СУМО белок

В молекулярной биологии белки ( Small U и отсоединяются от них , - бикитин-подобный модификатор ) SUMO представляют собой семейство небольших белков , которые ковалентно присоединяются к другим белкам в клетках изменяя их функцию. Этот процесс называется СУМОилированием (иногда пишут сумойлирование ). СУМОилирование — это посттрансляционная модификация , участвующая в различных клеточных процессах, таких как ядерно - цитозольный транспорт, транскрипции регуляция , апоптоз , стабильность белка, реакция на стресс и продвижение в клеточном цикле . ^[1]

Белки SUMO похожи на убиквитин и считаются членами семейства убиквитиноподобных белков . СУМОилирование управляется ферментативным каскадом, аналогичным тому, который участвует в убиквитинировании. В отличие от убиквитина, SUMO не используется для маркировки белков на предмет их деградации . Зрелый SUMO образуется, когда последние четыре аминокислоты отщепляются C-конца , что позволяет образовать изопептидную связь между C-концевым остатком глицина SUMO и акцепторным лизином на целевом белке.

Члены семьи СУМО часто имеют разные имена; гомолог SUMO у дрожжей , например, называется SMT3 (супрессор mif two 3). нескольких псевдогенах Сообщалось о генов SUMO в геноме человека .

Функция

SUMO-модификация белков имеет множество функций. Среди наиболее частых и наиболее изученных — стабильность белков, ядерно - цитозольный транспорт и регуляция транскрипции . Обычно только небольшая часть данного белка подвергается СУМОилированию, и эта модификация быстро обращается под действием деСУМОилирующих ферментов. Было показано, что SUMOилирование белков-мишеней вызывает ряд различных результатов, включая изменение локализации и партнеров по связыванию. Модификация RanGAP1 SUMO-1 (первый идентифицированный субстрат SUMO) приводит к его перемещению из цитозоля в комплекс ядерных пор. ^[2]^[3] СУМО-модификация нинина приводит к его перемещению из центросомы в ядро . ^[4] Во многих случаях SUMO-модификация регуляторов транскрипции коррелирует с ингибированием транскрипции. ^[5] Можно сослаться на GeneRIF белков SUMO, например, SUMO-1 человека, ^[6] чтобы узнать больше.

У человека существует 4 подтвержденные изоформы SUMO ; СУМО-1 , СУМО-2 , СУМО-3 и СУМО-4 . На уровне аминокислот SUMO1 примерно на 50% идентичен SUMO2. ^{[ нужна ссылка ]} СУМО-2/3 демонстрируют высокую степень сходства друг с другом и отличаются от СУМО-1. SUMO-4 имеет сходство с SUMO-2/3, но отличается наличием пролина вместо глутамина в положении 90. В результате SUMO-4 не процессируется и не конъюгируется в нормальных условиях, а используется для модификации белков в условиях стресса. - такие условия, как голод. ^[7] Во время митоза SUMO-2/3 локализуется в центромерах и конденсированных хромосомах, тогда как SUMO-1 локализуется в митотическом веретене и средней зоне веретена, указывая тем самым, что паралоги SUMO регулируют отдельные митотические процессы в клетках млекопитающих. ^[8] Один из основных продуктов конъюгации SUMO, связанных с митотическими хромосомами, возник в результате конъюгации SUMO-2/3 топоизомеразы II, которая модифицируется исключительно SUMO-2/3 во время митоза. ^[9] Модификации СУМО-2/3, по-видимому, участвуют именно в реакции на стресс. ^[10] SUMO-1 и SUMO-2/3 могут образовывать смешанные цепи, однако, поскольку SUMO-1 не содержит внутренних консенсусных сайтов SUMO, обнаруженных в SUMO-2/3, считается, что он обрывает эти поли-SUMO-цепи. ^[11]Серин 2 SUMO-1 фосфорилируется, что порождает концепцию «модифицированного модификатора». ^[12]

