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
HSPA1B - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)