Реакция на повреждение ДНК

Клеточная ДНК регулярно подвергается воздействию агентов, повреждающих ДНК. Реакция на повреждение ДНК (DDR), которая хорошо регулируется и сложна, обычно используется для борьбы с потенциальными вредными последствиями повреждения. Было показано, что при повреждении ДНК белок SUMO действует как молекулярный клей, облегчая сборку крупных белковых комплексов в очагах восстановления. ^[13] Кроме того, SUMOylation может изменить биохимическую активность и взаимодействие белка. SUMOylation играет роль в основных репарации ДНК, путях таких как эксцизионная репарация оснований , эксцизионная репарация нуклеотидов , негомологическое соединение концов и гомологичная рекомбинационная репарация. ^[13] SUMOylation также облегчает синтез трансляции, подверженный ошибкам.

Структура

Белки SUMO небольшие; около 100 аминокислот длину 12 кДа и массу большинство из них имеют . Точная длина и масса варьируются у разных членов семейства SUMO и зависят от того, из какого организма происходит белок. Хотя SUMO имеет очень небольшую идентичность последовательности с убиквитином (менее 20%) на уровне аминокислот, он имеет почти идентичную структурную складку. Белок SUMO имеет уникальное N-концевое удлинение из 10-25 аминокислот, которого нет у других убиквитиноподобных белков. Обнаружено, что этот N-конец связан с образованием цепей SUMO. ^[14]

Структура SUMO1 человека изображена справа. На нем SUMO1 показан как глобулярный белок, у которого оба конца аминокислотной цепи (показаны красным и синим) торчат из центра белка. Сферическое ядро состоит из альфа-спирали и бета-листа . Представленные диаграммы основаны на ЯМР- анализе белка в растворе.

Прогнозирование привязанности СУМО

Большинство SUMO-модифицированных белков содержат тетрапептидный консенсусный мотив Ψ-KxD/E, где Ψ — гидрофобный остаток, K — лизин, конъюгированный с SUMO, x — любая аминокислота (аа), D или E — кислотный остаток. Субстратная специфичность, по-видимому, обусловлена непосредственно Ubc9 и соответствующим субстратным мотивом. В настоящее время доступны следующие программы прогнозирования:

SUMOplot - онлайн-программное обеспечение с бесплатным доступом, разработанное для прогнозирования вероятности того, что консенсусная последовательность SUMO (SUMO-CS) будет задействована в прикреплении SUMO. ^[15] Система оценки SUMOplot основана на двух критериях: 1) прямое совпадение аминокислот с SUMO-CS, наблюдаемое и продемонстрировавшее связывание Ubc9, и 2) замена консенсусных аминокислотных остатков аминокислотными остатками, проявляющими аналогичную гидрофобность . SUMOplot использовался в прошлом для прогнозирования сайтов, зависимых от Ubc9.
seeSUMO — использует случайные леса и машины опорных векторов, обученные на данных, собранных из литературы. ^[16]
SUMOsp - использует PSSM для оценки потенциальных участков пептида SUMOylation. Он может предсказать, что сайты следуют мотиву ψKXE, а необычные сайты SUMOylation содержат другие неканонические мотивы. ^[17]
JASSA - онлайн-предиктор свободного доступа к сайтам SUMOylation (классический и инвертированный консенсус) и SIM (мотив взаимодействия SUMO). JASSA использует систему оценки, основанную на матрице частот позиций, полученной на основе сопоставления экспериментальных сайтов SUMOylation или SIM. Новые функции были реализованы для лучшей оценки прогноза, включая идентификацию попаданий в базу данных, соответствующих последовательности запроса, и представление сайтов-кандидатов внутри вторичных структурных элементов и/или трехмерной складки интересующего белка, которые можно извлечь из депонированных файлов PDB. ^[18]

СУМО насадка (СУМОилация)

Прикрепление SUMO к своей мишени аналогично прикреплению убиквитина (как и других убиквитиноподобных белков, таких как NEDD 8). Предшественник SUMO имеет некоторые дополнительные аминокислоты, которые необходимо удалить, поэтому С-концевой пептид отщепляется от предшественника SUMO с помощью протеазы (у человека это протеазы SENP или Ulp1 у дрожжей), чтобы выявить мотив диглицина. Полученный SUMO затем связывается с ферментом E1 (активирующим ферментом SUMO (SAE)), который представляет собой гетеродимер (субъединицы SAE1 и SAE2 ). Затем он передается E2, который является конъюгирующим ферментом (Ubc9). Наконец, один из небольшого числа лигирующих белков E3 прикрепляет его к белку. У дрожжей имеется четыре белка SUMO E3: Cst9, ^[19] Ммс21, Размер1 и Размер2 . Хотя при убиквитинировании E3 необходим для добавления убиквитина к его мишени, данные свидетельствуют о том, что E2 достаточно для SUMOylation, пока присутствует консенсусная последовательность. Считается, что лигаза E3 способствует эффективности SUMOylation и, как было показано, в некоторых случаях направляет SUMO-конъюгацию на неконсенсусные мотивы. Ферменты E3 можно в основном разделить на белки PIAS, такие как Mms21 (член комплекса Smc5/6) и белки Pias-gamma и HECT . На 17-й хромосоме человеческого генома SUMO2 находится рядом с SUMO1+E1/E2 и SUMO2+E1/E2, среди многих других. Однако некоторые E3, такие как RanBP2, не являются ни тем, ни другим. ^[20] Недавние данные показали, что PIAS-гамма необходим для SUMOилирования фактора транскрипции yy1, но он не зависит от пальца цинка-RING (идентифицированного как функциональный домен лигазы E3). SUMOylation обратимо и удаляется с мишеней специфическими SUMO-протеазами. У почкующихся дрожжей протеаза Ulp1 SUMO обнаруживается связанной с ядерной порой, тогда как Ulp2 является нуклеоплазматической. Четкая субъядерная локализация деСУМОилирующих ферментов сохраняется у высших эукариот. ^[21]

ДеСУМОилирование

СУМО можно удалить из субстрата, что называется деСУМОилированием. Эту процедуру опосредуют специфические протеазы (SENP у человека или Ulp1 и Ulp2 у дрожжей). ^[14]

Роль в очистке белка

Рекомбинантные белки, экспрессируемые в E. coli, могут не сворачиваться должным образом, вместо этого образуя агрегаты и осаждаясь в виде телец включения . ^[22] Эта нерастворимость может быть связана с наличием кодонов, которые неэффективно считываются E. coli , различиями в эукариотических и прокариотических рибосомах или отсутствием подходящих молекулярных шаперонов для правильного сворачивания белка. ^[23] Для очистки таких белков может оказаться необходимым объединить интересующий белок с меткой растворимости, такой как SUMO или MBP ( мальтоза-связывающий белок ), чтобы увеличить растворимость белка. ^[23] Позже SUMO можно отщепить от интересующего белка с помощью SUMO-специфичной протеазы, такой как пептидаза Ulp1 . ^[23]

Белки SUMO человека

См. также

Ссылки

^ Hay RT (апрель 2005 г.). «СУМО: история модификации» . Молекулярная клетка . 18 (1): 1–12. doi : 10.1016/j.molcel.2005.03.012 . ПМИД 15808504 .
^ Матунис М.Ю., Кутавас Э., Блобель Г. (декабрь 1996 г.). «Новая убиквитиноподобная модификация модулирует распределение активирующего Ran-GTPase белка RanGAP1 между цитозолем и комплексом ядерных пор» . Журнал клеточной биологии . 135 (6, ч. 1): 1457–70. дои : 10.1083/jcb.135.6.1457 . ПМК 2133973 . ПМИД 8978815 .
^ Махаджан Р., Дельфин С., Гуан Т., Джераче Л., Мельхиор Ф. (январь 1997 г.). «Небольшой полипептид, родственный убиквитину, участвующий в нацеливании RanGAP1 на белок RanBP2 комплекса ядерных пор» . Клетка . 88 (1): 97–107. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81862-0 . ПМИД 9019411 . S2CID 17819277 .
^ Ченг Т.С., Чанг Л.К., Хоунг С.Л., Лу П.Дж., Ли С.И., Хонг Ю.Р. (февраль 2006 г.). «Модификация центросомного белка hNinein SUMO-1 способствует ядерной локализации hNinein» (PDF) . Науки о жизни . 78 (10): 1114–20. дои : 10.1016/j.lfs.2005.06.021 . ПМИД 16154161 .
^ Гилл Дж. (октябрь 2005 г.). «Что-то в SUMO подавляет транскрипцию». Текущее мнение в области генетики и развития . 15 (5): 536–41. дои : 10.1016/j.где.2005.07.004 . ПМИД 16095902 .
^ SUMO1 SMT3 супрессор гомолога 1 mif two 3 (S. cerevisiae)
^ Вэй В., Ян П., Пан Дж., Чжан С., Ван Ю., Ван М.Х., Донг З., Ше JX, Ван CY (октябрь 2008 г.). «Стресс-зависимое SUMO4 SUMOylation белков-субстратов». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 375 (3): 454–9. дои : 10.1016/j.bbrc.2008.08.028 . ПМИД 18708028 .
^ Чжан XD, Герес Дж., Чжан Х, Йен Т.Дж., Портер А.С., Матунис М.Дж. (март 2008 г.). «Модификация и связывание SUMO-2/3 регулируют ассоциацию CENP-E с кинетохорами и прогрессирование посредством митоза» . Молекулярная клетка . 29 (6): 729–41. doi : 10.1016/j.molcel.2008.01.013 . ПМК 2366111 . ПМИД 18374647 .
^ Азума Ю., Арнаутов А., Дассо М. (ноябрь 2003 г.). «СУМО-2/3 регулирует топоизомеразу II в митозе» . Журнал клеточной биологии . 163 (3): 477–87. дои : 10.1083/jcb.200304088 . ПМК 2173648 . ПМИД 14597774 .
^ Сайто Х., Хинчи Дж. (март 2000 г.). «Функциональная гетерогенность малых модификаторов белка, связанного с убиквитином, SUMO-1 по сравнению с SUMO-2/3» . Журнал биологической химии . 275 (9): 6252–8. дои : 10.1074/jbc.275.9.6252 . ПМИД 10692421 .
^ Матич И, ван Хаген М, Шиммель Дж, Мацек Б, Огг СК, Тэтэм МХ, Хэй РТ, Ламонд А.И., Манн М., Вертегаал AC (январь 2008 г.). «Идентификация in vivo небольших сайтов полимеризации убиквитиноподобных модификаторов человека с помощью высокоточной масс-спектрометрии и перехода от in vitro к стратегии in vivo» . Молекулярная и клеточная протеомика . 7 (1): 132–44. дои : 10.1074/mcp.M700173-MCP200 . ПМЦ 3840926 . ПМИД 17938407 .
^ Матич И., Мацек Б., Хильгер М., Вальтер Т.К., Манн М. (сентябрь 2008 г.). «Фосфорилирование SUMO-1 происходит in vivo и сохраняется в процессе эволюции». Журнал исследований протеома . 7 (9): 4050–7. дои : 10.1021/pr800368m . ПМИД 18707152 .
^ Jump up to: ^а ^б Джалал Д., Чалиссери Дж., Хасан А.Х. (2017). «Поддержание генома Saccharomyces cerevisiae: роль SUMO и SUMO-направленных убиквитинлигаз» . Нуклеиновые кислоты Рез . 45 (5): 2242–2261. дои : 10.1093/nar/gkw1369 . ПМЦ 5389695 . ПМИД 28115630 .
^ Jump up to: ^а ^б Гейсс-Фридлендер, Рут; Мельхиор, Фрауке (декабрь 2007 г.). «Концепции сумойляции: десятилетие спустя» . Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 8 (12): 947–956. дои : 10.1038/nrm2293 . ISSN 1471-0080 . ПМИД 18000527 . S2CID 30462190 .
^ Граматикофф К. и др. В «Границах биотехнологии и фармацевтики», Science Press (2004) 4: стр. 181–210.
^ Дэн С., Луо Х., Ван Л. (июль 2012 г.). «Прогнозирование сайтов SUMOylation белка на основе особенностей последовательности». Аминокислоты . 43 (1): 447–55. дои : 10.1007/s00726-011-1100-2 . ПМИД 21986959 . S2CID 14360760 .
^ Рен, Цзяо; Цзинь, Чжу, Мэй; Ван, Сивэй; Вэнь, Лунпин; Яо, Сюэ, Ю (2009). -специфический предиктор SUMOsp 2.0». Proteomics . 9 (12): 3409–3412. : 10.1002 /pmic.200800646 . PMID 19504496. . S2CID 4900031 doi
^ Боклер Дж., Бридье-Намиас А., Загури Ж.Ф., Саиб А., Замборлини А. (ноябрь 2015 г.). «JASSA: комплексный инструмент для прогнозирования сайтов и SIM-карт SUMOylation» . Биоинформатика . 31 (21): 3483–91. doi : 10.1093/биоинформатика/btv403 . ПМИД 26142185 .
^ Ченг Ч, Ло Ю.Х., Лян СС, Ти СК, Линь Ф.М., Йе Ч., Хуан ХИ, Ван Т.Ф. (август 2006 г.). «Модификации SUMO контролируют сборку синаптонемного комплекса и поликомплекса в мейозе Saccharomyces cerevisiae» . Гены и развитие . 20 (15): 2067–81. дои : 10.1101/gad.1430406 . ПМК 1536058 . ПМИД 16847351 .
^ Пихлер А., Книпшир П., Сайто Х., Сиксма Т.К., Мельхиор Ф. (октябрь 2004 г.). «Лигаза RanBP2 SUMO E3 не относится ни к типу HECT, ни к RING». Структурная и молекулярная биология природы . 11 (10): 984–91. дои : 10.1038/nsmb834 . ПМИД 15378033 . S2CID 28085778 .
^ Мухопадьяй Д., Дассо М. (июнь 2007 г.). «Модификация наоборот: протеазы SUMO». Тенденции биохимических наук . 32 (6): 286–95. дои : 10.1016/j.tibs.2007.05.002 . ПМИД 17499995 .
^ Берджесс, Ричард; Дойчер, Мюррей (2009). «Глава 17. Рефолдинг растворимых белков телец включения». Руководство по очистке белков, 2-е издание . Методы энзимологии. Том. 463 (2-е изд.). стр. 259–282. дои : 10.1016/S0076-6879(09)63017-2 . ISBN 978-0-12-374536-1 . ПМИД 19892177 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Куо, Деннис; Не, Минхуа; Кури, Альберт (2014). Метки сродства к белкам. Методы молекулярной биологии (Методы и протоколы) . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Humana Press. стр. 71–80. ISBN 978-1-4939-1034-2 .

Дальнейшее чтение

Ульрих HD (октябрь 2005 г.). «Взаимное взаимодействие между системами СУМО и убиквитина: заявление об отсутствии оспаривания». Тенденции в клеточной биологии . 15 (10): 525–32. дои : 10.1016/j.tcb.2005.08.002 . ПМИД 16125934 .
Гилл Дж. (октябрь 2005 г.). «Что-то в SUMO подавляет транскрипцию». Текущее мнение в области генетики и развития . 15 (5): 536–41. дои : 10.1016/j.где.2005.07.004 . ПМИД 16095902 .
Ли М., Го Д., Исалес К.М., Эйзирик Д.Л., Аткинсон М., Ше JX, Ван С.И. (июль 2005 г.). «Борьба СУМО с сахарным диабетом 1 типа». Журнал молекулярной медицины . 83 (7): 504–13. дои : 10.1007/s00109-005-0645-5 . ПМИД 15806321 . S2CID 29252987 .
Вергер А., Пердомо Дж., Кроссли М. (февраль 2003 г.). «Модификация с помощью SUMO. Роль в регуляции транскрипции» . Отчеты ЭМБО . 4 (2): 137–42. дои : 10.1038/sj.embor.embor738 . ПМЦ 1315836 . ПМИД 12612601 .
Перутка III Р.Дж., Оркатт С.Дж., Стриклер Дж.Э., Батт Т.Р. (2011). «Технология слияния SUMO для усиления экспрессии и очистки белков у прокариот и эукариот». Гетерологичная экспрессия генов в E.coli . Методы молекулярной биологии. Том. 705. стр. 15–30. дои : 10.1007/978-1-61737-967-3_2 . ISBN 978-1-61737-966-6 . ПМИД 21125378 .
Нисканен Э.А., Малинен М., Сутинен П., Торопайнен С., Паакинахо В., Вихерваара А., Палвимо Дж.Дж. (июль 2015 г.). «Глобальное СУМОилирование активного хроматина является реакцией на острый тепловой стресс, ограничивающей транскрипцию» . Геномная биология . 16 (1): 153–72. дои : 10.1186/s13059-015-0717-y . ПМЦ 4531811 . ПМИД 26259101 .
Чжао X, Хендрикс И.А., ЛеГрас С., Йе Т., Рамос А.Л. (январь 2022 г.). «Волны сумойилирования поддерживают динамику транскрипции во время дифференцировки адипоцитов» . Исследования нуклеиновых кислот . 50 (3): 1351–1369. дои : 10.1093/nar/gkac027 . ПМЦ 8860575 . ПМИД 35100417 .
Паакинахо В., Лемпияйнен Й.К., Сигизмондо Г., Нисканен Э.А., Малинен М., Яэскеляйнен Т., Варьосало М., Крийгсвельд Й., Палвимо Й.Дж. (февраль 2021 г.). «СУМОилирование регулирует белковую сеть и доступность хроматина в сайтах связывания глюкокортикоидных рецепторов» . Исследования нуклеиновых кислот . 49 (4): 1951–1971. дои : 10.1093/nar/gkab032 . ПМЦ 7913686 . ПМИД 33524141 .

Внешние ссылки

Группа гомологий SUMO1 из HomoloGene
белки SUMO человека на ExPASy: SUMO1 SUMO2 SUMO3 SUMO4

Программы для прогнозирования СУМОйляции:

Программа анализа SUMOplot — прогнозирует и оценивает сайты SUMOylation в вашем белке (от Abgent)
см.SUMO - прогнозирование сайтов SUMOylation
SUMOsp - предсказание сайтов SUMOylation
JASSA - прогнозирует и оценивает сайты SUMOylation и SIM (мотив взаимодействия SUMO)

Исследовательские лаборатории

[1] Hay RT (апрель 2005 г.). «СУМО: история модификации» . Молекулярная клетка . 18 (1): 1–12. doi : 10.1016/j.molcel.2005.03.012 . ПМИД 15808504 .

[2] Матунис М.Ю., Кутавас Э., Блобель Г. (декабрь 1996 г.). «Новая убиквитиноподобная модификация модулирует распределение активирующего Ran-GTPase белка RanGAP1 между цитозолем и комплексом ядерных пор» . Журнал клеточной биологии . 135 (6, ч. 1): 1457–70. дои : 10.1083/jcb.135.6.1457 . ПМК 2133973 . ПМИД 8978815 .

[3] Махаджан Р., Дельфин С., Гуан Т., Джераче Л., Мельхиор Ф. (январь 1997 г.). «Небольшой полипептид, родственный убиквитину, участвующий в нацеливании RanGAP1 на белок RanBP2 комплекса ядерных пор» . Клетка . 88 (1): 97–107. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81862-0 . ПМИД 9019411 . S2CID 17819277 .

[4] Ченг Т.С., Чанг Л.К., Хоунг С.Л., Лу П.Дж., Ли С.И., Хонг Ю.Р. (февраль 2006 г.). «Модификация центросомного белка hNinein SUMO-1 способствует ядерной локализации hNinein» (PDF) . Науки о жизни . 78 (10): 1114–20. дои : 10.1016/j.lfs.2005.06.021 . ПМИД 16154161 .

[5] Гилл Дж. (октябрь 2005 г.). «Что-то в SUMO подавляет транскрипцию». Текущее мнение в области генетики и развития . 15 (5): 536–41. дои : 10.1016/j.где.2005.07.004 . ПМИД 16095902 .

[6] SUMO1 SMT3 супрессор гомолога 1 mif two 3 (S. cerevisiae)

[7] Вэй В., Ян П., Пан Дж., Чжан С., Ван Ю., Ван М.Х., Донг З., Ше JX, Ван CY (октябрь 2008 г.). «Стресс-зависимое SUMO4 SUMOylation белков-субстратов». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 375 (3): 454–9. дои : 10.1016/j.bbrc.2008.08.028 . ПМИД 18708028 .

[8] Чжан XD, Герес Дж., Чжан Х, Йен Т.Дж., Портер А.С., Матунис М.Дж. (март 2008 г.). «Модификация и связывание SUMO-2/3 регулируют ассоциацию CENP-E с кинетохорами и прогрессирование посредством митоза» . Молекулярная клетка . 29 (6): 729–41. doi : 10.1016/j.molcel.2008.01.013 . ПМК 2366111 . ПМИД 18374647 .

[9] Азума Ю., Арнаутов А., Дассо М. (ноябрь 2003 г.). «СУМО-2/3 регулирует топоизомеразу II в митозе» . Журнал клеточной биологии . 163 (3): 477–87. дои : 10.1083/jcb.200304088 . ПМК 2173648 . ПМИД 14597774 .

[10] Сайто Х., Хинчи Дж. (март 2000 г.). «Функциональная гетерогенность малых модификаторов белка, связанного с убиквитином, SUMO-1 по сравнению с SUMO-2/3» . Журнал биологической химии . 275 (9): 6252–8. дои : 10.1074/jbc.275.9.6252 . ПМИД 10692421 .

[11] Матич И, ван Хаген М, Шиммель Дж, Мацек Б, Огг СК, Тэтэм МХ, Хэй РТ, Ламонд А.И., Манн М., Вертегаал AC (январь 2008 г.). «Идентификация in vivo небольших сайтов полимеризации убиквитиноподобных модификаторов человека с помощью высокоточной масс-спектрометрии и перехода от in vitro к стратегии in vivo» . Молекулярная и клеточная протеомика . 7 (1): 132–44. дои : 10.1074/mcp.M700173-MCP200 . ПМЦ 3840926 . ПМИД 17938407 .

[12] Матич И., Мацек Б., Хильгер М., Вальтер Т.К., Манн М. (сентябрь 2008 г.). «Фосфорилирование SUMO-1 происходит in vivo и сохраняется в процессе эволюции». Журнал исследований протеома . 7 (9): 4050–7. дои : 10.1021/pr800368m . ПМИД 18707152 .

[pmid28115630-13] Jump up to: ^а ^б Джалал Д., Чалиссери Дж., Хасан А.Х. (2017). «Поддержание генома Saccharomyces cerevisiae: роль SUMO и SUMO-направленных убиквитинлигаз» . Нуклеиновые кислоты Рез . 45 (5): 2242–2261. дои : 10.1093/nar/gkw1369 . ПМЦ 5389695 . ПМИД 28115630 .

[:0-14] Jump up to: ^а ^б Гейсс-Фридлендер, Рут; Мельхиор, Фрауке (декабрь 2007 г.). «Концепции сумойляции: десятилетие спустя» . Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 8 (12): 947–956. дои : 10.1038/nrm2293 . ISSN 1471-0080 . ПМИД 18000527 . S2CID 30462190 .

[15] Граматикофф К. и др. В «Границах биотехнологии и фармацевтики», Science Press (2004) 4: стр. 181–210.

[seeSUMO_paper-16] Дэн С., Луо Х., Ван Л. (июль 2012 г.). «Прогнозирование сайтов SUMOylation белка на основе особенностей последовательности». Аминокислоты . 43 (1): 447–55. дои : 10.1007/s00726-011-1100-2 . ПМИД 21986959 . S2CID 14360760 .

[SUMOsp_paper-17] Рен, Цзяо; Цзинь, Чжу, Мэй; Ван, Сивэй; Вэнь, Лунпин; Яо, Сюэ, Ю (2009). -специфический предиктор SUMOsp 2.0». Proteomics . 9 (12): 3409–3412. : 10.1002 /pmic.200800646 . PMID 19504496. . S2CID 4900031 doi

[JASSA_paper-18] Боклер Дж., Бридье-Намиас А., Загури Ж.Ф., Саиб А., Замборлини А. (ноябрь 2015 г.). «JASSA: комплексный инструмент для прогнозирования сайтов и SIM-карт SUMOylation» . Биоинформатика . 31 (21): 3483–91. doi : 10.1093/биоинформатика/btv403 . ПМИД 26142185 .

[19] Ченг Ч, Ло Ю.Х., Лян СС, Ти СК, Линь Ф.М., Йе Ч., Хуан ХИ, Ван Т.Ф. (август 2006 г.). «Модификации SUMO контролируют сборку синаптонемного комплекса и поликомплекса в мейозе Saccharomyces cerevisiae» . Гены и развитие . 20 (15): 2067–81. дои : 10.1101/gad.1430406 . ПМК 1536058 . ПМИД 16847351 .

[20] Пихлер А., Книпшир П., Сайто Х., Сиксма Т.К., Мельхиор Ф. (октябрь 2004 г.). «Лигаза RanBP2 SUMO E3 не относится ни к типу HECT, ни к RING». Структурная и молекулярная биология природы . 11 (10): 984–91. дои : 10.1038/nsmb834 . ПМИД 15378033 . S2CID 28085778 .

[21] Мухопадьяй Д., Дассо М. (июнь 2007 г.). «Модификация наоборот: протеазы SUMO». Тенденции биохимических наук . 32 (6): 286–95. дои : 10.1016/j.tibs.2007.05.002 . ПМИД 17499995 .

[22] Берджесс, Ричард; Дойчер, Мюррей (2009). «Глава 17. Рефолдинг растворимых белков телец включения». Руководство по очистке белков, 2-е издание . Методы энзимологии. Том. 463 (2-е изд.). стр. 259–282. дои : 10.1016/S0076-6879(09)63017-2 . ISBN 978-0-12-374536-1 . ПМИД 19892177 .

[Kuo_et_al._(2014)-23] Jump up to: ^а ^б ^с Куо, Деннис; Не, Минхуа; Кури, Альберт (2014). Метки сродства к белкам. Методы молекулярной биологии (Методы и протоколы) . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Humana Press. стр. 71–80. ISBN 978-1-4939-1034-2 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]